生物化学复习要点
第1章绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry）：研究生命现象的化学本质的科学。
第3章蛋白质
一、氨基酸：
1.结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基木组成单?位。构成天然蛋白质分了的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a■亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L?a■氨基酸。
2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性屮性氨基酸（8种）；
②极性中性氨基酸（7种）;③酸性氨基酸（Glu和Asp）；④碱性氨基酸（Lys、Arg 和
His）o
二、肽键与肽链：
肽键：一分子氨基酸的a—竣基和-?分子氨基酸的a—氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-o分子量为43。氨基酸借肽键联结成多肽链。
肽链：由多个氨基酸借肽键线性连接而成。两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为
蛋白质。
肽单位：又称为肽基，肽键的所有四个原子和与之相连的两个a?碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分: 按基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻a■碳原子组成的一个平面单位。肽链屮的酰胺基（-CO-NH-）称为肽基或
肽单位。
三、蛋口质的分了结构：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、
三、四级结构为空间结构。
1.一级结构：指多肽链屮氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定芬空间结构。
2.丄级矗构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以卜?几种类型：a ?螺旋、卩■折叠、卜传角、丫转角、无规卷曲。
（X■螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。
3.超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的―-结彳勾聚^25*^^ °
4.在较大的蛋白质分子或亚基中，其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域。
5.三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键(次级键人氢键、疏水键、
范徳华力、离子键等，也可涉及二硫键。
6. 四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚 基是指参与构成蛋片质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
四、蛋口质的理化性质：
1. 两性解离与等电点：蛋白质分子屮仍然存在游离的氨基和游离的竣基，因此蛋白质 与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分了所带止、负电荷和等时溶液的pH 值称 为蛋白质的等电点(pl)。
2. 蛋门质的紫外吸收：蛋门质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸 收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm o
4.蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因索的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致 其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素 有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝 大多数蛋门质分子的变性是不可逆的。 蛋白质变性作用使得蛋白质丧失了生物活性，而变构只是蛋白脂的结构发生了改变，没有丧失生物 活性。
5动物为什么选择血红蛋白来运输氧
血红蛋白的四个亚基，分别可以结合1个氧分子，在氧气浓度低的地方，在结合的过程中，是一个比 一个结合的更容易，也就是协同作用。在运输到低氧高二氧化碳的时候，与氧分子分离乂会非常迅 速，这样就保证了氧气运输的高速有效
-、核酸的化学组成:
1. 含氮碱：参与核酸和核甘酸构成的含氮碱主要分为瞟吟碱和喘呢碱网大类。组成核甘 酸的卩密噪碱主要有三种——尿卩密噪(U)、胞嗨噪(C)和胸腺卩密噪(T),它们都是喘噪 的衍生物。组成核昔酸的卩票吟碱主要有两种——腺卩票吟(A)和鸟瞟吟(G),它们都是 嗥吟的衍生物。
2. 戊糖：核营酸中的戊糖主要有两种，即卜D ?核糖与p-D-2-脱氧核糖，由此构成的核 甘酸也分为核糖核甘酸与脱氧核糖核酸两大类。
3. 核昔：核昔是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。由“稀有碱基"所生成的 核昔称为“稀冇核昔女恥假廉昔(屮) 二、核营酸的结构与命名：
核甘酸是由核甘与磷酸经脱水缩合后牛成的磷酸酯类化合物，包括核糖核甘酸和脱 氧核糖核酸两大类。核昔酸又可按其在亍位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核昔(核 昔酸)、二磷酸核昔和三磷酸核昔。
此外，生物体内还存在一些特殊的环核昔酸，常见的为环一磷酸腺苣(cAMP)和 环一磷酸鸟营(cGMP),它们通常是作为激素作用的第二信使。
核甘酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d 代表脱氧，笫二位用 大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数口，第四位用大写字母P 代表磷 酸。
三、核酸的一级结构:
核苗酸通过3V 磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苻酸长链化合物就称 为核酸。核酸具有方向性，5,?位上具有自由磷酸基的末端称为亍■端，3,?位上具有口由 轻基的末端称为3,■端。
DNA rfl dAMP 、dGMP 、dCMP 和dTMP 四种脱氧核糖核营酸所组成。DNA 的一 级结构就是指其多核昔酸链中各个核昔酸之间的连接方式、核昔酸的种类数量以及核昔 酸的排列顺序。RNA 由AMP, GMP, CMP, UMP 四种核糖核昔酸组成。
第4章
四、DNA的二级结构：
DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出來的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子屮四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C （Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶休X线衍射图谱分析。
天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，HA-T. G-C （碱基互补原则）；④螺旋的稳定I大I素为氢键和碱基堆砌力; ⑤螺旋的螺距为3.4nm, 10碱基为一个螺旋。
五、DNA的超螺旋结构：
双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的坏状双螺旋，其三级结构呈麻花状。
六、RNA的空间结构与功能：
RNA分了的种类较多，分了大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。
1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的亍■端的7■甲基鸟苛三磷酸（m?G）帽子结构和丁■端的多聚腺甘酸（polyA）尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分了中带有遗传密码。原核生物的mRNA-般是多顺反了。真核生物的mRNA-般是单顺反子。
2.tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草''形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3,■端都带有?CCA■顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂/环：含有二氢尿『密噪核甘。
③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核甘酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④Tg 臂/坏：含保守的Tg顺序。⑤可变坏。
3.rRNA的结构与功能：rRNA是细胞屮含量最多的RNA,可与蛋白质一起构成核蛋口体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物屮的rRNA有三种：5S, 16S, 23S。真核生物中的rRNA 有四种:5S, 5.8S, 18S, 28S。
七、核酶：
具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）。
八、核酸的一般理化性质：
核酸具有酸性；粘度人；能吸收紫外光，最人吸收峰为260mm
九、DNA的变性：
是指核酸分子屮氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则卷曲的过程，这种现象称为DNA的变性。
引起DNA变性的因素主耍有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。增色效应：指DNA
变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。
加热DNA溶液，使英对260nm紫外光的吸收度突然增加。50%的DNA分子发生变性时的温度称熔解温度（Tm）。Tm的高低与DNA分子屮G+C的含量右关，G+C的含量越高，则Tm 越高。
十、DNA的复性与分子杂交：
将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA和RNA放在一起, 只要有些区域有碱基配对的可能，它们Z间就可能形成局部的双链，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA,也可以是DNA-RNA朵交。
一、酶的概念：
酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋门质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体）三大类。
二、酶的分了组成：
酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋口和辅因子两部分构成，酶蛋口部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。
与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合的低分子有机化合物称为辅基。
三、辅酶与辅基的來源及其生理功用：
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE 和VitK 四种;水溶性维生素有VitBl, VitB2, VitPP, VitB6, VitB12, VitC,泛酸，生物素，叶酸等。
1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitBl）焦磷酸化而生成，是脱竣酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中a■酮酸的氧化脱竣反应。
2.FMN和FAD：即黄素单核甘酸（FMN）和黄素腺瞟吟二核甘酸（FAD）,是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体。
3.NAD—和NADP+：即尼克酰胺腺嚓吟二核昔酸（NAD*,辅酶I ）和尼克酰胺腺卩票吟二核昔酸磷酸（NADPS辅酶II）,是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢休的作用。
4.磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺：是Vit B6的衍牛物。磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱竣酶等的辅酶。
5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A （CoA）o CoA中的筑基可与竣基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋口质代谢屮起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。
6.生物索：是竣化酶的辅基，在体内参与C02的固定和竣化反应。
7.FH4：由叶酸衍生而來。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
四、酶的活性中心：
酶分子小能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，这一部位就称为酶的活性中心。
参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物和结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基I才I，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性小心外必需基团。
五、酶促反应的特点：
1.具有极高的催化效率
2.具有高度的底物专一性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性
