当前位置:文档之家› 生物化学课后重点答案

生物化学课后重点答案

生物化学课后重点答案
生物化学课后重点答案

1944年,O.T.Avery等如何证明DNA是遗传物质的?

细菌学家们曾研究过在实验室中生长的两种不同的肺炎球菌菌株,一种有平滑的外膜(S),一种没有外膜,外表粗糙(R),显然R菌株缺少某种构成这种碳水化物被膜的酶。同时发现,如果将S菌株的浸出物与R活菌株相混合,注射于,的组织中就会含有S活菌株。S浸出物(完全是非活性的)显然含有一种因子,能够供给R菌株以所需要的酶,并将之转变成S菌株。大家都认为这种因子本质上是蛋白质。然而在1944年艾弗里及共同事研究了S菌株浸出物,证实这种因子是纯粹的脱氧核糖核酸(DNA),并不存在蛋白质。

核酸分为哪些种类?它们的分布和功能是什么?

分类:可分为(简称RNA)和(简称DNA)。

分布:DNA主要位于中,和内也有少量DNA(的DNA主要位于拟核);RNA主要位于中。

功能:DNA是储存、复制和传递的主要物质基础(即DNA是的载体);RNA在过程中起着重要作用,其中,简称tRNA,起着携带和转移活化氨基酸的作用;,简称mRNA,是合成(翻译)蛋白质的模板;,简称rRNA,是细胞合成蛋白质的主要场所

说明Watson-Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。

答:(1)DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋,双螺旋的直径为2nm。

(2)由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧,而疏水的碱基对则在双螺旋的内部,碱基平面与中心轴垂直,螺旋旋转一周约为10个碱基对(bp),螺距为3.4nm,这样相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36o的夹角,糖环平面则于中心轴平行。

(3)两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征,只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对,G与C配对,A-T间有2个氢键,G-C间有3个氢键。

(4)在DNA双螺旋结构中,两条链配对偏向一侧,形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要,只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。

蛋白质有哪些主要的理化性质?蛋白质物理性质:常温下液体,白色化学性质:遇到浓无机盐溶解度减小,加热凝固变性灼烧有烧焦羽毛气味

蛋白质的结构层次区分

蛋白质的结构层次:一级结构、、超二级结构、、三级结构、.。

1、一级结构:即蛋白质的共价结构或平面结构,核心内容就是aa的排列顺序,它的改变涉及到蛋白质的破坏和重建。

一级结构的全部内容包括:肽链的个数、aa的顺序、的位置、非aa成分。

2、二级结构的定义:肽链主干在空间的走向。主干指的是肽平面与α-C构成的链子,

2.1二级结构的内容:空间走向以及维持这种走向的力量:和R基团的影响(、、空间障碍等)

2.2二级结构的描述:ф角:肽平面绕N-Cα单键旋转的角度

ψ角:肽平面绕Cα-C单键旋转的角度,至于+-方向的规定,0度角的规定太复杂,不作要求。

这样,一个肽平面的空间位置可以被2个二面角来确定,如果每个肽链的两个二面角(ф,ψ)都相同,则构成了规则的空间走向,所以可以用(ф,ψ)来描述肽链的二级结构。

3、超二级结构:空间相邻的几个2级结构形成的更复杂的结构,其类型有:

1、左手超螺旋:3根α-拧到一起形成一个左手超螺旋,如头发中的,

2、右手超螺旋:3根左手螺旋拧到一起形成一个右手超螺旋,如,

3、αα:相邻的2根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋,

4、β×β:一个连接链连着2个β折叠,平行式,这个连接链可以很长。

5、βαβ:3段β折叠和2段相间形成,

6、βββ:以2段U-型回折连接着的3段β折叠,反平行式。

4.、结构域:长肽链(多于150个aa),在二级结构的基础上通过多次折叠,在空间上形成一些半独立的球状结构,叫结构域,它是三级结构的一部分,结构域之间靠无规卷曲连接。也就是说将三级结构拆开后首先看到的结构。

. 5、三级结构:即蛋白质的三维结构、构象,指其中所有原子的空间排布,是结构域再经过卷曲和折叠后形成的。如果蛋白质是单条肽链,则三级结构就是它的最高级结构,三级结构由二硫键和次级键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)维持。P99是的三级结构。

6、四级结构:多条肽链通过非共价键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)形成的聚合体的结构就是四级结构,注意,由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。每条肽链都有自己的三级结构,称为亚基或亚单位,一般情况下,具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会太多,故称这类蛋白质为寡聚蛋白,如寡聚酶等。

蛋白质变性和沉淀有什么区别?

沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀,也可以是由于盐析。

蛋白质变性是指光照,热,有机溶济以及一些变性剂(如重金属盐)的作用时蛋白质的空间结构被破坏,使得蛋白质丧失活性,该过程不可逆。

盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐,使得蛋白质沉淀析出,这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出,该过程可逆,加水蛋白质又会溶解。

二者本质上是不同的!!!

引起蛋白质沉淀的作用机制是什么

蛋白质的沉淀: 由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉,但其结构未变.

蛋白质的变性作用蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些的作用时,遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。包含了蛋白质的沉淀作用。

怎样区分蛋白质的可逆沉淀和不可逆沉淀可逆沉淀叫做盐析,不可逆沉淀叫做变性。

盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如:加浓(NH4)2SO4使蛋白质凝聚的过程。

在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下,蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。这种凝结是不可逆的,不能再使它们恢复为原来的蛋白质。蛋白质的这种变化叫做变性。某些有机溶剂也能使蛋白质变性。蛋白质变性后,就丧失了原有的可溶性,并且失去了它们生理上的作用。高温消毒灭菌就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。重金属盐(如铜盐、铅盐、汞盐等)能使蛋白质凝结,所以会使人中毒。

何为酶的活性中心?活性中心包括哪些部分?

答:(1)概念:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

(2)①结合部位:决定酶的专一性。

②催化部位:决定酶促反应的类型。

③其它必需基团:活性中心以外、维持酶的空间构象必需的基团。

简述酶催化具有高效性的几种机制。答:(1)邻近效应与定向效应。“使分子间的反应近似于分子内的反应(2)张力效应和底物形变

(3)酸碱催化。酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。

(4)共价催化。酶活性中心含有可以处的极性基团,在催化底物发生反应的过程中,首先以共价键与底物结合,生成一个活性很高的共价型的中间产物,反应所需的活化能大大降低,反应速度明显加快。

(5)酶活性中心是低介电环境。使底物分子的敏感键和酶的催化基团之间形成很大的反应力,有助于加速反应的进行。

酶的活力单位

酶活力的度量单位。1961年国际会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25℃,其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关的酶量。什么是酶的回收率和纯化倍数?

酶的纯度倍数=(每次比活力)/(第一次比活力)其中:比活力=活力单位数/mg蛋白(氮)=总活力单位数/总蛋白(氮)mg酶活力(Enzyme Activity)也称酶活性,履指酶催化一定化学反应的能力.酶活性是研究酶的特性,分离纯化以及酶制剂生产和应用时的一项不可缺少的指标.酶活力是用在一定条件下,它所催化某一反应的反应初速度来表示.酶反应速度(指初速度)可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示.其单位为mol/s。纯化倍数是纯化后的比活除以纯化前的比活。

分别说明磺胺类药物及有机磷农药的抑菌和杀虫原理。(可能不考)

答:(1)磺胺类药物。叶酸是四氢叶酸(FH4)的前身,FH4是合成核苷酸的必须的辅酶。细菌不能利用环境中的叶酸,只能利用对氨基苯甲酸合成FH4 。磺胺类药与对氨基苯甲酸具有类似的化学结构,是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂,抑制FH2的合成,进而减少FH4的合成。

(2)有机磷农药。如二异丙基氟磷酸能够与胰凝乳蛋白或乙酰胆碱酶活性中心的丝氨酸残基反应,形成稳定的共价键,因而抑制酶的活性。

饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸有什么区别?脂肪酸定义及相关概念

脂肪酸(fatty acid):是指一端含有一个的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。(saturated fatty acid):不含有—C=C—双键的脂肪酸。(unsaturated fatty acid):至少含有—C=C—双键的脂肪酸。

流动镶嵌模型

流动镶嵌模型模型认:结构是由的脂类双分子层中镶嵌可以移动的球形蛋白质而形成的。随着科学研究技术的不断创新和改进,流动镶嵌模型也逐步得到完善,是目前比较公认的膜结构模型。这一模型强调两点:一是膜的流动性,膜蛋白和膜脂均可侧向移动。二是膜蛋白分布的不对称性,球形蛋白质有的镶嵌在膜的内或外表面,有的嵌入或横跨脂双分子层。

