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蛋白质的结构层次及其多样性

蛋白质的结构层次及其多样性

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 (The relationship between protein structure and function) 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词:蛋白质结构;折叠/功能关系;蛋白质构象紊乱症;分子伴侣 Keywords:protein structure;fold/function relationship;protein conformational disorder;molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密,但结构与功能的这种关联亦若隐若现,并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能,折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈,该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内,此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位(fallosteric site)”,凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外,在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手,从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形,又非完全的无规线团(randomcoil),而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化,只保留某种几何特征或拓扑模式,并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律,且根据这一规律将蛋白质进行分类,再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较,以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系,那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中,多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说,共价键维系了蛋白质的一级结构;主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构;而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础,蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础,而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏;,可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化,这就是蛋白质变性。变性的蛋白质,只要其一级结构仍然完好,可在一定条件下恢复其空间结构,随之理化性质和生物学性质也可重现,这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链,分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键,进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性,其分子中的氢键和4个二硫键解开,严密的空间结构遭破坏,丧失了生物学活性,但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇,RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种,复性时之所以选择了自

2.2 蛋白质的结构及其多样性 教学设计

2.2 蛋白质的结构及其多样性教学设计 教学目标: 1、知识目标 说明蛋白质分子结构 说明蛋白质结构多样性的原因。 2、情感、态度、价值观目标 通过关注蛋白质研究进展与生物体生命活动和健康的关系,激发学生学科学、用科学的求知欲。 3、能力目标 ①、通过对蛋白质分子结构等知识的讨论分析培养学生分析综合能力。 ②、通过讨论交流培养学生口头表达能力和逻辑思维能力。 教学重点: 蛋白质的分子结构和多样性。 教学难点: 蛋白质的分子结构多样性。 教学思路: 本节内容通过学生自主阅读、主动探究与教师讲述和启发引导相结合的方法,使之对知识形成一个系统的认识。同时使用电脑多媒体和加强知识容量和知识的连贯性。最后通过练习强化对所学知识的理解。 教学器具: 多媒体课件

【教学反思】 本节课是生物必修一《分子与细胞》(第2章组成细胞的分子)第2节《生命活动的主要承担者──蛋白质》第二课时,本节课内容比较抽象,为避免学生产生枯燥、无味的感觉,要更加充分调动学生的积极性、主动性,让学生主动探索。我注意从以下三个方面去调动学生的积极主动性: 一、在引入知识时,尽可能用直观的、活泼的方式将学生带入新的知识情境中,然后用一些有代表性的问题将学生引入师生互动环节,这一环节要个学生留出足够的时间,允许学生争论和犯错误;最后是学生通过自己的主动学习掌握基础知识后,教师提出深层次的问题,帮助学生加深对知识的理解,拓展自己思考问题的视野。这个教学设计围绕着学生,让学生成为学习的主体,和教师一起合作、探究。 二、用身边的事例创设情景,激发学生学习的兴趣。以扩大教学容量并提高一部分学有余力的学生的能力;如已知氨基酸的平均分子量,结合胰岛素的结构示意图,引导学生求胰岛素分子的分子量。

蛋白质的化学结构

第二章蛋白质 第三节蛋白质的化学结构 一、肽键及多肽链 (一)基本概念 肽键:蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的,即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合,失去一个水分子形成肽(peptide),该C-N化学键称为肽键(peptide bond)。 多肽:由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽;含三个氨基酸的肽,称为三肽,以此类推; 含20个以上的称多肽(polypeptide)。 肽与蛋白质之间无明显界限,50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。 氨基酸残基:蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子,称为氨基酸残基。 H2N CH C O CH C OH O H2N CH C R O N CH C R OH O H 多肽链:通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链(polypeptide chain),其骨架由-N-Cα-C-重复构成。 书写格式:把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边,称为N-末端(氨基端),把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端(羧基端)。 除肽键外,蛋白质中还含有其他类型的共价键,例如,蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥),这是蛋白质分子中一种常见的共价键,可存在于多肽链内部或两条肽链之间。 (二)肽类存在的生理意义 肽类作为小分子蛋白质,在体内有一些相当重要的功能,并有一定的应用价值。 如:1.神经肽的类似物内啡肽(endorphins),可作为天然的止痛药物; 2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能,它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成,其中 谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。 二、蛋白质的一级结构 (一)蛋白质一级结构的概念

