绪论
1.酶的概念：生物活细胞产生的，具有高效和专一催化功能的生物大分子。
2.酶的特性：（1）催化效率高（2）专一性高（3）酶活力可被调节控制（4）易
失活（5）酶的代谢活力与辅酶、辅基和金属离子等相关。
3.酶学：研究酶的性质、酶的作用规律和作用原理，酶的生物学功能及酶的应用
的一门科学。
4.食品酶学：研究食品原料、食品产品中酶的性质、结构和作用规律以及对食品
储藏、加工和食用品质的影响，食品级酶的生产及其在食品储藏、加
工等环节的应用理论和技术。
第二章酶
1.酶的分类：（1）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类（5）
异构酶类（6）合成酶类。
2.酶的组成：
3.活性中心：酶与底物结合在酶分子表面的特定区域称为活性中心。
4.必须基团：酶分子活性中心的结合基团和催化基团统称为必须基团。（维持酶
活性中心应有的空间构象所必需的基团称为酶活性中心以外的必需
基团）。
5.酶原激活：在酶原分子靠近N端的一个或几个特定的肽键断裂，引起酶分子构
象变化，进而形成酶的活性中心。
6.酶促反应动力学：研究酶促反应的速度及其影响因素。影响因素包括：底物浓
度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
7.米氏常数的意义：1 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时底物浓度。
2 近似的表示酶与底物的亲和力
3 酶的特征性常数
4 值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。
8.酶抑制剂：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为
酶的抑制剂。
9.同工酶：催化反应相同，但是酶的结构和组成不同。
10.多酶体系：几种酶彼此嵌合形成的复合体，如脂肪酸合成酶复合体。
11.最大反应速度：
12.酶促反应的机制：
13.影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度 2.PH 3.酶浓度 4.激活剂 5.抑制剂
14.不可逆抑制作用：指抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，引起酶
活力降低或丧失,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂
而使酶复活,这种抑制作用是不可逆的,称之为不可逆抑制作
用
15.可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合而引起酶活力降低或丧失，
但可以通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制
作用是可逆的，称之为可逆抑制作用。
第三章.酶的生产与分离纯化
1.提高酶的发酵产量的方法：1.调节细胞膜透性
2.调节发酵条件
3.通过基因
突变选育酶的菌种 4.其他方法（改变碳氮比、通气搅拌、添加酶促
进剂、添加阻遏物）
2.消除反馈阻遏：去除代谢物限制代谢物积累基因突变去除结合位点
3.酶的发酵生产：经过预先设计，通过人工操作控制，利用细胞的生命活动，产
生人们所需要的酶的过程，称为酶的发酵生产。
4.酶发酵生产方式：1固体发酵 2.液体发酵（液体深层发酵和液体表层发酵）
3.固定化细胞发酵
5.筛选酶的生产菌：依据酶催化的反应性质、作用底物的特异性、底物和产物的
特性和酶在细胞中的位置。
6.酶活力：特定条件下，1min催化1mmol底物分子转化的酶量为该酶的一个活
力单位（U，active unit）
7.酶活力的测定：1 单位时间内底物的减少量 2 单位时间内产物的生成量
8.酶分离纯化的基本步骤：选材，破碎细胞，提取，分离纯化，保存
9.纯化方法：根据溶解度（等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法、PEG沉淀
法），根据分子大小形状不同（离心分离技术、透析和超滤技术、过
滤、凝胶层析），酶分子的电荷性（离子交换层析、电泳技术），酶
分子的专一性结合（亲和层析、亲和洗脱），稳定性差异（选择性热
变性、选择性酸碱变性、选择性表面变性）
10.酶制剂的保藏：低温，干燥，避光，液体加入稳定剂
第四章．固定化酶与固定化细胞
1.固定化酶：在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
2.固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定空间范围内，
但仍保持催化活性并能被反复连续使用
3.生物传感器：由固定化的具有分子识别功能的生物材料、换能器和信号处理放
大装置组成的分析工具或系统。
4.生物传感器的应用：a用于食品质量的微生物传感器（微生物细胞膜上存在能
引起免疫反应的蛋白质） b用于食品品质的生物传感器（特异
性结合和反应） c用于食品中有害物的生物传感器（毒素、农
第五章.酶分子的定向修饰与改造
1.酶分子的改造和修饰：采用某种生物或化学的方法改变蛋白质的一级结构，就
可能改善蛋白质分子的功能性质和生物活性。
2.主要改造和修饰方法：a蛋白质工程技术修饰酶 b酶法有限水解 c氨基酸置换修饰 d亲和标记修饰
e大分子结合修饰 f定向进化
3.酶法有限水解：用适当的方法将酶蛋白的肽链进行有限水解，既可以保持酶活
力，又可以降低其抗原性，对酶蛋白的应用极为有利。
4.氨基酸置换修饰：将肽链上的某一个氨基酸换成另外的氨基酸，可能引起酶蛋
白的空间结构的某些改变。
5.亲和标记修饰：在底物类似物上结合化学反应基团，使它与酶有较高的亲和力
而引入酶的活力部位，使抑制剂在活力部位的浓度远高于活
力部位以外的区域，从而与酶共价结合使酶失活。
6.大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶结合，使酶的空间结构发生某些细微
的改变，从而改变酶的特性和功能的方法。
7.定向进化：在人为控制下使酶分子朝人们期望的特定目标进化，通过在试管中
模拟自然界中发生的进化来实现对生物大分子的人工进化。
8.蛋白质工程：人们通过对蛋白质结构和功能之间规律的了解，按照人们预定的
的模式人为地改造蛋白质的结构，从而创造出有特异性质的蛋白
方法对天然酶或突变体进行研究，获得酶分子特征、空
间结构、结构和功能之间的关系以及氨基酸残基功能等
方面的信息，以此为依据对酶分子进行改造
b非合理性设计：不需要准确的酶分子结构信息而通过
随机突变、基因重组、定向筛选对其进行改造
10.酶法有限水解原理：用适当的方法将酶蛋白的肽链进行有限水解，在保证其
活性中心不被破坏的前提下，使酶蛋白能更好的被使用11.酶法有限水解意义：降低了某些酶的抗原性，使其在使用上更为有利。
第六章.食品工业中应用的酶
1.种类：蛋白酶，糖酶，酯酶，氧化还原酶，溶菌酶
2.蛋白酶催化反应机理：使蛋白质分子中的肽键（酰胺键）断裂，生成肽链长度
较短的多肽或游离氨基酸
3.酯酶催化反应机理：催化酯类中酯键裂解，形成相应的酸和醇。也催化酸的羟
基与醇的醇羟基缩和并脱水。
4.酯酶的应用：果胶酶澄清果汁；叶绿素酶护色；乙酰胆碱酯酶测定农药含量
5.常用的糖酶：a淀粉酶：催化淀粉中糖苷键水解的一类酶（α-淀粉酶，β-淀
