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【生物化学简明教程】第四版16章 物质代谢的调节控制

【生物化学简明教程】第四版16章 物质代谢的调节控制
【生物化学简明教程】第四版16章 物质代谢的调节控制

16 物质代谢的调节控制

1.哪些化合物是联系糖类、脂质、蛋白质和核酸代谢的重要物质?为什么?

解答:详见本章引言和图16-1,并结合各代谢章节的内容加以总结归纳。

2.举例说明代谢途径的反馈调节。

解答:反馈调节主要是指在酶促反应系统中的最终产物对起始步骤的酶活性的调节作用。凡最终产物抑制起始步骤酶的活性的作用称为负反馈或反馈抑制;凡最终产物激活起始步骤酶的活性的作用称为正反馈。详见16.1.1.1“反馈调节”。

3.何谓酶活性的共价修饰调节。

解答:共价调节酶可通过其他酶对其肽链上某些基团进行共价修饰,使酶处于活性与无活性的互变状态,从而调节酶的活性,这种调节方式称为共价修饰调节作用。目前已知有6种类型的可逆共价修饰作用,(1)磷酸化/脱磷酸化;(2)乙酰化/脱乙酰化;(3)腺苷酰化/脱腺苷酰化;(4)尿苷酰化/脱尿苷酰化;(5)甲基化/脱甲基化;(6) S—S/SH相互转变。详见16.1.1.3 “共价修饰调节作用”。

4.何谓操纵子?根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏。

解答:所谓操纵子是原核细胞基因表达的协调单位。操纵子由一组在功能上相关的结构基因和控制位点所组成。控制位点包括启动基因和操纵基因。此控制位点可受调节基因产物的调节。详见16.1.2.1“原核生物基因表达调节乳糖操纵子和色氨酸操纵子模型”。

5.说明衰减子的作用机制和生物学意义。

解答:色氨酸合成途径中除了阻遏蛋白对操纵基因的阻遏调节外,还存在色氨酸操纵子中衰减子所引起的衰减调节。衰减调节是在转录水平调节基因表达,它可使转录终止或减弱,衰减调节比阻遏作用是更为精细的调节。阻遏作用是控制转录的起始。衰减调节控制转录不能继续进行下去。转录衰减作用是转录能正常开始,但是转录过程可因细胞内氨基酸浓度升高而使转录中止的一种调节机制。细节见16.1.2.1“原核生物基因表达调节”。

6.为什么说阻遏蛋白对乳糖操纵子起负调节作用,而在降解物阻遏中的调节蛋白CAP 起正调节作用?

解答:当无诱导物乳糖存在时,调节基因编码的阻遏蛋白处于活性状态,阻遏蛋白可与操纵基因相结合,阻止了RNA聚合酶与启动基因的结合,使结构基因(Z、Y、A)不能编码参与乳糖分解代谢的3种酶,既乳糖操纵子关闭,因此阻遏蛋白为负调控因子。但在大肠杆菌中含有一个称为代谢产物活化蛋白(CAP),又称cAMP受体蛋白(CRP),CAP及cAMP,都是lac mRNA合成所必需的,CAP能够与cAMP形成复合物,cAMP-CAP复合物结合在乳糖操纵子的启动基因上,可促进转录的进行。因此cAMP-CAP是一个不同于阻遏蛋白的正调控因子。

7.简述真核生物的基因表达调控。

解答:真核生物基因表达,在多层次并受多种因子协同调节控制,是一种多级调控方式。

包括:①转录前调节;②转录调节;③转录后加工的调节;④转运调节;⑤翻译调节;⑥mRNA降解的调节;⑦翻译后加工的调节。详见16.1.2.2。

8.举例说明激素与细胞代谢调节的关系。

解答:详见16.3.1激素对代谢的调节和各物质代谢章节中有关激素调节的相关例子。

9.生物体内的代谢调节可在哪3个水平上进行?各通过什么方式进行调节的?