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕,它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展,它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构,有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基,那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的,它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向,有时以环的形式存在,但不是任意变动的。从结构的稳定性上看,右手α螺旋>β折叠> U型回折>无规卷曲,但在功能上,酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当,α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕、卷曲和折叠,形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上,特指具有特殊生化功能的序列模体,也可被用于功能模体或结构模体,相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分,基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括:左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块,由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位,它们通常是独自折叠形成的,与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型,结构域可分为五大类:α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式,每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心,疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

高中生物涉及的“多样性”(详细版)

高中生物涉及的“多样性” (详细版) 1、细胞多样性 成人身体约有1014个细胞,这些细胞大约有200多种不同的类型,根据分化程度的不同,又可分为600多种。在同一个由多细胞构成的生物体内,由于细胞结构和功能的分化,构成生物体的细胞也呈现多样性。用显微镜观察的几种细胞具有不同的形态和结构,这就反映了细胞的多样性。 细胞的多样性和统一性:组成生物体的细胞多种多样,但是所有细胞都具有共同的基本结构。 细胞学说的建立过程: 1543年,比利时的维萨里发表了《人体构造》,揭示了人体在器官水平的结构。 法国的比夏认为器官由组织组成。 1665年,英国科学家虎克用显微镜观察了植物木栓组织,看到了死亡的细胞,并命名。 荷兰人列文虎克和意大利的马尔比基分别用显微镜观察了多种细胞。 1838年,德国植物学家施莱登提出细胞是构成植物体的基本单位。 1839年,德国动物学家施旺结合施莱登的观点,建立了细胞学说。 1858年,德国的魏尔肖提出:细胞通过分裂产生新细胞。 2、蛋白质多样性 蛋白质:细胞内含量最多的有机物。其组成单位是氨基酸,约有20种,8种必需氨基酸(甲缬赖异苯亮色苏)和12种非必需氨基酸。组成蛋白质的氨基酸的特点是:每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基,并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。组成蛋白质分子结构具有多样性(原因是组成蛋白质分子的氨基酸种类不同,数目成百上千,排列次序变化多端,由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别),导致功能也具有多样性(构成细胞和生物体的重要物质,催化作用,运输作用,调节作用,免疫作用)。蛋白质多样性是生物多样性的直接原因。 蛋白质是由肽链构成的,具有一定的空间立体结构,多肽具有一定的功能,但多肽不是

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答: 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。 例如:镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换,HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。最为典型的例子, 例如:细胞色素C(Cyt c) Cyt c是古老的蛋白质,是线粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系: 一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性 当RNase A处于天然构象是,具有催化活性; 当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。 ②变构效应 变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。 例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质的结构及其多样性

