《蛋白质与酶工程》教学大纲
课程名称：蛋白质与酶工程
学分：2
学时：32
先修课程：生物化学
适用专业：生物工程
开课系部：生命科学学院
一、课程性质、目的和培养目标
课程性质：专业选修课
课程目的：本课程是生物工程本科专业选修课，目的是让学生在学习了普通生化的基础上，进一步对蛋白质和酶工程进行深入系统的学习。并对于酶在生产实践中的应用，也能有一些感性和理性的认识。
课程培养目标：采用多媒体课件和国内外最新的教学参考书、教案，灵活运用多种教学方法，因材施教，使学生在牢固掌握基础知识和基本概念的同时，得到科学研究、科学思维和科学方法的良好训练，为其他专业基础课和专业课的学习及日后的研究工作打下基础。
二、课程内容和建议学时分配
第一章绪
论
2课时
（一）教学基本要求
掌握蛋白质工程和酶工程的定义，了解其发展史，以及应用前景。
（二）教学内容
第一节蛋白质工程概论
第二节蛋白质工程的应用
第三节蛋白质工程展望
第四节酶工程简介
一酶工程
二组成：酶的产生；酶的分离纯化；酶的固定化；生物反应器。
三分类：化学酶工程；生物酶工程。
第五节酶与酶工程的发展简史
一酶学研究简史
二酶工程研究简史
（三）教学重点和难点
重点：蛋白质与酶工程定义; 难点：酶工程的组成分类
第二章蛋白质的结构与功能 2课时（一）教学基本要求
掌握蛋白质的基本结构组成及功能
（二）教学内容
第一节蛋白质的基本结构与功能
一蛋白质的组成
二蛋白质的一级结构
三蛋白质一级结构与功能的关系
第二节蛋白质的空间结构与功能
一蛋白质的二级结构
二超二级结构和结构域
三蛋白质的三级结构
四蛋白质空间结构与功能的关系
五蛋白质-蛋白质相互作用
（三）教学重点和难点
重点：蛋白质的空间结构；难点：蛋白质间的相互作用；
第三章蛋白质的修饰和表达 4课时（一）教学基本要求
掌握蛋白质的化学修饰途经，了解蛋白质改造的一些途经等。
（二）教学内容
第一节蛋白质修饰的化学途径
一功能基团的特异性修饰
1 多位点取代
2 单一的或限制性取代
3 次级取代
二基于蛋白质片段的嵌合修饰
第二节蛋白质改造的分子生物学途径
一编码基因的专一性位点和区域性定向突变
1 编码基因的专一性位点突变
2 区域性定向突变
二基因融合和基因剪接
三 tRNA介导定点搀入非天然氨基酸
第三节重组蛋白质的表达
一目标蛋白质在大肠杆菌中的表达
1 表达载体的一般特点
2 与外源基因有效表达的相关因素
3 改善表达水平及溶解性的方法
二目标蛋白质在酵母细胞中的表达
三重组蛋白质在哺乳动物细胞中的表达116
1 选择哺乳动物细胞表达体系的优点
2 两个主要的哺乳动物细胞表达系统
四噬菌体显示
（三）教学重点和难点
重点：蛋白质的修饰和表达；难点：蛋白质间的修饰；
第四章蛋白质的分离纯化及酶的分离工程8课时
（一）教学基本要求
了解蛋白质和酶分离的一般过程、生物材料的处理方法，掌握酶的分析方法和分离纯化的方法、技术。
（二）教学内容
第一节蛋白质分析分离中的电泳技术
第二节色谱技术及高效液相色谱
第三节酶的分析法：酶活力测定、活力测定方法、酶法分析以及酶分离纯化的一般原则
第四节细胞的破碎及酶的提取
一生物材料的破碎：机械破碎法、物理破碎法、温度差破碎法、压力差破碎法、超声波法、化学破碎法、酶促破碎法
二酶液的提取：盐溶液提取、酸溶液提取、碱溶液提取、有机溶剂提取第五节酶的纯化
一调节溶解度的方法
二根据酶分子大小、形状不同的分离方法
三根据酶分子电荷性质的方法
四根据专一性结合的方法
五酶的结晶
第六节酶纯度的检验
第七节浓缩与干燥
第八节酶的生产：生产方法、生产工艺、实例
（三）教学重点和难点
重点：蛋白质的分离及酶的分离；难点：酶的纯化与蛋白质的纯化；
第五章酶与细胞固定化4课时（一）教学基本要求
了解细胞及原生质体的固定化、固定化酶的制备原则；掌握酶的固定化方法及常见酶的固定技术。
（二）教学内容
第一节固定化酶(immobilized enzyme)的定义及优缺点
第二节固定化酶的制备原则及固定化方法
一非共价结合法：结晶法、分散法、物理吸附法、离子键结合法
二化学结合法：共价键结合法、交联法
三包埋法：凝胶包埋法、半透膜包埋法
四各种固定化方法的比较
第三节固定化酶的性质及评价指标：稳定性、最适温度、最适pH值、底物特异性、酶活力、米氏常数。
第四节辅酶的固定化及辅基的固定化，细胞的固定化，原生质体的固定化，固定化酶反应器，固定化酶的制备实例介绍：纤维素酶、漆酶等，固定化酶的应用。
（三）教学重点和难点
重点：固定化酶的定义与方法；难点：固定化酶的性质及评价指标；
第六章酶的分子工程 8课时
（一）教学基本要求
了解核酶、抗体酶的一般特点、酶的分子定向及蛋白酶抑制剂的设计等。掌握酶的化学修饰、修饰因素、方法及修饰酶的特点。
（二）教学内容
第一节概述
第二节酶的分子工程
一对酶分子的侧链基团，尤其酶活性中心中的必需基团进行化学修饰，研究酶的结构与功能关系；
二通过对酶功能基团的修饰和与水不溶性大分子的结合，改造酶性能，增加酶的稳定性；
三通过对酶分子内或分子间的交联，或与水不溶性载体的结合制成固定化酶，催化特定的反应；
四用化学方法合成新的有机催化剂，使其具有酶活性（模拟酶）；
五用分子生物学方法克隆酶或修饰基因以产生新的酶（突变酶），或设计新基因合成自然界不存在的新酶（抗体酶）。
第三节分子的化学修饰
一酶化学修饰的目的：研究酶的结构与功能、增强酶天然构象的稳定性与耐热性、保护酶的活性部位与抗抑制剂、维持酶结构功能的完整性与抗蛋白水解酶、消除酶的抗原性及稳定酶的微环境。
二影响酶蛋白化学修饰反应的因素
1．蛋白质功能基的反应性：影响因素、微区的极性、氢键效应、静电效应、位阻效应
2．酶蛋白功能基的超反应性
三修饰剂的反应性：选择吸附、静电相互作用、位阻因素、催化因素、局部环境的极性
四酶化学修饰的设计
1. 对酶性质的了解
2. 修饰试剂的选择：选择蛋白质修饰剂要考虑的问题、修饰酶活性部位的氨基酸
残基应具备的特征、反应条件的选择、反应的专一性
五修饰程度和修饰部位的测定
1 分析方法：直接法、间接法
2 化学修饰数据的分析：化学修饰的时间进程分析、确定必需基团的性质和数目
六酶蛋白侧链的修饰
七酶的化学交联：交联剂、分类、应用
八蛋白质化学修饰的局限性
第四节蛋白质的稳定性与稳定化
一蛋白质稳定性因素：金属离子、底物、辅因子和其它低分子质量配体的结合使蛋白质构象稳定；蛋白质与其它的生物大分子尤其是蛋白质与脂的作用；盐键：①蛋白质分子表面、②蛋白质分子内部；