粉酶，葡萄糖淀粉酶，异淀粉酶）b乳糖酶：催化乳糖水解为半
乳糖和葡萄糖的酶 c果胶酶：分解果胶物质的多种酶的统称d
纤维素酶：降解纤维素酶水解为葡萄糖的一组酶的统称e转化酶：
催化蔗糖水解为葡萄糖和果糖
他方法（防止机械损伤）
8.影响过氧化物酶热稳定性的因素：酶的来源，水分含量，温度，pH，化学物
质
9.溶菌酶的主要来源：鸡蛋清（主要来源），其他禽类蛋清人和哺乳动物，植
物，微生物，细菌噬菌体
10.酶分析法应用：a以酶为分析对象，测定样品中的酶的含量和活力
b以酶作为分析或分析试剂，用于测定食品样品中用一般化
学分析方法难以检测的物质
10.酶联免疫法：将酶分子与抗体分子连接成一个酶标分子，当它与固相免疫吸
附中相应抗原或抗体复合物相遇形成酶－抗体－抗原结合物，
加入酶底物，底物被催化成可溶性或不溶性显色产物，可以用
肉眼或分光光度计定性或定量，根据显色深浅，确定待测抗原
或抗体的浓度与活性。
11.酶联免疫法分类：a直接酶联免疫法 b双抗原夹心法 c间接 d竞争法
食品酶学 一、名词解释 1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、胞外酶（exoenzyme）：酶在活细胞中产生，被分泌到细胞外发挥作用。如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶 3、胞内酶：酶在活细胞中产生，在细胞内起催化作用，这些酶在细胞内常与颗粒体结合，并有着一定的分布 4、多酶体系（multienzyme system）：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系。 5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。 6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原：不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 9、酶的化学修饰（chemical modification）：通过化学方法使酶分子的结构发生某些变化，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。 10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶 11、聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：以特定的基因片段为模板，利用人工合成的一对寡聚核苷酸为引物，以四种脱氧核苷酸为底物，在DNA聚合酶的作用下，通过DNA模板的变性，达到基因扩增的目的 二、选择或判断（10题） 三、简答题 1、酶的特性及其对食品科学的重要性 ⑴酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专业性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质 ⑵酶对食品科学的重要性：①酶对食品加工和保藏的重要性：；例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。②酶对食品安全的重要性：利用酶的作用去除食品中的毒素，例如，利用乳糖酶预先处理乳制品③酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值,例如谷类中的植酸为抗营养因子④酶对食品分析的重要性：酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强⑤酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。 2、酶的发酵生产对培养基的要求 ⑴碳源：①产酶微生物大部分利用的是有机碳，如麸皮、玉米等②不同微生物所需的碳源不同，因此在配制培养基时应根据不同细胞的不同要求而选择合适的碳源 ⑵氮源：多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果 ⑶碳氮比：①在微生物酶生产培养中碳氮比是随生产的酶类、生产菌株的性质和培养阶段的不同而改变的。②发酵时，不同发酵阶段要求的碳氮比也是不同的。 ⑷无机盐：微生物酶生产和其他微生物产品生产一样，培养基中需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在。
1.食品酶学:是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中应 用的科学,是酶学的重要分支学科.主要研究食品原料食品产品中酶的性质`结构`作用规律以及对食品储藏`加工和食用品质的影响`食品级酶的生产及其在食品储藏加工等环节的应用理论与技术. 2.酶学:研究酶的性质`作用规律`结构和作用原理`生物学 功能及酶的应用的一门学科. 3.酶的特性:⑴高效性.⑵高度专一性.⑶高度易控性/酶活 性的可调节性.⑷易变性.⑸代谢相关性. 4.国际系统命名法:1961年:明确标出催化的底物和催化反 应的性质.有两个底物时,须在两底物间加“:”,若一个底物为水时省略.⑴氧化还原酶:A-2H+B == A+B-2H.[反应通式].⑵转移酶.⑶水解酶.⑷裂解酶.⑸弃构酶:同分异构体的相互转换.⑹合成酶. 5.酶纯化步骤须考虑:⑴防止酶变性失活.防止:①除少数情 况下`低温`尤其有机溶剂;②大多数pH<4或pH>10很不稳定== 避免过酸过碱;③减少泡沫产生;④防止重金属`微生物等使酶变性失活.⑵在不破坏目的酶的限度内,使用各种“激烈”手段.⑶用测定酶活力跟踪酶. 6.酶分离纯化的总原则:⑴建立一个可靠和快速测定酶活力 与纯度的方法.⑵了解所分离酶的结构特点,酶在细胞中的状态.⑶要明确原料的特性和数量.⑷了解各种方法的原理特性和优缺点,进行选择.⑸各种方法的使用顺序安排合理.⑹时刻防止酶的变性.⑺要充分考虑各种因子的影响和实际的实验条件. 7.酶:由生物活细胞产生的有高效和专一催化功能的生物大 分子. 8.酶活力:酶催化某一种化学反应的能力,它表示样品中酶 的有效含量,用酶活力单位表示[μ].几种酶的活力单位: ⑴酶的总活力=样品的全部酶活力.总活力=酶活力×总体 积或质量.⑵比活力:单位蛋白质[毫克蛋白质或毫克蛋白氮]所含有的酶活力.⑶回收率:提纯后与提纯前酶的总活力之比.表示提纯过程中酶的损失程度.⑷提纯倍数:提纯前后没得比活力之比,它表示提纯过程中酶纯度提高的程度. 9.酶活力的测定[指标]:通过测定反应过程单位时间内底物 的减少量或产物的增加量[一般测产物为好]. 10.酶的提取:㈠预处理.㈡细胞的破碎:常用的细胞破碎方 法:⑴机械法:①高速组织捣碎机.②均浆器.③研磨器.⑵物理法:①冻融法.②加压破碎法.③冷热破壁发.④超声波破碎法.⑶化学及生物破碎法:①酶处理法.②细胞自溶法[利用细胞中自己的酶将细胞破坏].③丙酮干粉法.㈢酶的萃取:⑴水溶液萃取:影响因素:①pH.②盐.③温度. ④萃取时,可加入底物或辅酶等.⑵有机溶剂萃取:正丁醇 效果最好,丙酮`乙醇`异丙醇.⑶萃取后处理.㈣萃取液的浓缩:蒸发`超滤`吸收浓缩`冻融浓缩.㈤出去核酸`杂多糖. 11.酶的剂型:⑴按纯度:①纯酶制剂.②粗酶制剂.③复合 酶制剂[起协同作用].⑵按形态ES不同:①液体酶制剂. ②固体酶制剂.③固定化酶制剂.
