1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。
8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？
酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主
要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。
2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。
27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上）
糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。
常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵
2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？
琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法）
离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？
乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。
.酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。
4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）
6. 酶的可逆抑制和不可逆抑制有哪些区别?(1) 不可逆抑制是抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，其抑制作用是不可逆的。(2) 可逆抑制剂是抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。
7. 超氧化物歧化酶的作用机理是什么？超氧化物歧化酶的作用机制：催化超氧阴离子的歧化反应。O2ˉ+ O2ˉ+2H+→ O2+H2 O2 （SOD）
9. Km的含义及应用价值？Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。应用价值（1）Km是酶的一个特征性常数，即Km的大小只与酶本身的性质有关而与酶浓度无关。（2）Km值可用于判断酶的专一性和天然底物，Km 值最小的底物被称为该酶的最适底物或天然底物（3）Km可作为酶和底物结合紧密程度的度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小（4）已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。5） Km值可用于推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。
10. 酶固定化后，酶活力降低的原因?（1）酶活性中心的重要氨基酸残基与水不溶性载体相结合；（2）当酶与载体结合时，其构象的改变导致了酶与底物结合能力或催化底物转化能力的改变;（3）酶被固定化后，虽不失活，但酶与底物间的相互作用受到空间位阻的影响。
11. 硫酸铵沉淀和超滤纯化酶的机理各是什么？
硫酸铵沉淀：在高盐浓度条件下，水的浓度显著降低，导致溶质-溶剂相互作用减弱，从而使溶解度下降；超滤纯化：小分子和离子在施加压力的情况下通过透析层，从而导致酶液的浓缩，一般采用四个大气压。
12. 为什么蛋白质水解后有鲜味和苦味？
产生苦味的原因：水解蛋白酶的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关。特别是蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。在酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。蛋白质酶解后可能含有谷氨酸等有鲜味的氨基酸，或有鲜味的多肽。
13. 溶菌酶的作用机理是什么？
溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。其水解位点是N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。对于G+细菌与G-细菌，其细胞壁中肽聚糖含量不同，G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。
14. 葡萄糖氧化酶的作用机理是什么？
葡萄糖氧化酶是一种需氧脱氢酶，能专一地氧化β-D-葡萄糖成为葡萄糖酸和过氧化氢在没有过氧化氢酶存在：C6H12O6 + O2 → C6H12O7 + H2O2在有过氧化氢酶存在下：C6H12O6 + 1/2O2 → C6H12O7
在有乙醇和过氧化氢酶存在下：C6H12O6+C2H5OH+O2→C6H12O7+CH3CHO+H2O
15.蛋白酶根据最适pH和活性基团分为哪几种？
1．根据最适pH分为酸性蛋白酶，中性蛋白酶和碱性蛋白酶。
酸性蛋白酶：pH1-3 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶。中性蛋白酶：pH6-8 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶（枯草芽孢杆菌产生的）。碱性蛋白酶：pH9-11 枯草芽孢杆菌蛋白酶
2．根据活性基团分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和羧基蛋白酶。丝氨酸蛋白酶：活性部位含有丝氨酸残基，胰蛋白酶、胰凝乳酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等都属于此类。巯基蛋白酶：活性部位含有一个或多个巯基。植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。金属蛋白酶：活性中心：含有Mg、Zn、Mn、Co、Fe、Hg、Cr、Cu或Ni等金属离子。羧肽酶A、某些氨肽酶和细菌蛋白酶属于此类。羧基蛋白酶：活性中心：有2个羧基。胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围内具有活性。最适pH在2-4。
16.酶学对食品科学的重要性
（1）酶对食品加工和保藏的重要性
a.控制食品原料中的酶活力有效改善食品原料的风味和质地结构
b.利用酶的催化活性进行食品加工及保藏
（2）酶对食品安全的重要性
a.通过改变酶蛋白的基本结构，达到强化酶在某方面功能特性的做法给食品酶的应用带来安全隐患。
b.食品中的酶作用会使食品品质特性发生改变，甚至会产生毒素和其他不利于健康的有害物质。
c.利用酶法解毒。
d.用于食品安全的检测。（3）酶对食品营养的重要性
a.酶作用有可能导致食品中营养组分的损失。
b.利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值，使食品中的营养元素更利于人体的吸收利用。
（4）酶对食品分析的重要性
酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强。酶法分析的样品一般不需要进行很复杂的预处理，尤其适合食品这一复杂体系。酶与食品生物技术
食品生物技术是生物技术的重要分支学科，主要研究基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程在食品工业上的应用。