氢键；二硫键；对氧化修饰敏感的氨基酸含量降低；氨基酸残基的坚实装配；疏水相互作用。
二测定蛋白质稳定性的方法
（三）教学重点和难点
重点：核酶、抗体酶的一般特点、酶的分子定向及蛋白酶抑制剂的设计；难点：化学修饰、修饰因素、方法及修饰酶的特点；
教学进度安排表
三、教材和参考书目
教材：《蛋白质工程》，王大成主编，化学工业出版社。
《酶与酶工程》，袁勤生、赵健主编，华东理工大学出版社。
参考书：《酶工程》罗贵民主编，化学工业出版社。
《生物化学》，王镜岩等编著，高等教育出版社，2002年8月，第三版（小四号仿宋）
四、课外学习要求
（可包括课前预习、课后复习、读书报告等项内容）
学生应先修完生物化学的课程。
五、考核方式
（可由书面考试、实验考试、读书报告、平时作业等组成，并说明各部分所占总成绩的百分比）
考核方式：书面考试
总分100分，卷面占80%，平时占15%，出勤占5%。
撰写人：裘雪梅
撰写时间： 2007.7.20
审定人：批准人：
酶工程复习提纲 第一章绪论 1.酶及酶工程的概念。 酶：是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质。 酶工程：利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需产品的一门工程技术。(名词解释) 2.了解酶学的发展历史，尤其是一些关键事件。 1833年，Payen和Persoz发现了淀粉酶。1878年，Kuhne首次将酵母中进行乙醇发酵的物质称为酶。给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个词来自希腊文，其意思“在酵母中”。 1902年，Henri提出中间产物学说。1913年，Michaelis and Menton推导出酶催化反应的基本动力学方程，米氏方程：V=VmS/（Km+S）。1926年，Summer分离纯化得到脲酶结晶。人们开始接受“酶是具有生物催化功能的蛋白质”。Cech and Altman于1982和1983年发现具有催化活性的RNA即核酸类酶，1989年获诺贝尔化学奖。现已鉴定出5000多种酶，上千种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。 3.了解酶在医药、食品、轻工业方面的应用。 医药：（1）用酶进行疾病的诊断：通过酶活力变化进行疾病诊断，谷丙转氨酶/谷草转氨酶用于诊断肝病、心肌梗塞等，酶活力升高；葡萄糖氧化酶用于测定血糖含量，诊断糖尿病。 （2）用酶进行疾病的治疗：来源于蛋清、细菌的溶菌酶用于治疗各种细菌性和病毒性疾病；来源于动物、蛇、细菌、酵母等的凝血酶用于治疗各种出血病；来源于蚯蚓、尿液、微生物的纤溶酶用于溶血栓。 （3）用酶制造各种药物：来源于微生物的青霉素酰化酶用于制造半合成青霉素和头孢菌素；来源于动物、植物、微生物的蛋白酶用于生产L-氨基酸。 食品：生产低聚果糖，原料为蔗糖，所需酶为果糖基转移酶、蔗糖酶α（黑曲霉、担子菌）；生产低聚异麦芽糖，原料为淀粉，所需酶为α-淀粉酶、β-淀粉酶、真菌α-淀粉酶（米曲霉）、α-葡萄糖苷酶（黑曲霉）、普鲁兰酶、糖化型α-淀粉酶（枯草杆菌）。 轻工业：用酶进行原料处理；用酶生产各种轻工、化工产品；用酶增强产品的使用效果。
《蛋白质与酶工程》教学大纲 课程名称：蛋白质与酶工程 学分：2 学时：32 先修课程：生物化学 适用专业：生物工程 开课系部：生命科学学院 一、课程性质、目的和培养目标 课程性质：专业选修课 课程目的：本课程是生物工程本科专业选修课，目的是让学生在学习了普通生化的基础上，进一步对蛋白质和酶工程进行深入系统的学习。并对于酶在生产实践中的应用，也能有一些感性和理性的认识。 课程培养目标：采用多媒体课件和国内外最新的教学参考书、教案，灵活运用多种教学方法，因材施教，使学生在牢固掌握基础知识和基本概念的同时，得到科学研究、科学思维和科学方法的良好训练，为其他专业基础课和专业课的学习及日后的研究工作打下基础。 二、课程内容和建议学时分配 第一章绪 论 2课时 （一）教学基本要求 掌握蛋白质工程和酶工程的定义，了解其发展史，以及应用前景。 （二）教学内容 第一节蛋白质工程概论 第二节蛋白质工程的应用 第三节蛋白质工程展望 第四节酶工程简介 一酶工程 二组成：酶的产生；酶的分离纯化；酶的固定化；生物反应器。 三分类：化学酶工程；生物酶工程。 第五节酶与酶工程的发展简史 一酶学研究简史 二酶工程研究简史
（三）教学重点和难点 重点：蛋白质与酶工程定义; 难点：酶工程的组成分类 第二章蛋白质的结构与功能 2课时（一）教学基本要求 掌握蛋白质的基本结构组成及功能 （二）教学内容 第一节蛋白质的基本结构与功能 一蛋白质的组成 二蛋白质的一级结构 三蛋白质一级结构与功能的关系 第二节蛋白质的空间结构与功能 一蛋白质的二级结构 二超二级结构和结构域 三蛋白质的三级结构 四蛋白质空间结构与功能的关系 五蛋白质-蛋白质相互作用 （三）教学重点和难点 重点：蛋白质的空间结构；难点：蛋白质间的相互作用； 第三章蛋白质的修饰和表达4课时（一）教学基本要求 掌握蛋白质的化学修饰途经，了解蛋白质改造的一些途经等。 （二）教学内容 第一节蛋白质修饰的化学途径 一功能基团的特异性修饰 1多位点取代 2 3 二基于蛋白质片段的嵌合修饰 第二节蛋白质改造的分子生物学途径 一编码基因的专一性位点和区域性定向突变 1 2 二基因融合和基因剪接 三tRNA介导定点搀入非天然氨基酸 第三节重组蛋白质的表达
第一章酶工程 1、什么是酶工程？酶工程研究的主要内容有哪些？ 酶工程(Enzyme Engineering)又称为酶技术。酶工程是酶制剂的大批量生产和应用的技术。它从应用的目的出发，将酶学理论与化学工程相结合研究酶，并在一定的反应装置中利用 酶的催化特性，将原料转化为产物的一门新技术。 包括下列主要内容： 酶的产生；酶的制备；酶和细胞固定化； 酶分子修饰；有机介质中的酶反应； 酶传感器（酶电极）；酶反应器； 抗体酶、人工酶和模拟酶；酶技术的应用 2、酶分为哪几类？酶的组成和结构特点是什么？ 1．氧化还原酶(Oxidoreductase) 包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶(Oxidase) 、过氧化物酶、细胞色素氧化酶等。 2.转移酶(Transferase ⏹包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等。 