综述生物膜的功能

①使细胞具有一个相对稳定的内环境,并使细胞与周围环境进行物质运输、交换、信息传递。

②为酶提供大量的附着位点,为的有序进行创造条件。

③将细胞分成小区室,使生化反应互不干扰。

什么是糖酵解,糖酵解与发酵有何不同?简述用砷酸取代磷酸,对有机体的影响。

答:(1)糖酵解:在无氧的条件下,葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应。糖酵解途径,亦称为EMP途径。

发酵:复杂的有机物在微生物作用下分解。

(3)砷酸盐可与磷酸根竞争同高能硫酯中间物结合,形成1-砷酸-3-磷酸甘油酸,他很易自发水解成3-磷酸甘油酸而无ATP的形成,因此砷酸使这一步的氧化作用与磷酸化作用解偶联,但不影响糖酵解的继续

写出葡萄糖彻底氧化途径的反应式、酶及辅因子各阶段生成的ATP数和NADH的数量。

答:(1)C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD+→2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H++2H2O

(2)丙酮酸+辅酶A+NAD+ →乙酰CoA+CO2+NADH+H+

(3)乙酰-CoA +3NAD+ +FAD +GDP +Pi +2H2O →2CO2 +3NADH +3H+ +FADH2 +GTP +CoASH

写出三羧酸循环的主要步骤,三羧酸循环是如何调控的,又如何维持的,三羧酸循环有何生理意义?说明在无氧气的情况下,TCA不能进行的原因。答:(1)主要步骤:①乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸。

乙酰CoA+草酰乙酸→ 柠檬酸+ CoA-SH

②柠檬酸异构化生成异柠檬酸。柠檬酸? 异柠檬酸

③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸。异柠檬酸+NAD+ → α-酮戊二酸+CO2+NADH+H+

④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A。α-酮戊二酸+ CoA-SH+ NAD+ → 琥珀酰CoA + CO2 + NADH+H+

⑤琥珀酰CoA转变为琥珀酸。琥珀酰CoA + GDP + Pi → 琥珀酸+ GTP + CoA-SH ⑥琥珀酸氧化脱氢生成延胡索酸。琥珀酸+ FAD → 延胡索酸+FADH2 ⑦延胡索酸水合生成苹果酸。延胡索酸+ H2O → 苹果酸

⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸。苹果酸+ NAD+ ? 草酰乙酸+ NADH+H+

(2)调控与维持:三羧酸循环的多个反应是可逆的,但由于柠檬酸的合成和α-酮戊二酸的氧化脱羧二部反应不可逆,故整个循环只能单方向进行。

三羧酸循环调节的部位主要有三个,即柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶催化的反应。调节的关键因素是.[NADH]/[NAD+]和[ATP]/[ADP]的比值和草酰乙酸、乙酰辅酶A等代谢产物的浓度。

柠檬酸合酶是该途径的关键限速酶,NADH/ATP抑制该酶的活性,他们能提高酶对乙酰辅酶A的Km值。草酰乙酸和乙酰辅酶A浓度高时,可激活该酶。此外,ADP能激活异柠檬酸脱氢酶,而琥珀酸辅酶A和NADH抑制它的活性。琥珀酸辅酶A和NADH抑制α-酮戊二酸脱氢酶活性。

(3)意义:①糖有氧氧化的基本生理功能是氧化供能。

②TCA是体内三大营养物质代谢的总枢纽。

③TCA产生的多种中间产物是生物体内许多重要物质合成的原料。

④发酵工业利用微生物TCA生产各种代谢产物,如柠檬酸、谷氨酸等,在生产实践中应用潜力巨大。

(4)分子氧不直接三羧酸循环中去,但若无氧,NADH和FADH2不能再生NAD+和FAD,从而使三羧酸循环不能进行。因此,三羧酸循环是严格需氧的。

植物是怎样利用太阳能的?