蛋白质的结构及其多样性 各位评委、老师:大家好! 今天我说课的题目是《蛋白质的结构及其多样性》。接下来我就从以下几个方面来说说这节课 一、教材与学情分析 蛋白质的结构及其多样性节选自人教版高中生物必修一第二章第二节的内容。本节主要讲述了氨基酸形成蛋白质的过程和蛋白质结构多样性的原因。它以本章的第 1 节细胞中的元素和化合物知识、生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质检测知识为基础。同时也为第3节学习遗传信息的携带者――核酸奠定了学法基础。此外,学生在生活中接触过不少蛋白质,有利于本节内容的学习和理解。本部分包含的一些氨基酸种类和蛋白质结构知识,是以后生物学习中不可缺少的部分,也是高考的常考内容。 二、教学目标 根据课程标准和新课改所倡导的“知识与技能、过程与方法、情感态度与价值观”的目标观,我确定了如下的三维教学目标 1知识与技能: 概述氨基酸形成蛋白质的过程 阐述蛋白质结构多样性的原因 2过程与方法 通过学生间的讨论与交流提高学生交流与合作的能力。 3情感态度与价值观 通过讲述蛋白质在生活中的多种用途,激发学生的学习兴趣,培养科学探索精神。 三、教学重点、难点 结合课程标准和高中生的认知发展规律,我确定了如下教学重难点 重点 1氨基酸形成蛋白质的过程 2蛋白质结构多样性的原因 难点: 1氨基酸形成蛋白质的过程 下面,为了突出重点,突破难点,达到本节的教学目标,接下来我将简单介绍下我的教学方法和对学生学法的指导。我所理解的教学是由教师的教与学生的学共同组成的双边活动过程,是一个教学相长的过程。 四、教法 首先当然是在教学中应用最广的讲授法,在我们的印象中讲授法似乎就是知识由教师向学生简单的传递,是一种灌输式的教学。但是如果我们能善于联系学生的生活经验和社会科技,帮助学生建立起新旧知识间的联系,同样也是有意义学习。其次是多媒体演示法帮助学生直观形象的学习知识,激发学生的学习兴趣。再次还有谈话法,通过提问的方式及时检查学生的学习状况;最后是讨论法,有利于学生相互取长补短,共同进步。总之,我认为没有最好的教学方法,每种教学方法都有优缺点,在教学中我们应灵活选用,做到不同教学方法的优化组合。 五、学法 我们常说:“现代的文盲不是不识字的人,而是不会学习的人”,因而,我在教学过程中特别重视学法的指导。充分发挥学生的主观能动性,使学生成为学习的主人。这节课指导学生的学习方法主要是自学辅导法、归纳法、讨论法和理论联系实际的方法。 六、教学过程 1、通过一段简短的三鹿事件视频介绍导入新课,同时对学生进行思想品德教育。 2蛋白质的结构 结合图2-4说明蛋白质结构多样性的原因。 3氨基酸形成蛋白质的过程

蛋白质的分子结构

20 ~ 20 学年度第学期 教师课时授课教案 学科系:医学院授课教师: 专业:临床科目:生物化学 教研室主任签字:学科系系办主任签字:年月日年月日

第二章蛋白质的结构与功能 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质功能主要由其结构所决定,一般分为基本结构和空间结构,基本结构又被称为一级结构,空间结构包括二、三、四级结构。 一、蛋白质分子的基本结构 蛋白质的基本结构即一级结构,是指蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序。蛋白质一级结构中主要的化学键是肽键,有些蛋白质还包括二硫键。 牛胰岛素是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图25)牛胰岛素分子含A、B两条多肽链,A链由21个氨基酸组成,B链由30个氨基酸组成,两条多肽链通过两对二硫键连接。 图2-5牛胰岛素的一级结构 一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础。蛋白质一级结构的阐明,对揭示某些疾病的发病机制和指导治疗有十分重要的意义。 二、蛋白质分子的空间结构 蛋白质分子在一级结构的基础上,多肽链在空间进行折叠和盘曲,形成特有的空间结构。 (一)蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构以肽单元为结构基础,可形成的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 1.α-螺旋α-螺旋结构是蛋白质分子中较为常见的二级结构,是指多肽链以α-碳原子为转折点,以肽单元为单位,按顺时针方向围绕中心轴盘曲而成的右手螺旋(图2-6),肽单元平面与螺旋中心轴平行;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54mm;每个肽键的亚氨基氢(N-H)与相邻第四个肽键的羰基氧(C=0)形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中所有肽键的亚氨基氢和羰基氧都可形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要作用力。 2. β-折叠β-折叠也称为β-片层,多肽链充分伸展,每个肽单元以C为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基的侧链基团交替位于锯齿状结构的上下方(图2-7)。β-折叠可由条多肽链折返而成,也可由两条及以上多肽链顺向或反向平行排列而成。相邻肽链中肽键的亚氨基氢与羰基氧形成链间氢键,从而稳定结构。

蛋白质结构

四级结构(quaternary structure) 四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成,称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分称为原聚体或原体(protomer)。在同多聚体中原体就是亚基,但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。 蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布,包括亚基间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非共价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数,尤以2和4为多;个别为奇数,如荧光素酶分子含3个亚基。亚基的种类一般是一种或两种,少数的多于两种。 亚基的立体排布 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力,氢键,离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水作用,因亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水作用,相互作用的表面具有极性基团和