3.水解酶(Hydrolase) 脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅酶。 4.裂合酶(Lyase) 这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。如醛缩酶、脱氨酶、脱羧酶5异构酶(Isomerase) 此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等 6连接酶（合成酶）(Ligase or Synthetase) 这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸腺苷等含高能磷酸键的物质作为结合能源，有的还需金属离子辅因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键（与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。 7．核酶（Ribozyme ⏹核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 3、目前公认的酶的作用机制有哪些？ 1）锁和钥匙模型 （2）诱导契合模型 4、酶作为催化剂的显著特点是什么？影响酶活性的 因素有哪些？ 四、影响酶活力的因素 激活剂 酶浓度 底物浓度 pH 温度 抑制剂 失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶蛋白变性，导致部分或全部丧失活性。 2.抑制作用 抑制作用是指在酶不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失。 3. 去激活作
《酶工程》教学大纲 适用专业：应用生物技术2003级总学时: 74学时 一、课程性质及任务 酶工程是应用生物技术的一门专业课程，主要包括酶的生产，新酶的开发和利用，固定化酶和固定化细胞。设计适合于酶催化的反应器，酶分子改造及化学修饰，酶抑制剂及激活剂的开发和应用等。酶工程和发酵工程紧密相关，是发酵工业发展的产物，是酶学原理与化工技术相结合而形成的一门理论性很强的应用技术。 二、教学基本要求 理论方面通过学习《酶工程》要求学生了解酶分类、命名和性 质以及酶的催化反应机理，掌握有关酶的制备、分离纯化、酶修饰、酶和细胞固定化方法，了解酶反应器及酶在工、农业和医药方面的应用，实训方面，要求学生掌握有关实验的原理和方法，学会使用相应的仪器和设备。 三、理论教学内容 第一章绪论 （一）教学目的与要求： 掌握酶工程的基本概念；了解酶工程的内容及发展、前景 （二）教学重点难点： 酶工程的基本概念，酶的生产方法 （三）教学内容 §1-1酶的基本概念 §1-2酶工程发展概况 §1-3酶的生产方法 §1-4酶的应用前景 第二章酶的分离与纯化 （一）教学目的与要求 掌握酶的分离纯化的具体方法及原理 （二）教学重点难点 细胞破碎与酶的提取；离心分离；层析分离；电泳分离 （三）教学内容 §2-1-1细胞破碎与酶的提取 §2-1-2离心分离； §2-1-3过滤与膜分离 §2-1-4沉淀分离
§2-1-5层析分离 §2-1-6电泳分离 §2-1-7酶的结晶与干燥 第三章酶的结构与功能 （一）教学目的与要求 掌握酶的化学组成与结构，了解酶的活性中心与分子修饰 （二）教学重点难点 蛋白酶的结构测序 （三）教学内容 §3-1酶的化学组成与结构 §3-2酶的活性中心与分子修饰 第四章酶的催化机制 （一）教学目的与要求 了解蛋白酶的催化机制及核酶的催化机制及研究方法 （二）教学重点难点 核酶的催化机制 （三）教学内容 §4-1蛋白酶的催化机制 §4-2核酶的催化机制及研究方法 第五章酶的生物合成及调节机理 （一）教学目的与要求 掌握RNA的生物合成过程；掌握蛋白质的生物合成过程，能够用自己的语言描述这些过程，理解并能够说明酶生物合成的调节过程及酶活性的调节 （二）教学重点难点 蛋白质的合成过程；色氨酸操纵子及乳糖操纵子 （三）教学内容 §5-1RNA的生物合成 §5-2蛋白质的生物合成 §5-3酶生物合成的调节 §5-4酶活性的调节 第六章酶的发酵生产 （一）教学目的与要求 掌握酶的发酵生产的过程及过程中的条件控制，了解基本的理论知识 （二）教学重点难点
《酶及酶工程》教学大纲 Enzyme and Enzyme Engineering 课程编码：27A11419 学分： 4.0课程类别：专业必修课 计划学时：80 其中讲课：48 实验或实践：32 适用专业：生物技术 推荐教材：郭勇主编，《酶工程原理与技术》第二版，高等教育出版社，2010年。 参考书目：付加芳编，《酶及酶工程实验》，济南大学出版，2015年。 郭勇主编，《酶工程》第三版，科学出版社，2009年。 课程的教学目的与任务 学生通过该课程的学习，应熟悉从应用目的出发研究酶，掌握酶工程的基本原理、酶的生产方法、酶的提取与分离纯化、酶的改造方法、非水相酶催化、酶反应器以及酶的应用，根据需要通过人工操作，掌握酶的生产与应用的技术过程。进一步了解酶在各行各业中实际应用的最新发展和发展趋势，在以后的毕业环节和工作中能够自觉地应用这些技术方法来指导自己的工作。 本课程实验部分是为《酶及酶工程》课所开的实验。通过本实验，应使学生掌握酶基本的分离纯化、纯度及分子量测定方法，同时了解凝胶包埋固定脲酶的处理方法及活力、Km值的测定方法，掌握各个因素对脲酶活力的影响测定方法。通过系统的实验训练，培养学生的独立实验、观察问题、分析问题和解决问题的能力。 课程的基本要求 通过本课程的学习要求学生了解酶及工程的发展概况、应用领域及研究内容；掌握酶的生产及分离纯化、酶和细胞的固定化、酶分子的修饰和改造的理论基础；熟悉工业酶生产常用菌种的产酶特性；熟悉工业酶发酵的工业流程、培养条件的优化调控以及提高酶产量所采取的措施；了解固定化细胞、动、植物细胞发酵产酶的特点及工艺条件控制；掌握酶的结晶、浓缩与干燥的原理与常用方法；掌握酶和菌体固定的原理、方法，以及固定化酶的性质。掌握和了解微生物、植物、动物细胞和原生质的固定方法及应用。对酶反应器有一定的认识，并掌握酶反应器的设计原理和操作要点；了解酶的动力学和酶在轻工、食品、医药工业、化工、环境保护等领域的应用以及酶应用的最新发展。课程的主要任务包括一次期末考试和多次的章节作业以及课程问题讨论等；课程教学致力于引导学生积极参与学习的改革。培养学生严肃、认真、刻苦、务实的学习兴趣；乐观进取、一丝不苟、科学、严谨的工作作风。 通过本实验课程学习，学生应掌握基本的分离纯化、纯度及分子量测定方法，同时了解凝胶包埋固定脲酶的处理方法及活力、Km值的测定方法，掌握各个因素对脲酶活力的影响测定方法等内容。该实验主要为操作型实验，要求学生自己按照实验方案进行操作，自己动手完成各项实验，并处理和分析实验结果，增强学生独立完成实验的能力。 各章节授课内容、教学方法及学时分配建议（含课内实验）
