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特定蛋白检测的临床意义

特定蛋白检测的临床意义
特定蛋白检测的临床意义

血浆中含有许多蛋白质,它们来源于组织细胞,执行着各种功能,很多疾病都可以引起血浆蛋白质的变化。蛋白质具有良好的抗原性,可以采用抗原—抗体反应对具有某一特定抗原性的蛋白质进行测定,故又称特定蛋白检测。

一、IgG 、IgA 、IgM 检测的临床意义

1.IgG 、IgA 、IgM 增高

1)多克隆性增高,即IgG 、IgA 、IgM 均增高

肝疾病:肝硬变、慢性肝炎、PBC (IgM )、急性肝炎、酒精性肝炎(IgA )。慢性感染:宫内感染(IgM )。

恶性肿瘤:恶性淋巴瘤、实体癌等。

自身免疫性疾:SLE 、类风湿关节炎等以及某些胶原性疾病。

2)单克隆性增高,即仅有某一种免疫球蛋白增高

肿瘤性:骨髓瘤、原发性巨球蛋白血症、慢性淋巴性白血病、重链病、淀粉样变、恶性淋巴瘤、部分冷球蛋白血症。

特发性:恶性肿瘤、感染症、老年性疾病。

2.IgG 、IgA 、IgM 降低或缺少

1)合成不足

见于原发性或继发性合成缺陷,如原发性免疫缺陷病、性联先天性丙种球蛋白缺乏症(也有伴

IgM 升高的性联低丙种球蛋白血症)、选择性IgM 缺乏症等。继发性免疫缺陷病有慢性淋巴细胞性白血病、

多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症和恶性肿瘤等。

2)丢失过多

从胃肠道丢失见于溃疡性结肠炎、消化道肿瘤、吸收不良综合征等;从皮肤丢失见于急性灼伤特异性反应性皮炎;从浆膜腔丢失见于胸膜炎、腹膜炎反复抽吸胸腹水;从肾脏丢失主要由于蛋白从尿中丢失或毒素抑制免疫球蛋白合成。

3)降解过快

见于湿疹-血小板- 反复感染综合征(Wiskoytt-Aldrich Syndrome )、肌强直营养不良和共济失调毛细血管扩张症。

二、IgG 、IgA 亚类检测的临床意义

1.IgG 亚类

IgG 占血清免疫球蛋白的70%-75% ,是机体抗感染的主要成分之一。IgG 有四种不同的亚类—IgGI、lgG2、lgG3和lgG4,每种亚类都有不同的功能。lgG1在四种亚类中含量最丰富,

且在对蛋白质/多肽抗原的应答中占优势。它的缺失可引起常见多变型免疫缺陷的常见临床症状如反复感染等。lgG1 的缺陷常与其它某lgG 亚类缺陷有关如lgG3 。lgG2 在对多糖抗原的免疫应答中占优势。它的缺陷为lgG 亚类缺陷中最常见者,且多见于儿童。儿童反复发生呼吸道感染(通常是 B 型流感嗜血杆菌或链球菌或肺炎双球菌引起的呼吸道疾患)与lgG2 缺陷有特征性的关系。lgG3 在对蛋白质及多肽类抗原产生免疫应答中常常表现出比lgG1 更高的亲和性。单一lgG3 缺陷也是最常见的lgG 亚类缺陷之一。见于反复性呼吸道感染的成人(如阻塞性肺病患者反复发生呼吸道感染)和儿童。常与lgG1 缺陷有关。lgG4 在变态反应性疾病中高水平表达,能阻断IgE应答,不能结合多糖抗原。lgG4缺陷常见于毛细血管扩张的共济失调,并与lgG2和IgA 缺乏有关。lgG4 水平升高见于异位性皮炎、哮喘和某些寄生虫疾病。

2.lgA 亚类

lgA 占血清免疫球蛋白的10%-20% 。由于lgA 主要存在于外分泌液中,故在粘膜防御第一线中起重要作用,可称为局部抗体。lgA 缺陷易患呼吸道感染,引起肠道菌群失调,导致脂肪泻和消

化吸收障碍。lgA 有两种亚类lgA1 、lgA2 。lgA1 在血中占优势,主要对蛋白抗原发生应答,较少针对多糖抗原,几乎与脂多糖不反应。它对于包括荚膜细菌在内的许多常见病原菌的菌蛋白酶敏感。lgA2 占总lgA 的15%,在分泌液中占优势。主要对多糖荚膜菌和脂多糖产生应答。能抵抗许多粘膜细菌蛋白酶。其缺陷的发生率高于lgA1 。