《酶的研究与应用》学案 《酶的研究与应用》学案 一、主题与目标 本课程主要探讨酶的本质、特性、作用机制，以及在生物学、医学、工业和食品等领域的应用。目标是帮助学生了解酶的基本概念、性质和作用机制，并熟悉酶在各个领域的应用实例。 二、知识概述 酶是一种具有生物催化功能的蛋白质，在细胞内参与成千上万的化学反应。酶的特性包括高度专一性、高效率性和催化能力。根据酶的性质和来源，可以将其分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。 三、研究现状与趋势 当前酶研究的主要热点包括：一是寻找新型酶资源，如从极端环境和高盐环境中挖掘酶；二是研究酶的结构和功能，以揭示其催化机制；三是通过基因工程和蛋白质工程改造酶，提高其催化效率和专一性；四是应用酶于工业过程，以提高生产效率和降低成本。 四、研究方法与技术
研究酶的主要方法包括：一是化学反应法，通过酶参与的化学反应来研究酶的性质和作用机制；二是电子传递法，通过研究酶与底物之间的电子转移来理解酶的催化过程；三是光谱技术，如红外光谱、拉曼光谱等，用于分析酶的结构和性质；四是基因操作技术，如基因克隆、DNA序列分析等，用于研究酶的基因和蛋白质。 五、应用领域与实例 酶在多个领域得到广泛应用。在医学领域，酶被用于诊断和分析生物体内的化学反应，如临床化学和生物化学分析。在食品工业中，酶被用于制作特定食品，如利用淀粉酶制作面包、酒和糖。在洗涤剂工业中，酶被用于降解污渍和残留物，提高洗涤效果。在环保领域，酶被用于降解有害物质和废水处理。 六、挑战与前景 尽管酶的研究和应用已取得显著成果，但仍面临许多挑战。例如，一些酶的催化机制尚未完全理解，新型酶资源的发掘也面临困难。未来，随着酶工程和基因工程技术的发展，有望进一步提高酶的性能，拓宽其应用领域。此外，随着蛋白质组学和代谢组学等新兴学科的发展，对酶的研究将更加深入和全面。 七、作业与思考 学生需要完成以下作业：1）简述酶的基本概念、性质和作用机制；2）
第五章食品工业中应用的主要酶制剂:多糖水解酶及其在食品工业中的应用；淀粉水解酶及其在食品工业中的应用；果胶酶及其在食品工业中的应用；纤维素酶、半纤维素酶及其在食品工业中的应用；蛋白质水解酶及其在食品工业中的应用；脂肪酶及其在食品工业中的应用；其它酶制剂及其在食品中的应用。 淀粉在植物细胞中以颗粒状态存在，称为淀粉粒。 淀粉分子结构：直链淀粉、支链淀粉： 淀粉酶，amylase 定义：能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。按照水解淀粉分子的作用方式，可把淀粉酶分为：α-淀粉酶、β-淀粉酶、糖化酶(葡萄糖淀粉酶)、异淀粉酶(R酶,脱枝酶,普鲁兰酶)、环糊精酶(葡萄糖基转移酶)。 α-淀粉酶（EC 3.2.1.1) 系统名：α-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶常用名：α-淀粉酶，又名淀粉-1,4-糊精酶。 α-淀粉酶的应用：1)酶法糖化制造葡萄糖2)麦芽糖的制造3)用于发酵工业中的原料处理4)作为消化药物5)织物退浆。其中酶法糖化制造葡萄糖：淀粉高温持续液化（加入α-淀粉酶20～30u/g淀粉，在90℃保持20 ～30 min）-糖化酶糖化处理，酶法与酸法比较：酶
法糖化液没有苦味，葡萄糖的纯度高，结晶葡萄糖的收得量多，可提高淀粉投料浓度。 β-淀粉酶（EC 3.2.1.2) 系统名：α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶常用名：β-淀粉酶，又名糖化淀粉酶、淀粉-1,4-麦芽糖苷酶。 β-淀粉酶的应用：用于生产麦芽糖(利用微生物产生的β-淀粉酶糖化经液化的淀粉原料，可提高饴糖的麦芽糖含量至60～70％)；用于啤酒生产外加酶糖化（代替麦芽酶，在啤酒生产中用于酶法糖化麦汁）。 糖化酶（EC 3.2.1.3)系统名：α-1,4-葡聚糖-葡萄糖水解酶，常用名：糖化酶，又名γ-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、淀粉葡萄糖苷酶。 糖化酶的应用：糖化酶与α-淀粉酶共同用于：淀粉糖化，能生产葡萄糖；葡萄糖可继续用发酵法生产酒精，谷氨酸、柠檬酸、白酒、醋等。 糖化酶（EC 3.2.1.9)系统名：支链淀粉-6-葡萄聚糖水解酶，常用名：异淀粉酶、脱支酶。异淀粉酶专门分解支链淀粉的α-1,6键。 异淀粉酶的应用：淀粉结构分析：使支链淀粉变为直链淀粉；与β-淀粉酶配合生产麦芽糖；用于啤酒和酒精的生产 环糊精酶（EC 2.4.1.19)环糊精酶的应用：生产偶联糖：蔗糖+淀粉→偶联糖。（与市售酸法饴糖相比）偶联糖加热时变色较少，与蔗糖大致相同，但甜味较淡；生产环糊精 果胶物质分类：原果胶、果胶、果胶酸。果胶酶分为：果胶水解酶和果胶裂解酶。
一、填空题 1、蛋白质的二级结构有、和。 2、竞争性抑制剂不改变酶的；非竞争性抑制剂不改变酶的。 3、有竞争性抑制剂参与的米氏方程为。 4、α-淀粉酶耐酸，不耐；β-淀粉酶，不耐。 5、根据作用模式蛋白酶可分为和。 6、根据其程度不同，酶的专一性、和。 7、用双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax，其纵轴截矩为，斜率 为、横轴为 。 8、酶的比活力是指，比活力越高，表明。 9、酶的活性中心由和两部分构成。 二、名词解释（ 1、同工酶； 2、电泳； 3、包埋法； 4、酶电极； 三、判断是非 1、除甘氨酸外，所以的氨基酸都是具有光学性，在蛋白质中的氨基酸都是D型。（） 2、酶反应器和生化反应器的区别主要表现在酶反应器的生产条件为低温、低压、和能耗低。（） 3、羧肽酶B可以除去苦味肽。（） 4、脲酶的专一性很强，除作用于尿素外，不作用于其他物质。（） 5、当底物浓度处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比，当底物处于限速浓 度时，酶促反应将随时间而降低。（） 6、某一酶反应的最适pH和最适温度都是恒定的，是酶的特征常数。（） 7、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应是最小的。（） 8、K＋能维持淀粉酶的最适构象，从而使酶具有最高的活力。（） 9、β-淀粉酶是一种外切酶。（） 10、辅基和辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格区别。（） 四、选择题