一、蛋白质工程 1、蛋白质工程的概念 利用基因工程手段，包括基因的定点突变和基因表达对蛋白质进行改造，以期获得性质和功能更加完善的蛋白质分子。 途径：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的脱氧核苷酸（基因） 2、蛋白质工程的研究内容 a.蛋白质结构分析 蛋白质工程的核心内容之一就是收集大量的蛋白质分子结构的信息，以便建立结构与功能之间关系的数据库，为蛋白质结构与功能之间关系的理论研究奠定基础。三维空间结构的测定是验证蛋白质设计的假设即证明是新结构改变了原有生物功能的必需手段。晶体学的技术在确定蛋白质结构方面有了很大发展，但是最明显的不足是需要分离出足够量的纯蛋白质（几毫克～几十毫克），制备出单晶体，然后再进行繁杂的数据收集、计算和分析。 另外，蛋白质的晶体状态与自然状态也不尽相同，在分析的时候要考虑到这个问题。核磁共振技术可以分析液态下的肽链结构，这种方法绕过了结晶、X－射线衍射成像分析等难点，直接分析自然状态下的蛋白质的结构。现代核磁共振技术已经从一维发展到三维，在计算机的辅助下，可以有效地分析并直接模拟出蛋白质的空间结构、蛋白质与辅基和底物结合的情况以及酶催化的动态机理。从某种意义上讲，核磁共振可以更有效地分析蛋白质的突变。国外有许多研究机构正在致力于研究蛋白质与核酸、酶抑制剂与蛋白质的结合情况，以开发 具有高度专一性的药用蛋白质。 b. 结构、功能的设计和预测 根据对天然蛋白质结构与功能分析建立起来的数据库里的数据，可以预测一定氨基酸序列肽链空间结构和生物功能；反之也可以根据特定的生物功能，设计蛋白质的氨基酸序列和空间结构。通过基因重组等实验可以直接考察分析结构与功能之间的关系；也可以通过分子动力学、分子热力学等，根据能量最低、同一位置不能同时存在两个原子等基本原则分析计算蛋白质分子的立体结构和生物功能。虽然这方面的工作尚在起步阶段，但可预见将来能建立一套完整的理论来
蛋白质与酶工程重点 1.蛋白质工程：以蛋白质结构与功能的关系研究为基础，利用基因工程技术或化学修饰技术对现有蛋白质加以改造，组建成新型蛋白质的现代生物技术。 2.酶工程：利用酶、细胞器或细胞的特异催化功能，通过适当的反应器工业化生产人类所需产品或达到某种特殊目的的一门技术科学。 3.酶工程研究的主要内容：1）化学酶工程2）生物酶工程3）固定化酶与细胞4）酶反应器与传感器5）酶的非水相催化 4.蛋白质的融合：将编码一种蛋白质的部分基因重组到另一种蛋白质基因上，或将不同蛋白质基因的片段组合在一起，经基因克隆和表达产生新的融合蛋白。 5.蛋白质的融合的作用：1）用于表达产物的分离纯化；2）提高表达产物的溶解度；3）提高蛋白质稳定性。 6.蛋白质晶体学：利用X 射线衍射技术，进行生物大分子结构研究的工程，是结构生物学的一个重要组成部分。 8.定点突变：通过分子克隆手段定点的改变特定基因的局部核苷酸序列，通常被用来研究蛋白质的功能结构以及用于目的蛋白的改造。 10.酶工程的研究范围： 1）各类自然酶的开发和生产； 2）酶的分离纯化和鉴定技术； 3）固定化技术； 4）利用其他的生物技术领域交叉渗透； 5）多酶反应器的研制和应用。 11.酶的稳定性和稳定化： （一）引起酶失活的原因： 1）酶的活性中心一些特定氨基酸残基被化学修饰，使酶活性丧失（微观）； 2）外部环境的影响，酶活性中心出现空间障碍，使其不能与底物结合； 3）酶的高级结构发生变化（螺旋、折叠发生变化）； 4）多肽链的断裂（很强烈）； （二）酶的稳定化： 1）低温保存（酶的本身不易变性，不易使其他酶把目的蛋白降解）； 2）添加盐类（高浓度（NH4）2SO4 ）； 3）添加底物辅酶等配体； 4）添加强变性剂（保护一级结构，使用时可复活）； 5）结晶化。 12.微生物作为酶源的优越性： 1）容易获得酶需要的酶类； 2）容易获得高产菌株； 3）生产周期短； 4）生产成本低； 5）生产易管理； 6）提高微生物产酶的途径比较多。 13.固定化酶：指在一定空间呈封锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。 14.固定化酶的优点： 1）极易将固定化酶与产物和底物分开；
《蛋白质工程》教学大纲 Protein Engineering 课程编码：27A11714 学分：1.5 课程类别：专业任选课 计划学时：24 其中讲课：24 实验或实践：0 适用专业：生物技术专业 推荐教材：刘贤锡著，《蛋白质工程原理与技术》，山东大学出版社，2002年。 参考书目：汪世华著，《普通高等教育"十一五"规划教材-蛋白质工程》，科学出版社，2008年。 课程的教学目的与任务 通过本课程的学习，掌握蛋白质工程的基本理论、基础知识、主要研究方法和技术以及蛋白质工程的应用，熟悉从事蛋白质工程的重要方法和途径。形成科学的思维方式、培养学生科学思维能力和勇于探索、善于思考、分析问题的能力，激发学生对蛋白质工程的学习热情，为将来的学习和工作奠定坚实的理论和实践基础。 课程的基本要求 本课程的教学目的是使学生掌握蛋白质和蛋白质工程的概念，并在此基础上通过对蛋白质分子设计、蛋白质的热力学和动力学、蛋白质的修饰和表达、蛋白质的结构的学习，加深蛋白质的功能和应用的掌握,通过蛋白质组学的学习了解蛋白质工程的原理。同时兼顾学科发展动向，着重涉及当今蛋白质工程的应用。旨在使本科生了解现代蛋白质工程理论的新进展并为相关学科提供知识和技术。 各章节授课内容、教学方法及学时分配建议（含课内实验） 第一章：绪论建议学时：2 [教学目的与要求] 了解蛋白质工程发展的历史及理论基础、基本研究内容与研究程序，掌握蛋白质结构与功能的关系，了解蛋白质工程的发展方向。 [教学重点与难点] 本部分教学重点也是难点为蛋白质结构与功能的关系。 [授课方法] 以课堂讲授为主，课堂讨论和课下自学为辅。 [授课内容] §1.1 蛋白质工程概论 蛋白质工程的理论基础 蛋白质工程的研究内容 蛋白质工程的基本程序 §1.2蛋白质工程的应用 研究蛋白质结构与功能的关系 改变蛋白质的特性 生产蛋白质和多肽类活性物质
