双向电泳名词解释
双向电泳是一种分离和检测蛋白质或核酸的实验技术。它利用电场和两种垂直方向上的凝胶矩阵，将样品分离成具有不同电荷和/或分子大小的组分。在双向电泳过程中，样品首先经过一维电泳，然后进行凝胶翻转，进行第二次电泳。通过双向电泳，可以获得关于蛋白质或核酸的分子量、电荷、异质性等信息，从而在生物学和医学研究中发挥重要作用。
生物化学上册中英文名词解释汇总 第一部分：糖类 1.糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多 羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。 3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类 物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。 4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见 的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。 5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。 6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原 （glycogen）、纤维素（cellulose）。 7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸 （hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。 8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特 别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。 9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖 含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。 10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质 更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。 11.糖脂（glycolipid） 12.脂多糖（lipopolysaccharide） 第二部分脂质 1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。 2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid） 3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid） 4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）
增色效应（2）: 当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度减小, 这现象称为“减色效应” 分子筛层析 : 分子筛层析又称为凝胶层析或凝胶过滤。分子筛层析是利用有一定孔径范围的多孔凝胶作为固定相，. 对混合物中各组分按分子大小进行分离的层析技术。 信号肽:常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N－末端的氨基酸序列（有时不一定在N端）。 别构酶:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 联合脱氨（4）:联合脱氨基作用是肝、肾、脑等组织中的一种重要的脱氨基方式，这种脱氨基作用由转氨酶催化的转氨基作用与L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行。 细胞色素（4）:一种以铁-卟啉复合体为辅基的血红素蛋白。在氧化还原过程中，血红素基团的铁原子可以传递单个的电子而不必成对传递，其中的铁通过Fe3+和Fe2+两种状态的变化传递电子。主要有细胞色素a、细胞色素b、细胞色素c和细胞色素d四类。细胞色素c:细胞色素C广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种含血红素辅基的单链蛋白，由124个残基构成，在生物氧化反应中起重要作用。 固定化酶:水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底物。 外显子:既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 呼吸链(4):有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。 化学渗透偶联学说: 核酶（2）:也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 蛋白质的化学修饰（2）: 蛋白质构型（2）:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
凝聚：指在投加的化学物质（铝、铁的盐类或石灰等）作用下，胶体脱稳并使粒子相互聚集成１mm 大小块状凝聚体的过程。PPT 电泳：荷电的胶体粒子在电场中的移动。PPT 或者：荷电溶质（电解质）或粒子在电场作用下发生定向泳动的现象P362 电泳迁移率（mobility）:在电位梯度E的影响下，带电颗粒在时间t中的迁移距离d。PPT 或者：单位电场强度下的电泳速度。P363 膜分离的概念：利用膜的选择性（孔径大小），以膜的两侧存在的能量差作为推动力，由于溶液中各组分透过膜的迁移率不同而实现分离的一种技术。PPT 或者：利用具有一定选择性透过特性的过滤介质进行物质的分离纯化。P56 离子交换: 在吸附剂与溶液间发生离子交换，即吸附剂吸附离子后，它同时要放出等当量的离子于溶液中。PPT 亲和层析：是利用生物分子对之间所具有的专一而又可逆的亲和力使生物分子分离纯化的技术。PPT 过滤：是在外力作用下，利用过滤介质使悬浮液中的液体通过，而固体颗粒被截留在介质上，从而实现固液分离的一种单元操作。PPT 或者：利用薄片形多孔性介质（如滤布）截留固液悬浮液中的固体粒子，进行固液分离的方法。P20 沉降：离心分离是基于固体颗粒和周围液体密度存在差异，在离心场中使不同密度的固体颗粒加速沉降的分离过程，当静置悬浮液时，密度较大的固体颗粒在重力作用下逐渐下沉，这一过程称为沉降。PPT 重结晶：是利用杂质和结晶物质在不同溶剂和不同温度下的溶解度不同，将晶体用合适的溶剂再次结晶，以获得高纯度的晶体的操作。PPT 分辨率：也称分离度。它是指相邻两色谱保留值之差与两峰底宽平均值之比。PPT 晶体：形成新相（固体）需要一定的表面自由能。因此，溶液浓度达到饱和溶解度时，晶体尚不能析出，只有当溶质浓度超过饱和溶解度后，才可能有晶体析出。溶液达到过饱和状态是结晶的前提；过饱和度是结晶的推动力。PPT 分子伴侣：是一种热休克蛋白质，在体内和体外都具有抑制蛋白质伸展肽链错误折叠和聚集、促进肽链折叠成天然活性肽的作用。P394 对流干燥：对流干燥过程中载热体对对流方式与湿物料颗粒（或液滴）直接接触，向湿物料对流传热，故对流干燥又称直接加热干燥。P440
1、异构:指存在两个或多个相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象。只要有结构异构和立体异构。 2、构型:在立体异构中的原子或取代基团的空间排列关系叫做构型。2005 3.构象:在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。2005 4. 肽单位:指肽链中的酰胺基(-CO-NH-) 5. 肽平面:组成基的4个原子和2个相邻的Cα原子趋向于共面，形成所谓多肽主链的酰胺平面又称肽平面。 6、亚基:蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit,它一般由一条肽链构成，无生理活性。 7、结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。称为结构域。2004 06 8、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构，包活: aa、βaβ和ββ-曲折。2006 09 15 17 9.桑格反应(Sanger reaction) 2.4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽键N-端的游离氨基作用，生成二硝基茶衍生物（DNP)，在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色增法进行鉴定， 10、艾德曼反应（Edman reactoin) :氨基酸与PTC生成PTH-AA是EDMAN 降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位。 11、玻尔(Bohr)效应: 1904 年丹麦生理学家Bohr C.发现增加H+浓度将提高氧血红蛋白的释放这种pH对血红蛋白与氧亲和力的影响被称为玻尔效应。2004 08 15 12、免疫印迹:蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 13、Western blot: 蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条