植物通过光合作用,在叶绿体中把二氧化碳和水转化为有机物并释放氧气,太阳能转化为化学能贮藏起来供呼吸作用消耗。光合作用的能量转换式:

能量转化过程:光能→不稳定的化学能(能量储存在ATP的高能磷酸键)→稳定的化学能(糖类即淀粉的合成)

并光合作用的实质是把CO2和H2O转变为有机物(物质变化)和把光能转变成ATP中活跃的化学能再转变成有机物中的稳定的化学能(能量变化)。

CO2+H2O(光照、酶、叶绿体)==(CH2O)+O2 (CH2O)表示糖类

简述c3途径的反应历程说明C3 C4二者如何联系

C3途径可分为羧化、还原、再生3个阶段。(1)羧化阶段指进入叶绿体的CO2与受体RuBP结合,生成PGA的过程。(2)还原阶段指利用同化力将3-磷酸甘油酸还原为甘油醛-3-磷酸的反应过程。(3)再生阶段甘油醛-3-磷酸重新形成核酮糖-1,5-二磷酸的过程

通过C4途径固定CO2的过程是在叶肉细胞中进行的。C4中的C转移到C3途径是在鞘细胞中进行的,光合作用的暗反应过程也是在鞘细胞中进行。光合作用的产生也主要积累在鞘细胞中。C4植物具有两条固定CO2的途径,即C3途径和C4途径。

何谓糖异生?糖异生和糖酵解均发生在细胞质中,两者是如何调节的?

答:(1)定义:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖(原)异生作用。

(2)调节:①高水平的ATP、NADH别构抑制磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶,而别构的激活二磷酸果糖酯酶。

②Pi、AMP、ADP别构激活磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶并别构抑制二磷酸果糖酯酶。

③ATP/ADP比值高时,EMP途径关闭、糖异生打开;ATP/ADP比值低时,EMP途径打开,糖异生活性降低。柠檬酸起类似的作用。

说明经典的Knoop对脂肪酸氧化的实验和结论。

答:Knoop 用把偶数或奇数碳的脂肪酸分子末端甲基接上苯基,用这带“示踪物”的脂肪酸喂狗,然后分析排出的尿液,示踪物苯基在体内不被代谢,而以某一特定的有机化合物被排出。Knoop的实验结论是:脂肪酸氧化每次降解下一个2碳单元的片段,氧化是从羧基端的β-位碳原子开始的,释下一个乙酸单位。

结合酶的细胞学定位说明脂肪彻底氧化分解的过程。答:脂肪的消化需要三种脂肪酶的参与,逐步水解三酰甘油的三个酯键,最后生成甘油和脂肪酸。甘油在甘油激酶的催化下,生成甘油-3-磷酸,

谷氨酸在氨基酸代谢中的意义

1. 参与为中心的联合脱氨基作用(被脱去氨基)。

2. 2.在血氨转运中,合成与氨结合生成。中性无毒,易透过细胞膜,是氨的主要运输形式。

3. 3.在葡萄糖-循环途径中,肌肉中的催化与氨结合形成谷氨酸,接着在的下谷氨酸再与形成和。

4. 4.在中,谷氨酸本身就是兴奋,在脑、脊髓中广泛存在,谷氨酸脱羧形成的是一种抑制性,在生物体中广泛存在。

5. 5.在氨基酸合成途径中,谷氨酸是合成谷氨酰胺、、、的重要前体。

6. 6.在循环(合成)途径中,中的将谷氨酸的氨基脱下,为氨甲酰磷酸的合成提供游离的氨;中的把谷氨酸的氨基转移给,再形成天冬氨酸进入循环,谷氨酸为循环间接提

供第二个氨基。

7.氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环?答:氨基酸脱氨基后的碳链分别经形成乙酰-CoA的途径、阿尔法-酮戊二酸的途径、琥珀酸-CoA的途径、延胡索酸途径及草酰乙酸

途径进入柠檬酸循环。

8. 谷氨酸在氨基酸代谢中的意义1.谷氨酸参与谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用(谷氨酸被脱去氨基)。2.在血氨转运中,谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与氨结合生

成谷氨酰胺。谷氨酰胺中性无毒,易透过细胞膜,是氨的主要运输形式。3.在葡萄糖-丙氨酸循环途径中,肌肉中的谷氨酸脱氢酶催化α-酮戊二酸与氨结合形成谷氨酸,接着在丙氨酸转氨酶的催化作用下谷氨酸再与丙酮酸形成α-酮戊二酸和丙氨酸。 4.在生物活性物质代谢途径中,谷氨酸本身就是兴奋神经递质,在脑、脊髓中广泛存在,谷氨酸脱羧形成的γ-氨基丁酸是一种抑制性神经递质,在生物体中广泛存在。 5.在氨基酸合成途径中,谷氨酸是合成谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸的重要前体。 6.在鸟氨酸循环(尿素合成)途径中,线粒体中的谷氨酸脱氢酶将谷氨酸的氨基脱下,为氨甲酰磷酸的合成提供游离的氨;细胞质中的谷草转氨酶把谷氨酸的氨基转移给草酰乙酸,草酰乙酸再形成天冬氨酸进入鸟氨酸循环,谷氨酸为循环间接提供第二个氨基。