食品酶学教学大纲 (Food enzymology) 学时数：32 学分数：2 适用专业：食品科学与工程（食品工程与营销方向） 一、课程的性质、目的和任务 食品酶学是食品科学与工程专业的一门必修学科基础课。内容包括酶的基本理论、酶的分离与提纯（酶的精制）和酶在食品工业中的应用等内容。酶在人类的生产和生活的各个领域的应用方兴未艾，尤其是在食品和食品添加剂生产方面的应用具有十分广阔而诱人的前景。掌握酶的基本理论、精制方法，将其更好地应用于食品工业的各个领域是本课程的主要任务。本课程的目的是将酶的基本知识以及酶在食品保鲜、食品酿造、淀粉类食品生产、蛋白类食品生产、果蔬类食品生产、食品添加剂生产中应用的新方法、新途径和新技术传授给食品科学与工程专业，使学生对酶的基本概念及其在食品工业中的应用有全面的了解和掌握。 二、课程教学的基本要求 以课堂讲授为主（理论部分由老师来讲解，应用部分由学生分别讲解，借此提高学生的各方面能力），使学生加深对抽象的概念和理论内容的理解，并能达到灵活运用。考试采用闭卷方式，避免死记硬背，加强学生对知识综合应用能力的考核。并且学生的平时表现在成绩考核中占有一定的比例。 本课程总学时数为32学时，2学分，在第6学期完成。 三、课程的教学内容、重点和难点 第一章酶的基本理论 一、食品酶学涵义 二、酶的分类和命名 三、酶的蛋白质本质 四、酶的活性部位及作用机理 第二章酶的分离纯化 一、酶活力测定 二、酶溶液的制备 三、酶分离纯化的基本过程 （一）分离纯化方法的选择 （二）分离纯化过程中的一些数据的处理 （三）结晶 （四）酶的制剂与保存
第三章固定化酶 一、固定化酶的优点 二、酶的固定方法 三、固定化酶动力学 四、固定化多酶体系 第四章酶反应器和酶传感器 一、酶反应器 （一）生物反应器的概述 （二）固定化酶反应器的类型及特点 （三）对固定化酶反应器的选择 （四）固定化酶反应器的操作 二、酶传感器 （一）生物传感器的概述 （二）酶传感器的结构与工作原理 （三）酶传感器的制备及性能 第五章酶在食品工业中的应用 一、酶在淀粉类食品生产中的应用 二、酶在食品酿造工业中的应用 三、酶在蛋白类食品生产中的应用 四、酶在乳品方面的应用 五、酶在果蔬类食品生产中的应用 六、酶在食品添加剂生产中的应用 七、酶在焙烤食品工业中的应用 第六章酶与食品卫生和安全的关系 一、酶与食品卫生和安全的一般关系 二、酶作用产生有毒的和不利于健康的物质 三、酶作用导致食品中营养组分的损失 四、酶作用的解毒反应
第4节蛋白质工程的原理和应用 课标内容要求核心素养对接 1.概述人们根据基因工程原理，进行蛋白 质设计和改造，可以获得性状和功能符合人类要求的蛋白质。 2．举例说明依据人类需要对原有蛋白质结构进行基因改造、生产目标蛋白的过程。1.生命观念：说明基因的碱基排列顺序—蛋白质的结构—蛋白质功能的关系。2．科学思维：尝试通过蛋白质工程技术，根据人类需要的蛋白质结构，设计改造某一蛋白质的设计流程。 1．概念 (1)基础：蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系。 (2)手段：通过基因改造或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质。 (3)目的：获得满足人类的生产和生活需求的蛋白质。 2．理论和技术条件：分子生物学、晶体学以及计算机技术的迅猛发展。 二、蛋白质工程崛起的缘由 1．基因工程的实质：将一种生物的基因转移到另一种生物体内，后者可以产生它本不能产生的蛋白质，进而表现出新的性状。 2．基因工程的不足：基因工程在原则上只能产生自然界中已存在的蛋白质。 3．天然蛋白质的不足：天然蛋白质的结构和功能符合特定物种生存的需要，却不一定完全符合人类生产和生活的需要。 4．实例：玉米中赖氨酸的含量比较低，赖氨酸合成中两种酶的氨基酸被替换，就可以使玉米叶片和种子中游离赖氨酸分别提高5倍和2倍。 三、蛋白质工程的基本原理 1．目标：根据人们对蛋白质功能的特定需求，对蛋白质的结构进行设计改造。 2．方法：改造基因或合成基因。 3．流程：预期蛋白质功能→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列
→找到相对应的脱氧核苷酸序列(基因)或合成新的基因→获得所需要的蛋白质。 四、蛋白质工程的应用 1．在医药工业方面的应用 (1)研发速效胰岛素类似物：科学家通过改造胰岛素基因使B链28位脯氨酸替换为天冬氨酸或者将它与29位的赖氨酸交换位置，从而有效抑制了胰岛素的聚合，研发出速效胰岛素类似物。 (2)提高干扰素的保存期：将干扰素分子上的一个半胱氨酸变成丝氨酸，提高了干扰素的保存时间。 (3)改造抗体：将小鼠单克隆抗体上结合抗原的区域“嫁接”到人的抗体上，降低了诱发人体免疫反应的强度。 2．在其他工业和农业方面的应用 (1)改进酶的性能或开发新的工业用酶：利用蛋白质工程获得蛋白酶的多种突变体。 (2)改造某些重要的酶：利用蛋白质工程改造参与调控光合作用的酶，以提高植物光合作用的效率。 判断对错(正确的打“√”，错误的打“×”) 1．蛋白质工程是在分子水平上对蛋白质分子直接进行操作，定向改变分子的结构。(×) 提示：蛋白质工程中直接改造的是基因，不是蛋白质。 2．蛋白质工程能产生自然界中不存在的新型蛋白质分子。(√) 3．实施蛋白质工程的前提条件是了解蛋白质结构和功能的关系。(√) 4．基因工程遵循中心法则，而蛋白质工程不遵循。(×) 提示：蛋白质工程的基本思路是按照中心法则相反的过程进行的。 5．根据某多肽链的一段氨基酸序列，可以很容易地确定控制该肽链合成的基因的脱氧核苷酸序列。(×) 提示：由于密码子的简并性，根据某多肽链的一段氨基酸序列，不能确定基因的脱氧核苷酸序列。 6．蛋白质工程是一项难度很大的工程，主要是因为人们对蛋白质复杂的高级
蛋白质酶工程 LT