17. α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶（或糖化酶）和异淀粉酶的作用机理有何不同？1．α-淀粉酶是内切酶型，随机作用于淀粉、糖原的α-1,4-糖苷键，对α-1,6-糖苷键则不能水解。水解直链淀粉时，先切开淀粉分子中间部分的α-1,4-糖苷键，使长链淀粉很快地分解成短链的糊精，糊精再继续水解，最后产物为α-麦芽糖和少量的葡萄糖。水解支链淀粉时，由于不能水解分支点的α-1,6-糖苷键，因此产物中不仅有α-麦芽糖和少量的葡萄糖，还产生异麦芽糖。2．β-淀粉酶是外切酶，从淀粉分子的非还原性末端裂解α-1，4-糖苷键，依次将麦芽糖单位水解下来，产物构型从α型转变成β型。不能裂解支链淀粉中的α-1，6-糖苷键，也不能绕过分支点继续作用于α-1，4-糖苷键→对支链淀粉的作用是不完全的。产物是麦芽糖和β极限糊精。3．葡萄糖淀粉酶：底物专一性低，不仅分解α-1，4-糖苷键，也能分解α-1，6-糖苷键，只是速度很慢。4．异淀粉酶：只能水解构成分支点的α-1.6-糖苷键，对α-1.6键分解速度快。不能水解直链分子中的α-1.6-糖苷键。
18. 果胶酶分为几种？分别描述他们的作用机理和实际应用。【可改】（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）。此类能水解半乳糖醛酸中α-1,4键（优先对甲酯含量低的水溶性果胶酸作用）。a.内切PG：从分子内部无规则的切断α-1，4键，可使果胶或果胶酸的粘度迅速下降。b.外切：从分子末端逐个切断α-1，4键，生成半乳糖醛酸，粘度下降不明显。pH5.0，钙激活。(2) 聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）即果胶裂解酶。以随机方式解聚高度酯化的果胶，使溶液的粘度快速下降。只能裂解贴近甲酯基的糖苷键。(3) 聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）也称果胶酸裂解酶。解聚低甲氧基果胶或果胶酸，产物为半乳糖醛酸二聚体，只能裂解贴近游离羧基的糖苷键。(4) 果胶酯酶（PE）。果胶酯酶能使果胶中的甲酯水解，生成果胶酸。
实际应用：1.果胶酶在苹果汁澄清中的应用：苹果汁加工中使用果胶酶：克服果汁提取中的困难；使果汁中悬浮的颗粒能用沉降、过滤或离心等方法分离。
2.果胶酶在葡萄汁加工中的应用：使用热稳定性高的果胶酶已能生产色泽良好的澄清果汁，满足了产量高、加工时间短的要求。
3.果胶酶对于混浊桔汁稳定性的影响：新鲜制备的柑桔汁中含有各种不溶解的微小的粒子，它们导致果汁处于浑浊的状态。如果果汁不经热处理，由于果胶酯酶的作用，使果胶转变成低甲氧基果胶，它有可能与果汁中的高价阳离子作用生成不溶解的果胶酸盐。由于果胶酸盐的吸附作用，导致混浊粒子沉降。
20. 酶的发酵生产对培养基和培养条件的要求有哪些？
培对培养基的要求：养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮源，其次是无机盐、生长因子和产酶促进剂等。除了营养的考虑外，尽量选用具有诱导作用的碳源，尽量不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果。在微生物酶生产培养基中碳源与氮源的比例是随生产的酶类、生产菌株的性质和培养阶段的不同而改变的。包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶等。
对培养条件的要求：温度：微生物生长繁殖和产酶所需的适宜温度。变温发酵促进产酶。PH：一般来说，培养基成分中碳/氮(C/N)比高，发酵液倾向于酸性，pH 低；C/N低，发酵液倾向于碱性，pH高。通风量：目前用于酶制剂生产的微生物都为好气性微生物，生产上普遍采用自动测定和记录溶解氧的仪表。搅拌：搅拌有利于提高溶氧量、促进热交换、使得营养物质与菌体均匀接触，降低细胞周围的代谢产物。泡沫：泡沫的存在阻碍了CO2的排除，影响溶氧量，影响补料，发酵液溢出罐外造成跑料。
21. 酶的固定化方法有哪些？各有什么优缺点？固定化方法：吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法;(1)吸附法优点：操作简单、价廉；条件温和；载体可反复使用；酶与载体结合后，活性部位及空间构象变化不大，固定化酶活力较高。缺点：由于靠物理吸附作用，酶和载体结合不牢固，在使用过程中容易脱落。（2）包埋法优点：方法简单；防止酶渗出；酶回收率高。缺点：只适用于小分子底物和产物的酶；高聚物网格或半透性膜对小分子物质扩散的阻力可能导致固定化酶的动力学行为改变和活力的降低。（3）共价结合法优点：酶和载体之间的结合相当牢固，酶稳定性好、可连续使用较长时间。缺点：载体活化的难度较大，操作复杂，反应条件较剧烈，制备过程中酶直接参与化学反应，易引起酶蛋白空间构象变化。(4)交联法优点：结合牢固、稳定性好。缺点：酶活力损失大，交联剂价格昂贵。
22. 由淀粉生产葡萄糖、麦芽糖和果葡糖浆各用到什么酶？分别描述各工艺中
淀粉水解过程。
1．酶法葡萄糖生产主要使用α-淀粉酶和糖化酶。酶法葡萄糖工艺流程主
要包括：料液制备、液化、糖化、产品提取。首先α-淀粉酶在pH6.0～6.5，温度85～90℃时，作用45min 左右将淀粉浆液化成糊精。当采用高温α-淀粉酶时，液化温度可提高至105～115℃，可大大缩短液化时间，提高液化效率。液
化完成后，将液化淀粉液冷却至55～60℃，调pH至4.5～5.0，加入糖化酶保温，使糊精转变为葡萄糖。
2．酶法麦芽糖生产主要使用β-淀粉酶、脱脂酶。
3．酶法生产果葡糖浆是葡萄糖异构酶催化葡萄糖异构化生成部分果糖而得
到的葡萄糖与果糖的混合糖浆。主要使用α-淀粉酶，糖化酶，葡萄糖异构酶。
23. 蛋白酶可以应用到哪些食品中，举一个例子说明添加蛋白酶有什么作用。
肉制品：以木瓜蛋白酶为主要成分的嫩化剂对肉类有嫰化作用。
啤酒加工：除去啤酒中蛋白质，减少啤酒冷浑浊
绿茶饮料：添加木瓜蛋白酶，除去绿茶提取液中蛋白质，稳定绿茶饮料，防止浑浊。
绿茶饮料浑浊：浑浊物质主要是由蛋白质（15~65%）和多酚类化合物（10~35%），通称茶乳酪,是绿茶饮料生产中的关键，添加木瓜蛋白酶除去绿茶浸提液中的
蛋白质，对稳定绿茶饮料十分有利。
25.简述温度、pH和激活剂等因素对酶促化学反应速度的影响。
(1)温度：其一是当温度升高时，与一般化学反应一样，反应速度加快，可
以用反应的温度系数来衡量这种影响。其二是随着温度逐渐升高，酶蛋白会因
逐渐变性而失活，导致酶促化学反应速度下降。
(2)pH对酶促化学反应速度的影响：在较低的PH范围内，酶促化学反应速度随PH 升高而增大；在超过一定PH后，酶促化学反应速度随PH升高而下降；（3）激活剂对酶促化学反应速度的影响：能提高酶活性，大部分是无机离子或
简单的有机化合物。
28.抑制剂类型对酶参数Km的影响有何不同？
30.培养基中碳源的作用有哪些？
碳素是构成菌体成分的主要元素，也是细胞贮藏物质和生产各种代谢产物的骨架，还是菌体生命活动的能量的主要来源。
当前酶制剂生产上使用的菌种大都是只能利用有机碳的异养型微生物，主要来源：农副产品中如甘薯、麸皮、玉米、米糠等淀粉质原料；野生的如土茯苓、橡子、石蒜等淀粉质原料。此外，以石油产品中12～16碳的成分来作碳源，如以某些嗜石油微生物生产蛋白酶、脂酶，均已获得成功。
31.底物浓度和酶反应速度的关系分为几个阶段？
分为三个阶段。第一阶段：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度的关系呈正比关系，反应表现为一级反应。第二阶段：随着底物浓度不断增加，反应速度不再按正比升高，此时反应表现为混合级反应。
第三阶段：当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速度影响逐渐变小，最后反应速度几乎与底物浓度无关，这时反应达到最大反应速度（Vmax），反应表现为零级反应。
33.根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为哪几种？
（1）根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。（2）根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。