3.酶的催化活性是可以调节的
4.酶的不稳定性
六、酶促反应的机制：
中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶■底物复合物(ES),此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性屮心的构象以生改变，使之成为能与底物分了密切结合的构象，这就是诱导契合学说。
七、酶促反应动力学：
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨齐种因索对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量＜5%时的反应速度。
1.底物浓度对反应速度的影响：
⑴底物对酶促反应的饱和现象：一级反应T混级反应I零级反应
⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis & Menten于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：v= Vmax[S]/(Km+[S])0其屮，Vmax为最大反应速度，Km 为米氏常数。
(3)Km和Vmax的意义：
①当v=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大; 反Z,则越小。
③Km是酶的特征性常数，在一定条件下，某种酶的Km値是恒定的。当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
④Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，v=91%Vmax, 为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法。
2.酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够人吋，酶促反应速度与酶浓度成正比,即v=k[E]o
3.温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。
4.pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH 过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。酶的最适pH 不是酶的特征性常数。
5.抑制剂对反应速度的影响：
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱
酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对藐基酶的抑制）两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位和同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；（1.动力学参数：Kni值增人，Vm値不变。例子是磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
②非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：久底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位和结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm 值降低。
6.激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如KS Mg2\ M/+等，唾液淀粉酶的激活剂为
八、酶的调节：
（1）变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合, 使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。
（2）同工酶的调节：存在于同一种属生物或同一个体中能催化和同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面都存在明显差异的一组酶称同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。
乳酸脱氢酶同工酶（LDH）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1 （H4）, LDH2 （H3M1）, LDH3 （H2M2）, LDH4 （H1M3）和LDH5 （M4）。
（3）酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。
九、酶的命名与分类：
1 ?酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。
2.酶的分类：根据1961年国际酶学委员会(IEC)的分类法，将酶分为六大类：① 氧化还原酶类：催化氧化还原反应；②转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；③水解酶类：催化化合物的水解反应；④裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；⑤异构酶类：催化分子内基团重排；⑥合成酶类：催化两分了化合物的缔合反应。
第8章糖代谢
一、糖类的生理功用：
①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。
②作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋门质形成糖蛋门
③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核昔酸，DNA, RNA等。
二、糖的无氧酵解：
糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATPo 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：
1.活化：葡萄糖经磷酸化和界构反应生成1,6?双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖-6■磷酸葡萄糖一
＞6■磷酸果糖一＞1,6■双磷酸果糖(F-l,6-BP)o这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶和6■磷酸果糖激酶?1是关键酶。
2.裂解(磷酸丙糖的生成)：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3■磷酸甘油醛，包括两步反应：F?1,6?BP T磷酸二疑丙酮+3■磷酸廿油醛和磷酸二轻丙酮-＞3■磷酸林油醛。
3.放能(丙酗酸的生成人3■磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3■磷酸甘汕醛一＞1,3■二磷酸甘汕酸一＞3■磷酸甘汕酸一＞2■磷酸甘汕酸一＞磷酸烯醇式丙酮酸-丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2x2=4 分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。
4.还原(乳酸/酒精发酵)：利用丙酮酸接受酵解代谢过程屮产生的NADH,使NADH 重新氧化为NAD：即丙酗酸一乳酸/乙醇。
三、糖无氧酵解的调节：
主要是对三个关键酶，即己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶进行调节。
四、糖酵解的生理意义：
1.获得适应缺氧环境所需能量。1分子葡萄糖经糖酵解可净产生2分子ATP
2.是机体某些组织的主要获能方式。如视网膜等。
3.形成的小间产物为其它代谢提供原料。6■磷酸葡萄糖等。
五、糖的有氧氧化：
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O,并释放出人量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生30/32分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为二个阶段：
1.丙酗酸氧化脱竣生成乙酰CoA：
丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱竣生成（NADH+HJ和乙酰Co Ao丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+O
2.经三竣酸循环彻底氧化分解：
生成的乙酰CoA可进入三竣酸循环彻底氧化分解为CO?和H2O,并释放能量合成ATPo 一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成10分子ATPo三竣酸循环由八步反应构成: 草酰乙酸+乙酰C O A T 柠檬酸T异柠檬酸T（X■酮戊二酸T琥珀酰C O A T琥珀酸T延胡索酸-苹果酸-草酰乙酸。
三竣酸循环的特点：
①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。每完成一次循环，氧化分解掉一分了乙酰基，可生成10分子ATP。
②循坏中有两次脱竣反应，生成两分子co2；循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FAD*；循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。
③三竣酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和—酮戊二酸脱氢酶系，且a?酗戊二酸脱氢酶系的结构与丙酗酸脱氢酶系和似，辅助因了完全和同。
六、糖有氧氧化的生理意义：
1.是糖在体内分解供能的主要途径
2.是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。
3.是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽。
七、有氧氧化的调节：
丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP和NADH的变构抑制，受AMP、ADP和NAD^ 的变构激活。界柠檬酸脱氢酶是调节三竣酸循环流量的主要因素，ATP是其变构抑制剂, AMP和ADP是其变构激活剂。
八、磷酸戊糖途径：
磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等屮间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P,返回的代谢产物是3■併酸甘汕醛和6■磷酸果糖，其重耍的中间代谢产物是5■磷酸核糖和NADPHo
整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6■磷酸葡萄糖脱氢酶。
九、磷酸戊糖途径的生理意义：
1.是体内生成还原力（NADPH）的主要代谢途径
2.是体内生成5■磷酸核糖的唯一代谢途径
十、糖原的合成与分解：
糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原分子的直链部分借a?1,4■糖甘键而将葡萄糖残基连接起來，其支链部分则是借a?1,6■糖甘键而形成分支。糖原是-?种无还原性的多糖。糖原的合成与分解代谢主耍发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。
1 ?糖原的合成代谢：糖原合成的反应过程可分为三个阶段。
（1）活化：由葡萄糖生成尿甘二磷酸葡萄糖：葡萄糖一6■磷酸葡萄糖一1 ■磷酸葡萄糖f UDPGo此阶段需使用UTP,并消耗和当于两分了的ATP。
（2）缩合：在糖原合酶催化下，UDPG所带的葡萄糖残基通过一1,4?糖营键与原有糖原分子的非还原端相连，使糖链延长。糖原合酶是糖原合成的关键酶。
（3）分支：在分支酶的催化下，将距末端6?7个葡萄糖残基组成的寡糖链由—1,4■糖甘
键转变为?-1,6-糖甘键，使糖原出现分支，同时非还原端增加。
2.糖原的分解代谢：糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。
（1）水解：糖原一1 ■磷酸葡萄糖。此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。（2）异构：1 ■磷酸葡萄糖一6■磷酸葡萄糖。
（3）脱磷酸：6■磷酸葡萄糖一葡萄糖。此过程只能在肝和肾进行。
H 、糖异生：
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主耍存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（C糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。
1.G-6-P->G：由葡萄糖?6■磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一。
2.F-l,6-BP^F-6-P：由果糖1,6■二磷酸酶催化进行水解，该酶也是糖界生的关键酶Z
O
3.丙酮酸T磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸竣化支路完成，在丙酮酸竣化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。
十二、糖异生的生理意义：
1.在饥饿情况下维话血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。
2.冋收乳酸分了中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自Ft!葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。
葡萄糖在肌肉组织屮经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori 循环）。
十三、血糖：
血液屮的葡萄糖含量称为血糖。正常空腹血糖浓度为3.89?6.11mmol/L （70?