三、C3 、C4 检测的临床意义

1 .C3 检测的临床意义

C3 增高见于各种急性炎症感染、组织损伤如风湿热急性期、结节性动脉周围炎、皮肌炎、伤寒

免疫球蛋白五项的临床意义资料

检验通讯: 免疫球蛋白五项 免疫球蛋白五项指的是IgA、IgG、IgM、补体C3和C4。其浓度在不同年龄段有差异。在某些疾病情况下,这些指标的浓度将出现升高或降低,从而具有疾病诊断的价值。 IgG 在正常情况下,脐血IgG含量为7.6~17gL;血IgG含量新生儿为7.0~14.8 gL,0.5~6个月为3~10.0 gL,6个月~2岁为5~12 gL,2~6岁为5~13gL,6~12岁为7~16.5gL,12~16岁为7~15.5gL,成人为6~16gL。患慢性肝病、亚急性或慢性感染、结缔组织疾病、IgG骨髓瘤、无症状性单克隆IgG病等,会出现IgG增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合征、选择性IgG缺乏症、蛋白丢失性肠病、肾病综合症、强直性肌营养不良、免疫抑制剂治疗等情况下,会出现IgG降低。 IgA 在正常情况下脐血IgA含量为0~50mgL; 血内IgA含量新生儿为0~22mgL,0.5~6个月为3~820mgL,7个月~2岁为140~1080 mgL,2~6岁为230~1900mgL,6~12岁为290~2700mgL,12~16岁为810~ 2320mgL,成人为760~3900mgL。在慢性肝病,亚急性或慢性感染性疾病(如结核、真菌感染等)、自身免疫性疾病(如SLE、类风湿关节炎)、囊性纤维化、家族性嗜中性粒细胞减少症、乳腺癌、IgA肾病、IgA骨髓瘤等情况下,IgA 会增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、免疫缺陷病、选择性IgA缺乏症、无γ-球蛋白血症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗IgA抗体综合症、免疫抑制剂治疗、妊娠后期等情况下,IgA会降低。 IgM 在正常情况下,脐血IgM含量为40~240mgL,血内IgM含量新生儿为50~300mgL,0.5~6个月为150~1090mgL,6个月~2岁为430~ 2390mgL,2~6岁为500~1990mgL,6~12岁为500~2600mgL,12~16岁为450~2400mgL,成人为400~3450mgL。在胎儿宫内感染、新生儿TORC H综合症、慢性或亚急性感染、疟疾、传染性单核细胞增多症、支原体肺炎、肝病、结缔组织疾病、巨球蛋白血症,无症状性单克隆IgM病等情况下,IgM会增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合症、选择性IgM缺乏症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗Ig抗体综合症(混合性冷球蛋白血症)、免疫抑制等情况下,IgM会降低。 补体C3和C4正常情况下,人血内C3(β1C-球蛋白)含量为800~1550mgL,C4(β1E-球蛋白)含量为130~370mgL。血液补体含量与活度在许多病理情况下都会发生变化。所以,临床上应动态观察补体水平的变化。补体含量下降并不一定代表免疫功能障或免疫缺陷,因为在缺血、凝固性坏死和中毒性坏死时,组织能释放较多的蛋白分解酶,导致补体溶血活度和补体分组下降。一般血补体浓度升高见于各种炎症性疾病、阻塞性黄疸、急性心肌梗死、溃疡性结肠炎、糖尿病、急性痛风、急性甲状腺炎、急性风湿热、皮肌炎、多发性肌炎、混合性结缔组织病、结节性动脉周围炎等。

第四章 免疫球蛋白剖析

第四章免疫球蛋白 第一节基本概念 1、抗体:B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞,产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白,这类免疫球蛋白称为抗体。 1937年,Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此,相当长一段时间内,抗体又被称为γ球蛋白(丙种球蛋白)。实际上,抗体的活性除γ球蛋白外,还存在于α和β球蛋白处。 20世纪40年代初期,Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔,证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体,将除去抗体的血清进行电泳图谱分析,发现丙种球蛋白(γ-G)组分明显减少,从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 2、免疫球蛋白:具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。 区别: 抗体都是免疫球蛋白,而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白,巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似,但无抗体活性。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig,SIg)和膜型(membrane Ig, mIg)。 前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中,具有抗体的各种功能;后 者是B细胞表面的抗原识别受体。 第二节免疫球蛋白结构

一、免疫球蛋白的基本结构 (一)重链和轻链 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链(heavy chain,H链)和两条相同的轻链(light chain,L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现,IgG分子由3个相同大小的节段组成。 1. 重链 分子量约为50~75kD,由450~550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同,故其抗原性也不同。据此,可将免疫球蛋白分为五类,即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征,包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别,又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1~IgG4;IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。 2.轻链 免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD,由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型,即κ(kappa)型和λ(lambda)型,一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的,两型轻链的功能无差异。不同种属中,两型轻链的比例不同,正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1,而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常,例如人类免疫球蛋白λ链过多,提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异,又可分为λ1、λ2、λ3和λ 4 四个亚型。 (二)可变区和恒定区 通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列,发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大,称为可变区(variable

(整理)免疫球蛋白检测的临床意义

免疫球蛋白检测的临床意义 免疫球蛋白IgG检测临床意义: 生理性变化:胎儿出生前可从母体获得IgG,在孕期22-28周间,胎儿血IgG浓度与母体血IgG浓度相等,出生后母体IgG逐渐减少,到第3、4月胎儿血IgG降至最低,随后胎儿逐渐开始合成IgG,血清IgG逐渐增加,到16岁前达到成人水平。 病理性变化: (1)IgG增高:IgG增高是再次免疫应签的标志。常见于各种慢性感染、慢性肝病、胶原血管病、淋巴瘤以及自身免疫性疾病如系统性红斑狼疮、类风湿关节炎;单纯性IgG增高主要见于免疫增殖性疾病,如IgG型分泌型多发性骨髓瘤等。 (2)IgG降低:见于各种先天性和获得性体液免疫缺陷病、联合免疫缺陷病、重链病、轻链病、肾病综合征、病毒感染及服用免疫抑制剂的患者。还可见于代谢性疾病,如甲状腺功能亢进和肌营养不良也可有血IgG浓度降低。 正常参考值:7.0-16.6g/L. 免疫球蛋白IgA检测临床意义: 生理性变化:儿童的IgA水平比成人低,且随年龄的增加而增加,到16岁前达成人水平。 病理性变化: (1)IgA增高:见于IgA型多发性骨髓瘤、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、肝硬化、湿疹和肾脏疾病等;在中毒性肝损伤时,IgA浓度与炎症程度相关。 (2)IgA降低:见于反复呼吸道感染、非IgA型多发性骨髓瘤、重链病、轻链病、原发性和继发性免疫缺陷病、自身免疫性疾病和代谢性疾病(如:甲状腺功能亢进、肌营养不良)等。 正常参考值:0.7-3.5g/L. 免疫球蛋白IgM检测临床意义: 生理性变化:从孕20周起,胎儿自身可合成在量IgM,胎儿和新生儿IgM浓度是成人水平的10%,随年龄的增加而增高,8-16岁前达成人水平。 病理性变化:

血清白蛋白和球蛋白的分析测定-盐析法

血清白蛋白和球蛋白的分析测定-盐析法 [目的与原理] 掌握血清白蛋白和球蛋白测定的原理和方法,并用盐析法测定水产动物血清中白蛋白和球蛋白 的含量。 血清中含有多种不同成分的蛋白质,主要为白蛋白和球蛋白。用盐析法沉淀血清中球蛋白,用 双缩脲法测定上清液中白蛋白,同时测定血清总蛋白。血清球蛋白的量从两者的差值求得。[试剂与器材] 试剂: 1、球蛋白沉淀剂:称取硫酸钠(Na2SO4)208g,及亚硫酸钠(Na2SO3)70g,加入蒸馏水约900ml,并加入浓硫酸2ml,使蒸馏水酸化。不停搅拌,待完全溶解后将溶液移入1L容量瓶内,用蒸馏水稀释至1L刻度。保存于25℃以上的温度中。 2、双缩脲试剂:溶解1.50g硫酸铜(CuSO4.5H2O)和 6.0g酒石酸钾钠(NaKC4H4O6.4H2O)于500ml蒸馏水中,在搅拌下加入300ml 10%氢氧化钠溶液,用水稀释到1000ml,贮存在内壁涂以石蜡的瓶中,此试剂可长期保存。 3、标准血清:将待测样品用0.05mol/L氢氧化钠配制成适当浓度的溶液(使测定值在标准曲线范围内),学生实验中可用酪蛋白配制或用血清样品稀释10 倍,冰箱存放待用。。 4、乙醚 器材: 可见分光光度计,离心机,试管若干及试管架,旋涡混合器,塑料试剂瓶,1L容量瓶,烧杯2个,吸管若干支,滤纸,擦镜纸。 [实验步骤] 1、准确吸取血清样本0.2ml,置于10×100mm试管内。以5ml刻度吸管加入球蛋白沉淀剂 3.8ml,塞住管口,反复倒转混和10次(不宜过多)。以1ml 刻度吸管吸取悬液1ml (相当于血清0.05ml),置于另一试管内,作为“总蛋白测定管”。剩余的混悬液另加乙醚约2ml,揿住管口,在约20 秒钟内颠倒混和40 次,然后经每分钟2500 转的速度离心沉淀 5 分钟。此时试管内分成三层:上层为乙醚,中层为球蛋白,下层为澄清的白蛋白溶液。将试管斜置在桌面片刻或轻击试管,待蛋白块自管壁分离后,将1ml吸管插入白蛋白溶液中并吸取此溶液1ml(小心,准确,且不可触及球蛋白块片)。取出吸管,用滤纸拭去管尖可能附着的球蛋白沉淀,将白蛋白溶液加入另一试管内,作为“白蛋白 测定管”。在另一试管内加入标准血清0.2ml及球蛋白沉淀剂 3.8ml,混和后准确吸取混悬液1ml,加入一试管中作为“标准管”。再取一试管加球蛋白沉淀1ml,作为“空白管” 2、每管中各加入双缩脲试剂4毫升,充分混和后置室温暗处30分钟,用540nm或绿色滤光片进行比色,以空白管校正光密度到0点,读取各管光密度读数。 3、计算 将所测得的光密度读数按下列公式计算出白、球蛋白含量及其比值: (1)总蛋白测定管光密度/ 标准管光密度×标准血清蛋白浓度(g/100ml)=血清总蛋白g/100ml (2)白蛋白测定管光密度/标准管光密度×标准血清蛋白浓度(g/100ml)=血清白蛋白g/100ml (3)血清总蛋白—血清白蛋白=血清球蛋白g/100ml (4)血清白蛋白÷血清球蛋白=血清白蛋白、球蛋白比值(A/G) 4、标准曲线绘制:同血清(浆)总蛋白测定双缩脲法见《血清(浆)总蛋白测定》。

免疫球蛋白的结构

第一节免疫球蛋白的结构(The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞,产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白,这类免疫球蛋白被称为抗体(antibody, Ab)。 1937年,Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此,相当长一段时间内,抗体又被称为γ球蛋白(丙种球蛋白)。 实际上,抗体的活性除γ球蛋白外,还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上,将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。 Ig是化学结构的概念,它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白,如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Bence Jones, BJ)蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig,SIg)和膜型(membrane Ig, mIg)。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中,具有抗体的各种功能;后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链(heavy chain,H链)和两条相同的轻链(light chain,L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现,IgG分子由3个相同大小的节段组成,位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region)连接到主干上形成一个"Y"形分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本单位。

免疫球蛋白五项的临床意义

检验通讯 : 免疫球蛋白五项 免疫球蛋白五项指的是IgA、IgG、IgM、补体C3和C4其浓度在不同年龄段有差异。在某些疾病情况下,这些指标的浓度将出现升高或降低,从而具有疾病诊断的价值。 IgG在正常情况下,脐血IgG含量为7.6?17gL;血IgG含量新生儿为 7.0?14.8 gL , 0.5?6个月为3?10.0 gL , 6个月?2岁为5?12 gL , 2?6岁为5?13gL, 6?12岁为7?16.5gL , 12?16岁为7?15.5gL,成人为6?16gL。患慢性肝病、亚急性或慢性感染、结缔组织疾病、IgG骨髓瘤、无症状性单克隆 IgG病等,会出现IgG增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合征、选择性IgG 缺乏症、蛋白丢失性肠病、肾病综合症、强直性肌营养不良、免疫抑制剂治疗等情况下,会出现 IgG 降低。 IgA 在正常情况下脐血IgA含量为0?50mgL;血内IgA含量新生儿为 0?22mgL 0.5?6个月为3?820mgL 7个月?2岁为140?1080 mgL, 2?6岁为 230?1900mgL 6?12 岁为290?2700mgL 12?16 岁为810?2320mgL 成人为760?3900mgL 在慢性肝病,亚急性或慢性感染性疾病(如结核、真菌感染等)、自身免疫性疾病(如SLE类风湿关节炎)、囊性纤维化、家族性嗜中性粒细胞减少症、乳腺癌、IgA肾病、IgA骨髓瘤等情况下,IgA会增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、免疫缺陷病、选择性IgA缺乏症、无丫-球蛋白血症、 蛋白丢失性肠病、烧伤、抗IgA 抗体综合症、免疫抑制剂治疗、妊娠后期等情况下,IgA会降低。 IgM在正常情况下,脐血IgM含量为40?240mgL血内IgM含量新生儿为 50? 300mgL 0.5?6个月为150?1090mgL 6个月?2岁为430?2390mgL 2? 6岁为 500?1990mgL 6 ?12岁为 500?2600mgL 12?16岁为 450?2400mgL 成人为400?3450mgL 在胎儿宫内感染、新生儿TORCH综合症、慢性或亚急性感染、疟疾、传染性单核细胞增多症、支原体肺炎、肝病、结缔组织疾病、巨球蛋白血症无症状性单克隆 IgM 病等情况下 IgM 会增高;在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合症、选择性IgM缺乏症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗Ig抗体综合症(混合性冷球蛋白血症)、免疫抑制等情况下,IgM会降低。 补体C3和C4正常情况下,人血内C3(B 1C—球蛋白)含量为800? 1550mgL C4 (B 1E—球蛋白)含量为130?370mgL血液补体含量与活度在许多病理情况下都会发生变化。所以临床上应动态观察补体水平的变化。补体含量下降并不一定代表免疫功能障或免疫缺陷因为在缺血、凝固性坏死和中毒性坏死时组织能释放较多的蛋白分解酶导致补体溶血活度和补体分组下降。一般血补体浓度升高见于各种炎症性疾病、阻塞性黄疸、急性心肌梗死、溃疡性结肠炎、糖尿病、急性痛风、急性甲状腺炎、急性风湿热、皮肌炎、多发性肌炎、混合性结缔组织病、结节性动脉周围炎等。 收费价格:30 元/项,共计 150元。每天检测。