疏水基团的互补排列;而亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。 血红蛋白的四级结构 血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子,每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋白分子严密的空间构象。 蛋白质--名词辨析 蛋白质一级结构(primary structure): 氨基酸序列。 蛋白质二级结构(secondary structure): 蛋白质主干原子间形成的二面角Φ(phi)和φ(psi)以及主链 上原子间形成的氢键决定的,在某些情况下,这些二面角和

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要:蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词:蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症;分子伴侣正文: 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时,容易凝聚并沉淀析出,从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面,在蛋白质结构和功能关系中,一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失,则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同,有种族差异,但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质,其一级结构往往相似,但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶,细菌的和小鼠的就相差很大,具有明显的种族差异,可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构,因此性质稳定坚韧又富有弹性,这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构,使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道,就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中,一侧多由亲水性氨基酸组成,而另一侧却多由疏水性氨基酸组成,因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点,几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道,而其疏水侧,即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性,既能与血浆中脂类结合,又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能,这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链,经盘曲折折叠形成三级结构,整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状,疏水氨基酸侧链在分子内部,亲水氨基酸侧链在分子外部,形成亲水的球状蛋白,血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链,两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋,有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似,也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化,是另一个亚基更易于与氧结合,这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

蛋白质部分的作业及其参考答案

生物化学作业一参考答案 一、问答题(简答题) 蛋白质为什么能稳定存在,沉淀蛋白质的方法有哪些? 蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。 沉淀蛋白质的方法如下:(1)盐析法(2)有机溶剂沉淀法(3)重金属盐沉淀法(4)生物碱试剂和某些酸类沉淀法(5)加热变性沉淀法 二、论述题 试述蛋白质的结构层次;每种结构层次的概念及特点。维持蛋白质结构的主要化学键有哪些? 解答要点: 蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式,即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质,所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端,而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构,此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构,在此结构中,多肽链以较伸展的曲折形式存在,肽链(或肽段)的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 (一)名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 (二)选择题 A型题: 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是: A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸: A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分: A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有: A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克,该样品中蛋白质含量大约为: A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键: A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况: A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是: A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是: A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构: A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

蛋白质结构与功能关系

举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构,高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间,有些 aa 发生变化,不影响他的生物功能,例如,胰岛素的种属差异十分明显,但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用,不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用,不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同,但功能相同,主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外,还包括细胞色素c,肌红蛋白,血红蛋白等一级结构稍有不同,功能相似。 3、在不同种属之间,由于基因突变,有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如,人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替,由一个 aa 的变化,导致红细胞呈镰刀状, 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之,蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同,不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用,可变残基发生改变,不引起功能变化。不变残基在功能上起作用,可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一,结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成, 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基,分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大,能首先与第一个氧结合,导致 a 亚基构象发生变化,进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化,增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变,与氧的结合能力大大加强,在肺部充分利用氧,使氧分压不致过高,在血液流经组织内时,当第一个氧放出后,其余三个氧很快放出,供组织利用氧。

蛋白质结构与功能教学设计

《蛋白质的结构与功能》教学设计 平罗职教中心孙学琴 【教学目标】 1、知识与技能:说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程,概述蛋白质的结 构和功能。 2、过程与方法:通过氨基酸结构通式的推导,培养学生分析归纳的能力;通过探讨氨基酸 的缩合过程,培养学生解决问题的能力;通过获取形象的图文信息,培养 学生分析处理资料的能力。 3、情感态度与价值观:使学生理解蛋白质是生命活动的主要承担者,形成结构决定功能的 生物学基本观点。 【教学重点】氨基酸的结构特点;蛋白质的结构与功能。 【教学难点】氨基酸的脱水缩合。 【教学方法】分组合作,问题引导。 【教学设计思路】