（3）按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。（4）按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。（5）按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。
34.多酚氧化酶致褐变的机理和防止褐变的方法有哪些？
多酚氧化酶致褐变的机理：多酚氧化酶催化的氧化反应的最初产物邻醌将
继续变化：①相互作用生成高分子量聚合物。②与氨基酸或蛋白质作用生成高分子络合物。
防止褐变的方法：（1）对酶的抑制①PPO以铜为辅基的金属蛋白，金属螯合物如抗坏血酸、柠檬酸、EDTA、果胶、氰化物。②热烫处理（灭酶）（2）与酶催化生成的反应产物作用①同邻二酚氧化产物醌作用的还原剂，如抗坏血酸、SO2、偏重亚硫酸盐。②醌偶合剂：与醌作用，生成稳定的无色化合物，如半胱氨酸、谷胱甘肽。
（3）清除酶作用的底物①与酚类底物作用的化合物：PVP（聚乙烯吡咯烷酮）与酚强烈缔合，消去底物。②隔氧
35.从颜色、风味、营养、质构等方面简述脂肪氧化（合）酶对食品质量的
影响？
脂肪氧合酶的作用对焙烤食品质量的影响
改进面粉的颜色和焙烤质量；漂白面粉；强化面筋蛋白；改进面包的体积和软度
对食品颜色、风味和营养的影响
（1）对食品风味的影响
在一些水果和蔬菜中，构成期望的风味成分在冷冻蔬菜和其他加工食品中，产生不良的风味。在谷类保藏过程中产生的不良风味。直接或间接地和肉类酸败及高蛋白质食品的不良风味有关。
（2）脂肪氧合酶对食品营养的影响
作用的产物对维生素A及维生素A原的破坏。减少了食品中必需不饱和脂肪酸的含量。作用的产物同蛋白质的必需氨基酸作用，从而降低了蛋白质的营养价值及功能性质。
食品酶学导论考试重点 、名词解释 1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分 子。 2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力 （单位/毫克蛋白）。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈 纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。 4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的 部位。 5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节 部位，结合别构配体（效应剂）的部位。 6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化 活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。 7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由 于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。 8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓 度。Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。（它不是酶的特征常 数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。） 9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。 10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，
再释放另一产物 11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活 性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。 12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结 合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性 与功能。 13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使 用的酶。 14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。 15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生 长、繁殖、新陈代谢）的细胞。 、重点知识概括 1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的 化学本质是蛋白质。 2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连 接酶。 3、酶学对食品科学的重要性： 3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的催化活性进行生产活动； 3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物 质，酶的作用改善食品品质； 3.3、酶对食品营养的重要性3.4、酶对食品分析的重要性 3.5、酶与食品生物技术
一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对 蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、 共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化 中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法 和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的 方法，是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化 酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测 物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。 二、名词解释 1、同工酶：同工酶的命名： 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。 三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？ 答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为： (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点？ 答：固定化酶的优点： （1 ）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2 ）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；
