一、简述根据MS/MS 进行蛋白质鉴定（注意不是多肽）的过程。
答：这种仅通过二级质谱图来鉴定多肽的方法又称为De novo Sequencing 。 PSM （Peptide-Spectral Match ）肽谱匹配
根据下图说明，在从多肽推断蛋白的时候是如何应用奥卡姆剃刀法则的，如何评价应用该法则获得的蛋白质鉴定结果？
答：如果你有两个理论，它们都能解释观测到的事实，那么你应该使用简单的那个，直到发现有直接的证据支持更为复杂的那个理论。找到最少的一组蛋白，包含鉴定到的全部多肽序列。拥有更多高可信度多肽的蛋白的可信度最高；选择至少有两个肽的蛋白，或者保留单肽鉴定的蛋白，但要求这个肽具有极高的可信度；可用反相数据库方法估计Protein FDR，也可用其它基于概率的方法，Protein FDR通常大于peptide FDR。
2005思考题 1.经典生物化学和当代生物化学在研究着重点上有何区别？这与研究技术的发展和学科发展的历史背景有何联系？ 2、糖类物质主要有哪些功能？ 3、为什么糖类物质也被认为是重要的信息分子？ 4、糖肽连键的类型有哪些？连接方式怎样？ 5、举例具体说明糖蛋白中寡糖链的生物学作用。 6、蛋白质结构的相关概念。 7、蛋白质序列分析的基本战略和一般方法步骤是什么？ 9、简述蛋白质一级结构研究方法的发展，比较这些方法优缺点。 10、从蛋白质一级结构分析能得到哪些信息？ 11、何为蛋白质的超二级结构和结构域？这两个分级何实际意义？ 12、什么是锌指结构和亮氨酸拉链结构？有何作用？ 13、球蛋白的结构有哪些基本特征？ 14、蛋白质变性、复性的相关内容。 15、任举一例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸序列。 16、什么是分子伴侣？为什么蛋白质的捲曲过程的研究是当前蛋白质化学研究的前沿？ 17、蛋白质分离相关技术的基本原理及应用。、 18、近二十年酶学概念有何新发展？酶活性RNA和抗体酶的研究有何意义？ 19、阐明酶活性中心的概念，哪些方法可研究酶的活性中心？酶定点突变有何理论意义及实用价值。 20、举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂。研究抑制作用的理论意义及实际意义何在？ 21、酶反应动力学及各参数的含义 22、细胞内信号分子有哪些？哪些是胞内信使？哪些是胞间信使？ 举二例说明它们的生理功能。 23、何谓受体？简要说明G蛋白偶联受体介导的信号通路有何特点。 24、何谓蛋白质的可逆磷酸化？研究它有何意义？ 25．近二十年来RNA研究有哪些进展？
2004思考题及答案 1、糖类物质主要有哪些功能？ 糖类是细胞中非常重要的一类有机化合物。概括起来主要有以下几个方面： 1) 作物生物体的结构成分植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶物质等，这些物质构成植物细胞壁的主要成分。属于杂多糖的肽聚糖是细胞壁的结构多糖。昆虫和甲壳类的外骨骼为壳多糖。 2) 作为生物体内的主要能源物质糖在生物体内（或细胞内）通过生物氧化释放出能量，供生命活动的需要。 3)在生物体内转变为其他物质有些糖是重要的中间代谢物，糖类物质通过这些中间物为合成其他生物分子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。 4) 作为细胞识别的信息分子糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖。它们的糖链可能起着信息分子的作用，近年的研究表明细胞识别包括粘着、接触抑制和归巢行为，免疫保护（抗原与抗体），代谢调控（激素与受体），受精机制，形态发生、发育、癌变、衰老、器官移植等，都与糖蛋白的糖链有关。 2、为什么糖类物质也被认为是重要的信息分子？ 答：糖蛋白的糖链可能起着信息分子的作用。 （1）糖蛋白的N－糖链参与新肽链的折叠，维持蛋白质的正确构象。如寡聚蛋白质中的糖链能影响亚基的缔合，糖链所起的作用可能是：维持亚基的正确构象；亚基间通过糖链相互识别而发生缔合。 （2）糖链参与分子识别和细胞识别。血循环中的糖蛋白的清除就是利用糖链或唾液酸作为糖蛋白在循环中已待了多久的标示物；糖链参与精卵识别受精过程；糖链参与细胞粘着。 （3）糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质，糖链作为缀合蛋白质的辅基。而糖蛋白中的糖链序列是多变的，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。由少数单糖组成的寡糖键，就能形成很多个异构体，例如4种不同的单糖可形成36864个四糖异构体。因此，糖类物质也被认为是重要的信息分子。 3、糖肽连键的类型有哪些？连接方式怎样？ 答：糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链的氨基酸残基以多种形式共价连接，形成的连键称为糖肽键。糖肽键主要有两种类型：N－糖肽键和O－糖肽键。 1)N－糖肽键N－糖肽键是指β－构型的N－乙酰葡糖胺（GlcNAc）异头碳与天冬酰胺（Asn）的γ－酰胺N原子共价连接而成的N－糖苷键。该连键对弱碱稳定，但在沸腾的1mol/L NaOH条件下则容易被水解。 2)O－糖肽键O－糖肽键是指单糖的异头碳与羟基氨基酸的羟基O原子共价结合而成的O－糖苷键。这类键包括： a. N－乙酰半乳糖胺（GalNAc）与丝氨酸（Ser）或苏氨酸（Thr）缩合形成的O－糖肽键。这类O－糖肽 键的特点是对碱不稳定，在碱性溶液中易发生β－消去反应。 b.半乳糖与羟赖氨酸（Hyl）形成的O－糖肽键。这种键几乎只存在于胶原蛋白中。β－Gal－（1→O）－ Hyl连键对碱稳定。 c. L－呋喃阿拉伯糖与羟脯氨酸（Hyp）形成的O－糖肽键。它们的特点也是对碱稳定。 3) 糖肽连接方式，还有几种不常见的类型，如与半胱氨酸（Cys）连接的糖肽键（Gal-Cys，Glc-Cys），与天冬氨酸(Asp)的侧链羧基形成的糖肽键等。 4、举例具体说明糖蛋白中寡糖链的生物学作用？ 1) 糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用①糖蛋白N－糖链参与新生肽链的折叠，维持蛋白质的正确构象已为不少事实所证实。例如，用基因定点突变方法获得的去糖基化α1－抗胰蛋白酶不能折叠成正确的构