1、目前公认的酶与底物结合的学说是。 A、活性中心学说 B、诱导锲合学说 C、钥匙学说 D、中间产物学说 2、变构酶是一种。 A、单位酶 B、寡聚酶 C、多酶复合体 D、米氏酶 3、下列关于酶特性的叙述，错误的是。 A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅助因子参与 4、下列关于同工酶的叙述中，错误的是。 A、同工酶的结构、组成不尽相同 B、不同的同工酶Km值不同 C、同工酶在电泳中迁移率不同 D、同工酶的功能不同 5、一个简单的酶促反应，当［S］《Km时。 A、反应速度最大 B、反应速度与底物浓度成正比 C、增加底物浓度，反应速度不受影响 D、增加底物浓度，反应速度降低 6、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于。 A、反馈抑制 B、非竞争性抑制 C、竞争性抑制 D、底物抑制 7、胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是。 A、酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 B、酪氨酸、组氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 C、蛋氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 D、精氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 8、巯基蛋白酶存在于活性部位的氨基酸是。 A、Cys、His、Met B、Cys、His、Asp C、Cys、Asp、Met D、Tye、His、Met 9、下列关于多酚氧化酶，叙述错误的是。 A、一元酚羟基化生成相应的邻-二羟基化合物 B、邻-二酚氧化生成邻醌 C、两类反应都需要有分子氧参加 D、邻-二酚氧化生成邻羧酸 10、下列关于酶与水分活度，叙述正确的是。 A、降低酶制剂的水分活度有利于提高它们的稳定性 B、不同的酶对水分活度的要求都是一样的
食品酶学复习总结 1、酶的特性及其对食品科学的重要性。 酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。 对食品科学的重要性主要体现在： 1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响 2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量 3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析 2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。 酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。 酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶. 酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。 比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。 酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。 3、酶的发酵生产对培养基的要求 培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是 (1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。 (2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好 的效果. (3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在 (4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶 (5)产酶促进剂: 显着提高酶的产率。 酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。 4、分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么举一例说明 （1）沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其它溶质分离的技术过程。 （2）离心分离：借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的技术过程。 （3）过滤和膜分离：借助于过滤介质将不同大小、不同形状的物质分离的技术过程。 （4）层析技术，亦称色谱技术：利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，从而达到分离。 （5）电泳分离：利用酶所带电荷不同，带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动从而达到分离。（6）萃取分离：利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。 举例略 5、分析酶反应速度随反应时间延长而降低的原因 引起酶促反应速度随反应时间延长而降低的原因很多，如底物浓度的降低、产物浓度增加从而加速了逆反应的进行、产物对酶的抑制或激活作用以及随着反应时间的延长引起酶本身部分分子失活等等。 6、酶的动力学研究包括哪些内容以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。 酶的动力学研究酶促反应速度以及诸多因素 （底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等） 对反应速度的影响，从而找到最有利的反应条 件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代 谢过程中的作用和某些活性物质的作用机制。
食品酶学 第一章酶学概论 酶学是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。 酶：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R 酶）两大类别。 食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。 酶的特点：催化效率高，专一性强，反应条件温和 酶分为六类： （1）氧化还原酶类（2 转移酶类（3）水解酶类 （4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类 酶活力：是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。酶活力通常以在最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。 比活力: 指每毫克蛋白质所含酶活力的单位数（单位/毫克蛋白）。