绪论 1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。 酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。 2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程 食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。 食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。 食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。 3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。 这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。 4酶与底物结合形成中间络合物的理论 1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说” 5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制 绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。 相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。 6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型 7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类 1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。 2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。 3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。 4)裂合酶（Lyase）能催化底物分子开裂成两部分，其中之一含有双键。这类酶催化反应都是可逆的。开裂点可以是碳碳、碳氧或碳氮键。 5)异构酶（Isomerase）催化底物的分子内重排反应，特别是构型的改变和分子内的氧化还原。 6)合成酶（Ligase）能将两个底物连接成一个分子，在反应时由ATP或其他高能的核苷三磷酸供给反应所需的能量。 8酶活力定义：是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。酶活力通常以在最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。 酶活力单位：用来表示酶活力的高低。 在标准条件下（指温度25℃，以及最适底物浓度、最适缓冲液离子强度和pH）1min内催化1μmol底物转化为产物的酶量为该酶的一个活力单位。这个单位称为酶的国际单位（IU, international unit ）
福建农林大学考试试卷（A）卷 课程名称：食品酶学考试时间：120分钟 食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用： A．液体 B．粉剂 C．颗粒 D．纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于： A.动物组织提取法； B.植物组织提取法； C.化学或生物合成法； D.微生物发酵法； 3.蛋白酶按其活性部位分为： A．胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B．肽链端解酶、肽链内切酶C．丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D．水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类，包括氧化还原酶、转移酶、 裂合酶等，不包括以下哪种类型： A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力不包括： A．范德华力 B．疏水相互作用 C．双键 D．离子键
6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括： A．离子交换 B．电泳 C．等电聚焦D．离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是： A．Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 B．Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C．Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D．某个酶的Km值已知时，无法计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别，叙述正确的是： A．曲线1为无抑制剂；曲线2为不可逆抑 制剂；曲线3为可逆抑制剂 B．曲线1为无抑制剂；曲线2为可逆抑制剂； 曲线3为不可逆抑制剂 C．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为无抑制 剂；曲线3为可逆抑制剂 D．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为可逆抑 制剂；曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中，由于鱼和细菌中什么酶的作用，会使这些食品 缺少维生素B。 A．硫胺素酶 B．蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰蛋白酶 10.在科技文献中，当一种酶作为主要研究对象时，在文中第一次出现时可以不标明酶 的： A．系统名 B．数字编号 C．酶的来源 D．生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是： A．SOD是一类含金属的酶； B．SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内，从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在； C．SOD分子中不含赖氨酸，芳香氨酸也很少，能抗胃蛋白酶水解； D．SOD是氧自由基专一清除剂，在照射前供给外源性SOD，可有抗辐射效果。
食品科学专业 硕士学位研究生培养方案（2009 7 27） 一、培养目标 本专业培养德、智、体全面发展，具有开拓进取精神和从事科学研究或独立担负专门工作的能力以及能够从事科研、教学、管理、新产品开发的食品领域高级专门人才。 具体要求是： １、拥护中国共产党的领导，热爱社会主义祖国，遵纪守法，认真学习马列主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想，有严谨的治学态度，开拓创新精神，良好的综合素质，积极献身食品科技事业，努力为祖国的现代化建设服务。 ２、在具有本学科扎实的理论基础和宽阔的知识面的同时，掌握食品科学的系统理论知识和基本实验技能，以及农产品深加工技术，侧重在某一个方向进行深入研究；熟悉所从事研究方向科学技术的新发展和新动向，能在研究中熟练使用计算机，具有独立从事科学研究、教学和指导生产及组织管理工作的能力，具有较强的开拓创新的能力。至少掌握一门外语，达到四会，能熟练地阅读本专业的外文文献，能够用外语撰写论文摘要。 3、身心健康。 二、研究方向 根据食品学科发展的需要，结合我院自身的优势和特点，本专业暂设7个研究方向。研究方向如下： 01营养与食品卫生学 02食品新资源开发 03食品加工与贮藏 04食品功能成分开发利用 05畜产品质量控制 06食品生物技术 07食品加工工程 三、学习年限 食品科学专业的学位为工学硕士，学制一般为3年，其中第一年为学位课程学习，后两年进行选修课的学习、研究试验、论文撰写及毕业答辩。对于提前完成规定的全部学业，成