(一)、创设情境,导入新课 师:展示一组食物图片,请生说出这些食物在组成成分上的一个明显的共同点? 生:都富含蛋白质 师:展示三聚氰胺奶粉和假冒奶粉导致“大头婴儿”的图片引起兴趣,导入新课。 师:展示有关大头婴儿的多媒体课件 生:交流感受 师总结并导入新课:蛋白质在细胞内的含量只比水少,大约占细胞干重的50﹪以上,在有机化合物中,他含量最高,本节课我们一起来认识生命活动的主要承担者——蛋白质。 (二)、主动参与,探求新知 1、组成元素 师:蛋白质的构成元素主要有C 、H 、O 、N ,大多数蛋白质还含有S 。 2、氨基酸 师:蛋白质的相对分子质量一般都很大,例如血红蛋白(C30H4816O872N280S8Fe4),血红蛋白的相关介绍 从图示不难看出蛋白质的结构相当复杂,其实看似复杂的蛋白质是由许多结构相似的氨基酸连结起来的,因此我们先来认识蛋白质的基本单位——氨基酸。 自然界中已发现的氨基酸约有100多种,组成蛋白质的氨基酸约有20种。 师:展示几种氨基酸的分子结构,提出问题: (1) 这些氨基酸的结构有什么共同的特点? (2) “氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗?

蛋白质的结构和功能

第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质(protein)在生物体内具有广泛和重要的生理功能,它不仅是各器官、组织的主要化学组成,且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的,而且蛋白质在其中还起着关键的作用,所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容,在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一,protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios,意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础,一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界,从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质,病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成,甚至朊病毒(prion)就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质(表2-1)。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能: (一)催化功能 (二)调节功能 (三)保护和支持功能 (四)运输功能 (五)储存和营养功能 (六)收缩和运动功能 (七)防御功能 (八)识别功能 (九)信息传递功能 (十)基因表达调控功能 (十一)凝血功能 (十二)蛋白质的其他众多生理功能 1

2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物,相对分子质量(Mr )一般上万,结构十分复杂,但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成,有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素,而其中氮的含量相对恒定,占13%~19%,平均为16%,因此通过样品中含氮量的测定,乘以6.25,即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子(building-block molecule )是氨基酸(amino acid ,AA )(表2-2)。在种类上,虽然自然界中存在着300多种氨基酸,但构成蛋白质的只有20种氨基酸,且都是L,α-氨基酸,在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸,不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中,除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外,其余 均为L,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为:R H | C | COOH N H 2-- (一) 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同,在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类,分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中,3种是支链氨基酸,而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中,有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中,氨基酸是根据其酸性基团(羧基)和碱性基团(氨基、胍基、咪唑基)的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类,其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基,碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基,都属于含有可解离基团的极性氨基酸,而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基,在形成蛋白质分子时都被

蛋白质的结构及其多样性教学设计

蛋白质的结构及其多样性教学设计 蛋白质的结构及其多样性是生物必修一《分子与细胞》的一个重要知识点,如何引导学生学习这一章节?以下是我为你整理的,希望能帮到你。 教学目标:1、知识目标说明蛋白质分子结构说明蛋白质结构多样性的原因。2、情感、态度、价值观目标通过关注蛋白质研究进展与生物体生命活动和健康的关系,激发学生学科学、用科学的求知欲。3、能力目标①、通过对蛋白质分子结构等知识的讨论分析培养学生分析综合能力。②、通过讨论交流培养学生口头表达能力和逻辑思维能力。教学重点:蛋白质的分子结构和多样性。教学难点:蛋白质的分子结构多样性。教学思路:本节内容通过学生自主阅读、主动探究与教师讲述和启发引导相结合的方法,使之对知识形成一个系统的认识。同时使用电脑多媒体和加强知识容量和知识的连贯性。最后通过练习强化对所学知识的理解。教学器具:多媒体课件教学过程:教学活动设计意图[问题探讨] 通过上一节的学习我们了解到蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。然而在自然界中,蛋白质的种类多达1010~1012种。可我们知道能够组成蛋白质的氨基酸却只有20种,那么如何由这么几十种氨基酸形成数目庞大的蛋白质的呢?板书(三)蛋白质的结构提问:前面我们已学习了氨基酸结构知道它们都含有一个氨基和羧基,且氨基呈碱性,羧基呈酸性;假若让氨基酸溶于水中,那么水溶液中的氨基酸会呈现什么性?有何特点?老师