1 OOmg%） o
1.血糖的來源与去路：止常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其來源与去路两方面的动态平衡所决定的。血糖的主要来源有：①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用; ③ 肝糖原的分解。血糖的主要去路有：① 氧化分解供能；② 合成糖原（肝、肌、肾）; ③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。
① 降低血糖浓度的激索——胰岛索。②升高血?糖浓度的激索——胰高血糖素、肾上腺素、生长激素、甲状腺激素。
第9章生物氧化
一、生物氧化的概念和特点：
生物氧化（biological oxidation）是指细胞内的糖、蛋白质和脂肪进行氧化分解而生成CO?和出0,并释放能量的过程。生物氧化在细胞内进行的；在常温、常压、近于中性及有水坏境中进行的；反应逐步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。
二、线粒体氧化呼吸链：
生物氧化过程中，从代谢物上脱下的氢由一系列传递体依次传递，最后与氧形成水的整个体系称为呼吸链。这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合体有:
1.复合休I （NADH?泛酿还原酶）：其作用是将（NADH+HJ传递给CoQ。
2.复合体II （琥珀酸■泛醞还原酶人其作用是将FADH2传递给CoQo
3.复合体III （泛酿■细胞色素c还原酶）：其作用是将电子rfl泛酿传递给Cytc。
4.复合体IV （细胞色素c氧化酶）：其作用是将电子由Cytc传递给氧。
三、呼吸链成分的排列顺序：
由上述递氢体或递电了体组成了NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链两条呼吸链。
1.NADH氧化呼吸链：其递氢体或递电子体的排列顺序为：NADH-> FMN->CoQ->b-> cl -> c -aa3 -1/202。丙酮酸、a■酮戊二酸、异柠檬酸、苹果酸、卜疑丁酸、B?径脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递氢。
2.琥珀酸氧化呼吸链：其递氢体或递电子休的排列顺序为：FAD->CoQTb-> cl t c ^aa3
->1/202。琥珀酸和脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递氢。
四、生物体内能量生成的方式：
1.氧化磷酸化：在线粒体小，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程屮释放能量使ADP磷酸化生成ATP,这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
2.底物水平磷酸化：直接将底物分了中的高能键转变为ATP分了中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。
五、P/O比：
是指底物氧化时，每消耗1个氧原子所消耗的用于ADP磷酸化的无机磷的原子数。当底物脱氢以NAD一为受氢体时，P/0比值约为2.5；而当底物脱氢以FAD为受氢体时, P/0比值约为
1.5o
六、氧化磷酸化的偶联机制：
目前公认的机制是1961年由Mitchell提出的化学渗透学说。这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用（氧化还原祥）被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜屯位差。这种形式的能量，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATPo
ATP合酶分为F0和F1两部分。
七、呼吸链的抑制剂与解偶联剂：
鱼藤酮抑制NADH->CoQ；抗霉索A抑制b-> cl ； CO、H2S和CM等抑制aa3 ->O2o 解偶联剂（uncoupler）作用是使电子传递和ATP生成的两个过程分离。它只抑制ATP 的形成，而不抑制电子传递过程。女th 2,4 —二硝基苯酚（DNP）
八、线粒体外NADH的穿梭：
胞液中的3■磷酸甘汕醛脱氢均可产生NADHo这些NADH可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O和ATPo
1?磷酸甘油穿梭系统：NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到1.5 分子ATPo
2.苹果酸穿梭系统：经此穿梭系统带入一对氢原了可生成2.5分了ATP
第1U章脂代谢
一、脂类的分类和生理功用：
脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主耍是指甘汕三酯，类脂则包括磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯。
脂类物质具有下列生理功用：
①供能贮能：主要是甘油三酯具有此功用，体内20%?30%的能量由甘油三酯提供。
②构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。
③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但口身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。
④保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用。
二、脂肪酸的卩氧化
体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段：
⑴ 活化：在线粒体外进行此反应过程。由脂酰CoA合成酶催化生成脂酰Co Ao每活化一分子脂
肪酸，需消耗两分子ATP。
⑵ 进入：脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。
⑶卩■氧化：由四个连续的酶促反应组成：①脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和（X炉烯脂肪酰C O A。② 水化：在水化酶的催化下，生成L0 径脂肪酰CoAo③再脱氢：在L-P-g脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成B■酮脂肪酰CoA和
NADH+H+。④ 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoAo后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoAo
三、脂肪酸氧化分解吋的能量释放：
以16C的软脂酸为例來计算，则生成ATP的数目为：一分子软脂酸可经七次B?氧化全部分解为8分子乙酰CoA,故0■氧化可得4x7=28分子ATP, 8分子乙酰CoA可得10x8=80分子ATP,故一共可得108分子ATP,减去活化时消耗的两分子ATP,故软脂酸可净生成106分了ATPo 对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算：ATP净生成数目=（碳原子数^2-1）x4 + （碳
原子数一2） xlO-2。
四、酮体的生成及利用：
脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、B ■梵丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
1?酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA,关键酶是
HMG-CoA合成酶。
其过程为：乙酰CoA-乙酰乙酰CoA ->HMG-CoA-乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为P ■轻丁酸或经口发脱竣生成丙则。
2.酮体的利用过程为：B ■疑丁酸一乙酰乙酸一乙酰乙酰CoA-乙酰CoA->三竣酸循坏。
3.酮体生成及利用的生理意义：
（1）在正常情况下，酮体是肝脏输岀能源的一种形式：由于酮休的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝脏向肝外组织输出能源的一种形式。
（2）在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重耍器官提供必耍的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变來利用酮体氧化分解供能。
五、甘油三酯的合成代谢：
脂肪合成时，首先需要合成长链脂肪酸和3■磷酸甘油，然后再将二者缩合起來形成甘油三酯（脂肪）。
1?脂肪酸的合成：脂肪酸合成的原料是葡萄糖氧化分解后产生的乙酰CoA,其合成过程由胞液屮的脂肪酸合成酶系催化，不是卩?氧化过程的逆反应。脂肪酸合成的直接产物是软脂酸，然后再将其加工成其他种类的脂肪酸。