王镜岩生物化学名词解释 生物化学名词解释 1.氨基酸：它是一种有机化合物，含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基（-COOH），氨基通常在碳上相互连接。氨基酸是蛋白质的组成部分 2.必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸：指人类（或其他脊椎动物）可以从简单的前体合成的氨基酸，无需 从食物中获取。 4.等电点（pi,isoelectricpoint）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的ph值。 5.茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（黄色与脯氨酸和 羟脯氨酸）。 6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分 配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换柱：使用离子交换树脂作为支撑剂的色谱技术。8.透析：一种分离纯化技术，利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，将蛋白质从无机盐和单糖等其他小分子物质 中分离出来。 9.凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography，gpc）：也叫做分子排阻层析/凝 胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的 层析技术。 10.亲和色谱法：一种色谱技术，通过使用与特定配体共价连接的色谱介质，分离目 标蛋白质或其他能够特异性结合蛋白质混合物中配体的分子。 11.高压液相层析（hplc）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子 混合物的层析技术。 12.凝胶电泳：在凝胶介质中电场作用下分离纯化蛋白质或核酸的技术。 13.sds-聚丙烯酰氨凝胶电泳（sds-page）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙 烯酰氨凝胶电泳。sds-page只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（ief）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造 一个ph梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pi）处，即梯度为某一ph时，就 不再带有净的正或负电荷了。
1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI, isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。 5.肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6.肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 8.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9.离子交换层析（ion-exchange column）：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 12.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17.双向电泳（two-dimensional electrophoresis）：等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18.Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 19.同源蛋白质（homologous protein）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20.构型（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
王镜岩生物化学名词解释 1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exchange column）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 15.双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 16.Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 17.同源蛋白质（homologous protein）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 18.构型（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 19.构象（conformation）:由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 20.蛋白质一级结构（primary structure）：指多肽链的氨基酸序列。 21.蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。 22.蛋白质三级结构（protein tertiary structure）:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键(离子键)维持的。 23.蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:寡聚蛋白质所有，eg:血红蛋白，寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 24.α-螺旋（α-heliv）:P207要点123 25.超二级结构（super-secondary structure）:在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，种类不多的二级结构组合或二级结构串，在各种蛋白质中充当三级结构的构件。分为αα,βαβ,ββ三种 26.结构域（domain）:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 27.疏水相互作用(hydrophobic interaction):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。 28.蛋白质变性（denaturation）:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质变性。其实质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。 29.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。 30.肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
四川农业大学生物化学名词解释 高级生物化学名词解释 1. 肽键(peptide bond)： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 2. 肽(peptide)： 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。通常，由≤10个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；10~40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；≥40个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。但非绝对划分。 3. 蛋白质的化学结构： 肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。 4. 蛋白质一级结构(protein primary structure)： 指蛋白质氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序或氨基酸序列。 5. 蛋白质二级结构(protein secondary structure)： 指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等。 6. 蛋白质三级结构(protein tertiary structure)： 是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使α-螺旋、β-折叠、β-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。 7. 蛋白质四级结构(protein quaternary structure)： 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。 8. 超二级结构(super-secondary structure)： 也称为基元(motif)。在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间