绩特别优秀的，经专家推荐和严格考核，可以提前毕业或提前攻读博士学位（硕博连读），但不得少于两年；个别因客观原因不能在规定的学制内完成学业的，经审核批准可适当延长，一般不超过5年。 四、课程设置 食品科学专业的课程设置应符合科学、规范、宽广，学分分配合理的基本原则，既要体现食品科学专业的基础性、科学性，又要有先进性、前沿性,同时符合本学科发展的要求。 按照学校相关文件规定，其他专业的学位课可作为本专业的选修课。 食品科学专业开设的课程如下： （一）必修课 1、公共学位课 7学分 (1) 政治理论课(二门课) 9 0学时 3学分 自然辩证法概论 科学社会主义的理论与实践 (2) 第一外语（含专业外语） 2 4 0学时 4学分 2、专业学位课 18 学分 (1)高等有机化学 4 0学时 2学分 (2)现代仪器分析 4 0学时 2学分 (3) 实验动物与功能评价 4 0学时 2学分 (4) 食品科学研究进展 4 0学时 2学分 (5)食品生物工程 4 0学时 2学分 (6) 生化技术 4 0学时 2学分 （7）高级食品微生物学 4 0学时 2学分 （8）食品工程高新技术 4 0学时 2学分 （9）分子生物学技术 4 0学时 2学分 （二）选修课 一般要求选修1-2门，2-4学分。研究生根据自己的需要和特点，可跨院（系、所、中心）、跨学科选修研究生课程。本专业研究生要求选修4学分，我院开设的选修课程如下： (1) 食品杀菌技术专题 2 0学时 1学分 (2) 现代果汁加工技术专题 2 0学时 1学分 (3) 食品质量与安全专题 2 0学时 1学分
第1章考试题 1 某水泥厂生产普通硅酸盐水泥,现改产火山灰硅酸盐水泥,原包装袋未变,客户投诉水泥重量不够,请分析原因。 答: 火山灰硅酸盐水泥的堆积密度较普通硅酸盐水泥小，由于包装袋的容积一定，因而质量变小。 2质量为3.4kg，容积为10L的容量筒装满绝干石子后的总质量为18.4kg。若向筒内注入水，待石子吸水饱和后，为注满此筒注入水4.27kg。将上述吸水饱和的石子擦干表面后称得总质量为18.6kg（含筒重）。求该石子的吸水率，表观密度，堆积密度。 石子的质量为m＝18.4-3.4＝15.0(kg) 石子的堆积体积为V oˊ＝10L， 石子所吸水的量为m w＝18.6-18.4＝0.2(kg)，水的体积为0.2L 开口孔隙体积为石子吸收水的量，即V k＝0.2L 注入筒内的水的体积为Vˊw=4.27L, 该体积等于石子间空隙的体积与石子开口孔隙之和。V s+V k＝4.27L 故，石子的质量吸水率为 W m＝m w/m＝0.2/15×100%=1.3%石子的体积吸水率为
V v =V k/V o = 0.2/(10-4.27+0.2)×100% = 3.4% 石子的堆积密度为 ρodˊ=m/ V oˊ=15/10=1500(kg/m3) 石子的表观密度为 ρod＝m/V o=15/(10-4.27+0.2)=2530(kg/m3) 第3章考试题 一、名词解释 1 胶凝材料 2 气硬性胶凝材料 1 凡能在物理、化学作用下，从浆体变为坚固的石状体，并能胶结其他物料而具有一定机械强度的物质错。 2 只能在空气中硬化，并保持和继续发展强度的胶凝材料 二、问答题 1 建筑石膏制品为何一般不适于室外? 答：因建筑石膏制品化学成分主要为CaSO4·2H2O，微溶于水；且建筑石膏制品内部含大量毛细孔隙、水或水蒸汽易进入建筑石膏制品内部，加快二水石膏晶体溶解于水的速度，特别是晶体间搭接处易受溶液破坏，强度大为下降。正因为其耐水性差、吸水率高、抗渗性及抗冻性差，故不宜用于室外。
酶的稳定性和固定化 摘要：固定化酶，不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。便于运输和贮存，有利于自动化生产。固定化酶是近十余年发展起来的酶应用技术，在工业生产、化学分析和医药等方面有诱人的应用前景。 关键词：固定化酶，稳定性 正文： 一、酶稳定的分子原因 1、稳定蛋白质构象的力（盐键、氢键、二硫键和疏水作用）。 2、金属离子、底物、辅助因子和其他低相对分子量配体的相互作用使酶蛋白构象稳定。 3、金属离子由于结合到多肽链的不稳定部分（特别是拐弯处），可以显著增加酶的稳定性。 4、蛋白质与其它的生物大分子尤其是蛋白质与脂的作用。 在生物体内，蛋白质常与脂类或多糖相互作用形成复合物，屏蔽了蛋白质表面的疏水区域，从而显著增加蛋白质的稳定性。 5、氨基酸残基的坚实装配 蛋白质分子中存在约25%的体积的空隙，这些空隙通常为水分子所充满。由布朗运动调节的极性水分子与蛋白质疏水核的接触会导致蛋白质不稳定。 6、对氧化修饰敏感的氨基酸含量较低 活性部位的氨基酸残基的氧化作用是酶失活的最常见机理之一。如半胱氨酸的巯基和色氨酸的吲哚环，对氧化特别敏感。 二、酶的固定化方法 （一）、吸附法 物理吸附法：酶被物理吸附于不溶性载体的一种固定化方法。此类载体很多，无机载体有多孔玻璃、活性炭、酸性白土、漂白土、高岭石、氧化铝、硅胶、膨润土、羟基磷灰石、磷酸钙、金属氧化物等；天然高分子载体有淀粉、白蛋白等；最近，大孔型合成树脂、陶瓷等载体也十分引人注目；此外还有疏水基的载体（丁基或己基-葡聚糖凝胶）可以疏水性吸附酶，以及以单宁作为配体的纤维素衍生物等载体。物理吸附法酶活力损失少，但容易脱落。
1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？ 酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主 要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。 27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上） 糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。 常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？ 琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法） 离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？ 乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。 双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。即：全酶=酶蛋白+辅助因子 辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子 辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子 辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子 酶原：没有活性的酶的前体 同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶 固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。 固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。 2、酶的催化作用为什么具有专一性？ (1)锁钥假说 （2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状 ①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变 ②催化基因的正确定向对催化是必要的 ③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去 （3）结构性质互补学说 3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？ （一）可降低反应的活化能，提高反应速度 (二)作用机制 （1）E的邻近与定向效应 使底物浓度在活性中心附近很高 酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 E使分子间的反应转变为分子内反应 邻近效应和定向效应对底物起固定作用 （2）诱导契和底物形变的催化效应 E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化 底物形变，利于形成ES复合物 底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能 （3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的 （4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应 （5）静电催化 （6）活性部位的微环境效应 疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用 电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子 4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则 优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。 ⑵固定化酶极易与反应体系分离，产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺，而且产品收率高，质 量好。 ⑶在大多数情况下，酶经过固定化后稳定性提高。 ⑷固定化酶具有一定的机械强度，可以用搅拌或装柱的方式作用于底物溶液，便于酶催化反应的连续 化和自动化操作。 ⑸固定化酶的催化反应过程更易控制。 ⑹固定化酶与游离酶相比更适用于多酶体系的适用，不仅可利用多酶体系中的协同效果使酶催化反应 速度大大提高，而且还可以控制反应按一定顺序进行。 固定化应遵循的原则：
食品类专业简历精品范文 在食品类专业简历中个人成就是很多方面能力的一种证明，比如说曾经在某项共工作中所展现的领导能力，可以体管理专业能力。在写个人简历的时候，就其个人成就要写出相关经历的所涉及到的一些任务，包括是什么类型的、如何产生的，当时的背景以及具体情景，还有所需要完成的目标，以及完成过程中你所做的工作等等。通过细节的描写，可以提高个人简历的真实度以及可读性。 篇一：食品类专业简历精品范文 个人信息 民族：汉目前所在地：广州 年龄： 26 岁户口所在地：广州 婚姻状况：未婚 求职意向及工作经历 人才类型：全职 应聘职位：食品工程/糖酒、品质管理、生产管理 工作年限：0职称：其它 求职类型：全职可到职日期：随时 月薪要求：面议希望工作地区：广州深圳
个人工作经历：20XX.09～20XX.10 理工学院教科办助理秘书 教育背景 毕业院校：暨南大学 最高学历：硕士毕业日期：20XX-06 所学专业一：轻工/粮食/食品类所学专业二： 受教育培训经历：20XX年9月～20XX年暨南大学食品科学与工程(功能性食品研究方向)硕士研究生 全面、系统、深入地学习功能性食品理论和分离检验理论，掌握了食品研发、食品包装开发食品检验方法和技术，深入系统研究了食品功能因子在食品中的作用和可食性包装研究开发。论文题目：可食性膜研究开发与食品包装实验。在校所学课程：高级食品化学、食品添加剂、现代仪器分析、食品贮运与包装、高分子化学与物理、食品分离技术、食品酶学。 1999年9月～20XX年7月南昌大学食品科学与工程 (发酵工程方向)学士 掌握了扎实的食品科学与工程基础知识，同时辅修了计算机网络与工程技术专业;担任学生干部增强自身的组织、管理和协调能力;培养了良好的分析和解决问题能力 语言能力 外语：英语外语水平： 四级
食品酶学复习题 第一章 ?1、怎样理解酶的概念？ ?2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？ ?3、食品酶学的主要研究内容是什么？ 第二章 ?一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？ ?二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪 些？ ?三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中， 碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？ 第三章 ?一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？ ?二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同， 能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？ ?三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？ ?四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介 质和截留特性分别是怎样的？ ?五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？ ?六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？ ?七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基 本原理和主要用途分别是什么？ ?八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？ ?九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？ ?十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？ 第四章 ?一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？ ?二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？
第五章 ?一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？ ?二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？ ?三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？ ?四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什 么？ ?五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。 ?六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？ ?七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。 ?八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？ ?八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？ 第六章 ?1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？ ?2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？ ?3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途 和作用机理。 第七章 ?1、果蔬加工中常用的酶制剂有哪些？其用途和原理是什么？ 第八章 ?1、什么是ELISA？其基本原理是什么？酶在其中起了什么作用？在食品 分析中有哪些应用？ ?2、举例说明什么是酶生物传感器？ ?3、举例说明酶抑制率法的基本原理和在食品分析中的主要应用。