⑴乙酰CoA转运出线粒体：柠檬酸?丙酮酸穿梭作用。
⑵ 丙二酸单酰CoA的合成：在乙酰CoA竣化酶（需生物素）的催化下，将乙酰CoA 竣化为丙二酸单酰Co Ao乙酰CoA竣化酶是脂肪酸合成的关键酶，属于变构酶，其活性受柠檬酸激活，受长链脂酰CoA的变构抑制。
⑶脂肪酸合成循环：脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一类似于卜氧化逆反应的循环反应过程，即缩合-加氢-脱水-再加氢。所需氢原了來源于NADPH,故对磷酸戊糖旁路有依赖。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。
脂肪酸合成酶系是一种由一分子脂酰基载体蛋口（ACP）和七种酶单体所构成的多酶复合体；
⑷软脂酸的碳链延长和不饱和脂肪酸的生成：此过程在线粒体/微粒体内进行。使用丙二酸单酰CoA 与软脂酰CoA缩合，使碳链延长，最长可达二十四碳。不饱和键由脂类加氧酶系催化形成。
2.3■磷酸廿油的生成：合成廿油三酯所需的3■磷酸廿油主要由下列两条途径生成：① 由糖代谢生成:磷酸二轻丙酮加氢生成3■磷酸甘油。②片油经磷酸化后生成3■磷酸甘油。
3.甘油三酯的合成：2x脂酰CoA+3-磷酸廿油-> 磷脂酸-> 廿油三酯。
第八章含氮小分子代谢
一、蛋口质的营养作用：
1.蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。
2.氮平衡：氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡
3.必需氨基酸与卄必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋口质供给的氨基酸称为必需氨基
酸。反之，体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。
必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（lie）、纟颉氨酸（Vai）。
二、氨基酸的脱氨基作用：
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，转氨基和联合脱氨基。
1.氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由谷氨酸脱氢酶所催化。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP亠为辅酶。该酶作用较人，属于变构酶，其活性受ATP, GTP的抑制，受ADP, GDP的激活。
2.转氨基作用：由转氨酶催化，将u ■氨基酸的氨基转移到u ■酮酸酮基的位置上，生成相应的
a ■氨基酸，而原来的—氨基酸则转变为相应的a ■酮酸。转氨酶以磷酸毗哆醛（胺）为辅酶。较为重要的转氨酶有：
（1）丙氨酸氨基转移酶（ALT）,又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与a ■酮戊二酸Z 间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏屮活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。
⑵ 犬冬氨酸氨基转移酶（AST）, 乂称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与a ■酗戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患吋，血清中AST活性明显升高。
3.联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为a
■酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
三、a ■酮酸的代谢：
1.再氨基化为氨基酸。
2.转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的屮间代谢物，故可经糖异生途径生成葡
萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个別氨基酸如Leu, Lys,经代谢后只能生成乙酰CoA或乙酰
乙酰CoA,再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe, Tyr, He, Thr, Trp经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA,故称为生糖兼生酮氨基酸。
3.氧化供能：进入三竣酸循环彻底氧化分解供能。
四、氨的代谢:
1.血氨的來源与去路：
⑴血氨的来源：①由肠道吸收；②氨基酸脱氨基。
⑵血氨的去路：①排岀休外（NH3、尿酸、尿索）；②贮存（合成Gin、Asn）；③重新利用（合
成氨基酸、核酸等）
2.鸟氨酸循环与尿索的合成：体内氨的主耍代谢去路是用丁合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。丿求素合成是经鸟氨酸循坏的反应过程來完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体屮。其主耍反应过程如下：NH3+CO2+2ATP -氨基甲酰磷酸一肌氨酸一精氨酸代琥珀酸一精氨酸一尿索+鸟氨酸。
尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分了尿素需消耗四分子ATP；③尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3, —个来源于天冬氨酸。
五、氨基酸的脱竣基作用：
由氨基酸脱竣酶催化，辅酶为磷酸毗哆醛，产物为CO?和胺。
第13章DNA的生物合成
一、中心法则：
①DNA的自我复制将遗传信息由亲代传递给子代；②转录：以DNA为模板合成RNA；③ 翻译：mRNA指导蛋白质的生物合成，从而决定牛物的表现型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。但在少数RNA病毒中，其遗传信息贮存在RNA中。因此，在这些生物体中遗传信息的流向是④RNA通过复制，将遗传信息由亲代传递给子代；⑤通过反转录将遗传信息传递给DNA,再由DNA通过转录和翻译传递给蛋白质，
二、DNA复制的特点：
1.半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA'P都含有一?股亲代DNA链，这利现彖称为DNA的半保留复制(semiconservative replication)o DNA以半保留方式进行复制，是在1958年由M. Meselson和F. Stahl所完成的实验所证明。
2.需耍引物(primer)：DNA聚合酶必须以一段具有3端自ft］疑基(39H)的RNA作为引物，才能开始聚合子代DNA链。
3.半不连续复制：由于DNA聚合酶只能以亍->3,方向聚合子代DNA链，因此两条亲代DNA链作为模板聚合子代DNA链时的方式是不同的。以3?->5*方向的亲代DNA链作模板的了代链在聚合时基木上是连续进行的，这一条链被称为前导链(leading strand)o 而以5^3*方向的亲代DNA链为模板的子代链在聚合吋则是不连续的，这条链被称为随后链(lagging strand)o DNA在复制时，由随后链所形成的一些子代DNA短链称为冈崎片段(Okazaki fragment)o
三、DNA复制的条件：
1.底物：以四种脱氧核糖核酸(deoxynucleotide triphosphate)为底物，即dATP, dGTP, dCTP, dTTPo
2.模板(template)：以亲代DNA的两股链解开后，分别作为模板进行复制。
3.RNA引物(primer)：引物酶本质上是一种依赖DNA的RNA聚合酶。
4.DNA 聚合酶(DNA dependent DNApolymerase, DDDP)：
⑴种类和生理功能：在原核生物中，目前发现的DNA聚合酶有三种，分别命名为DNA 聚合酶I (pol
I ), DNA聚合酶II (pol II), DNA聚合酶HI (pol III),这三种酶都属于具有多种酶活性的多功能酶°p°i I为单一肽链的大分子蛋白质，具有亍-3,聚合酶活性、哎卜切酶活性和亍一>3坟卜切酶的活性；其功能主要是去除引物、填补缺口以及修复损伤。pol III是由十种亚基组成的不对称二聚体，具有亍-引聚合酶活性和引一>5坟卜切酶活性，与DNA复制功能有关。
5.DNA连接酶(DNA ligase)： DNA连接酶可催化两段DNA片段之间磷酸二酯键的形成，而
使两段DNA连接起来。该酶催化的消耗能量，在原核生物屮由NAD—供能，在真核生物屮由ATP 供能。
6.单链DNA结合蛋白(single strand binding protein, SSB)：这是一些能够与单链DNA 结合的蛋白质因子。其作用为：①稳定单链DNA,便丁以其为模板复制子代DNA；② 保护单链DNA,避免核酸酶的降解。
7.解链酶(unwinding enzyme):是用于解开DNA双链的酶蛋白。