β2-微球蛋白临床意义

2013年检验科开展新技术、新项目 β2-微球蛋白临床意义 β2-MG是一种低分子蛋白质,其分子量为11800,是由100个氨基酸残基组成的一条多肽链,易被肾小球滤过。β2-MG从肾小球滤过后,其中99.9%的部分由近曲小管以胞饮方式摄取,转运到溶解体降解为氨基酸,所以滤过的β2-MG 并不回到血循环中。正常人血中β2-MG含量极微,且合成和分泌非常稳定。血中β2-MG反映肾脏的滤过功能,是判断肾脏早期受损敏感而特异的指标。β2-MG 是检查肾功能的一种方法,估计肾小球滤过率(GFR)较SCr敏感,可以早期判断肾脏受损。临床上检测血或尿中的β2-MG浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中β2-MG的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 1、评价肾功血β2-MG是反映肾小球滤过功能的灵敏指标,各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能,均可致血β2-MG升高。 (1)长期糖尿病引起肾小球动脉硬化,使肾小球滤过机能下降,从而导致血β2-MG增高,动态地观察糖尿病人血清β2-MG变化对于早期糖尿病性肾病的诊断、治疗及预后有极其重要的意义。 (2)血清β2-MG含量随原发性高血压患者的病程增长而增加,其原因可能是肾小动脉硬化的数量增多,致使肾小球滤过明显降低,肾小管重吸收功能障碍所致,因此,高血压患者检测血清β2-MG有利于发现早期轻度肾功能损害程度。 (3)长期血液透析病人血β2-MG升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 (4)血β2-MG有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2、诊断恶性肿瘤 (1)血β2-MG是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物,如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等,血β2-MG浓度明显增加。 (2)可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果 3、评估自身免疫性疾病的活动程度 自身免疫性疾病时血β2-MG增高,尤其是系统性红斑狼疮(SLE)活动期。50%类风湿关节炎患者血β2-MG升高,并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血β2-MG可用于评估自身免疫性疾病的活动程度,并可作为观察药物疗效的指标。 其他:病毒感染,如人巨细胞病毒、EB病毒、乙肝或丙肝病毒及HIV感染时,血β2-MG可增高。 4、收费及应用 1、β2-MG价格20元; 2、设在肾功Ⅱ

特定蛋白检测项目的临床意义

特定蛋白检测项目的临床意义 血浆中含有许多蛋白质,它们来源于组织细胞,执行着各种功能,很多疾病都可以引起血浆蛋白质的变化。蛋白质具有良好的抗原性,可以采用抗原—抗体反应对具有某一特定抗原性的蛋白质进行测定,故又称特定蛋白检测。深圳市国赛生物技术有限公司最新引进的NEPHSTARTM特定蛋白分析仪,采用先进的激光散射比浊法,不仅对血浆蛋白质,同时也对脑脊液、唾液、尿液中的特定蛋白进行检测。 一、IgG、IgA、 IgM 检测的临床意义 ?IgG、IgA、 IgM 增高 肝疾病:肝硬变、慢性肝炎、PBC(IgM)、急性肝炎、酒精性肝炎(IgA)。 慢性感染:宫内感染(IgM)。 恶性肿瘤:恶性淋巴瘤、实体癌等。 自身免疫性疾:SLE、类风湿关节炎等以及某些胶原性疾病。 肿瘤性:骨髓瘤、原发性巨球蛋白血症、慢性淋巴性白血病、重链病、淀粉样变、恶性淋巴瘤、部分冷球蛋白血症。 特发性:恶性肿瘤、感染症、老年性疾病。 ?IgG、IgA、 IgM 降低或缺少 o合成不足 原发性免疫缺陷病、性联先天性丙种球蛋白缺乏症、选择性IgM缺乏症等。继发性免疫缺陷病有慢性淋巴细胞性白血病、多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症和恶性肿瘤等。 o丢失过多