蛋白质工程： 2.结构基础（少量，选择题，填空题） 蛋白质空间结构的基本组件：α螺旋，β层，环肽链，疏水内核。 蛋白质结构的共同特征：疏水内核，疏水相互作用是指非极性基团在任何极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应。 稳定α-螺旋的因素:α-螺旋具有极性，所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向α-螺旋的中心没有空腔 氨基酸的旋光性：除甘氨酸外，都具有旋光性。 氨基酸的光吸收：酪氨酸（Tyr、278nm）、色氨酸(Trp、279)和苯丙氨酸(Phe、259)能够吸收紫外光——共轭双键。 蛋白质一级结构:多肽链中的氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置数量和链内共价连接的方式。稳定因素，肽键、二硫键（都属于共价键） 蛋白质二级结构:主要有α螺旋，平行β层，反平行β层，β转折、310 螺旋 稳定因素，主要由其内部形成的主链氢键所稳定，氢键的排布方式为二级结构重要特征。 蛋白质三级结构：在二级和超二级结构及结构域的基础上进一步卷曲形成复杂球状分子结构。 蛋白质四级结构：蛋白质分子的亚基结构，α1，α2，β1，β2。 无亚基并只有单结构域的蛋白质:三级结构就是它的完整的三维结构。
蛋白质在体内的形成分为两个阶段：多肽链的生物合成，新生肽链折叠。 蛋白质折叠：由多肽链的一维线性氨基酸序列转化为具有特征三维结构的活性天然蛋白质的过程。 结构模体：一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中也靠近，彼此按特定的几何排布形成简单的组合。 结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组合连接，在空间上可以明显区分的三级折叠实体，称为结构域。 结构域水平划分蛋白质：（1）α型结构（2）β型结构（3）α/β型结构（4）α+β型（5）无规型/富含二硫键和金属离子型。α，β，α/β为主要结构。 增加蛋白质稳定性的途径：（1）引进二硫键，替换甘氨酸，增加脯氨酸。（2）稳定α螺旋。（3）填充疏水内核。 帮助折叠的蛋白质和酶：（1）分子伴侣。（2）帮助正确二硫键形成的酶。（3）催化脯氨酸残基 cis-trans 异构化的酶。 目前较为系统和广泛使用的数据库: SCOP、
《酶工程》教学大纲 课程名称：酶工程 适用专业：2016级生物工程（专升本函授）、微生物技术及应用（专科函授） 辅导教材：《酶工程（第三版）》郭勇编著科学出版社 一、本课程的地位、任务与作用 酶工程是研究生物催化剂在工程中应用的一门学科，是现代生物技术的重要组成部分，它与生物工程、细胞工程、发酵工程密切相关不可分割。近代科学把发展酶工程作为现代阶段生物技术的战略重点。本课程的目的是使学生了解酶工程发展概况及新进展，掌握酶的生产、提取、纯化、修饰及固定化技术，了解酶工程的新理论、新技术，酶反应器的特性与发展方向，掌握酶反应器的设计、操作及应用，扩大学生对酶应用技术的知识面。它在研究酶的发酵生产、分离纯化与分子工程修饰的基础上着重探讨酶作为一种高效的工业生物催化剂在工程上如何实际应用的问题以及酶作为一种高效的生物大分子在基因工程中应用问题，使酶能够在工业上发挥其独特、重要的作用。酶作为一种主要的工业催化剂，势必对工业发展的生产模式、发展形态产生深远的影响；酶工程的研究内容向分子水平的拓展，也势必对基因工程等生命前沿学科的发展产生不可估量的影响。 二、本课程的相关课程 本课程是生物技术、生物工程、食品科学与工程专业的一门专业课，要求学生已掌握酶学基本知识，酶制剂工艺学，微生物学，生物化学，化工原理等课程。 三、本课程的基本内容及要求 第一篇酶学基础理论 第一章酶学与酶工程 教学要求：重点：①酶的基本概念及特征。②酶的发展及其主要成就。酶分类与命名。 教学内容： 酶及酶工程的概念、发展及应用前景：酶与酶工程研究的重要意义；酶学研究简史；酶工程简介。 第二章酶的生物学特征 教学要求： 重点：①酶催化作用的机制，②酶催化的化学本质，③酶活力的测定。
《蛋白质与酶工程》课程教学大纲 课程名称：蛋白质与酶工程课程类别：专业主干课 适用专业：生物技术考核方式：考试 总学时、学分：32 学时 2 学分其中实验学时：0 学时 一、课程教学目的 蛋白质与酶工程（Protein and enzyme engneering）是生物技术专业与生物工程专业的主干必修课，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的一门新的科学技术，在生物技术人才培养中处于至关重要的地位。它涉及细胞工程、基因工程、发酵工程、生物分离工程和化学工程等诸多学科，主要内容包括蛋白质与酶的发酵生产、蛋白质与酶的分离纯化、酶和细胞固定化以及蛋白质与酶的分子工程。学生通过蛋白质与酶工程的学习，能够掌握蛋白质与酶的生产与分离纯化的基本理论、基本技术以及自然蛋白质与酶、化学修饰蛋白质与酶、固定化酶的研究和应用，了解蛋白质与酶在各行各业中的最新发展及研究趋势。 二、课程教学要求 学生通过蛋白质与酶工程的学习，应熟悉从应用目的出发研究蛋白质与酶，在一定生物反应装置中利用酶的催化性质的研究路线，掌握蛋白质与酶的生产与应用的基本理论、基本技术、蛋白质与酶的分离纯化、固定化酶以及酶的化学修饰的研究和应用，进一步了解蛋白质与酶在各行各业中实际应用的最新发展和发展趋势，在以后的毕业
环节和工作中能够自觉地应用这些技术方法来指导自己的工作。 三、先修课程 植物学、动物学、生物化学、有机化学、微生物学、细胞生物学、分子生物学 四、课程教学重、难点 教学重点：蛋白质与酶的发酵生产、蛋白质与酶的分离纯化、酶和细胞固定化、蛋白质与酶的定向进化、酶反应器、酶在非水相中的催化； 教学难点：蛋白质与酶的生产与分离纯化的基本理论、基本技术以及自然蛋白质与酶、化学修饰蛋白质与酶、固定化酶的研究和应用。 五、课程教学方法与教学手段 教学方法：PBL法、思维导图法、教师讲授与学生讨论相结合。 教学手段：PPT课件、教学视频、网络在线课程、微信公众平台。 六、课程教学内容 第一章绪论（1学时） 1．教学内容 （1）酶与酶工程、蛋白质与蛋白质工程发展简史； （2）蛋白质工程与酶工程简介； （3）酶的组成及分类。 2．重、难点提示 （1）了解蛋白质与酶工程的研究意义； （2）掌握蛋白质与酶工程的概念及研究内容。 第二章微生物发酵产酶（6学时） 1．教学内容