8.拓扑异构酶(topoisomerase)：乂称旋转酶，可将DNA双链屮的一条链或两条链切断, 松开超螺旋后再将DNA链连接起來，从而避免出现链的缠绕。
四、DNA生物合成过程:
1.复制的起始：①解旋解链，形成复制叉：由旋转酶和解链酶作用，使DNA的超螺旋及双螺旋结构解开，形成两条单链DNAo②单链DNA结合蛋白(SSB)结合在单链DNA h,形成复制叉。③在引物酶的催化下，以DNA链为模板，合成一段短的RNA 引物。
2.复制的延长：由DNA聚合酶III催化，以亲代DNA链为模板，从5?->3*方向聚合子代DNA 链。
3.复制的终止：①DNA聚合酶I切除RNA引物，并补上DNAo②DNA ligase连接一个冈崎片段。
五、DNA的损伤修复：
一些物理化学因子如紫外线、电离辐射和化学诱变剂均可引起DNA损伤，破坏其结构与功能。然而在一定条件下，生物机体能使这种损伤得到修复。DNA损伤的修复方式可分为光复活、切除修复、重组修复和SOS修复。
六、反转录：
逆转录(reverse transcription)：以RNA为模板合成DNA的过程，与通常转录过程小遗传信息流从DNA到RNA的方向相反。反转录酶的三个活性：①依赖RNA的DNA聚合酶活性
②RNase H (核糖核酸酶H)活性③依赖DNA的DNA聚合酶活性
第14章RNA的生物合成
一、RNA转录合成的特点：
在RNA聚合酶的催化下，以一段DNA链为模板合成RNA,从而将DNA所携带的遗传信息传递给RNA的过程称为转录。经转录生成的RNA有多种，主要的是rRNA, tRNA, mRNA, snRNA 和HnRNA。
1.转录的不对称性：指以双链DNA屮的一条链作为模板进行转录，从而将遗传信息由DNA传递给RNA。对于不同的基因来说，其转录信息可以存在于两条不同的DNA链上。能够转录RNA的那条DNA链称为模板链，而与Z互补的另一条DNA链称为编码链。
2.转录的连续性：RNA转录合成时，在RNA聚合酶的催化下，连续合成一段RNA链, 各条RNA链之间无需再进行连接。
3?转录的单向性：RNA转录合成时，只能向一个方向进行聚合，RNA链的合成方向为
二、RNA转录合成的条件：
1?底物：四种核糖核莒酸，即ATP, GTP, CTP, UTPo
2.模板：以一段单链DNA作为模板。
3.RNA聚合酶(DDRP)： RNA聚合酶在单链DNA模板以及四种核糖核甘酸存在的条件下，不需要引物，即可从亍-3,聚合RNAo
原核生物中的RNA聚合酶全酶由五个亚基构成，即a2pp f Oo a亚基与转录起始点的识别有关，而在转录合成开始后被释放，余下的部分(Q2PP9被称为核心酶，与RNA 链的延长有关。
真核生物中的RNA聚合酶分为三种：RNA pol 1合成rRNA前体；RNA polll合成HnRNA/mRNA； RNA pol III合成tRNA 前体、snRNA 及5S rRNA。
4.终止因子p蛋口：这是一种六聚体的蛋口质，能识别终止信号，并能与RNA紧密结
合，导致RNA的释放。
三、RNA转录合成的基木过程：
1.识别：RNA聚合酶中的。因子识别转录起始点，并促使核心酶结合形成全酶复合物。
位于基因上游，与RNA聚合酶识别、结合并起始转录有关的一些DNA序列称为启动子。在原核生物中的启动子通常存在两段带共性的顺序，即?35序列和?10序列，其小富含TA的顺序被称为Pribnow盒。
2.起始：RNA聚合酶全酶促使局部双链解开，并催化ATP或GTP与另外一个三磷酸核营聚合，形成第一个3；5匚磷酸二酯键。
3.延长：大I子从全酶上脱离，余下的核心酶继续沿DNA链移动，按照碱基互补原则, 不断聚合RNAo
4.终止：RNA转录合成的终止机制有两种。
⑴简单终止：模板DNA链在接近转录终止点处存在和连的富含GC和AT的区域，使RNA转录产物形成寡聚U及发夹形的二级结构，引起RNA聚合酶变构及移动停止，导致RNA转录的终止。
⑵依赖p因子的终止：由终止因子（p蛋口）识别特异的终止信号，并促使RNA的释放。
第15章、蛋白质生物合成
生物体内的各种蛋口质都是生物体利用约20种氨基酸为原料H行合成的。蛋口质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具休的解译为蛋白质屮氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation）。参与蛋白质生物合成的各种因素构成了蛋白质合成体系，该体系包括：
1.mRNA：作为指导蛋口质生物合成的模板。
mRNA屮每三个相邻的核昔酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码子。共右64种不同的密码。遗传密码具有以下特点：①无标点性无重叠性；②简并性；③ 通用性；④摆动性；⑤起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。
2.tRNA：在氨酰tRNA合成酶催化下，特定的tRNA可与相应的氨基酸结合，生成氨基酰tRNA,从而携带氨基酸参与蛋口质的生物合成。
tRNA反密码环屮部的三个核昔酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码子。反密码对密码的识别，通常也是根据碱基互补原则，即A-U, G—C配对。但反密码的第一个核甘酸与第三核甘酸Z间的配对，并不严格遵循碱基互补原则，这种配对称为密码的摆动。
能够识别mRNA中亍端起动密码AUG的tRNA称为起动tRNA。在原核生物中，起动tRNA 是tRNAfmct；而在真核生物小，起动tRNA是tRNAmct。
3.rRNA和核糖体：原核生物中的核糖休大小为70S,可分为30S小亚基和50S大亚基。真核生物中的核糖体大小为80S,也分为40S小亚基和60S大亚基。核糖体的大、小亚基分别有不同的功能：⑴小亚基：可与mRNA、GTP和起始tRNA结合。
⑵大亚基：①具有两个不同的tRNA结合点。A位——氨酰基位，可与新进入的氨基酰tRNA结合；P位——肽酰基位，可与延伸屮的肽酰基tRNA结合。②具有转肽酶活性。
4.起动因子（IF）：这是一些与多肽链合成起动有关的蛋白因子。原核生物中存在3种起动因子，分别称为IFl-3o其作用主要是促进核糖体小亚基与起动tRNA及模板mRNA 结合。
5.延长因子(EF)：原核生物中存在3种延长因子(EF?TU, EF-TS, EF-G),其作用主要促使氨基酰tRNA进入核糖体的A位，并可促进移位过程。
6.释放因子(RF)：原核生物中有3种，其主耍作用是识别终止密码，协助多肽链的释放。
7.氨酰tRNA合成酶：与特异氨基酸的活化以及氨基酰tRNA的合成有关。每种氨基酰tRNA合成酶对相应氨基酸以及携带氨基酸的数种tRNA具有高度特异性。
二、蛋白质生物合成过程：
1.氨基酸的活化：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA 合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA39端CCA上的2,或3,位自由轻基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰(RNA。
2.活化氨基酸的缩合——核糖体循环：活化氨基酸在核糖体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程。核糖体循环过程可分为三个阶段：
⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA (tRNAfmct),和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S 起动复合体的形成。GTP 被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。
⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核糖体的A位。此步骤需GTP, Mg2+,和EF参与。②转肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA 所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到A位上的氨基酰tRNA上，与其*氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。③移位：核糖体向mRNA的端滑动和当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从A位移到P位。此步骤需EF (EFG)、GTP和参与。此时，核糖体的A位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。
⑶肽链终止阶段：核糖体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。
动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），
（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