溃疡性结肠炎、消化道肿瘤、吸收不良综合征等;急性灼伤特异性反应性皮炎;胸膜炎、腹膜炎反复抽吸胸腹水。 o分解过快 见于湿疹-血小板-反复感染综合征(Wiskoytt-Aldrich Syndrome)、肌强直营养不良和共济失调毛细血管扩张症。 二、IgG、IgA亚类检测的临床意义 ?IgG亚类 IgG 占血清免疫球蛋白的70%-75%,是机体抗感染的主要成分之一,它的缺失可引起常见多变型免疫缺陷的常见临床症状如反复感染等。IgG1的缺陷常与其它某IgG亚类缺陷有关如IgG3。IgG2 在对多糖抗原的免疫应答中占优势。它的缺陷为IgG亚类缺陷中最常见者,且多见于儿童。儿童反复发生呼吸道感染(通常是B型流感嗜血杆菌或链球菌或肺炎双球菌引起的呼吸道疾患)与IgG2缺陷有特征性的关系。IgG3在对蛋白质及多肽类抗原产生免疫应答中常常表现出比IgG1更高的亲和性。单一IgG3缺陷也是最常见的IgG亚类缺陷之一。见于反复性呼吸道感染的成人(如阻塞性肺病患者反复发生呼吸道感染)和儿童。常与IgG1缺陷有关。IgG4在变态反应性疾病中高水平表达,能阻断IgE应答,不能结合多糖抗原。IgG4缺陷常见于毛细血管扩张的共济失调,并与IgG2和IgA缺乏有关。IgG4水平升高见于异位性皮炎、哮喘和某些寄生虫疾病。 ?IgA亚类 IgA占血清免疫球蛋白的10%-20%。由于IgA主要存在于外分泌液中,故在粘膜防御第一线中起重要作用,可称为局部抗体。IgA缺陷易患呼吸道感染,引起肠道菌群失调,导致脂肪泻和消化吸收障碍。IgA 有两种亚类IgA1、IgA2。IgA1在血中占优势,主要对蛋白抗原发生应答,较少针对多糖抗原,几乎与脂多糖不反应。它对于包括荚膜细菌在内的许多常见病原菌的菌蛋白酶敏感。IgA2占总IgA的15%,在分泌液中占优势。主要对多糖荚膜菌和脂多糖产生应答。能抵抗许多粘膜细菌蛋白酶。其缺陷的发生率高于IgA1。 三、C3、C4检测的临床意义

β2微球蛋白临床意义

β2—微球蛋白(β2-MG)临床意义 临床上检测血或尿中的β 2-MG 浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中β 2-MG 的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 血β 2-MG 检测的临床意义 1 、肾功能是影响血β 2-MG 浓度的最主要因素,用血β 2-MG 估测肾功能。 ( 1 )血β 2-MG 是反映肾小球滤过功能的灵敏指标,各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能,均可致血β 2-MG 升高。 ( 2 )血β 2-MG 是反映高血压病和糖尿病肾功能受损的敏感指标。 ( 3 )长期血液透析病人血β 2-MG 升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 ( 4 )血β 2-MG 有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2 、恶性肿瘤时的血β 2-MG 。 ( 1 )血β 2-MG 是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物,如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等,血β 2-MG 浓度明显增加。 ( 2 )可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。 3 、病毒感染,如人巨细胞病毒、 EB 病毒、乙肝或丙肝病毒及 HIV 感染时,血β 2-MG 可增高。 4 、自身免疫性疾病时血β 2-MG 增高,尤其是系统性红斑狼疮( SLE )活动期。 50% 类风湿关节炎患者血β 2-MG 升高,并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血β 2-MG 可用于评估自身免疫性疾病的活动程度,并可作为观察药物疗效的指标。 尿β 2-MG 检测的临床意义 尿β 2-MG 浓度主要与肾小管功能有关。 1 、检测尿β 2-MG 是诊断近曲小管损害敏感而特异的方法。当近曲小管轻度受损时,尿β 2-MG 明显增加,且与肾小管重吸收率呈正相关。 2 、尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值有助于鉴别肾小球或肾小管病变。单纯肾小球病变时,尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值大于 300 ;单纯肾小管病变时,比值小于 10 ;混合性病变时,其比值介于两者之间。 3 、用于鉴别上、下尿路感染。上尿路感染时,尿液β 2-MG 浓度明显增加;而下尿路感染时,则基本正常。 4 、用于判断肾移植的排斥反应。肾移植无排斥反应者,尿β 2-MG 浓度常无明显增高;当出现急性排斥反应,在排斥前数天即见尿β 2-MG 明显增加,在排斥高危期,连续测定有一定预示价值。 5 、糖尿病、高血压病人早期尿β 2-MG 与其肾功能损害程度显著相关。 6 、恶性肿瘤、自身免疫性疾病肾损害时,尿中β 2-MG 明显增高。 7 、重金属中毒肾损害的流行病调查,尿β 2-MG 可用为筛选试验。

AG 白蛋白-球蛋白比值

. A/G 白蛋白-球蛋白比值 A1P 三磷酸腺苷 AA 再障 AAN 马兜铃酸肾病 AAP 丙氨酸氨基肽酶 AB 实际碳酸氢盐 AB 酸性磷酸酶 ABC 碱性白细胞绝对值计数 ABI 踝-指数 ABOB 吗啉胍 ABR 布氏杆菌凝集试验 ABU 无症状性菌尿 ACB 抗体包被的细菌 ACD 枸橼酸-枸橼酸盐葡萄糖 ACEI 血管紧张素转换酶抑制剂 ACKI 慢性肾脏病基础上的急性肾损伤 ACP 酸性磷酸酶 ACS 急性冠脉综合征 ACT 激活凝血时间 ACTH 促肾上腺皮质激素 ACV 无环鸟苷 AD 阿尔海默茨病 ADH 抗利尿剂 ADP 二磷酸腺苷 ADR 阿霉素 Af 房颤 AF 心房扑动 AFB 抗酸杆菌 AFP 甲胎蛋白 AG 阴离子间隙 AGN 急性肾小球肾炎 AHA 美国心脏学会 AHG 抗血友病球蛋白 AI 主闭 AIDS 获得性免疫缺陷综合征 AIH 自身免疫性肝炎 AIHA 自身免疫性溶血性贫血 AIN 急性间质性肾炎 AJP 碱性磷酸酶 AKI 急性肾损伤 AL 白蛋白 AL L 急性淋巴细胞白血病