解答:代谢的调节是在3个不同水平上进行的。即:分子水平的调节、细胞水平的调节、多细胞整体水平的调节。

①分子水平的调节即酶水平的调节。生物体内的代谢过程绝大多数是由酶催化的化学反应组成的,这些反应又是在精致的调节机制控制下进行的。酶水平的调节是代谢最基本的调节。根据调节作用的性质和时间的快慢、酶水平的调节可以分成两大类:即酶活性的调节和酶浓度的调节。酶活性的调节包括酶的别构效应和共价修饰两种方式,它属于快速调节。而酶浓度的调节合成则属于基因表达调节,是慢速调节。

②细胞具有精细的结构。各类酶在细胞中有各自的空间分布,因而使不同代谢途径分别在细胞的不同部位进行。

③多细胞整体水平的调节是随着生物进化而发展起来的调节机制,植物出现了激素水平的调节,而动物不但有激素水平的调节而且还出现了更加完善的神经水平的调节,但高级水平的神经和激素的调节仍然是以分子水平和细胞水平的原始调节为基础的。

生物化学氨基酸代谢试题及答案

【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别是氮的总平衡、____、____ ,当摄入氮<排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克,营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18.氨基酸吸收载体有四种,吸收赖氨酸的载体应是____ ,吸收脯氨酸的载体是____。 19.假神经递质是指____和____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21.肝脏中活性最高的转氨酶是____,心肌中活性最高的转氨酶是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____,ADP和GTP是此酶的变构激活剂,____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____和____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别是____、____,在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成,其作用是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____和____,每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 A型题 35.下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36.下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37.苯酮酸尿症是由于先天缺乏: A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸是: A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸-葡萄糖循环 41.体内氨的主要代谢去路是: A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸

生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案

生物化学简明教程 (第四版) 习题及答案 目录 1 绪论.............................................. 32蛋白质化学5? 3 核酸.............................................. 9 4 糖类的结构与功能 ................................ 15 5 脂类化合物和生物膜2?0 6 酶 (27) 7 维生素37? 8新陈代谢总论与生物氧化 .......................... 42 9 糖代谢4?7 10 脂质的代谢 (51) 11 蛋白质分解和氨基酸代谢5?4 12 核苷酸代谢 ....................... 错误!未定义书签。13DNA的生物合成?62 14 RNA的生物合成67? 15 蛋白质的生物合成?74 16 物质代谢的调节控制?77

? 1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—O H)、羰基(C O )、羧基(—C OOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同 类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收吸收途径:

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 第四阶段:氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体

○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述:三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环,这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位:所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质:经过一轮循环,乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2;在循 环中有1次底物水平磷酸化,可生成1分子ATP ;有4次脱氢反应,氢的接受体分别为NAD +或FAD ,生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式:1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3(NADH+H + ) + FADH 2 + CoA + GTP 特点:整个循环反应为不可逆反应 生理意义:1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

物质代谢的调节

第九章物质代谢的联系与调节 一、A型题 1.变构效应剂与酶结合的部位是 A.活性中心的结合基团 B.活性中心催化基因 C. 酶的-SH基因 D. 酶的调节部位 E.酶的任何部位 2.下列哪一代谢途径不在胞浆中进行 A.糖酵解 B.磷酸戊糖途径 C.糖原合成与分解 D.脂肪酸β氧化 E.脂肪酸合成 3.长期饥饿时,大脑的能源主要是 A.葡萄糖 B.糖原 C.甘油 D. 酮体 E.氨基酸 4.最常见的化学修饰方式是 A.聚合与解聚 B.酶蛋白的合成与降解 C.磷酸化与去磷酸化 D.乙酰化与去乙酰化 E.甲基化与去甲基化 5.机体饥饿时,肝内哪条代谢途径加强 A.糖酵解途径 B.磷酸戊糖途径 C.糖原合成 D.糖异生 E.脂肪合成 6.有关酶的化学修饰,错误的是 A.一般都存在有活性(高活性)和无活性(低活性)两种形式 B.有活性和无活性两种形式在酶的作用下可以互相转变 C.化学修饰的方式主要是磷酸化和去磷酸化 D.一般不需要消耗能量 E.催化化学修饰的酶受激素调节 7.下列哪条途径是在胞液中进行的? A.丙酮酸羧化 B.三羧酸循环 C.氧化磷酸化 D.脂肪酸β-氧化 E.脂肪酸合成 8.糖异生、酮体生成及尿素合成都可发生于 A.心 B.肾 C.脑 D.肝 E.肌肉 9.关于糖、脂类和蛋白质三大代谢之间关系的叙述,正确的是 A.糖、脂肪与蛋白质都是供能物质,通常单纯以脂肪为主要供能物质是无害的 B.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质的三者互变的枢纽,偏食哪种物质都可以 C.当糖供不足时,体内主要动员蛋白质供能 D.糖可以转变成脂肪,但有些不饱和脂肪酸无法合成 E.蛋白质可在体内完全转变成糖和脂肪

生物化学简明教程课后习题答案解析

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(— OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。(2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法:肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:1.65%:2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0; (2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0; (3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:

生物化学简明教程重点

1、氨基酸:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上 2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 ( 17 应 18 19 21 22 23 24 25,辅基:是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物,用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象:葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键:单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷,形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给激活的氧分子,而生成水的全部体系称为呼吸链。

31、氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化。 32、磷氧比:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数(也是生成ATP 的分子数)称为磷氧比值(P/O)。如NADH 的磷氧比值是3,FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物,通过酶的作用使ADP生成ATP的过程,称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化:当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系(呼吸链),传递给氧形成水时,同时伴有ADP磷酸化为ATP,这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节:变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变,从而改变酶的活性,称酶的变构调节 35、糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解:葡萄糖在人体组织中,经无氧分解生成乳酸的过程,和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为:(1)单糖:不能被水解成更小分子的糖。(2)寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成,以双糖最为普遍,意义也较大。(3)多糖:均一性多糖:淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变? 答:蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化: (1)生物活性丧失;(2)理化性质的改变,包括:溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。(3)生物化学性质的改变,分子结构伸展松散,易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答:蛋白质的重要作用主要有以下几方面:(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。(2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。(3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。(4)收缩运动收缩蛋白(如肌动蛋白和肌球蛋白)与肌肉收缩和细胞运动密切相关。(5)激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽,是调节新陈代谢的生理活性物质。(6)免疫保护功能抗体是蛋白质,能与特异抗原结合以清除抗原的作用,具有免疫功能。(7)贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能,如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。(8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。(9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。(10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白,如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点? 按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T,G=C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。 4、在稳定的DNA 因素: 答:在稳定的DNA 双螺旋中,碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 答:(1)共性:用量少而催化效率高;仅能改变化学反应的速度,不改变化学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。(2)个性:酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高,具有高度的专

物质代谢的相互联系和调节控制

第十五章物质代谢的相互联系和调节控制 一:填空题 1.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行,即________、__________和____________。 2.代谢途径的终产物浓度可以控制自身形成的速度,这种现象被称为________________。 3.连锁代谢反应中的一个酶被激活后,连续地发生其它酶被激活,导致原始信使的放大。这样的连锁代谢反应系统,称为________________系统。 4.酶对细胞代谢的调节是最基本的代谢调节,主要有二种方式:____________和_____________。 5.高等生物体内,除了酶对代谢的调节外,还有________________和________________对代谢的调节。 6.生物合成所需的基本要素是________________、________________和小分子前体。 7.不同生物大分子的分解代谢均可大致分为三个阶段:将大分子降解为较小分子的________________;将不同的小分子转化为共同的降解产物________________;经________________完全氧化。 8.构通糖、脂代谢的关键化合物是________________。 9.不同代谢途径可以通过交叉点代谢中间物进行转化,在糖、脂、蛋白质及核酸的相互转化过程中三个最关键的代谢中间物是________________、________________和________________。 10. .对一个特定基因而言,其内含子在基因表达过程中需要被切除,除了RNA剪接(拼接)方式外,近年来还发现有________________。 11. .在哺乳动物细胞中,一种特殊的蛋白质________________与特定蛋白质的结合可以使后者带上选择性降解的标记。 12.1961年,法国生物学家Monod和Jacob提出了关于原核生物基因结构及表达调控的 ________________学说。 13真核生物产生的分泌蛋白N端有一段________________氨基酸构成的信号肽,可以引导蛋白质穿过内质网膜,信号肽插入膜并随后被切除是与翻译过程同时进行的. 二:是非题 1.[ ]在动物体内蛋白质可以转变为脂肪,但不能转变为糖。 2.[ ] 基因表达的调控关键在于转录水平的调控。 3.[ ]代谢中代谢物浓度对代谢的调节强于酶活性对代谢的调节。 4.[ ] 蛋白质的磷酸化和去磷酸化是可逆反应,该可逆反应是由同一种酶催化完成的。 5.[ ] 细胞内许多代谢反应受到能量状态的调节。 6.[ ] 真核生物基因表达的调控单位是操纵子。 三:单选题 1.[ ]人最能耐受下列哪种营养物的缺乏? A.蛋白质 B.糖类 C.脂类 D.碘 E.钙 2.[ ]下图表示一个假设的生物合成途径,该途径中某一种酶缺陷的微生物在含X的介质中生长时,发现有大量的M和L,但没有Z。问哪个酶发生了突变?