给出答案。初中我们学习酸和碱时它们能发生酸碱中和反应。那么这儿的氨基和羧基能反应吗?(学生回答,教师讲解蛋白质形成过程)强调:在生物中把这种反应叫脱水缩合。教师:在自然界中,蛋白质都是按照这一过程由氨基酸形成的,那为什么自然界中会有那么多种类的蛋白质呢?(注意指导学生关注过程中的每个细节,指导学生结合演示和课本内容讨论回答以下问题:)许许多多的氨基酸如何构成多种多样的蛋白质?下来我们先看两个氨基酸脱水缩合形成二 肽的动画,同时注意思考下列问题。提问: 1.在反应中产物有哪些? 2.水中的氢原子和氧原子分别来自哪里? 3.产物的名称叫什么? 4.这个过程叫什么反应?板书1、脱水缩合概念根据学生的回答补充并总结.在此基础上,老师继续提问: 1.蛋白质是如何形成的呢? 2.蛋白质形成过程中脱去的水分子数与形成的肽键数有什么关系呢? 3.形成的多肽链中至少有氨基和羧基多少个?教师再总结: 板书2、脱水缩合特点形成肽键数目=失去水分子数目=氨基酸数目-肽链数目形成的多肽链中至少有氨基和羧基各一个。板书3、肽和蛋白质观察:某胰岛素的空间结构示意图提问: 蛋白质与多肽有何区别呢? 据估计,生物界的蛋白质种类多达1010~1012种,多样的蛋白质执行多样的功能,那么为何蛋白质具有那么多的种类?这些不同的蛋白质它们在结构上的区别是怎样的?板书(四)蛋白质的结构多样性如果不考虑蛋白质的空间结构,只从肽形成过程中氨基酸的种类、数目、排列方式的角度考虑,它们能让肽结构的多样性体现吗?老师以学生上体育课站队列来类比讲解提示学生分析思考

人教版必修1 蛋白质结构和功能的多样性 作业

第2课时蛋白质结构和功能的多样性 1.下面是关于蛋白质的论述,其中正确的是() A.每种蛋白质都含有C、H、O、N、P、Fe元素 B.每种蛋白质的分子结构中都含有肽键 C.蛋白质都是酶 D.羽毛的主要成分为蛋白质并不能体现蛋白质的功能 答案 B 解析每种蛋白质都含有C、H、O、N,但不一定都有P、Fe;有些蛋白质是酶,有些蛋白质是结构蛋白等;羽毛的主要成分为蛋白质,体现了许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质的功能。 2.生长激素和胰岛素都是人体内对生命活动起着重要调节作用的激素,但是功能不同,与此无关的是() A.氨基酸的数目、种类和排列顺序 B.构成蛋白质的多肽链的数目 C.构成蛋白质的多肽链的空间结构 D.氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基 答案 D 解析蛋白质功能不同的原因在于结构不同,结构多样性的原因是组成蛋白质的氨基酸的种类、数目和排列顺序及多肽链的数目和空间结构不同。 3.鸡蛋煮熟后,蛋白质失去活性,原因是高温破坏了蛋白质的() A.肽键B.肽链C.空间结构D.氨基酸 答案 C 解析高温使肽链盘曲、折叠形成的蛋白质的一些化学键破坏或断开,从而使其空间结构遭到破坏,影响其功能。 4.蛋白质是细胞中重要的有机化合物,以下关于蛋白质的说法正确的是() ①所有的酶都是蛋白质②大多数抗体是蛋白质③所有的抗原都是蛋白质④部分激素是蛋白质⑤生物膜上的载体都是蛋白质 A.①②⑤B.②③④⑤C.④⑤D.②⑤ 答案 C 解析有的酶是RNA;抗体都是蛋白质;并非所有的抗原都是蛋白质。