.什么是限制性内切酶?有何特点。

(1)概念:能专一性地识别并水解双链DNA 上的特异核苷酸序列的核酸内切酶,称为限制性核酸内切酶

(2)特点:①降解外源侵入的DNA,但不降解经修饰酶甲基化保护的自身DNA。②具有很强的专一性:识别位点通常具有回文结构。

③是DNA的分子剪刀,是分子生物学技术的重要工具酶之一。

大学生物化学习题-答案

生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点(pl)是指—水溶液中,氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时,主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以负/阴离子形式存在,在pH

生物化学课后答案张丽萍

9 糖代谢 1.假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C 标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C 标记。 (1)CO 2;(2)乳酸;(3)丙氨酸。 解答: (1)能找到14C 标记的CO 2 葡萄糖→→丙酮酸(*C 1) →氧化脱羧生成标记的CO 2。 (2)能找到14C 标记的乳酸 丙酮酸(*C 1)加NADH+H +还原成乳酸。 (3)能找到14C 标记的丙氨酸 丙酮酸(*C 1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C 标记的丙氨酸。 2.某糖原分子生成 n 个葡糖-1-磷酸,该糖原可能有多少个分支及多少个α-(1—6)糖苷键(*设:糖原与磷酸化酶一次性作用生成)?如果从糖原开始计算,lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和H 2O ,将净生成多少mol ?ATP? 解答:经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n 个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n +1个分支及n +1个α-(1—6)糖苷键。如果从糖原开始计算,lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和 H 2O, 将净生成33molATP 。 3.试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别? 解答:(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段,只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H + 。 NADH+H +代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。 (2) 生成ATP 的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP 。 葡萄糖至丙酮酸阶段,在无氧条件下,经底物磷酸化可生成4mol ATP (甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸,甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸),葡萄糖至葡糖-6-磷酸,果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP 。在有氧条件下,甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H +进入呼吸链将生成2× ATP ,所以净生成7mol ATP 。 4.O 2没有直接参与三羧酸循环,但没有O 2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答:三羧酸循环所产生的3个NADH+H +和1个FADH 2需进入呼吸链,将H +和电子传递给O 2生成H 2O 。没有O 2将造成NADH+H +和FADH 2的积累,而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂,加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。 5.患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高(尤其是吃富含葡萄糖的食物后),请说明其理由。 解答:因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP 作酶的辅因子, TPP 是VB 1的衍生物,患脚气病病人缺VB 1, 丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻, 因而含量比正常人高。 6.油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加,利用生化机制解释该现象,写出所经历的主要生化反应历程。 解答:油料作物种子萠发时,脂肪减少,糖増加,表明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A 经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。 7.激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。 解答:激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO 2和 H 2O , 因乳酸含量减少酸痛感会消失。 8.写出UDPG 的结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP? 解答:以葡萄糖为原料合成糖原时 , 每增加一个糖残基将消耗3molATP 。过程如下: ATP G 6P ADP +--+垐?噲?葡萄糖(激酶催化), G 6P G 1P ----垐?噲?(己糖磷酸异构酶催化), 2G 1P UTP UDPG PPi PPi H O 2Pi --+++??→垐?噲?(UDPG 焦磷酸化酶催化), 再在糖原合成酶催化下,UDPG 将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成α-1,4-糖苷键。

03 生物化学习题与解析--酶

酶 一、选择题 (一)A 型题 ? 酶的活性中心是指 A .结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位 B .结合底物并催化其转变成产物的部位 C .结合别构剂并调节酶活性的部位 D .结合激活剂使酶活性增高的部位 E .酶的活性中心由催化基团和辅酶组成 ? 酶促反应中,决定反应特异性的是 A .酶蛋白 B .辅酶 C .别构剂 D .金属离子 E .辅基? 关于酶的叙述正确的是 A .酶是生物催化剂,它的化学本质是蛋白质和核酸 B .体内的生物催化剂都是蛋白质 C .酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质 D .酶改变反应的平衡点,所以能加速反应的进程 E .酶的底物都是有机化合物 ? 酶蛋白变性后活性丧失原因是 A .酶蛋白被完全降解为氨基酸 B .酶蛋白的一级结构受到破坏 C .酶蛋白的空间结构受到破坏