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯。 第二章酶的生产 酶的生产方法:提取法发酵法化学合成法 稳定酶的某些方法：添加底物、抑制剂或辅酶添加巯基保护剂表面活性剂 酶的发酵生产:经过预先设计，通过人工操作控制，利用细胞的生命活动，产生人们所需要的酶的过程。 优良的产酶细胞应具备的条件：（1）酶的产量高；（2）容易培养和管理；（3）产酶性能稳定；（4）利于酶的分离纯化；（5）安全可靠，无毒性 发酵产酶主要方法:固体培养法液体深层法固定化细胞固定化原生质体法 固定化细胞：指固定在水不溶性的载体上，在一定空间范围内进行生命活动的细胞。 优点：提高产酶能力；稳定性好，可重复利用；提高设备利用率；产品易分离纯化 缺点：历时不长；技术要求较高；只适用于胞外酶的生产 固定化原生质体法发酵的特点： 变胞内产物为胞外产物；提高酶产率；稳定性好；易于分离纯化 缺点：制备较复杂，需要先去除细胞壁。 发酵培养基中需要添加一定量的渗透压稳定剂，以保持原生质体的稳定性。 需防止细胞壁的再生，需添加青霉素等抑制细胞壁生长的物质。 需保证原生质的浓度：原生质体增长缓慢，发酵时应保证原生质体达到一定的水平。 常用产酶微生物：枯草芽孢杆菌，大肠杆菌，黑曲霉，米曲霉，红曲霉，青霉，木霉，根霉，毛霉，链霉菌，啤酒酵母，假丝酵母 菌种诱变的方法：物理诱变（紫外线、X-射线、γ-射线、） 化学诱变生物学复合诱变空间技术诱变 用于细胞扩大培养的培养基称为种子培养基 培养基的配置1．碳源2．氮源3．无机盐4．生长因素 5.产酶促进剂 6. 阻遏物（自己具体看看） 提高酶产量的措施：pH值的调节培养基温度溶解氧
食品酶学复习思考题 第1章绪论 1.简答题 （1）食品酶学研究内容？ 主要的包括食品中酶的性质、酶的作用规律，酶的结构和作用原理、酶的生物学功能及酶在食品中的应用等 （2）酶的本质是什么? 1.除核酸类酶之外,绝大多数酶都是蛋白质. 2.酶催化的生物反应，称为酶促反应 3.在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 （3）酶及酶制剂的来源是？ 1.从动物有机体中分离得到 2.从植物体中分离得到 3.通过微生物培养的方法富集 （4）酶的系统命名方法是？ 底物名称+反应物+酶 （6）酶与一般化学催化剂的异同点是什么？ 共同点： 加快反应速度，但不影响反应的平衡 反应过程中不消耗 少量催化剂能催化大量的反应物的反应
催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反应 一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同 不同点： 较温和的条件下反应，一般在常温常压下进行 催化剂的效率很高，可比一般催化剂高106--1020倍 酶的作用具有高度的特异性 高度的不稳定性 没的催化活性是可以调节的 2.论述题 （1）什么是酶，它的生命活动过程中起何重要作用？ 酶（enzyme）是由活细胞产生的，具有高效和专一催化功能的生物大分子。 （2）酶与一般催化剂比较，其催化作用有何特点？ 答：1.较温和的条件下进行反应; 2催化剂的效率很高; 3酶的作用具有高度的特异性; 4高度的不稳定性（易受变性因素影响而失活） 5酶的催化活性是可以调节 （3）什么是结合蛋白酶？什么是酶蛋白，辅酶，辅基和全酶？举例说明酶蛋白，辅酶，辅基在酶促反应中的作用。 答：结合蛋白酶是只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。 酶蛋白是双成分酶的蛋白质部分，决定催化反应特异性。 辅酶是一些酶蛋白小分子有机化合物如B族维生素作为辅因子，称为辅酶。 辅基是一些酶蛋白由金属离子，如Mg2+、Fe2+、Zn2+等作为辅因子，这些金属离子成为辅基。 第2章酶的生产与分离纯化 2. 简述题 （1）酶的生产方法都有哪些？ 提取法，发酵法，化学合成法 （2）产酶菌株应具备的条件是什么？
1. 酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。如金属离子交换法、大分子修饰法 例如，Bender和Kosland成功地利用化学修饰法将枯草杆菌蛋白酶活性中心的丝氨酸转换为半胱氨酸，修饰后，该酶失去对蛋白质和多肽的水解能力，却出现了催化硝基苯酯等底物水解的活性。 2. 酶分子的修饰方法： 化学法又可分为：金属离子置换法、大分子修饰法、肽链有限水解法、蛋白侧链基团的小分子修饰法等。生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。物理修饰法的特点是不改变酶的组成和基团，酶分子的共价键不发生变化。 3. 酶原： 酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体(无催化活力) 称为酶原(Proenzyme) 。就生命现象而言，酶原是酶结构一种潜在的存在形式，如果没有这种形式，生命就会停止。例如，哺乳动物的胰脏分泌到消化系绕中的胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原，每种酶原都是由二硫键交联的单一多肽链组成，它们在到达十二指肠以前，一直是十分稳定的，而到达十二指肠后则被另一种蛋白质水解酶所活化，这种活化过程是从无活力酶原转变成有活力酶的过程。该种酶原往往由该种酶所激活，称为酶原的自我激活。 4. 酶的多形性与同工酶 1975年H. Harris提出酶的多形性概念，认为很多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同，这种现象称为酶的多形性。根据其来源可分为异源同工酶和同工酶(Isoenzyme) ，前者是不同来源的同工酶.。来自同一生物体同一生活细胞的酶，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其它性质有所差别，称为同工酶 5.固定化酶的优点： （1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤； （3）稳定性显著提高； （4）可长期使用，并可预测衰变的速度； （5）提供了研究酶动力学的良好模型。 6. 蛋白酶 蛋白酶是食品工业中最重要的一类酶。在干酪生产、肉类嫩化和植物蛋白质改性中都大量使用蛋白酶。人体消化道中存在的胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶和氨肽酶使人体摄入的蛋白质水解成小分子肽和氨基酸。 （1）R1和R2基团的性质： 胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键；胰蛋白酶 仅能水解R1是精氨酸或赖氨酸残基的侧链的肽键。 胃蛋白酶和羧肽酶对R2基团具有特异性要求，如R2是苯丙氨酸残基的侧链，那么这两 种酶能以最高速度水解肽键。 （2）氨基酸构型：必须是L型的，天然蛋白质均属L型。 （3）底物分子大小：对于胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶，底物分子大小不重要，如前述。 （4）X和Y性质：X、Y可以是-H、-OH，也可以继续衍生出去。 如果是肽链内切酶，在R1、R2能满足特异性要求的前提下，肽链就能裂开，显然X和 Y必须继续衍生出去，内切酶活力才表现出最高。X、Y可以是氨基酸残基。 对于肽链端解酶的羧肽酶，要求底物中Y是一个-OH，其特异性对R2有严格要求。在X 不是-H时，可表现高活力。 对于肽链端解酶的氨肽酶，要求底物中X是一个-H，优先选择Y不是-OH，特异性表现