5.如图所示的几种符号代表不同种类的氨基酸,请据图完成有关问题。 (1)它们结构的差别在于的不同。 (2)7种氨基酸通过的方式形成一条肽链,此过程可形成个肽键,脱去个水分子,相对分子质量减少了。 (3)如果上述肽链原长度不变,改变其中的,就可改变该肽链的性质。 (4)若两个蛋白质分子均由两条(2)中的肽链构成,那么这两个蛋白质分子的功能是否一定相同?原因是什么? 答案(1)R基(2)脱水缩合66108 (3)氨基酸的排列顺序 (4)不一定相同因为分别由相同的两条肽链经盘曲折叠可形成空间结构不同的两种蛋白质分子 解析题目以不同的符号代表不同种类的氨基酸,将蛋白质结构这一抽象的知识形象化、直观化。构成天然蛋白质的氨基酸约有20种,它们有共同的结构通式,其中R基的不同是决定氨基酸种类的唯一因素。氨基酸分子通过脱水缩合形成肽链,相邻两个氨基酸缩合后通过肽键相连接并失去一个水分子,因此减少的相对分子质量为失去的水分子的相对分子质量之和。肽链中氨基酸的种类、数目、排列顺序的不同决定了蛋白质结构的不同,而不同的蛋白质分子的空间结构也各不相同,蛋白质分子结构的复杂性决定了其功能的多样性。 [基础过关] 1.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水。而精氨酸易溶于水,这种差异的产生取决于() A.两者R基组成的不同 B.两者的结构完全不同 C.酪氨酸的氨基多 D.精氨酸的羧基多 答案 A 解析组成生物体蛋白质的氨基酸具有相似的结构,各种氨基酸之间的区别在于R基的不同。 2.蛋白质和多肽的主要区别在于蛋白质() A.相对分子质量更大

最经典总结-蛋白质的结构及其多样性

.蛋白质的结构及其多样性 1.蛋白质的结构及其多样性 (1)氨基酸的脱水缩合 ①过程:一个氨基酸分子中的氨基(—NH2)和另一个氨基酸分子中的羧基(—COOH)相连接,同时脱去一分子水。 ②二肽形成示例 ③肽键:连接两个氨基酸分子的化学键可表示为—CO—NH—。 (2)蛋白质的结构层次 ①肽的名称确定:一条多肽链由几个氨基酸分子构成就称为几肽。 ②H2O中各元素的来源:H来自—COOH和—NH2,O来自—COOH。 ③一条肽链上氨基数或羧基数的确定:一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基,分别位于肽链的两端;其余的氨基(或羧基)在R基上。 (3)蛋白质的结构多样性与功能多样性

■助学巧记 巧用“一、二、三、四、五”助记蛋白质的结构与功能 2.氨基酸脱水缩合与相关计算 (1)蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和失去水分子数的关系 ①肽键数=失去水分子数=氨基酸数-肽链数; ②蛋白质相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸平均相对分子质量-脱去水分子数×18。(不考虑形成二硫键) 肽链 数目 氨基 酸数 肽键 数目 脱去水 分子数 多肽链相 对分子量 氨基 数目 羧基 数目1条m m-1 m-1 am-18(m-1) 至少1个至少1个n条m m-n m-n am-18(m-n) 至少n个至少n个注:氨基酸平均分子质量为a。 (2)蛋白质中游离氨基或羧基数目的计算 ①至少含有的游离氨基或羧基数=肽链数×1。 ②游离氨基或羧基数目=肽链数×1+R基中含有的氨基或羧基数。

(3)利用原子守恒法计算肽链中的原子数 ①N原子数=肽键数+肽链数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子总数。 ②O原子数=肽键数+2×肽链数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子总数-脱去水分子数。 1.在分泌蛋白的合成、加工、运输和分泌的过程中,用含35S标记的氨基酸作为原料,则35S存在于图示①~④中的哪个部位? 提示35S存在于氨基酸的R基上,题图中①处是R基,②处是肽键,③处连接的是肽键或羧基,④处连接的是碳原子,故35S存在于①部位。 2.蛋白质是生命活动的主要承担者,在组成细胞的有机物中含量最多。下图为有关蛋白质分子的简要概念图,请思考: (1)图示a中一定具有S吗? (2)图示①为何种过程?该过程除产生多肽外,还会产生何类产物? (3)图中b、c、d内容是什么?请写出b、c的化学表达式。 (4)甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3,则它的分子式是________? 提示(1)不一定。 (2)①为“脱水缩合”过程,该过程还可产生H2O。 (3)b、c、d依次为“氨基酸”、“肽键”、“蛋白质功能多样性”; b的化学表达式为 c的化学表达式为—CO—NH—。 (4)氨基酸共性部分为C2H4O2N,则甲硫氨酸分子式为C2+3H4+7O2NS即

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