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2014年攻读博士学位研究生入学考试初试试题答案 一、名词解释（20分）（每题4分,中英文回答均可） 1. Shine-Dalharno sequence SD序列: mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。SD序列在细菌mRNA起始密码子AUG上游7-12个核苷酸处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA3'端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。 2、Molecular chaperon分子伴侣：细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位相结合，从而帮助这些多肽转运、折叠或组装，这一类分子本身并不参与最终产物的形成，因此称为分子“伴侣” 3、Cori cycle乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。在肌肉内无6-P-葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖-6-磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖，后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉)，此循环称为乳酸循环。 4.Melting temperature熔解温度：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。 5. Specific activity比活:用于测量酶纯度时，可以是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用单位/mg蛋白来表示 二、简答题（50分） 1、简要说明RNA功能的多样性。（8分） 1、RNA在遗传信息翻译中起决定作用。(mRNA起信使和模板的作用，rRNA起着装配作用，tRNA起转运和信息转换作用)。
一、名词解释： 1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。 2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。 3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶 二、填空题： 1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋 、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性 三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面) 习题 1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子） 2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构） 3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体 4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个） 6双缩脲用来检测什么（蛋白质） 7肽键属不属于一级结构内能（属于） 8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面） 判断题 9肽键能旋转形成β-折叠（错误） 10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误） 11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确） 12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是） 13盐析不会引起蛋白质的变性（正确） 14Km值代表亲合性的高低（负相关） 15磷酸化是激酶催化的（正确） 16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶） 17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确） 18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶） 19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间） 20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+） 21发生线粒体的循环式：三羧酸循环 22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次） 思考题 第二章蛋白质 （1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
动物生物化学试题(A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2.限制性核酸内切酶 3. Km 4.核糖体 5.联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题 1 分，共 5 分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1.蛋白质分子的高级结构指的是（ 1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2.原核生物的操纵子是由(1分 ) 基因，(1分 ) 基因及其下游 的若干个功能上相关的（ 1 分）基因所构成。 3.NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （ 3 分）。 4.酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（ 1分）， （ 1 分）和（ 1 分），在肝外组织中
利用。 5.脂肪酸的氧化分解首先要（ 1 分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒 体需要一个名为（ 1 分）的小分子协助；而乙酰辅酶 A 须经过 （ 1 分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。
四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2.谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1.什么是蛋白质的变构作用（4 分），请举例说明（ 4 分）。（8 分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（ 4 分），说明酶的竞争抑制原理（ 4 分）。（8 分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（ 3 分）请说 明理由（ 5 分）。（8分） 4. 比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I 作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说
2015年攻读博士学位研究生入学考试初试试题答案 一、名词解释（20分）（每题4分,中英文回答均可） 1.Posttranslational processing 翻译后加工：肽链从核蛋白体释放后，经过细胞内各种修饰处理，成为有活性的成熟蛋白质的过程。 2.Ketone bodies酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。 3.Induced fit hspothesis诱导契合学说：酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。 4.Telomerase端粒酶：是一种RNA-蛋白质复合物。其RNA序列常可与端粒区的重复序列互补；蛋白质部分具有逆转录酶活性，因此能以其自身携带的RNA为模板逆转录合成端粒DNA。 5. Sobstrate level phosphofylatin底物水平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的转递链无关。 二、简答题（40分）(每题8分) 1、解释哺乳动物脂肪组织中脂肪库是如何成为细胞内水的来源的？ 脂肪酸氧化是指脂肪酸在供氧充足的条件下，可氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出大量能量供机体利用。 脂肪酸β-氧化是体内脂肪酸分解的主要途径，生成乙酰CoA，进入三羧酸循环 三羧酸循环生理意义： 1．三大营养素的最终代谢通路2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路 有问题还需补充:
动物生物化学习题库 班级 姓名 教师 汇编人：李雪莲 新疆农业职业技术学院动物科技分院 2016.2
教学单元一核酸与蛋白质化学核酸化学 一、单选题 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: A．范德华力 B．磷酸二酯键 C．疏水键 D．氢键 D 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: A.l B.2 C.3 D.4 C 3、连接核苷与磷酸之间的键为: A.磷酸二酯键 B.糖苷键 C.氢键 D.磷酸酯键 D 4、核苷酸去掉磷酸后称为: A.单核苷酸 B.核苷 C.戊糖 D.碱基 B
5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 B.核糖、磷酸 C.果糖、磷酸 D.碱基、戊糖、磷酸 D 6、RNA分子中的碱基是: A.TCGU B.TAGU C.AGCU D.ATGC C 7、不参与DNA组成的是: A.dUMP B.dAMP C.dTMP D.dGMP A 8、稀有碱基主要存在于： A.mRNA B.tRNA C.rRNA D.DNA B 9、在DNA和RNA中都含有的是： A.腺苷二磷酸 B.环磷酸腺苷
C.磷酸 D.脱氧核糖 C 10、RNA代表： A.脱氧核糖核酸 B.核糖核酸 C.单核苷酸 D.核苷 B 11、属于戊糖的是： A.蔗糖 B.乳糖 C.核糖 D.葡萄糖 B 12、核酸中不存在的碱基是： A.腺嘌呤 B.黄嘌呤 C.胞嘧啶 D.尿嘧啶 B 13、核酸一级结构的主要连接键是： A.肽键 B.氢键 C.磷酸二酯键 D.盐键 C
14、在DNA中，A与T间存在有： A.3个氢键 B.2个肽键 C.2个氢键 D.l个磷酸二酯键 C 15、连接碱基与戊糖的键为： A.磷酸二酯键 B.氢键 C.糖苷键 D.磷酸酯键 C 15、DNA两股多核苷酸链之间的键为： A.磷酸二酯键 B.氢键 C.糖苷键 D.磷酸酯键 B 16、DNA的空间结构有几条多核苷酸链： A.l条 B.2条 C.3条 D.4条 B 17、有互补链的是： A.RNA
826《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。弄清蛋白质结构与功能的关系，掌握蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，掌握DNA双螺旋结构特点、RNA分类、结构特点及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念及其应用。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体合成与分解过程，酮体生成意义，弄清脂肪酸合成的特点、关键酶等，了解脂肪合成途径和脂肪代谢调控，掌握类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶等），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段和反应过程，弄清体内α-酮酸的代谢去路及体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清的物体核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。
第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质
《动物生物化学实验》教学大纲 一、基本信息 二、教学目标及任务 《动物生物化学》是为高等农业院校动物医学、动物药学、动物科学和水产养殖等专业本专科开设的重要的专业基础课，也是一门重要的实验性课程。通过本课程的系统学习和实验，使学生掌握动物生化实验的基本知识,基本理论和基本实验技能,掌握熟悉常用生化仪器的原理和使用方法,了解有关电泳，色谱，制备，透析等基本的生化实验手段,培养理论联系实际的学风和动手能力。 三、学时分配 教学课时分配
四、实验内容及教学要求 实验一：蛋白质的沉淀反应和两性反应，蛋白质透析脱盐。 本实验重点、难点：生化实验常用的仪器的使用；理解蛋白质的一般理化性质；盐析、透析的概念。 本实验教学要求：教育学生对生化实验的认识；了解生化实验常用的仪器及使用方法；理解蛋白质的沉淀、两性反应及透析脱盐的原理；掌握蛋白质盐析和透析等操作技术。 实验二：蛋白质的定量分析------双缩脲法测定蛋白质浓度；分光光度计的使用和注意事项；Excel软件制作标准曲线。 本实验重点、难点：分光光度法测定蛋白质的浓度的原理；标准曲线的制作。
本实验教学要求：了解蛋白质含量测定的原理和方法；掌握分光光度法的原理及分光光度计的使用方法和注意事项；用标准曲线法准确测定未知样品中蛋白质的含量；学习使用Excel软件制作标准曲线。 实验三：动物心脏、肝脏中琥珀酸脱氢酶的制备和活性鉴定*；动物血清和组织匀浆液的制备；附：玻璃匀浆器、离心机的使用。 本实验重点、难点：制备血清和组织匀浆液；观察琥珀酸脱氢酶竞争性抑制的基本原理；玻璃匀浆器、离心机的正确使用。 本实验教学要求：了解琥珀酸脱氢酶竞争性抑制的实验原理；掌握动物血清和组织匀浆液的制备，匀浆器、离心机的使用等方法。 实验四：电泳的概念和一般原理；醋酸薄膜电泳分离血清蛋白；电泳分离条带的扫描及软件分析*。 本实验重点、难点：电泳的概念和一般原理；电泳分析动物血清中各种蛋白组分。 本实验教学要求：了解电泳的概念和一般原理；掌握醋酸纤维薄膜电泳的操作技术和操作要点；学会用电脑软件分析动物血清中各种蛋白组分 实验五：盘状聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白*。 本实验重点、难点：盘状不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的操作技术和操作要点 本实验教学要求：了解聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和优点；掌握盘状不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的操作技术和操作要点；比较醋酸纤维薄膜电泳与聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白的异同和优缺点。 实验六：层析的概念、分类和机理；分子筛凝胶过滤分离血红蛋白和核黄素#。 本实验重点、难点：层析的概念、分类。凝胶层析的一般原理；凝胶过滤柱层析分离血红蛋白和核黄素的方法和操作要点。 本实验教学要求：了解层析的概念、分类和机理；理解凝胶层析分离大、小分子物质的一般原理；掌握凝胶过滤柱层析分离血红蛋白和核黄素的方法和操作要点。 实验七：动物肝脏DNA的提取及纯度鉴定*；低温离心机、紫外分光度计的使用及注意事项。 本实验重点、难点：DNA的分离纯化的原理及意义；低温离心机、紫外分光度计的正确使用。 本实验教学要求：了解DNA提取的原理及意义；掌握DNA的分离纯化的方法。学习紫外吸收法确定其含量和纯度的方法；掌握二苯胺法鉴定DNA的方法。
1 2 3 4 5 6 7 动物生物化学习题库8 9 10 11 班级12 姓名13 教师 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 1
26 汇编人：李雪莲 27 新疆农业职业技术学院动物科技分院28 2016.2 29 30 31 32 教学单元一核酸与蛋白质化学 33 核酸化学 34 一、单选题 35 1、维持DNA分子中双螺旋结构的主要作用力是: 36 A．范德华力 37 B．磷酸二酯键 38 C．疏水键 39 D．氢键 40 D 41 2、DNA的戊糖在哪个位置脱氧: 42 43 A.l 44 B.2 C.3 45 2
46 D.4 47 C 48 49 3、连接核苷与磷酸之间的键为: 50 A.磷酸二酯键 51 B.糖苷键 52 C.氢键 53 D.磷酸酯键 54 D 55 4、核苷酸去掉磷酸后称为: 56 57 A.单核苷酸 58 B.核苷 C.戊糖 59 60 D.碱基 B 61 62 63 5、核酸的基本组成成分是: A.组蛋白、磷酸 64 3
65 B.核糖、磷酸 66 C.果糖、磷酸 67 D.碱基、戊糖、磷酸 68 D 69 6、RNA分子中的碱基是: 70 71 A.TCGU 72 B.TAGU C.AGCU 73 74 D.ATGC C 75 76 77 7、不参与DNA组成的是: 78 A.dUMP 79 B.dAMP 80 C.dTMP 81 D.dGMP 82 A 83 4
8、稀有碱基主要存在于： 84 85 A.mRNA 86 B.tRNA C.rRNA 87 88 D.DNA B 89 90 91 9、在DNA和RNA中都含有的是： 92 A.腺苷二磷酸 93 B.环磷酸腺苷 94 C.磷酸 95 D.脱氧核糖 C 96 97 98 10、RNA代表： 99 A.脱氧核糖核酸 100 B.核糖核酸 101 C.单核苷酸 102 D.核苷 5