发酵工程名词解释 Nomenclature 1)2-dimensional electrophoresis 双向电泳 双向电泳是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 2)Abortive transduction 流产转导 转导的DNA不整合到受体的细胞的染色体上，虽然不能继续复制，但仍能表达基因的功能的转导，最终将随细胞分裂而丢失，也可能出现单线遗传。 3)Active site 酶的活性部位 有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位 4)Adaptive enzyme 适应酶 在细胞中合成量受效应物调控的酶 5)Affinity chromatography 亲和色谱法 将相互间具有高度特异亲和性的二种物质之一作为固定相，利用与固定相不同程度的亲和性，使成分与杂质分离的色谱法。 6)Allosteric regulation 变构调节 就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。 7)Amphibolic pathway 两用代谢途径 亦称无定向代谢途径，即指把合成作用和分解作用合在一起的代谢途径。 8)Ampholyte 两性电解质 同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质 9)Anabolism 合成代谢 10)又称同化作用或生物合成，是从小的前体或构件分子（如氨基
生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序
生物化学名词解释 氨基酸（amino acids）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。 必需氨基酸(essential amino acids)：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点(pI, isoelectric point)：使分之处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应(ninhydrin reaction)：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应呈紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物。 钛键(peptide bond) ：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽(peptides)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸的排列顺序。 层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）或固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成份分开的技术。 离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析(dialysis)：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分
xx生物化学名词解释 1.氨基酸（aminoacid）： 是含有一个碱性氨基（-NH 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2.必需氨基酸（essential amino acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoelectric point）： 使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrinreaction）： 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（chromatography）: 按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exchange column）： 一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：
利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography，GPC）： 也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 1 0."亲合层析（affinity chromatograph）： 利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 1 1."高压液相层析（HPLC）： 使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 1 2."凝胶电泳（gel electrophoresis）： 以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 1 3."SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）： 在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 1 4."等电聚焦电泳（IEF）：
生物化学名词解释最全 生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2.NF-kB nuclear factor-kappa B：细胞核中的转录因子，能与免疫球蛋白kappa轻链基因的增强子B序列特异性结 合，促进κ轻链基因表达，故而得名。 3.氨基酸amino acid：含一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上，是蛋白质的构件分子。 4.亲水氨基酸：即极性氨基酸，R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，对水分子具有一定的亲和性。 5.疏水氨基酸：即非极性氨基酸，R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。 6.必需氨基酸essential amino acid：人体（其他脊椎动物）必不需而机体内又不能合成必须从食物中补充的氨基酸。 7.非必需氨基酸nonessential amino acid：动物体自身可以进行有效合成的氨基酸。 8.蛋白质氨基酸：即标准氨基酸，在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子中。 9.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸，不能 直接参入到蛋白质分子之中，或是蛋白质氨基酸翻译后修饰物。 10.氨基酸的等电点isoelectric point：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 11.稀有氨基酸：存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，为正常氨基酸的衍生物。 12.构型：立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布，其转变伴随着共价键的断裂和重建。
《生物化学》名词解释总结 氨基酸（amino acids）: 是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。 必需氨基酸（essential amino acids）： 指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸（nonessential amino acids）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点（pI，isoelectric point）： 使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应（ninhydrin reaction）： 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键（peptide bond）： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽（peptides）： 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构(primary structure)： 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 层析(chromatography)： 按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析(ion-exchange column chromatography)： 使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析（dialysis）： 通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)： 也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析（affinity chromatography）：