生物化学-考试知识点_物质代谢调节 (2)

物质代谢调节 一级要求 单选题 1 体内物质代谢有几个不同的调节层次 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 C 2 调节物质代谢体内最基础的层次是 A 细胞水平 B 激素水平 器官水平 C 神经调节 D 整体水平 E A 3 4 糖原分解的限速酶是 C A 磷酸二酯酶 B 磷酸酶 C 磷酸化酶 D 葡萄糖激酶 E 丙酮酸激酶 C D 脂肪酸合成的限速酶是 A 甘油三酯脂肪酶 B D 甘油二酯脂肪酶 C E 甘油一酯脂肪酶 脂蛋白脂肪酶 乙酰辅酶 A 羧化酶 5 HMGCoA 合成酶是什么代谢途径的限速酶 A 胆固醇合成 B D 胆固醇分解 酮体分解 C E 胆固醇代谢转变 酮体生成 E B C 6 7 8 甘油三酯脂肪酶是甘油三酯什么代谢途径中的限速酶 A 合成 B E 分解 转变 C 储存 D 动员 磷酸果糖激酶是什么代谢途径中的别构调节酶 A 三羧酸循环 B E 糖异生 C 葡萄糖分解 D 糖原合成 糖原分解 三羧酸循环中的别构调节酶是 A 柠檬酸合成酶 B D α-酮戊二酸脱氢酶 C E 琥珀酸脱氢酶 苹果酸脱氢酶 延胡索酸酶 A 9 (糖原)磷酸化酶化学修饰激活的方式是 A C E -S-S-氧化生成 与 cAMP 结合 脱磷酸化 B D -SH 还原生成 磷酸化 D C 10胆固醇对肝中胆固醇合成代谢酶活性的调节方式是 A 变构 B E 化学修饰 酶的降解 C 阻遏 D 诱导 11激素必需与靶细胞的什么物质结合才能发挥调节作用 A 受体 B 配体 C 核 D 质膜 A B 12激素对代谢调节的机制或方式按其溶解度不同可分为几种 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 13通过第二信使进行调节是那种物质进行调节的主要方式 A 细胞水平 水溶性激素 B 脂溶性激素 C

物质代谢调节

物质代谢调节 一级要求单选题 1 体内物质代谢有几个不同的调节层次 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 C 2 调节物质代谢体内最基础的层次是 A 细胞水平 B 激素水平 C 神经调节 D 整体水平 E 器官水平 A 3 糖原分解的限速酶是 C A 磷酸二酯酶 B 磷酸酶 C 磷酸化酶 D 葡萄糖激酶 E 丙酮酸激酶 C 4 脂肪酸合成的限速酶是 A 甘油三酯脂肪酶 B 甘油二酯脂肪酶 C 甘油一酯脂肪酶 D 乙酰辅酶A羧化酶 E 脂蛋白脂肪酶 D 5 HMGCoA合成酶是什么代谢途径的限速酶 A 胆固醇合成 B 胆固醇分解 C 胆固醇代谢转变 D 酮体分解 E 酮体生成 E 6 甘油三酯脂肪酶是甘油三酯什么代谢途径中的限速酶 A 合成 B 分解 C 储存 D 动员 E 转变 B 7 磷酸果糖激酶是什么代谢途径中的别构调节酶 A 三羧酸循环 B 糖异生 C 葡萄糖分解 D 糖原合成 E 糖原分解 C 8 三羧酸循环中的别构调节酶是 A 柠檬酸合成酶 B α-酮戊二酸脱氢酶 C 琥珀酸脱氢酶 D 延胡索酸酶 E 苹果酸脱氢酶 A 9 (糖原)磷酸化酶化学修饰激活的方式是 A -S-S-氧化生成 B -SH还原生成 C 与cAMP结合 D 磷酸化 E 脱磷酸化 D 10 胆固醇对肝中胆固醇合成代谢酶活性的调节方式是 A 变构 B 化学修饰 C 阻遏 D 诱导 E 酶的降解 C 11 激素必需与靶细胞的什么物质结合才能发挥调节作用 A 受体 B 配体 C 核 D 质膜 A 12 激素对代谢调节的机制或方式按其溶解度不同可分为几种 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 B 13 通过第二信使进行调节是那种物质进行调节的主要方式 A 细胞水平 B 脂溶性激素 C 水溶性激素