第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括、和。 2、生物化学发展的三个阶段是、和。 3、新陈代谢包括、和三个阶段。 4、“Biochemistry”一词首先由德国的于1877年提出。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说和。 6、水的主要作用有以下四个方面、、和。 三、单项选择题 1. 现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A．DNA的右手双螺旋结构模型 B.三羧酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2. 我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3. 1965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C.DNA聚合酶 D.DNA连接酶 4. 生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5. 1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RNA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体(微生物、植物、动物)的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段 3、消化吸收、中间代谢、排泄 4、霍佩赛勒
5、鸟氨酸循环、三羧酸循环 6、参与物质代谢反应、是体内诸多物质的良好溶剂、维持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个来源 三、单项选择题 1. A 2. B 3. A 4. D 5. D 第二章核酸的化学 一、名词解释 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 5、DNA的二级结构 6、核酸的变性 7、增色效应 8、T m 9、核酸的复性 10、减色效应 11、退火 12、淬火 13、核酸探针 14、DNA双螺旋结构的多态性 二、填空题 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体。原核生物DNA主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的，能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。 6、细胞质中的RNA主要包括三种类型，即、及，其中文全称分别是、 及。 7、组成核酸的基本结构单位是，其由、和3种分子组成。 8、核苷分子中，嘧啶碱基与戊糖形成键；而嘌呤碱基与戊糖形成键。 9、构成RNA和DNA的核苷酸不完全相同，RNA含有，DNA中相应的核苷酸是。 10、DNA分子相邻的两个核苷酸分子通过键相连，此键是由一个核苷酸分子的与相邻的核苷酸分子的相连形成。 11、GATCAA这段序列的写法属于缩写，其互补序列为。 12、1953年，和提出了DNA右手双螺旋结构模型。 13、稳定DNA结构的因素主要有、和。 14、一般说，核酸及其降解物核苷酸对紫外光产生光吸收的最大吸光波长为。 15、根据真核细胞组蛋白的比值不同，可将组蛋白分为五种,其中H2A、H2B、H3和H4各 分子聚合形成组蛋白聚体，其形状为。 16、如果每个体细胞的DNA量为6.4×109个碱基对，那么细胞内DNA的总长度是米。
动物生物化学练习题(学生复习)
《动物生物化学》练习一 一、填空题（60×1分） 1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白 和（3）碳酸血红蛋白。 2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。 3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。 4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。 5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有
10、许多重要的辅酶辅基，如（46）CoA 、（47）NAD＋和（48）FAD 都是腺嘌呤核苷酸衍生物，参与酶的催化作用。环核苷酸，如（49）cAMP 、（50）cGMP 作为第二信使参与细胞信号的传导。 11、嘌呤核苷酸从头合成是动物体合成嘌呤核苷酸的（51）主要途径。这它不是先合成（52）嘌呤环再与（53）戊糖、（54）磷酸结合，而是从（55） PRPP 开始。嘧啶核苷酸从头合成是首先形成（56）嘧啶环，然后再与（57）磷酸核糖相连。12、线粒体内产生的乙酰CoA可通过（58）柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液参加脂肪酸合成，脂肪酸从头合成的酰基载体是（59）ACP ，在形成嘌呤核苷酸时，嘌呤碱基与戊糖之间通过（60 ）1’，9-CN键连接。 二、单项选择题（10×1分） 1、. TAC循环的第一步反应产物是（A）。 A. 柠檬酸 B. 草酰乙酸 C. 乙酰辅酶 A D. CO2 2. 肌肉中的能量的主要储存形式是下列哪一种（D）。 A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸C．ATP
学习生化的感想 大二上学期，我们动医专业开设了动物生物化学这门课，巧的是，我们生化老师主编的新书也出版了，而且还成了我们这一届学生们的教材（我们都是很自豪的）。我以前不知道会换书，所以就提前买了一本胡兰主编的《动物生物生化》，是那种旧的教材，自己以为内容不会相差太大，后来生化老师也说到了这一点：用谁的书并不影响对生化课的学习。 记得很清楚，上第一节生化课，讲的绪论，印象很深的是生化老师所说的记笔记的事情：要让我们自己“喂”自己。几乎每门新课一开始，便是讲绪论，任课老师也会讲到记笔记的，可是该怎样记，记些啥，还是不清不楚。我们这些大学生们，走过了高中三年，迈过了高考这道坎，笔记不知记了多少，大概每个人都会有他们自己的一套学习的方式，记笔记当然也是一样啦，用什么方法，记些什么内容，他们应该是很清楚的。说实话，当时特别赞同生化老师的观点，觉得他说的都是些大实话。可是，这好多年来早已养成的记笔记的习惯，还真是不容易改的，我有自己的习惯，该记什么不该记什么，自己也是顺其自然的，有时候会记些老师的PPT上面的知识点（我没有向老师要课件的习惯），有时候就只是在那听老师讲课，我和生化老师的想法其实挺像的：只要学到知识就行，其他的都是手段而已，无所谓。 任何一门新课一开始上，大概都会有新的老师来上课，学生的积极性都是很高的，一般是全到的，免不了一阵的好奇与兴奋，或许只是为了认识认识新老师，摸摸老师的脾气性格什么的，新知识一般是学不到多少的，这对于生化课也不例外。最一开始的几节生化课，我自己都觉得自己是那么认真地听讲，看书，记笔记，又加上一开始学的部分是蛋白质、核酸，这些又是在我高中时喜欢的生物课中学过的，于是就更放心了：就这样学呗，也没啥难度啊。上了几节课后，对于生化课和生化老师的新鲜感没有了，老师的上课方式也有了了解，虽然没有课前预习和课后复习这两个重要环节，课上没有问题，课后没有温故知新，但这好像并没有影响到我的学习。自己也早就听学长学姐们说过，生化挺难的，甚至流行“生理生化，必有一挂”这样的说法，可是我却不以为意，有种看轻的心态。 然而随着学习的深入，新名词多了，老师的PPT上又有很多的英文和英文符号简写，加上讲了好几个循环，不断积累，终于，慢慢地，开始跟不上老师讲课的速度了，至于后面的糖代谢，脂代谢，就几乎是天书了，我不知道别人是什么感觉，反正我是真心这样认为的。于是老师上课前对于上一节课所学内容的提问，理所当然的成了我的担惊受怕，虽然老师问的问题都是很简单的，上节课都讲过了，但是不会的人仍然是大有人在，我也很是心虚，很是担心老师会点到我的名字，整个教室有一两百学生，若是站起来啥也答不出来那可就丢人丢大了。当然也有很认真学习的，想必课后也是做好了复习，课上提问人家回答的就是好，此时我除了为侥幸没被点到名而长吁一口气外，心里对于这样的好学生也是充满了羡慕嫉妒恨，当即告诉自己往后再奋起直追，课后就又忘了，该怎么样还是怎么样。老师讲的课听不懂了，上课就开始走神，犯困，至于老师都讲了些什么，我只能说是：不知所云。但我在听，只是不知道讲的是什么而已，所以一节课下来，脑子中没能装下多少东西，可是不知怎么的，自己却没有一丁点儿着急的感觉或者说是干脆放弃不学了的念头。 哎，那段日子上的生化课，真是“轻松愉快”。 就这样，上课该听听，该不会还是不会，自己却并不着急，学完了糖、脂代谢，直到到了含氮小分子物质的代谢这一部分，没办法了，再不学整本书就学完了，再也不能告诉自己我还有时间奋起直追了，于是才开始自己逼着自己弄明白老师所讲的。重要的是休息好，上课不再犯困，集中精力，尽量靠前些坐，也便于拍些照片（我没有老师上课的课件），课后复习看看，省下记笔记的时间看看书，把知识串成串，尽量加快节奏，以便跟上老师的速度，以这样的方式，直到结课。 为了考试不至于像学长学姐们说得那样“生理生化，必有一挂”，落下的糖、脂代谢部