情境二食品酶学（答案） 一、填空 1．酶的活性中心是由结合基团和催化基团组成，结合基团负责与底物特异性结合，催化基团直接参与催化。 2．关于酶催化专一性有两种解释机制：锁和钥匙学说和诱导契合学说。 3. 国际生化协会酶学委员会根据酶催化反应的类型而将酶分成六大类，依次是氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和合成酶（连接酶）。 4. 具有酶催化活性的蛋白质按其组成可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两类，全酶＝酶蛋白＋辅酶因子。 5. 酶固定化的方法主要有吸附法、包埋法和化学键结合法。 6. 过氧化氢酶的编号是E.C.1.11.1.6，其中，E.C代表国际酶学委员会；数字的含义依次为酶的6大分类、大类中的亚类、亚亚类、在亚亚类中的序号。 7. 对一个酶的命名必需说明的是酶的作用底物和反应的性质。 Vmax[S] 表示：最大反应速度；Km表示米氏常数，8. 米氏方程为V=—————，V表示：反应速度； V max Km + [S] 反映了酶和底物的亲和性大小，数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，其倒数1/Km越大，说明该酶与反应物亲和程度越大。；[s]表示底物浓度。米氏方程表达了酶促反应速度和底物浓度之间的关系。 9. 酶的抑制作用可分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用两种。 二、单选 1．焙烤食品表面颜色反应的形成主要是由于食品化学反应中的（A）引起的。 （A）非酶褐变反应（B）酶促褐变反应（C）脂类自动氧化反应（D）糖的脱水反应2. 破损果蔬褐变主要由（C）引起。 （A）葡萄糖氧化酶（B）过氧化物酶多酚氧化酶（D）脂肪氧化酶 3. 一般认为与高蛋白植物质地变软直接有关的酶是（A）。 （A）蛋白酶（B）脂肪氧合酶（C）果胶酶（D）多酚氧化酶 4. 导致水果和蔬菜中色素变化有三个关键性的酶，但下列（D）除外。 （A）脂肪氧化酶（B）多酚氧化酶（C）叶绿素酶（D）果胶酯酶 5. 下列不属于酶作为催化剂的显著特征为（B）。 （A）高催化效率（B）变构调节（C）高专一性（D）酶活的可调节性 6. 莲藕由白色变为粉红色后，品质大大下降，原因是（C）。 （A）发生的美拉德反应的结果。 （B）莲藕中的脂肪氧化酶催化莲藕中的多酚类物质的结果。 （C）莲藕中的多酚氧化酶和过氧化物酶催化莲藕中的多酚类物质的结果。 （D）莲藕中的多酚氧化酶催化莲藕中的多酚类物质的结果。 7. 在啤酒工业中添加（A）可以防止啤酒老化，保持啤酒风味，显著的延长保质期。
食品酶学概念题 酶：是有活细胞合成，对其特意底物起高效作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应或酶反应体系内催化各种生化反应的最主要催化剂，故又叫生物催化剂。 （书）酶是由生物活细胞产生的、具有高效和专一催化功能的生物大分子。 核酶：是具有高效、特异催化作用的核酸，主要作用参与RNA的剪接。 食品酶学：研究和食品有关的酶以及酶与食品关系，酶在食品中应用的一门科学。 简单蛋白酶：酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 结合蛋白酶：酶和非蛋白组分（辅助因子）结合，才表现酶活性的酶。 单体酶：由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 寡聚酶：有2个或2个以上亚基组成，亚基间以次级键缔合。 多酶体系：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 胞内酶：合成后仍留在胞内发挥作用的酶。 胞外酶：合成后分泌到细胞外发挥作用的酶。 恒态酶：构成代谢途径和物质转化体系基本组成成分的酶。 调节酶：在代谢途径和物质转化体系中起调节作用的关键酶，按活性调节方式分为三种类型：潜态酶、别够酶、多功能酶。 酶的特异性：一种酶只能作用一种或一类底物，或作用于一种类型化学键，产生一定的反应，生成一定的产物。这种酶对s的特异要求，即对s的严格选择，称之为特异性。 酶的绝对特异性：一种酶只能作用于一类化合物，以催化一种化学反应，称之为绝对特异性。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类反应。 立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体。 周转率：是指一个摩尔的活性酶在完全被底物饱和时，单位时间（1秒或1分钟）内所催化的底物分子的摩尔数。 单成分酶：基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于他的蛋白质结构。双成分酶：其催化活性，除蛋白质部分外，还需非蛋白质的物质，即辅助因子，两者结合成的复合物称为全酶。 蛋白酶：催化蛋白质肽键水解反应酶的总称。 酶蛋白：双成分酶的蛋白质部分。 辅助因子：酶的辅助因子是双成分酶的非蛋白质部分，它可以是金属离子，也可是小分子有机化合物。 辅基：一些酶蛋白由金属离子，如mg2+、fe2+、zn2+等作为辅因子，这些金属离子称为辅基。 辅酶：一些酶蛋白由小分子化合物作为辅因子，这些小分子化合物称为辅酶。 酶活力:是指酶催化某一化学反应的能力，它表示样品中酶的有效含量，用酶活力单位来表示。 酶的比活力：指单位蛋白质所含有的酶活力。 酶的总活力：样品的全部酶活力。 酶的回收率：是指提纯后与提纯前酶的总活力之比。 酶的提纯倍数：是指提纯前后两者比活力之比。 酶的提取：是把酶从生物组织或细胞中以溶解状态释放出来的过程，以供进一步从中分离纯化出所需要的酶。 离子交换剂：一类能显示离子交换功能的高分子材料。 功能基：由固定在骨架上的带电基团与可进行交换的能移动离子两部分组成，两者所带电荷