. ALD 美国酒精性肝病 ALP 碱性磷酸酶 ALT 丙氨酸氨基转移酶 ALT 成人T细胞白血病 AM 动静脉畸形 AML 急性粒细胞白血病 AMP 一磷酸腺苷 AMSA 抗甲状腺微粒体抗体 AN 镇痛剂肾病 ANA 抗核抗体 ANAE α-醋酸萘酚酯酶 ANCA 抗中性粒细胞胞浆抗体 AP 心绞痛 AP 急性胰腺炎 APB 房早 APC 复方阿斯匹林 APC 活化蛋白C APTT 活化部分凝血酶时间 ARB 血管紧张素受体拮抗剂 ARDS 急性呼吸窘迫综合征 ARF 急性肾衰竭 AS 动脉粥样硬化 AS 强直性脊柱炎 AS 主狭 ASD 房间隔缺损 ASH 美国高血压协会 Aslr 天门冬酸转氨酶 ASMA 抗平滑肌自身抗体 ASO 抗链球菌溶血素“0” ASO 闭塞性动脉硬化 AST 天冬氨酸氨基转移酶 AT 房速 AT 蕲蛇酶时间 ATGA 抗甲状腺球蛋白抗体 AT-III 抗凝血酶III ATN 急性肾小管坏死 ATP 三磷酸腺苷 ATP-LT ATP释放试验 ATT 阿斯匹林耐量试验 A V B 房室传导阻滞 A VNRT 房室结折返性心动过速 A VRT 房室折返性心动过速 Aza 硫唑嘌呤 Bac 细菌

冷球蛋白检测的临床意义

冷球蛋白检测的临床意义 冷球蛋白(cryoglobulin,CG)是指血清中的一种病理性蛋白质,该蛋白在4℃不溶解,在30℃易于聚合,而在37℃时又溶解。冷球蛋白分为3 型:I 型为单克隆冷球蛋白,由IgM、IgG、IgA 或本-周蛋白组成,占25%;Ⅱ型,混合冷球蛋白,由单克隆Ig与自身IgG组成,分为Ig M-IgG、IgG-IgG 、IgA-IgG,占25%;Ⅲ型,混合多克隆冷球蛋白,Ig M-IgG、IgM-IgG-IgA ,占50%。冷球蛋白血症可存在于许多临床疾病中,其病理作用尚不完全清楚。混合型冷球蛋白可固定补体,易引起炎症,其作用类似于免疫复合物引起的炎症。冷球蛋白阳性可见于15%~35%的系统性红斑狼疮患者,周围血管损害以及肢端青紫患者,部分患者可无症状。通常单克隆型冷球蛋白引起大血管损害,而混合型多引起皮肤和肾脏等小血管损害,常见的症状包括皮肤紫癜、坏死、溃疡、寒冷性荨麻疹、雷诺现象、关节痛、感觉麻木、肌力减退等,肾脏可有肾小球损害的表现,深部血管受累可有肝脾肿大、肝功能异常、腹痛等。检测冷球蛋白的方法有二:一种是定性方法,即红细胞比积管法,一种是定量法,为分光光度计法。 参考值:阴性(红细胞比积管法);<80 mg/L(分光光度计法)。 临床意义 Ⅰ型冷球蛋白血症见于骨髓瘤、淋巴瘤、原发性冷球蛋白血症、慢性淋巴细胞性白血病;Ⅱ型冷球蛋白血症见于类风湿关节炎、干燥综合征、血管炎、淋巴增殖性疾病;Ⅲ型冷球蛋白血症见于系统性红斑狼疮、类风湿关节炎、干燥综合征、传染性单细胞增多症、巨细胞病毒感染、急性病毒性肝炎、链球菌感染后肾炎、原发性胆汁肝硬化、慢性活动性肝炎、麻风、黑热病等

白蛋白与球蛋白正常比值是多少【健康小知识】

白蛋白与球蛋白正常比值是多少 文章导读 \n \xa0 \xa0 \xa0 \xa0 \xa0 \xa0人体的结构非常复杂,除了人体内部的器官以外还要血液当中的白蛋白与蛋白球,如果人体白蛋白与球蛋白的比值出现问题的时候就会造成一些身体疾病,还会引起一些身体其他并发症,对人体有很大的伤害,严重影响到患者的正常工作和生活,那么白蛋白与蛋白球正常比值是多少呢?下面就让我们一起来了解一下。 \xa0 \xa0白蛋白在肝脏内制造,肝功能受损严重时白蛋白减少,降低程度与肝炎的严重程度相平行。慢性和重型肝炎及肝硬化患者血清白蛋白浓度降低。球蛋白是机体免疫器官制造的,当体内存在病毒等抗原时,球蛋白产生增加。慢性肝炎和肝硬化患者的白蛋白产生减少,而同时球蛋白产生增加,造成白蛋白/球蛋白比值(A/G)比值倒置。A/G比值为1-2.5/1。 \xa0 \xa0正常人血清白蛋白浓度大于球蛋白,当二者倒置时,提示可能为肝肾疾病、某些自身免疫疾病和M蛋白血症。 \xa0 \xa0别名白球比 \xa0 \xa0英文缩写A/G

\xa0 \xa0参考值1.5--2.5 \xa0 \xa0球蛋白能被50%饱和度硫酸铵溶液沉淀的单纯蛋白质。不溶于纯水,易溶于稀盐水,加热即沉淀或凝固。存在于所有动植物细胞和体液中。最熟知的球蛋白是人血清球蛋白,可经电泳法分成α1-、α2-、β1-、β2-和γ-球蛋白,有免疫性。此外还有乳球蛋白、肌球蛋白等。植物种籽中的蛋白质多属此类。球蛋白一般不溶于水,但加少量盐、酸或碱后可以溶解。 \xa0 \xa0 以上文章中所讲述的就是白蛋白与球蛋白正常比值是多少的详细内容,相信大家看完了以上文章都已经对白蛋白与球蛋白正常比值是多少有了详细的了解,希望大家在平时的生活中要注意自己的身体健康,保持好的饮食生活习惯,平时也要注意食物搭配合理。 \n

Astep全自动特定蛋白分析仪bCRP项目建议书

Astep全自动特定蛋白分析仪bCRP项目建议书 深圳市国赛生物技术有限公司 公司地址:深圳市蛇口工业七路科技大厦辅楼3楼

目录 一、概况 (1) 二、C RP检测的临床意义 (1) 三、A STEP特定蛋白分析仪的特点 (2) 四、检测原理及性能参数 (2) 五、全自动特定蛋白分析仪检测CRP项目比较 (3) 六、经济效益分析 (4)