生物化学简明教程第四版15章蛋白质的生物合成

15 蛋白质的生物合成 1.一个编码蛋白质的基因,由于插入一段4个核苷酸序列而被破坏的功能,是否可被一个核苷酸的缺失所恢复解释原因。 解答:一个编码蛋白质的基因,如果插入4个核苷酸序列,就会发生移码突变,即从插入处开始此蛋白质的氨基酸顺序都发生了变化,导致此蛋白质功能的丧失。但如果在此插入段相邻处缺失一个核苷酸,此蛋白质仅在插入处的几个氨基酸发生了改变,如果此变异不是蛋白质发挥功能必需的部位,那么此蛋白质可能恢复其功能。 2.一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序: 5'GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3' (a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序; (b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么(参考密码表) (c)合成此多肽需消耗多少ATP 解答:(a)转录产生mRNA的碱基顺序为: 5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3 (b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys(不考虑起始密码和终止密码) (c) 在蛋白质合成过程中,每个氨基酸活化消耗2个高能键(ATP→AMP),进位和转肽各需要1个GTP,每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个ATP,所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP (不考虑起始和终止)。 3.原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的 解答:原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列,称为SD序列(Shine-Dalgain sequence)。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补,使mRNA与小亚基结合,使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。 4.原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用 解答:原核生物蛋白质合成体系的物质组成和作用。详见。 5.简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。 解答:详见15.2.3,,。 6.试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。 解答:(1)原核生物转录和翻译同步进行,真核生物转录产物要加工后才进行翻译。 (2)原核生物核糖体为70S,由50S与30S两个亚基组成;真核生物核糖体为80S,由60S与40S两个亚基组成。 (3)原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸,需起始因子IF-1、IF-2、 IF-3及GTP、Mg2+参加。真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸,起始因子为 eIF-1、eIF-2、eIF-3、

生物化学简明教程考试重点

生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应:核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应:复性后,核酸的紫外吸收降低 一碳单位:指具有一个碳原子的基团。 生物化学:研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值:即溶解温度,即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位:在整个酶分子中,参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化:伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给被激活的氧化分子,并与之结合生成水的全部体系 糖酵解:1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化:直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类:是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化:脂肪酸氧化是发生在β原子上的,逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下,即β-氧化 氨基酸代谢库:体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基,核苷的中间阶段的途径 / 补救途径:利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制:DNA的两条链彼此分开各自作为模板,按碱基配对规则合成互补链,由此产生的子代DNA的一条链来自亲代,另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录:一、指双链DNA只有一股单链用作模板;二,指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链:复制时,DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向,沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链:在已经形成一段单链区后,先按与复制叉移动方向相反的方向,沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子:mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子:指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子:特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子:mRNA中终止蛋白质合成的密码子(UAG,UAA,UGA) 二,蛋白质 1,两性离子:指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2,等电点(PI):调节氨基酸溶液的PH,使氨基酸分子上的-NH3+,-COO-解离度完全相等,此时溶液的PH。 PI>PH时,氨基酸向阴极移动;反之,向阴极移动 3,氨基酸与水合茚三酮反应特征:脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4,与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应:生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定,可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸,此法称为Sanger法 5,与异硫氰酸苯酯反应(Edman反应):此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6,蛋白质结构:一级结构:多肽链中的氨基酸序列。二级结构:多肽链有一定周期性的,由氢键维持的局