食品工艺学思考题 第一章绪论 1.影响原料品质的因素主要有哪些？ 答：①微生物的影响；②酶在活组织、垂死组织和死组织中的作用； ③呼吸；④蒸腾和失水；⑤成熟与后熟。 2.食品的质量因素主要有哪些？ 答：①物理因素（外观因素、质构因素、风味因素）； ②营养因素；③卫生因素；④耐储藏性。 3.常见食品的变质主要由哪些因素引起？如何控制？以饼干、方便面、冷冻食品、罐头食品、饮料等为例来说明。 第二章食品的热处理与杀菌 1.低酸性食品和酸性食品的分界线是什么？为什么？ 答：PH=4.6，Aw=0.85。 因为对人类健康危害极大的肉毒杆菌在PH≦4.6时不会生长，也不会产毒素，其芽孢受到强烈的抑制，而且肉毒杆菌在干燥环境中也无法生长。所以PH=4.6，Aw=0.85定为低酸性食品和酸性食品的分界线。 2.罐头食品主要有哪些腐败变质现象？ 答：胀罐、平盖酸坏、黑变和发霉等腐败变质现象，此外还有中毒事故。 3.罐头食品腐败变质的原因有哪些？ 答：①微生物生长繁殖，由于杀菌不足，罐头裂漏；②食品装量过多； ③罐内真空度不够；④罐内食品酸度太高，腐蚀罐内壁产生氢气； 4.影响微生物耐热性的因素主要有哪些？ 答：①污染微生物的种类和数量；②热处理温度；③罐内食品成分。 5.D值、Z值、F值的概念是什么？分别表示什么意思？这三者如何互相计算？ 答：D值：单位为min，表示在特定的环境中和特定的温度下，杀灭90%特定的微生物所需要的时间。D值越大，表示杀灭同样百分数微生物所需的时间越长，说明这种微生物的耐热性越强。 Z值：单位为℃，是杀菌时间变化10倍所需要相应改变的温度数。在计算杀菌强度时，对于低酸性食品中的微生物，如肉毒杆菌等，一般取Z=10℃；在酸性食品中的微生物，采取100℃或以下杀菌的，通常取Z=8℃。 F值：在某一致死温度下杀灭一定浓度的对象菌所需要的加热时间为F值。 三者关系：D=(F/n)×10(121-T)/Z。 6.热加工对食品品质的影响，影响热加工时间的因素，热加工时间的推算方法？ 答：①质构（渗透膜的破坏、细胞间结构的破坏并导致细胞的分离）； ②颜色；③风味；④营养素。 因素：①食品中可能存在的微生物和酶的耐热性；②加热或杀菌的条件； ③食品的PH；④罐头容器的大小；⑤食品的物理状态。 要确定热加工时间就必须知道微生物或酶的耐热性及热传递率。？ 7.罐头加工过程中排气操作的目的和方法？ 答：排气的目的： （1）降低杀菌时罐内压力，防止变形、裂罐、胀袋等现象。 （2）防止好氧性微生物生长繁殖。 （3）减轻罐内壁的氧化腐蚀。 （4）防止和减轻营养素的破坏及色、香、味成分的不良变化。
食品酶学课程教学大纲 课程编号：10031540 课程名称：食品酶学/Food Enzymology 学时：24 学分：1.5 适用专业：食品质量与安全开课学期：第6学期 开课部门：化学与生物工程学院 先修课程：有机化学、生物化学、食品化学、微生物学 考核要求：考查 使用教材及主要参考书： 曹健主编，《食品酶学》，郑州大学出版社，2011年 彭志英主编，《食品酶学导论》，中国轻工业出版社，2009年 郭勇主编，《酶工程原理与技术》，高等教育出版社，2006。 郑宝东编著，《食品酶学》，东南大学出版社，2006年 周晓云主编，《酶学原理与酶工程》，中国轻工业出版社，2005 一、课程的性质和任务 课程性质：食品酶学为食品质量与安全专业的专业方向选修课，本课程主要从食品加工和保藏的角度介绍了酶学的基本理论和酶的实际应用；使学生对食品加工和保藏过程中由酶引起的理化性质变化有一个基本的、全面的了解。 课程任务：本课程主要内容包括酶学基本理论和酶在食品加工及保藏中的应用两部分，理论部分主要包括酶的分离纯化及动力学研究，应用部分主要介绍了酶在食品工业中的应用。另外，对近年来发展很快的固定化酶和酶在食品分析中的应用也作了较详细的介绍，并概述了有关酶的安全和毒理方面的问题。 二、教学目的与要求 通过本课程的学习，可使学生掌握食品级酶的性质、酶的作用规律，酶的结构和作用机理、酶的生物学功能及酶的应用等基本知识，了解国内外在食品酶学这一领域的研究内容、研究成果与研究进展，建立较为深刻的微生物学观点，形成科学的思维方式。
四、教学中应注意的问题 主要采用多媒体和传统教学相结合的教学手段，部分内容尝试讨论式教学模式。同时积极利用校外资源和设施（如工厂、科研机构等），鼓励社会参与，寻找社会支持。开展讲座、参观、访问、调查、观察等多种形式的酶工程活动，以拓宽学生的知识领域。 五、教学内容 第一章：绪论 1．基本内容 （1）食品酶学发展简史 （2）食品酶学发展趋势 （3）食品酶学研究内容 （4）食品酶学研究方法 （5）食品酶制剂工业发展概况 2．教学基本要求 掌握酶的概念、酶的分类与命名及各类酶的催化特点、酶的一般特征及酶学对食品科学的重要性。 3．教学重点难点 酶的概念、酶的分类与命名、酶的结构及作用特点。 4．教学建议 紧密结合生活实例，讲解与讨论结合，激发学生学习兴趣。 第二章：酶学基础理论 1．基本内容 （1）酶的结构与功能 （2）酶的作用机制 （3）酶的命名与分类
第一章 一、名词解释 1、食品化学 食品化学是从化学角度和分子水平上研究食品的化学组成、构造、理化性质、营养和平安性质以及它们在生产、加工、贮藏和运销过程中发生的变化和这些变化对食品品质和平安性影响的科学。 2、食品分析 是对食品中的化学组成及可能存在的不平安因素的研究和探讨食品品质和食品卫生及其变化的一门学科。 二、问答题 1、食品化学可分为哪些不同的类别. 按研究容的主要围：食品营养成分化学，食品色素化学，食品风味化学，食品工艺化学，食品物理化学和食品有害成分。 按研究对象和物质分类：食品碳水化合物化学，食品脂类化学，食品色素化学，食品风味化学，食品毒物化学，食品蛋白质化学，食品酶学，食品添加剂科学等等。 2、食品化学的研究容有哪些. ⏹①确定食品的组成、营养价值、平 安性和品质等重要性质； ⏹②食品贮藏加工中可能发生的各种 化学、生物化学变化； ⏹⑧上述变化中影响食品和其平安性 的主要因素； ⏹④研究化学反响的动力学和环境因 素的影响。 3、食品分析检验的容包括哪些. 〔一〕食品营养成分的检验 〔二〕食品添加剂的检验 〔三〕食品中有害、有毒物质的检验〔四〕食品新鲜度的检验 〔五〕掺假食品的检验 4、食品分析的方法有哪些. 〔一〕感官分析法 〔二〕理化分析法 〔三〕微生物分析法 〔四〕酶分析法 5、感官分析法包括哪些方法. 视觉鉴定、嗅觉鉴定、味觉鉴定、听觉鉴定、触觉鉴定 第二章 一、名称解释 1、自由水p8 2、结合水p9 3、水分活度 食品在密闭容器的水蒸汽压与在一样温度下的纯水的水蒸汽压的比值。水分活度表示食品中水分的有效浓度。 4、等温吸湿线： 指在恒定温度下，使食品吸湿或枯燥〔解吸〕，所得到的水分活度与含水量关系的曲线。 5、糖类 糖类的分子组成可用(H2O)m通式表示，也称为碳水化合物，是多羟基醛或酮及其衍生物和缩合物的总称。 6、焦糖化 7、淀粉的糊化p24 8、淀粉的老化p26 脂类p28、烟点p33、闪点p33、着火点p33、同质多晶p33、必需脂肪酸p31、脂肪的塑性p34、稠度p34、脂肪的起酥性p35、油脂的油性p35、油脂的粘性p35、 油脂的氢化p42 是通过催化加氢的过程使油脂分子中的不饱和脂肪酸变为饱和脂肪酸，从而提高油脂熔点的方法。 酯交换p42 酯和酸〔酸解〕、酯和醇〔醇解〕或酯和酯间进展的酰基交换作用， 蛋白质p43 蛋白质系数p44 氨基酸的等电点P46 蛋白质的功能性质p49 在食品加工、贮藏、销售过程中蛋白质对食品需要特征作出奉献的那些物理和化学性质。 蛋白质的变性p58 维生素p61 是活细胞为了维持正常生理功能所必需的、但需要极微量的天然有机物质的总称。二、填空题 用加热方法可除去的水是：自由水