食品酶学 一、名词解释 1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。 3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。 5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。 6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原：不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。 12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。 13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。 二、简答题 3、凝胶过滤的原理 将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。 4、分离纯化酶有哪些?根据什么? 根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为： ⑴根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等 ⑵根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等 ⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等 ⑷按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等 ⑸按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等 5、固定化酶 （一）制备方法 固定化酶的制备方法很多，常用的有吸附法、包埋法、结合法和交联法。根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法。 1）吸附法（adsorption）：利用各种固体吸附剂将酶吸附在其表面上固定的方法，是固定化
一、填空题 1、蛋白质的二级结构有、和。 2、竞争性抑制剂不改变酶的；非竞争性抑制剂不改变酶的。 3、有竞争性抑制剂参与的米氏方程为。 4、α-淀粉酶耐酸，不耐；β-淀粉酶，不耐。 5、根据作用模式蛋白酶可分为和。 6、根据其程度不同，酶的专一性、和。 7、用双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax，其纵轴截矩为，斜率 为、横轴为 。 8、酶的比活力是指，比活力越高，表明。 9、酶的活性中心由和两部分构成。 二、名词解释（ 1、同工酶； 2、电泳； 3、包埋法； 4、酶电极； 三、判断是非 1、除甘氨酸外，所以的氨基酸都是具有光学性，在蛋白质中的氨基酸都是D型。（） 2、酶反应器和生化反应器的区别主要表现在酶反应器的生产条件为低温、低压、和能耗低。（） 3、羧肽酶B可以除去苦味肽。（） 4、脲酶的专一性很强，除作用于尿素外，不作用于其他物质。（） 5、当底物浓度处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比，当底物处于限速浓 度时，酶促反应将随时间而降低。（） 6、某一酶反应的最适pH和最适温度都是恒定的，是酶的特征常数。（） 7、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应是最小的。（） 8、K＋能维持淀粉酶的最适构象，从而使酶具有最高的活力。（） 9、β-淀粉酶是一种外切酶。（） 10、辅基和辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格区别。（） 四、选择题
1、目前公认的酶与底物结合的学说是。 A、活性中心学说 B、诱导锲合学说 C、钥匙学说 D、中间产物学说 2、变构酶是一种。 A、单位酶 B、寡聚酶 C、多酶复合体 D、米氏酶 3、下列关于酶特性的叙述，错误的是。 A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅助因子参与 4、下列关于同工酶的叙述中，错误的是。 A、同工酶的结构、组成不尽相同 B、不同的同工酶Km值不同 C、同工酶在电泳中迁移率不同 D、同工酶的功能不同 5、一个简单的酶促反应，当［S］《Km时。 A、反应速度最大 B、反应速度与底物浓度成正比 C、增加底物浓度，反应速度不受影响 D、增加底物浓度，反应速度降低 6、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于。 A、反馈抑制 B、非竞争性抑制 C、竞争性抑制 D、底物抑制 7、胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是。 A、酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 B、酪氨酸、组氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 C、蛋氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 D、精氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 8、巯基蛋白酶存在于活性部位的氨基酸是。 A、Cys、His、Met B、Cys、His、Asp C、Cys、Asp、Met D、Tye、His、Met 9、下列关于多酚氧化酶，叙述错误的是。 A、一元酚羟基化生成相应的邻-二羟基化合物 B、邻-二酚氧化生成邻醌 C、两类反应都需要有分子氧参加 D、邻-二酚氧化生成邻羧酸 10、下列关于酶与水分活度，叙述正确的是。 A、降低酶制剂的水分活度有利于提高它们的稳定性 B、不同的酶对水分活度的要求都是一样的
基金项目:华中农业大学/新世纪教学改革计划0项目,华中农业大学优质课程建设项目。收稿日期:2003-07-07 作者简介:陈福生(1965)),男,食品科技学院,副教授,博士。研究方向:食品发酵与食品安全快速检测技术。 高等农业教育,2003-11,11:53-54H igher Agricultural Education ,2003-11,11:53-54 /2+X 0考试方法的探讨 陈福生,张 俊,王小红,谭 军,陈吉忠 (华中农业大学,湖北武汉430070) 摘要:考试是检查教师教学效果,督促学生学习的有效的手段之一。然而,传统的高校考试模 式存在着诸多弊病。本文介绍了一种新的考试模式)))/2+X 0考试模式,详细介绍了这种考试方法的内涵、实施过程和考试成绩的评定办法。关键词:考试方法;教学改革;探讨 中图分类号:G642.474 文献标识码:B 文章编号:1002-1981(2003)11-0053-02 考试是检查教师教学水平与教学质量,促进教师改进教学手段和方法的有效方法之一,也是检查和督促学生学习的行之有效的手段之一。在当前强调素质教育和因人施教的大环境下,高校在教学内容、教学手段和方法等方面的改革层出不穷,而考核考试方法的改革则相对滞后,成为目前高校教学改革的重点和难点,也成为实施素质教育的最大/瓶颈0,阻碍着教学改革的进一步深化。众所周知,一定的教学内容、方法和手段必须有对应的考试和考核方法相匹配,改革后的教学内容、方法和手段也应该有对应的考试考核方法与之配套,否则教学方法改革所取得的成果也难以维持。因此改革传统的考试模式势在必行,也是素质教育的必由之路。 多年来,我们一直对如何克服传统考试模式的弊端进行探索,并尝试着各种新的考核考试模式。本文将介绍一种我们多年来一直在尝试并取得较好效果的考核考试方法)))/2+X 0考试方法。 