一、概况 特定蛋白分析仪是近年来国内医疗器械市场新兴起的新型的检验仪器,将特种蛋白的检测提高到一个空前的高度,它摒弃了现有的手工法和生化透射比浊法的一些弊端,用最合理的方法学,最精确的测量结果,将特定蛋白的测量带入了一个全新的时代。 深圳市国赛生物技术有限公司,成立于1999年,是一家专业从事临床检验仪器和相关配套试剂产品的国家高新技术企业,集研发、生产、销售、售后于一体。公司在国内第一个完成特定蛋白仪器和配套试剂盒注册,2007年成功导入ISO13485:2003质量管理体系,并通过了CE认证。目前注册产品有30余种,市场覆盖全国28个省市,全国各级代理商300多家,拥有四千多家医院的客户资源。 Astep特定蛋白分析仪是国赛公司基于国际通用的CRM470参考标准,采用特定蛋白检测金标准技术----散射免疫比浊技术设计制造的一款全自动特定蛋白分析仪。 二、C RP检测的临床意义 C反应蛋白,简称CRP,是一类正急性时相反应蛋白,由细胞因子刺激肝细胞和上皮细胞合成,随着损伤、炎症或各类疾病的发生迅速增加。 不管是常规CRP、超敏CRP还是超敏全血CRP,其实检测的都是同一个物质,只是检测的敏感度或者检测的标本类型不同。超敏CRP,指检测灵敏度大幅提高,能检测到3mg/L 以下的CRP浓度,是相对于常规CRP检测仅能检测到3mg/L以上浓度的CRP而言。超敏全血CRP,能检测到3mg/L以下的CRP,且可使用全血作为标本进行检测,相比较以前CRP 检测只能使用血清或血浆作为标本,现使用全血作为标本更简便、快捷。 CRP检测临床意义与应用: 1.鉴别细菌性或病毒性感染,指导是否使用抗生素 2.动态监控病程 3.评估抗生素疗效、疗程 4.作为炎症筛选指标,CRP检测特别对不能表达症状的病人(婴儿、昏迷、痴呆病人等),有很好的提示作用

第四章免疫球蛋白

第四章 免疫球蛋白 抗体(antibody,Ab)是介导体液免疫的重要效应分子,是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合,显示免疫功能。早在十九世纪 后期,von Behring及其同事Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质,称之为抗毒素(antitoxin),随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,并发现抗体活性存在于从α到γ的这一广泛区域(图4-1),但主要存在于γ区,故相当长一段时间内,抗体又被称为γ球蛋白(丙种球蛋白)。1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定,将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。免疫球蛋白可分为分泌型(secreted Ig,SIg)和膜型(membrane Ig, mIg)。前者主要存在于血液及组织液中,具有抗体的各种功能;后者构成B细胞膜上的抗原受体。 第一节 免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构

X射线晶体衍射结构分析发现,免疫球蛋白由四肽链分子组成,各肽链间有数量不等的链间二硫键。结构上Ig可分为三个长度大致相同的片段,其中两个长度完全一致的片段位于分子的上方,通过一易弯曲的区域与主干连接,形成一”Y”字型结构(图4-2),称为Ig单体,构成免疫球蛋白分子的基本单位。 图4?2 (一)重链和轻链 任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链,其中,分子量较大的称为重链(heavy chain, H),而分子量较小的为轻链(light chain, L)。同一天然Ig 分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。 1. 重链 分子量约为50~75kD,由450~550个氨基酸残基组成。各类免疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同,因而其抗原性也不同。据此,可将免疫球蛋白分为5类(class)或5个同种型(isotype),即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的免疫球蛋白具有不同的特征,如链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类Ig其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同,据此又可将同类Ig分为不同的亚类(subclass)。如人IgG可分为IgG1~IgG4;IgA可分为IgA1和IgA2。

血清总蛋白和白蛋白、球蛋白比值测定在蛋白质代谢异常的检查及临床意义

血清总蛋白和白蛋白、球蛋白比值测定:血清总蛋白(TP)是血清白蛋白和球蛋白(G)的总和。双缩脲比色法是目前推荐检测TP的定量方法,显色强度受蛋白质种类影响较小。白蛋白是由肝实质细胞合成,在血浆中的半寿期约为20天,是血浆中含量最多的蛋白质,占血浆TP的40%~60%。白蛋白是血浆中重要的运输蛋白。许多非水溶性的物质易与白蛋白结合后被运输,如:胆红素、长链脂肪酸、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、药物等。白蛋白具有维持血浆胶体渗透压和缓冲血液酸碱的能力,血清白蛋白的浓度也能反映肝损伤的程度、疗效的观察及预后的判断。血清白蛋白的定量常采用溴甲酚绿法,也有采用抗原抗体复合物沉淀的散射比浊法或透射比浊法。后一种方法特异性较强,但试验成本高于前一种方法。从TP中减白蛋白量,即为球蛋白含量。参考值:血清总蛋白:60~82g/L 白蛋白:35~52g/L,球蛋白:20~30g/L,A/G l.0~2.0:1 临床意义:①急性肝脏损伤早期或局灶性肝脏损伤等轻度肝损害时,自蛋白(A)可正常或轻度下降、球蛋白(G)可轻度升高、TP和A/G均可正常。亚急性重症肝炎早期多数TP为明显下降,而γ-球蛋白增加;晚期发生肝坏死,TP明显下降。②慢性肝病,如慢性肝炎、肝硬化、肝癌等,肝实质细胞受损,常见白蛋白减少和球蛋白(主要是γ球蛋白)增加,A/G比值下降。随病情加重而出现A/G 比值倒置,此时提示肝功能严重损害。白蛋白持续下降者多预后不良;治疗后白蛋白上升,说明治疗有效;白蛋白减少到30g/L以下,易产生腹水。③肝外疾病:总蛋白或白蛋白减少可见于蛋白质丢失过多,如:肾病综合征、大面积烧伤等;蛋白质分解过盛,如恶性肿瘤、甲状腺功能亢进等;蛋白质摄入不足,如慢性营养障碍等。球蛋白增加:可见于自身免疫病,如系统性红斑狼疮等;γ球蛋白单克隆增生,如多发性骨髓瘤;慢性感染,如黑热病、血吸虫病等。