论食品专业《食品酶学》课程的重要性 食品酶学是食品科学与工程领域的一门重要课程，对于培养学生的科学素养、提高食 品品质、改善食品工艺、推动食品产业发展，具有重要的意义和价值。本文将从理论和实 践两个方面，分别探讨食品酶学课程的重要性。 食品酶学课程的学习可以使学生掌握酶的基本原理和应用，培养学生的科学素养。酶 是一类具有生物催化活性的蛋白质，广泛存在于自然界的各个领域。食品酶学正是研究酶 在食品中的作用、特性和应用的学科。通过学习食品酶学，学生可以了解酶的构造、功能 及其催化机理，掌握酶在食品加工中的应用，如酶促反应的调控、酶工程在食品改良中的 应用等。这些知识不仅有助于学生在实际工作中解决食品加工中的技术问题，还有助于培 养学生的科学思维和实践能力。 食品酶学课程的学习可以提高食品品质，改善食品工艺。酶可以在食品加工过程中起 到催化作用，加快反应速率，提高食品品质。在乳品加工过程中，酶可以降低牛乳的黏度，改善乳品的流变性能，提高产品质量；在面包制作过程中，酶可以分解面粉中的淀粉和蛋 白质，改善面团的性质，使面包更加松软可口。在食品工艺上还可以通过调控酶的活性、 选择合适的酶剂量和反应条件，实现食品加工的节能、高效、环保。学习食品酶学课程可 以使学生了解食品酶学在提高食品品质、改良食品工艺方面的应用和潜力，并在实践中掌 握食品酶学的相关技术。 食品酶学课程还对食品产业的发展具有重要的推动作用。随着人们生活水平的提高和 消费需求的多样化，食品产业正不断发展壮大。而食品酶学作为食品科学与工程的重要分 支之一，与食品产业的发展密切相关。学习食品酶学课程可以使学生了解酶在食品产业中 的广泛应用和前景，例如在酒精生产、果汁澄清、酱油酿制等方面。学生还可以通过学习 食品酶学课程，了解食品酶学的最新研究进展和技术趋势，为未来的创新和发展提供基础 知识和思路。
食品酶学教学大纲 (Food enzymology) 学时数：32 学分数：2 适用专业：食品科学与工程（食品工程与营销方向） 一、课程的性质、目的和任务 食品酶学是食品科学与工程专业的一门必修学科基础课。内容包括酶的基本理论、酶的分离与提纯（酶的精制）和酶在食品工业中的应用等内容。酶在人类的生产和生活的各个领域的应用方兴未艾，尤其是在食品和食品添加剂生产方面的应用具有十分广阔而诱人的前景。掌握酶的基本理论、精制方法，将其更好地应用于食品工业的各个领域是本课程的主要任务。本课程的目的是将酶的基本知识以及酶在食品保鲜、食品酿造、淀粉类食品生产、蛋白类食品生产、果蔬类食品生产、食品添加剂生产中应用的新方法、新途径和新技术传授给食品科学与工程专业，使学生对酶的基本概念及其在食品工业中的应用有全面的了解和掌握。 二、课程教学的基本要求 以课堂讲授为主（理论部分由老师来讲解，应用部分由学生分别讲解，借此提高学生的各方面能力），使学生加深对抽象的概念和理论内容的理解，并能达到灵活运用。考试采用闭卷方式，避免死记硬背，加强学生对知识综合应用能力的考核。并且学生的平时表现在成绩考核中占有一定的比例。 本课程总学时数为32学时，2学分，在第6学期完成。 三、课程的教学内容、重点和难点 第一章酶的基本理论 一、食品酶学涵义 二、酶的分类和命名 三、酶的蛋白质本质 四、酶的活性部位及作用机理 第二章酶的分离纯化 一、酶活力测定 二、酶溶液的制备 三、酶分离纯化的基本过程 （一）分离纯化方法的选择 （二）分离纯化过程中的一些数据的处理 （三）结晶 （四）酶的制剂与保存
第三章固定化酶 一、固定化酶的优点 二、酶的固定方法 三、固定化酶动力学 四、固定化多酶体系 第四章酶反应器和酶传感器 一、酶反应器 （一）生物反应器的概述 （二）固定化酶反应器的类型及特点 （三）对固定化酶反应器的选择 （四）固定化酶反应器的操作 二、酶传感器 （一）生物传感器的概述 （二）酶传感器的结构与工作原理 （三）酶传感器的制备及性能 第五章酶在食品工业中的应用 一、酶在淀粉类食品生产中的应用 二、酶在食品酿造工业中的应用 三、酶在蛋白类食品生产中的应用 四、酶在乳品方面的应用 五、酶在果蔬类食品生产中的应用 六、酶在食品添加剂生产中的应用 七、酶在焙烤食品工业中的应用 第六章酶与食品卫生和安全的关系 一、酶与食品卫生和安全的一般关系 二、酶作用产生有毒的和不利于健康的物质 三、酶作用导致食品中营养组分的损失 四、酶作用的解毒反应
论食品专业《食品酶学》课程的重要性 1. 引言 1.1 食品专业《食品酶学》课程的重要性 学习食品酶学课程还可以帮助我们更好地把握食品质量和安全的 关键因素，及时发现和解决在食品生产中可能存在的问题。在食品行 业竞争日益激烈的背景下，掌握食品酶学的知识和技能显得尤为重要。食品专业《食品酶学》课程的重要性不言而喻，它为食品专业学生提供了一个广阔的发展空间，有助于他们在未来的职业生涯中取得成功。 通过深入学习食品酶学，可以更好地适应食品工业的需求，为自己的 未来发展打下坚实的基础。 2. 正文 2.1 酶在食品生产中的作用 食品酶在食品生产中发挥着关键的作用。酶是一种生物催化剂， 能够加速化学反应的进行。在食品生产中，酶可以帮助食品加工过程 更加高效和节约成本。 酶能够促进食品的消化和吸收。在面包的制作过程中，面团中的 酵母酶可以分解淀粉为可溶性糖，使得面团发酵。这不仅增加了面包 的口感和香味，还能够提高面包的营养价值。
酶也可以改善食品的质地和口感。在奶酪生产中，凝乳酶能够促进乳蛋白的凝固，形成奶酪的特有口感和风味。在果汁生产中，果胶酶可以帮助果汁澄清，提高口感。 酶还可以在食品保存和防腐中发挥作用。一些酶可以抑制细菌和霉菌的生长，延长食品的保鲜期。在酿酒过程中，酵母酶可以将糖分解为酒精，这种发酵过程也能起到防腐的作用。 食品酶在食品生产中有着不可替代的作用。通过学习食品酶学的基本理论与知识，食品专业学生能够更好地理解食品生产过程，提高食品生产的效率和品质。【字数达到要求，内容完整】。 2.2 食品酶学的基本理论与知识 食品酶学是食品科学中的一个重要分支，主要研究在食品生产、加工和储藏过程中，酶在化学反应中的作用机制以及调控。食品酶学的基本理论主要包括酶的分类、结构和功能等方面的知识。 酶是一种特殊的蛋白质，可以催化化学反应的进行，而不参与反应本身。酶按照作用方式不同可分为氧化酶、还原酶、水解酶等多种类型。酶的结构具有高度的立体特异性，只有特定的底物才能与其结合并发生反应。酶的功能包括促进代谢、调节生理功能等多个方面。 食品酶学还包括酶在不同条件下的活性和稳定性，酶活性受pH、温度、离子强度等因素的影响。了解这些基本理论和知识对于食品工业中的酶的选择、优化反应条件、提高生产效率都具有重要意义。