一、/2+X 0考试方法的内涵 为了摒弃传统考试中形式单一,学生只能被动应考的弊端,以及受因人施教和我国高考/3+X 0考试模式的启发,我们设计了/2+X 0的考试模式。通过这种考试模式的实施,我们希望在不降低教学要求的前提下,实现/因人施考0,即学生可以根据本身的情况,自由地选择考试方法。 在这种考试模式中,我们将一门课程的考核考试内容分为两大部分,第一部分是指所有的同学都必须掌握的一门课程的最基本的知识,是每位同学都必须参加的考核考试内容,也就是/2+X 0考试模式中的/20,它包括两项内容,一项是平时的表现,包括课堂 表现、实验实践教学过程中提出问题、分析问题和解决问题的能力等等,占总分的20%。另一项是对一门课程基本概念和常识等基础知识的考试,为闭卷考试形式,占总分的30%。/2+X 0考试模式中的另一部分考试内容是/X 0,它是根据各门课程的特点而设置的,可选择考试内容或方法,学生可以根据自身的优势和特长选择其中的一种考试方法或内容,这项考试内容占总成绩的50%。下面将以笔者所主讲的食品发酵工艺与设备为例,就/X 0的内容进行叙述。食品发酵工艺与设备是我院食品科学与工程专业的专业必修课,是一门理论性和实践性都很强的课程。它涵盖的内容非常广泛,包括与食品发酵有关的各种设备以及各类发酵食品的生产工艺,以往的考试方法由于形式单一(闭卷考试),又受考试时间的限制,考试内容方面难免出现偏颇。为了克服上述缺点,我们以该课程作为试点,率先进行了/2+X 0考试模式的改革。根据这门课程的特点,我们将可供学生选择的/X 0部分考试内容分为口试、笔试、实验设计和文献综述等,学生可以根据自己的情况任选一种进行考试。每一种考试形式又可以进一步划分,例如,笔试又可分为闭卷考试和开卷考试;口试又可以分为答辩式口试和辩论式口试。 答辩式口试,是指按照论文答辩的方式进行口试,简单的过程是,考生首先抽取题目,宣讲对题目的理解,回答评委和其他同学的提问,然后评议委员会根据考生的综合表现给出成绩。辩论式口试,首先根据课程内容和特点设计一系列有对抗性的题目组,例如,在食品发酵工艺与设备中,我们以固体发酵和液体发酵为一个题目组,以小曲酒和大曲酒为另一个题
食品酶学复习总结 1、酶的特性及其对食品科学的重要性。 酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。 对食品科学的重要性主要体现在： 1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响 2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量 3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析 2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。 酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。 酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶. 酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。 比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。 酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。 3、酶的发酵生产对培养基的要求？ 培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是 (1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。 (2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好 的效果. (3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在 (4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶 (5)产酶促进剂: 显着提高酶的产率。 酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。 4、分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？举一例说明 （1）沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其它溶质分离的技术过程。 （2）离心分离：借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的技术过程。 （3）过滤和膜分离：借助于过滤介质将不同大小、不同形状的物质分离的技术过程。 （4）层析技术，亦称色谱技术：利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，从而达到分离。 （5）电泳分离：利用酶所带电荷不同，带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动从而达到分离。（6）萃取分离：利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。 举例略 5、分析酶反应速度随反应时间延长而降低的原因？ 引起酶促反应速度随反应时间延长而降低的原因很多，如底物浓度的降低、产物浓度增加从而加速了逆反应的进行、产物对酶的抑制或激活作用以及随着反应时间的延长引起酶本身部分分子失活等等。 6、酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。 酶的动力学研究酶促反应速度以及诸多因素 （底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等） 对反应速度的影响，从而找到最有利的反应条 件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代 谢过程中的作用和某些活性物质的作用机制。
福建农林大学考试试卷（A ）卷 2006 ——2007学年第二学期 课程名称：食品酶学考试时间120分钟 食品科学与工程专业06 年级专升本班学号姓名 一、名词解释（每小题3分，共12分） 2、immobilized enzyme: 3、chemical modification: 4、polymerase chain reaction: 二、判断题（正确的打“√”，错误的打“×”；每小题1分，共9分） α－淀粉酶活性。( ) 2、木瓜蛋白酶对酯和酰胺类底物表现很高的活力。( ) 3、过氧化物酶是食品中一类最耐热的酶，采用电离辐射并结合加热处理才能完全破坏其活性。( ) 4、以酶浓度〔E〕与反应速度V表示的可逆抑制与不可逆抑制区别为 V 正常 可逆
不可逆 〔E〕( ) 5、聚半乳糖醛酸酶能优先对甲酯含量低的水溶性果胶酸起水解作用。( ) 6、在检测过氧化物酶活性时，所用氢供体愈创木酚如呈褐色，说明酶未失活。( ) 7、以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力是氢键、配位键、范德华力。( ) 8、酶纯化中所采用凝胶过滤法是根据酶分子电荷性质而定的。( ) 9、酶反应速度随底物浓度的提高而逐渐增大。( ) 三、简答题（每小题6分，共24分） 2、经热烫的罐装或冷冻蔬菜在保藏期间产生的不良风味的原因？ 3、简述应用葡萄糖氧化酶－过氧化氢酶体系脱糖的机理？ 4、超氧化物歧化酶作用机制及营养保健机理？
四、问答题（每小题15分，共45分） β－淀粉酶、异淀粉酶的作用位点（即水解键）及其产物？以支链淀粉为原料，应用酶法制造果葡糖浆的工艺流程？ 2、酶促褐变的机理？在食品工业中如何合理利用和控制多酚氧化酶的作用？ 3、举例说明酶与食品质量安全的关系？