D .酶蛋白不再溶于水 E .失去了激活剂 ? 含有xxB 1的辅酶是 A .NAD + B .FAD C .TPP D .CoA E .FMN ? 解释酶的专一性较合理的学说是 A .锁-钥学说 B .化学渗透学说 C .诱导契合学说 D .化学偶联学说 E .中间产物学说 ? 酶的竞争性抑制剂的特点是 A .当底物浓度增加时,抑制剂作用不减 B .抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合 C .抑制剂的结构与底物不相似 D .当抑制剂的浓度增加时,酶变性失活 E .抑制剂与酶的结合是不可逆的 8.磺胺类药物能抑菌,是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时,磺胺是二氢叶酸合成酶的 A .竞争性抑制剂 B .不可逆抑制剂 C .非竞争性抑制剂 D .反竞争性抑制剂 E .别构抑制剂 9.关于酶的共价修饰,正确的是 A .活性中心的催化基团经修饰后,改变酶的催化活性 B .通过打断某些肽键,使酶的活性中心形成而改变酶的活性 C .只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变

生物化学(第三)课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸,羰基还原成醇;一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应;异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接,形成糖苷化合物。例如,在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连,在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal,Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成,此外单糖的磷酸脂,如6-磷酸葡糖,是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成,它已无潜在的自由醛基,因而失去还原,成脎、变旋等性质,并称它为非还原糖。乳糖的结构是Galβ(1-4)Glc,麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基,属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基,通过α-1,4糖苷键连接成环,属非还原糖,由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖,都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料,属贮能多糖,是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键,支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支,糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同,它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的,这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性,它属于结构多糖。

生物化学课后习题答案

第二章糖类 1、判断对错,如果认为错误,请说明原因。 (1)所有单糖都具有旋光性。 答:错。二羟酮糖没有手性中心。 (2)凡具有旋光性的物质一定具有变旋性,而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。 答:凡具有旋光性的物质一定具有变旋性:错。手性碳原子的构型在溶液中发生了 改变。大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。 具有变旋性的物质也一定具有旋光性:对。 (3)所有的单糖和寡糖都是还原糖。 答:错。有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。如:果糖。 (4)自然界中存在的单糖主要为D-型。 答:对。 (5)如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端,则这种分子有56 个分支。 答:对。 2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体(包括α-异构体、β-异构体)?请写出戊醛糖的开链结构式(注明构型和名称)。 答:戊醛糖:有3 个不对称碳原子,故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。如果包括α-异构体、 β-异构体,则又要乘以2=16 种。 戊酮糖:有2 个不对称碳原子,故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。没有环状所以没有α-异 构体、β-异构体。 3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷,是α-苷还是β-苷?蔗糖是什么糖苷,是α-

苷还是β -苷?两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖? 答:乳糖的结构是4-O-(β-D-吡喃半乳糖基)D-吡喃葡萄糖[β-1,4]或者半乳糖β(1→4) 葡萄糖苷,为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。 蔗糖的结构是葡萄糖α(1→2)果糖苷或者果糖β(2→1)葡萄糖,是α-D-葡萄糖的半缩 醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷,因此既是α苷又是β苷。两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。4 种连接方式α→α,α→β,β→α, β→β,每个5 种,共20 种-1 种(α→β,β→α的1 位相连)=19。 4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25 D 为+ °,求该平衡混合物中α-D- 甘露糖和β-D-甘露糖的比率(纯α-D-甘露糖的[α]25 D 为+ °,纯β-D-甘露糖的[α]25 D 为- °); 解:设α-D-甘露糖的含量为x,则 (1-x)= X=% 该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:= 5、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖(1→6)α-D-吡喃葡萄糖(1→2)β-D-呋喃果糖] 的 结构式。. 6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。此水解液 在10cm 旋光管中测得的旋光度α为+ °,试计算该多糖中D-葡萄糖和D-甘露糖的物质的 量的比值(α/β-葡萄糖和α/β-甘露糖的[α]25 D 分别为+ °和+ °)。 解:[α]25 D= α25 D /cL×100= ( 30×1)×100= 设D-葡萄糖的含量为x,则 +(1-x)= X=%

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点,用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应 DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)

生物化学习题及答案_酶

酶 (一)名词解释 值) 1.米氏常数(K m 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) (二)英文缩写符号 1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide) 2.FAD(flavin adenine dinucleotide) 3.THFA(tetrahydrofolic acid) 4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)5.FMN(flavin mononucleotide) 6.CoA(coenzyme A) 7.ACP(acyl carrier protein) 8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein) 9.PLP(pyridoxal phosphate) (三)填空题