血浆蛋白的测定及临床意义

血浆蛋白的测定及临床意义 一、血浆蛋白质测定方法的进展: (一)、比色法:例如总蛋白的测定方法:双缩脲反应法;白蛋白的测定方法:溴甲酚绿法。 (二)、电泳法:是进一步分离蛋白质的方法。 (三)、免疫测定法:是利用抗原抗体反应检测标本中微量物质的分析方法。 特点:(1)特异性好:即某一抗原只与其相应的抗体起反应。 (2)敏感性高,可检测出纳克(ng)水平的的量。 免疫测定法包括: 1、免疫扩散法:敏感度在ug/ml,因此只能用于检测含量较高的蛋白质。且操作 繁琐、时间长,需18-48小时。 2、免疫电泳法:是区带电泳与免疫扩散相结合的方法。一般不能定量,仅用于检 测异常蛋白成分。 3、免疫浊度法:基本原理是:当可溶性抗原与相应抗体特异结合,在二者比例合 适,并有一定浓度的电解质存在时,可以形成不溶性的免疫复合物,即沉淀反 应。 二、免疫浊度法的原理: 免疫浊度法可分为透射免疫比浊法和散射免疫比浊法。 1、透射免疫比浊法:当一定波长的光线通过抗原抗体反应混合液时,被形成的免 疫复合物反射、遮挡或吸收而减弱。在一定范围内,吸光度(A)与IC量呈正 相关。因此当抗体量固定时,根据吸光度可计算出抗原量。要求形成的IC达到 一定的数量,而且分子颗粒较大,否则难以精确测定,因此检测灵敏度相对较 低。 2、散射免疫比浊法:光线通过检测溶液时,被反应形成的抗原抗体复合物折射而 部分偏转,产生散射光,散射光强度(I)与样本的IC量、散射夹角(θ)成 正比,而与入射光波长成反比。 散射免疫比浊法又可分为终点散射比浊法和速率散射免疫比浊法 (1)终点散射免疫比浊法:当反应达到平衡时进行检测,通常需10-30min,且灵敏度较低。 (2)速率散射免疫比浊法:由于抗原与抗体结合形成免疫复合物的速度在单

免疫球蛋白的结构

第一节免疫球蛋白的结构 (The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞,产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋 白,这类免疫球蛋白被称为抗体( an tibody, Ab )。 1937年,Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、a 1、a 2、B及丫球蛋白等组分,其后又证明抗体的活性部分是在丫球蛋白部分。因此,相当长一段时间内,抗体又被称为丫 球蛋白(丙种球蛋白)。 实际上,抗体的活性除丫球蛋白外,还存在于a和B球蛋白处。1968年和1972年的两次 国际会议上,将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin , Ig )。 Ig是化学结构的概念,它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白,如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Be nee Jon es, BJ )蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted lg,Slg )和膜型(membrane Ig, mIg )。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中,具有抗体的各种功能;后者是B细胞表面的抗原识别 受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 I 丨总血清 -------- igG -------- IgA --------- IgM 一电泳迁移率十 (igES极少、不能定曲表示) 正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链( heavy chain , H链)和两条相同的轻链(light chain , L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现,IgG分子由3个相同大小的节段组成,位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region )连接到主干上形成一个 "Y"形分子,称为Ig分子的单体, 是构成免疫球蛋白分子的基本单位。

免疫特种蛋白检测意义

免疫全项 1.类风湿因子 适应症:类风湿病和免疫系统疾病(免疫缺陷病、免疫增殖病)。临床意义:类风湿因子在鉴别类风湿性关节炎和其他风湿性疾病方面起着重要的作用。此外,类风湿因子还能对类风湿关节炎做出预测,高浓度的类风湿因子经常与更严重的疾病进程有关。未经治疗的RA病人RF阳性率约为80%。肝炎、心内膜炎、寄生虫或病毒感染以及其他自身免疫性疾病也会使类风湿因子升高。 2.CRP 适应症:风湿和免疫系统疾病,感染,组织损伤等等需要查CRP。临床意义: 1)CRP作为急性时相蛋白在各种急性炎症、组织损伤、心肌梗塞、手术创伤、放射性损伤等疾病发作后数小时迅速升高,并有成倍增长之势。病变好转时,又迅速降至正常,其升高幅度与感染的程度呈正相关。 2)CRP与其它炎症因子的相关性:CRP与其它炎症因子如白细胞总数、红细胞沉降率和多形核白细胞等具有密切相关性。CRP与WBC 存在正相关。在炎症反应中起着积极作用,使人体具有非特异性抵

抗力。在患者疾病发作时,CRP可早于WBC而上升,回复正常也很快。故具有极高的敏感性。 3)CRP可用于细菌和病毒感染的鉴别诊断:一旦发生炎症,CRP水平即升高,而病毒性感染CRP大都正常。脓毒血症CRP迅速升高,而依赖血培养则至少需要48小时,且其阳性率不高。 4)恶性肿瘤患者CRP大都升高。如CRP与AFP的联合检测,可用于肝癌与肝脏良性疾病的鉴别诊断。CRP测定用于肿瘤的治疗和预后有积极意义。手术前CRP上升,手术后则下降,且其反应不受放疗、化疗和皮质激素治疗的影响,有助于临床估价肿瘤的进程。5)CRP用于评估急性胰腺炎的严重程度。当CRP高于250㎎╱L 时,则可提示为广泛坏死性胰腺炎。 3.ASO 适应症:风湿和免疫系统疾病,感染等需要查ASO。 临床意义: 升高:①溶血性链球菌感染、猩红热、丹毒、链球菌性咽炎、扁桃体炎。对风湿热、急性肾小球肾炎有间接诊断价值、若多次检测结果递增、并伴有红细胞沉降率(ESR)加快可有助于诊断。②少数非溶血性链球菌感染:病毒性肝炎、肾病综合征、结核病、结缔组织

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