食品生物技术课程教学大纲 课程编号：10033010 课程名称：食品生物技术/Food Biotechnology 学时：24 学分：2 适用专业：食品质量与安全开课学期：6 开课部门：化学与生物工程学院 先修课程：生物化学，微生物学，食品化学，分子生物学 考核要求：考查 使用教材及主要参考书： 罗云波主编，《食品生物技术导论》，中国农业大学出版社，2015 孙俊良主编，《食品生物技术》，郑州大学出版社，2011 彭志英主编，《食品生物技术》，科学出版社，2007 陆兆新，《现代食品生物技术》，农业出版社，2002 何忠效主编，《生物技术概论》，北京师范大学出版社，2002年 张柏林主编，《生物技术与食品加工》，化学工业出版社，2005年 一、课程的性质和任务 《食品生物技术》是食品质量与安全专业的一门重要的专业选修课，是研究四大生物技术在食品工业上的应用的一门课程，其交叉性强，课程基本理论内容涉及广泛，通过本课程学习，帮助学生掌握食品生物技术的基本方法、原理，了解生物技术在科学研究、国民经济、社会生活中的应用和生物技术前沿领域的新进展。系统掌握现代食品生物技术领域的主要方法与应用技术，提高学生综合运用所学知识分析和解决食品领域实际问题的能力。为学生将来从事该领域科研、创业和实践工作奠定基础。 二、教学目的与要求 教学目的：使学生掌握现代生物技术的基本理论、操作方法及其在食品产业中的应用，并能系统地了解国内外食品生物技术领域的研究进展及研究方向。教学要求：掌握现代食品生物技术中一些最基本的概念和理论知识；掌握现代食品生物技术中最基本的操作方法；了解现代食品生物技术的研究现状及未来的发展趋势。
《酶工程》课程教学大纲 课程名称：酶工程 课程类型: 必修课 总学时： 36 讲课学时： 36 学分：2.5 适用对象: 生物工程专业 先修课程：生物化学基因工程分子生物学细胞生物学微生物学 一、课程性质、目的和任务 酶工程是研究生物催化剂在工程中的应用的一门科学，是理论与实际应用的一门桥梁学科。它在研究酶的发酵生产、分离纯化和分子工程修饰的基础上着重探讨酶做为一种高效的工业生物催化剂在工程上如何实际应用的问题以及酶作为一种高效的生物大分子在基因工程中应用问题，旨在通过酶的动力学特性分析、酶反应器的设计，使酶能够在工业上发挥其独特、重要的作用。酶作为一种主要的工业催化剂，势必对工业生产的发展模式、发展形态产生深远的影响；酶工程的研究内容向分子水平的拓展，也势必对基因工程等生命前沿学科的发展产生不可估量的影响。 二、教学基本要求 通过本课程的教学，要使学生系统地掌握酶的生产与应用的技术过程,即通过人工操作,获得人们所需的酶并通过各种方法使酶发挥其功能,包括酶的生物合成模式、酶的分离纯化过程、酶分子修饰方法学及应用、酶的固定化技术与在工业中的应用、非水相体系中酶催化的研究、酶反应器的设计与应用等。
四、课程的重点和难点 第一章绪论 重点：①酶的基本概念②研究历史和酶工程应用与发展情况。第二章微生物发酵产酶 重点：①酶发酵工艺条件及控制②酶发酵动力学。 难点：①酶生物合成模式②产酶动力学。 第三章动植物细胞培养产酶
重点：①动植物细胞培养特性②动植物细胞培养条件 第四章酶的分离纯化(略) 第五章酶分子修饰 重点：①大分子结合修饰的原理、方法及作用②酶蛋白侧链基团修饰的原理、方法及作用。 难点：①氨基酸置换修饰中的蛋白质工程②大分子结合修饰、酶蛋白侧链修饰的方程式。 第六章酶、细胞与原生质体固定化 重点：①酶的固定化方法分类、原理②固定化酶的性质改变。 难点：①酶的结合法固定化类别与相关反应方程式②酶传感器的结构、原理与应用。 第七章酶的非水相催化 重点：①有机介质中酶催化原理、特性②有机介质催化影响因素与过程③有机介质中酶特性的改变及表达式，表征参数等。 难点：①有机介质中水对酶催化的影响②有机介质中有机溶剂对酶催化的影响③有机介质中酶催化反应条件及其控制。 第八章酶反应器 重点：①酶反应器的类型及相关特点。②酶反应器设计原理、相关参数。 难点：①BSTR、CSTR、PFR、FBR的概念及各自代表的意义②酶反应器设计中反应动力学的推导。 第九章酶的应用 重点：①酶在轻工、食品、医药、环境检测等方面的应用。 难点：①酶作为一种工业生物催化剂在生产中运用原理及过程②酶标免疫检测。 五、实践环节 独立开课。在生化基础实验和生化专业实验中安排数个与酶工程教学要求相对应的酶学实验，加强学生对酶学特性、酶的应用的具体认识，深刻领会酶的相关概念，酶的应用工艺过程所要达到的要求，从而掌握酶工程的理论知识和操作技能。
食品生物技术教学大纲 供食品科学与工程专业本科学生使用 一、前言 食品生物技术是食品科学与工程专业选修课..随着生物技术在食品工业应用日益深入;以基因工程为先导;以发酵工程、酶工程技术为核心;包括生物分离工程及生化反应工程在内的食品生物技术体系已逐渐成为提升我国食品工业技术含量、参与市场竞争的重要核心技术;因此;培养既掌握食品工程技术;又将先进实用的生物高技术熟练应用于食品加工中的复合型高级专业人才;是食品工业发展对专业人才的基本要求;也是生物技术人才培养的必然要求.. 本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求；“掌握”的内容要求理解透彻;能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念；“熟悉”的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论;并能适当应用；“了解”的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解.. 通过本课程的学习;使学生能达到以下目的： 1.掌握生物技术在食品工业中的实际应用.. 2.掌握酶制剂的生产、酶的分离、纯化、酶活力的测定以及酶的固定化.. 3.掌握生物技术的基本理论知识和操作技术.. 4.掌握生物材料以及工农业有机废弃物中有用化合物的分离制备与综合利用.. 5.熟悉基因工程的工具酶和载体;熟悉生物工业下游技术.. 6.了解基因工程的一些主要分子生物学方法和基因工程在食品工业中
的应用.. 二、教学要求和内容、方法 第一章绪论 目的要求 1.掌握食品生物技术的基本概念.. 2.了解食品生物技术的研究内容;认识食品生物技术在食品工业发展史中的地位及其对食品工业发展的推动作用.. 教学内容 1.食品生物技术的概念与发展中的重要历史事件.. 2.食品生物技术的研究内容.. 3.食品生物技术在食品工业中的地位和作用.. 4.食品生物技术研究进展与展望.. 教学方式 多媒体课件和传统相结合 第二章基因工程及其在食品工业中应用 目的要求 1.掌握基因工程的关键技术原理.. 2.了解基因工程的主要内容及其组成部分.. 3.了解基因工程在食品中的应用 教学内容 1.基因工程概述.. 2.原核生物与真核生物基因表达的调控..