1.酶是产生的,具有催化活性的。2.酶具有、、和等催化特点。3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基,三者构成一个氢键体系,使其中的上的成为强烈的亲核基团,此系统称为系统或。 5.与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。它是酶。 8.转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式,分别为、、,其中在氨基酸代谢中非常重要,是、和的辅酶。 9.叶酸以其起辅酶的作用,它有和两种还原形式,后者的功能作为载体。 10.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11.全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。12.辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。13.T.R.Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。 14.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。

王镜岩生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号

生化课后习题答案

一绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(C)、羧基(—COOH)、

巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB)(反应(Sanger 反应)生成DNP―

生物化学b2课后题答案汇总

蛋白质降解及氨基酸代谢: 1.氨基酸脱氨基后C链如何进入TCA循环.(30分) P315 图30-13 2.说明尿素形成机制和意义(40分) P311-314 概括精要回答 3.提高Asp和Glu的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?(30分) 参考答案: 核苷酸代谢及蛋白质合成题目及解答精要: 1.生物体内嘌呤环和嘧啶环是如何合成的?有哪些氨基酸直接参与核苷酸的合成? 嘌呤环(Gln+Gly+Asp)嘧啶环(Gln+Asp) 2.简要说明糖、脂肪、氨基酸和核苷酸代谢之间的相互联系? 直接做图,并标注连接点 生物氧化及电子传递题目及解答精要: 名词解释:(60分,10分一题) 甘油-3-磷酸穿梭:P139 需概括 苹果酸-天冬氨酸穿梭:P139 需概括 电子传递链:P119 解偶联剂:P137 化学渗透假说:P131 生物氧化:P114 两个出处,总结概括 问答题:(10分) 1.比较底物水平磷酸化和氧化磷酸化两者的异同? 参考答案: 也可自己概括 2.以前有人曾经考虑过使用解偶联剂如2,4-二硝基苯酚(DNP)作为减肥药,但不久即放弃使用,为什么?(10分)

参考答案: 3.已知有两种新的代谢抑制剂A和B:将离体的肝线粒体制剂与丙酮酸、氧气、ADP和无机磷酸一起保温,发现加入抑制剂A,电子传递和氧化磷酸化就被抑制;当既加入A又加入抑制剂B的时候,电子传递恢复了,但氧化磷酸化仍不能进行,请问:①.抑制剂A和B属于电子传递抑制剂,氧化磷酸化抑制剂,还是解偶联剂?②.给出作用方式和A、B类似的抑制剂?(20分) 参考答案: 糖代谢及其他途径: 题目及解答精要: 1.为什么糖原讲解选用磷酸解,而不是水解?(50分) P178 2.糖酵解、TCA循环、糖异生、戊糖磷酸途径和乙醛酸循环之间如何联系?(50分) 糖酵解(无氧),产生丙酮酸进入TCA循环(有氧)(10分) 糖异生糖酵解逆反应(1,3,10步反应单独代谢流程)(10分) TCA循环中草酰乙酸可进入唐异生(10分) 戊糖磷酸途径是糖酵解中G-6-P出延伸出来并又回去的一条戊糖支路(10分) 乙醛酸循环是TCA循环在延胡羧酸和L-苹果酸间的一条捷径(10分) 糖酵解题目及解答精要: 1.名词解释(每个10分) 糖酵解:P63 激酶:P68 底物水平磷酸化:笔记 2.问答题 ①为什么砷酸是糖酵解作用的毒物?(15分) P75 ②糖酵解中两个耗能阶段是什么?两个产能阶段是什么?三个调控位点在哪里?(15分) P80 表22-1 ③糖酵解中磷酸基团参与了哪些反应?(20分) 在1,3,6,7,8,10步参加了反应 ④当肌肉组织激烈活动时,与休息时相比需要更多的ATP。在骨骼肌里,例如兔子的腿肌或火鸡的飞行肌,需要的A TP几乎全部由厌氧酵解反应产生的。假设骨骼肌缺乏乳酸脱氢酶,它们能否进行激烈的体力活动,即能否借