【生物化学简明教程】第四版16章 物质代谢的调节控制

16 物质代谢的调节控制 1.哪些化合物是联系糖类、脂质、蛋白质和核酸代谢的重要物质?为什么? 解答:详见本章引言和图16-1,并结合各代谢章节的内容加以总结归纳。 2.举例说明代谢途径的反馈调节。 解答:反馈调节主要是指在酶促反应系统中的最终产物对起始步骤的酶活性的调节作用。凡最终产物抑制起始步骤酶的活性的作用称为负反馈或反馈抑制;凡最终产物激活起始步骤酶的活性的作用称为正反馈。详见16.1.1.1“反馈调节”。 3.何谓酶活性的共价修饰调节。 解答:共价调节酶可通过其他酶对其肽链上某些基团进行共价修饰,使酶处于活性与无活性的互变状态,从而调节酶的活性,这种调节方式称为共价修饰调节作用。目前已知有6种类型的可逆共价修饰作用,(1)磷酸化/脱磷酸化;(2)乙酰化/脱乙酰化;(3)腺苷酰化/脱腺苷酰化;(4)尿苷酰化/脱尿苷酰化;(5)甲基化/脱甲基化;(6) S—S/SH相互转变。详见16.1.1.3 “共价修饰调节作用”。 4.何谓操纵子?根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏。 解答:所谓操纵子是原核细胞基因表达的协调单位。操纵子由一组在功能上相关的结构基因和控制位点所组成。控制位点包括启动基因和操纵基因。此控制位点可受调节基因产物的调节。详见16.1.2.1“原核生物基因表达调节乳糖操纵子和色氨酸操纵子模型”。 5.说明衰减子的作用机制和生物学意义。 解答:色氨酸合成途径中除了阻遏蛋白对操纵基因的阻遏调节外,还存在色氨酸操纵子中衰减子所引起的衰减调节。衰减调节是在转录水平调节基因表达,它可使转录终止或减弱,衰减调节比阻遏作用是更为精细的调节。阻遏作用是控制转录的起始。衰减调节控制转录不能继续进行下去。转录衰减作用是转录能正常开始,但是转录过程可因细胞内氨基酸浓度升高而使转录中止的一种调节机制。细节见16.1.2.1“原核生物基因表达调节”。 6.为什么说阻遏蛋白对乳糖操纵子起负调节作用,而在降解物阻遏中的调节蛋白CAP 起正调节作用? 解答:当无诱导物乳糖存在时,调节基因编码的阻遏蛋白处于活性状态,阻遏蛋白可与操纵基因相结合,阻止了RNA聚合酶与启动基因的结合,使结构基因(Z、Y、A)不能编码参与乳糖分解代谢的3种酶,既乳糖操纵子关闭,因此阻遏蛋白为负调控因子。但在大肠杆菌中含有一个称为代谢产物活化蛋白(CAP),又称cAMP受体蛋白(CRP),CAP及cAMP,都是lac mRNA合成所必需的,CAP能够与cAMP形成复合物,cAMP-CAP复合物结合在乳糖操纵子的启动基因上,可促进转录的进行。因此cAMP-CAP是一个不同于阻遏蛋白的正调控因子。 7.简述真核生物的基因表达调控。 解答:真核生物基因表达,在多层次并受多种因子协同调节控制,是一种多级调控方式。

生物化学简明教程第四版课后答案-张丽萍

生物化学简明教程第四版课后答案-张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的 氨基(—NH 2)、羟基(—OH)、羰基(C O )、羧基 (—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等 功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价

(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去 N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。 (2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?

第十一章 物质代谢的相互联系和代谢调节

第十一章物质代谢的相互联系和代谢调节 一、选择题 1、糖酵解中,下列()催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 2、磷酸化酶通过接受或脱去磷酸基而调节活性,因此它属于()。 A、别(变)构调节酶 B、共价调节酶 C、诱导酶 D、同工酶 3、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是()。 A、三羧酸循环 B、脂肪酸β氧化 C、氧化磷酸化 D、糖酵解作用 4、关于共价修饰调节酶,下列()说法是错误的。 A、这类酶一般存在活性和无活性两种形式, B、酶的这两种形式通过酶促的共价修饰相互转变 C、伴有级联放大作用 D、是高等生物独有的代谢调节方式 5、阻遏蛋白结合的位点是()。 A、调节基因 B、启动因子 C、操纵基因 D、结构基因 6、下面哪一项代谢是在细胞质内进行的()。 A、脂肪酸的β-氧化 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸的合成 D、TCA 7、在乳糖操纵子模型中,操纵基因专门控制()是否转录与翻译。 A、结构基因 B、调节基因 C、起动因子 D、阻遏蛋白 8、有关乳糖操纵子调控系统的论述()是错误的。 A、大肠杆菌乳糖操纵子模型也是真核细胞基因表达调控的形式 B、乳糖操纵子由三个结构基因及其上游的启动子和操纵基因组成 C、乳糖操纵子有负调节系统和正调节系统 D、乳糖操纵子负调控系统的诱导物是乳糖 9、下列有关阻遏物的论述()是正确的。 A、阻遏物是代谢的终产物 B、阻遏物是阻遏基因的产物 C、阻遏物与启动子部分序列结合而阻碍基因转录 D、阻遏物与RNA聚合酶结合而阻碍基因转录 10、脊椎动物肌肉组织中能储存高能磷酸键的是()。 A、ATP B、磷酸肌酸 C、ADP D、磷酸精氨酸 11、下列不属于高能化合物的是()。 A、磷酸肌酸 B、乙酰辅酶A C、磷酸烯醇式丙酮酸 D、3-磷酸甘油酸 12、下面柠檬酸循环中不以NAD+为辅酶的酶是()。 A、异柠檬酸脱氢酶 B、α-酮戊二酸脱氢酶 C、苹果酸脱氢酶 D、琥珀酸脱氢酶

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