《酶学》课程教学大纲 课程名称：酶学 课程类型: 必修课 总学时： 45 讲课学时： 45 学分：2.5 适用对象: 生物技术专业 先修课程：有机化学，生物化学 一、课程性质、目的和任务 酶学是研究酶生物催化剂的一门理论性科学，是生物化学的分支学科。其主要阐述酶分子的组成、结构、性质、功能、生物合成及其调节等方面的基本理论与基本知识。它在研究酶的性质、作用机制的基础上着重探讨酶的催化功能问题，旨在对酶的动力学特性进行详细的分析。酶作为一种主要的工业催化剂，势必对工业生产的发展模式、发展形态产生深远的影响，酶学是酶工程的理论基础，指导酶工程研究内容向分子水平的拓展，也势必对基因工程等生命前沿学科的发展产生不可估量的影响。 二、教学基本要求 通过本课程的教学，要使学生系统地掌握酶的组成、结构、性质、功能、生物合成及调节等方面基本理论与知识，特别是酶的结构与功能关系，酶的催化机制，酶催化动力学等。
四、课程的重点和难点 第一章绪论 重点：①酶的催化作用特点；②酶活力测定；③酶的分离纯化 难点：①层析分离；②电泳分离；③萃取分离。 第二章酶的结构与功能 重点：①酶的空间结构；②酶的活性中心特征与鉴定；③酶的结构与功能关系； 难点：①酶活性中心基团检测；②酶分子修饰方法学及影响。 第三章酶的催化机制 重点：①酶催化机制的基本内容（趋向与定向效应,构象变化效应；酸碱催化效应；共价催化机制；
微环境效应）；②酶作用机制研究方法 难点：①酸碱催化机制；②共价催化机制；③微环境的形成原理及对酶催化过程的影响例子。 第四章酶催化反应动力学 重点：①单多底物反应动力学；②抑制作用动力学（可逆抑制作用的类型及特征）；③多底物反应动力学推导及参数求解；④别构酶反应动力学模型； 难点：①米氏方程的讨论与参数求取；②抑制反应动力学推导及类型判断，抑制动力学参数Ki的二次作图法求解；③多底物反应动力学推导（Alberty方程与Daziel方程参数的作图法求解）；④别构酶的动力学模型特征（MWC模型与KNF模型及饱和分数推导）。 第六章酶的生物合成及调节理论 重点：① RNA生物合成即转录；②蛋白质生物合成即翻译；③酶生物合成的调节；④代谢途径中酶活性的反馈调节。 难点：①操纵子调节；②共价修饰对酶活性的调节（蛋白激酶调节）。 五、实践环节 独立开课。在生化基础实验和生化专业实验中安排数个与酶学教学要求相对应的酶学实验，加强学生对酶学特性的具体认识，深刻领会酶的相关概念，从而掌握酶学的理论知识和实验操作技能。 七、考核方式 期末笔试 八、教材和主要参考书 教材：《酶学》，郭勇，华南理工大学出版社，第1版，2000年。 主要参考书： 1. 《酶学》，邹国林，朱汝番编著，武汉：武汉大学出版社，第1版，1997年。 2. 《酶工程》，罗贵民主编，化学工业出版社，第1版，2002年。 3. 《现代酶学》，袁勤生主编，华东理工大学出版社，第1版，2001年。 4．《应用酶学》，袁勤生等编，上海，华东理工大学出版社，第1版，1994年。 大纲制订人：彭益强
《生物化学》课程教学大纲 （总学时数：32，学分数：2） 一、课程的性质、任务和目的 本课程是化学工程与工艺专业的一门专业基础课，讲授生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的基础知识。本课程以化学的理论和方法为主要手段，研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中的化学变化的规律的一门课程，具有重要的理论和实践意义。 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论和基本知识，熟悉生物化学相关基本技能。通过本课程的学习为学生今后从事生命科学方面的教学、科研及生产工作奠定基础。 二、课程基本内容及要求： （一）绪论 1．生物化学的定义（了解） 2．生物化学研究的对象、内容和方法（了解） 3．生化与各个基础学科的关系（了解） （二）糖类 1. 单糖（了解） 2. 二糖、寡糖和多糖（理解） 3. 糖复合物：糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂（理解） 4. 糖链信息（理解） 5. 寡糖和多糖的应用（理解） 6.糖链结构分析方法（掌握） （三）蛋白质的结构与功能 1. 蛋白质的重要作用（理解） 2. 氨基酸（理解） 3. 肽（理解） 4. 蛋白质的分子构象（理解） 5. 蛋白质的结构与功能（理解） 6. 蛋白质的性质及纯化（掌握） 难点：氨基酸的结构、酸碱性质；多肽的结构、蛋白质一级结构测定的方法。 （四）酶 1. 酶的概念、命名及分类（了解） 2．酶的化学本质（理解） 3. 酶的结构及功能的关系（理解） 4. 酶促反应的速度和影响因素（理解）
5. 酶的调节（理解） 6. 酶的分离提纯及活力测定（掌握） 7. 酶工程简介（了解） 难点：酶作用的特点及化学本质；温度、酸碱度及温度对酶活性的影响；酶的活性中心的概念和酶的专一性。 （五）核酸的化学 1．核酸的概念和重要性（了解） 2．核酸的分子结构（理解） 3．核酸的物理化学性质（理解） 难点：核酸的化学结构、性质及生物学功能。 （六）生物氧化 1．新陈代谢总论（理解） 2．生物氧化（理解） 考核要求：电子传递和氧化磷酸化作用。 （七）糖代谢 1．糖的消化、吸收、运输、贮存（理解） 2. 糖的分解代谢（理解） 3. 糖的合成代谢（理解） 4. 利用代谢调节生产发酵产品（了解） 难点：糖分解代谢的途径和相关概念、糖原合成及分解的途径；糖代谢与其他生物大分子代谢之间的关系，物质代谢与能量代谢之间的关系，糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的脱氢和脱羧过程及柠檬酸循环过程。 （八）脂类代谢 1. 脂类的消化、吸收、转运和储存（了解） 2. 脂肪的分解代谢（理解） 3. 脂肪酸及脂肪的合成代谢（理解） 4. 磷脂的代谢（了解） 5．胆固醇代谢（了解） 难点：脂肪酸的氧化分解，合成及酮体的生成。 （九）蛋白质分解代谢 1. 蛋白质的营养作用（了解） 2. 蛋白质的消化吸收（了解） 3. 氨基酸的分解代谢（理解） 4. 氨基酸脱氨、脱羧产物的进一步代谢（理解） 5. 一碳单位与氨基酸代谢（了解） 难点：概念：氮平衡，必需氨基酸，氧化脱氨作用，转氨作用，联合脱氨作用，生糖或生酮氨基酸；掌握氨基酸分解产物的代谢途径：氨基氮的排泄及尿素循环。 （十）核酸代谢与蛋白质的生物合成