生化课后题目及答案

2 蛋白质化学 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为: 1.65%: 2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0; (2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0; (3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 6.由下列信息求八肽的序列。 (1)酸水解得 Ala ,Arg ,Leu ,Met ,Phe ,Thr ,2Val 。 (2)Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 (3)胰蛋白酶处理得Ala ,Arg ,Thr 和 Leu ,Met ,Phe ,2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 (4)溴化氰处理得 Ala ,Arg ,高丝氨酸内酯,Thr ,2Val ,和 Leu ,Phe ,当用Sanger 试剂处理时,分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答:由(2)推出N 末端为Ala ;由(3)推出Val 位于N 端第四,Arg 为第三,而Thr 为第二;溴化氰裂解,得出N 端第六位是Met ,由于第七位是Leu ,所以Phe 为第八;由(4),第五为Val 。所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7.一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。 解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm ,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm 。 8.当一种四肽与FDNB 反应后,用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸;

生物化学习题与解析--细胞信息转导

细胞信息转导 一、选择题 ( 一 )A 型题 1 .下列哪种物质不是细胞间信息分子 A .胰岛素 B . CO C .乙酰胆碱 D .葡萄糖 E . NO 2 .通过核内受体发挥作用的激素是 A .乙酰胆碱 B .肾上腺素 C .甲状腺素 D . NO E .表皮生长因子 3 .下列哪种物质不是第二信使 A . cAMP B . cGMP C . IP 3 D . DAG E . cUMP 4 .膜受体的化学性质多为 A .糖蛋白 B .胆固醇 C .磷脂 D .酶 E .脂蛋白 5 .下列哪种转导途径需要单跨膜受体 A . cAMP - 蛋白激酶通路 B . cAMP - 蛋白激酶通路 C .酪氨酸蛋白激酶体系 D . Ca 2+ - 依赖性蛋白激酶途径 E .细胞膜上 Ca 2+ 通道开放 6 .活化 G 蛋白的核苷酸是 A . GTP B . CTP C . UTP D . ATP E . TTP 7 .生成 NO 的底物分子是 A .甘氨酸 B .酪氨酸 C .精氨酸 D .甲硫氨酸 E .胍氨酸 8 .催化 PIP 2 水解为 IP 3 的酶是 A .磷脂酶 A B .磷脂酶 A 2 C .磷脂酶 C D . PKA E . PKC 9 .第二信使 DAG 的来源是由 A . PIP 2 水解生成 B .甘油三脂水解而成 C .卵磷脂水解产生 D .在体内合成 E .胆固醇转化而来的 10 . IP 3 受体位于 A 、细胞膜 B 、核膜 C 、内质网 D 、线粒体内膜 E 、溶酶体 11 . IP 3 与内质网上受体结合后可使胞浆内 A . Ca 2+ 浓度升高 B . Na 2+ 浓度升高 C . cAMP 浓度升高 D . cGMP 浓度下降 E . Ca 2+ 浓度下降 12 .激活的 G 蛋白直接影响下列哪种酶的活性 A .磷脂酶 A B .蛋白激酶 A C .磷脂酶 C D .蛋白激酶 C E .蛋白激酶 G 13 .关于激素,下列叙述正确的是 A .都由特殊分化的内分泌腺分泌 B .激素与受体结合是可逆的 C .与相应的受体共价结合,所以亲和力高 D .激素仅作用于细胞膜表面 E .激素作用的强弱与其浓度成正比 14 . 1 , 4 , 5 - 三磷酸肌醇作用是 A .细胞膜组成成 B .可直接激活 PK C C .是细胞内第二信使 D .是肌醇的活化形式 E .在细胞内功能 15 .酪氨酸蛋白激酶的作用是 A .分解受体中的酪氨 B .使蛋白质中大多数酪氨酸磷酸化 C .使各种含有酪氨酸的蛋白质活化 D .使蛋白质结合酪氨酸

生物化学第四版课后参考答案

1 绪论 1.生物化学研究的对象与内容就是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递与表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.您已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学就是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成与分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖与脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键与共价三键,碳还可与氮、氧与氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(-NH2)、羟基(-OH)、羰基()、羧基(-COOH)、巯基(-SH)、磷酸基(-PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫与磷有着可变的氧化数及氮与氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复;核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖(或脱氧核糖)"重复;构成脂质的构件就是甘油、脂肪酸与胆碱,其非极性烃长链也就是一种重复结构;构成多糖的构件就是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理就是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯(―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都就是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都就是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然就是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶就是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类与数量,按反应时间与残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。

相关主题
文本预览
相关文档 最新文档