生物化学思考题 蛋白质 1、蛋白质含量的测定方法有哪些？ 答：蛋白质含量的测定方法主要有： （1）凯氏定氮法： 蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25 （2）紫外比色法 （3）双缩脲法 （4）Folin—酚法 （5）考马斯亮兰G—250比色法 2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位? 答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位： （1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。 （2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。 （3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。 3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。 计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。 4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。 答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为： （1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。 （2）拆分蛋白质分子的多肽链。 （3）断开链内二硫键。 （4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。 （5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。 （6）裂解多肽成小的肽段。 （7）测各肽段的氨基酸序列。 （8）重建完整多肽链的一级结构。 （9）确定二硫键的位置。 5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?
答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。 6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6? 氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中，pH从7下降到6，说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子，为了使该氨基酸达到等电点，只有加些酸，因此氨基酸的等电点小于6。 7、一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化? 随着蛋白质相对分子质量的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质相对分子质量的增加，表面积随r2的增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。 8、维持蛋白质一、二、三、四级结构的键或力是什么? 答：维持蛋白质一级结构的键或力主要为肽键，还有二硫键。 维持蛋白质二级结构的键或力主要为氢键，其次为二硫键。 维持蛋白质三、四级结构的键或力主要为疏水键，其次为氢键、盐键和范德华力。 9、沉淀蛋白质的方法主要有哪些? 答：沉淀蛋白质的方法主要有： （1） PI法。 （2）盐析法。 （3）有机溶剂沉淀法。 （4）重金属盐沉淀蛋白质。 （5）生物碱、有机酸试剂沉淀蛋白质。 （6）加热变性沉淀法。 （7）抗体对蛋白质的沉淀。 10、蛋白质二级结构以什么为基础，有哪些主要形式? 答：蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。其主要形式有： （1）α-螺旋（α- Helix） （2）β-折叠（β- pleated sheets）
分子生物学思考题 一、总论：人类基因与基因组学 1、人类基因组计划的精髓是什么？ 答案一：人类基因组计划的精髓是人类基因组图谱，包括遗传图谱、物理图谱、序列图谱、转录图谱。 1)遗传图谱：又称连锁图谱，是以具有遗传多态性的遗传标记为“路标”，以遗传学距离为图距的基因组图。遗传图谱的建立为基因识别和完成基因定位创造了条件。 2)物理图谱：指有关构成基因组的全部基因的排列和间距的信息。绘制物理图谱的目的是把有关基 因的遗传信息及其在每条染色体上的相对位置线性而系统地排列出来。 3)序列图谱：指测定每条染色体的DNA序列，通过DNA序列可以直接推出基因结构、定位已知基因、研究基因起源。 4)转录图谱：指在识别基因组所包含的蛋白质编码序列的基础上绘制的结合有关基因序列、位置及 表达模式等信息的图谱。通过这张图可以了解某一基因在不同时间不同组织、不同水平的表达；也可以了解一种组织中不同时间、不同基因中不同水平的表达，还可以了解某一特定时间、不同组织中的不同基因不同水平的表达。 答案二：人类基因组计划（Human Genome Project, HGP）是一项规模宏大，跨国跨学科的科学探索工程。其宗旨在于测定组成人类染色体（指单倍体）中所包含的30亿个碱基对组成的核苷酸序列，从而绘 制人类基因组图谱（包括遗传图谱、物理图谱、序列图谱、转录图谱），并且辨识其载有的基因及其序列，达到破译人类遗传信息的最终目的。基因组计划精髓在于让人类解码生命、了解生命的起源、了解生命体生长发育的规律、认识种属之间和个体之间存在差异的起因、认识疾病产生的机制以及长寿与衰老等生命现象、为疾病的诊治提供科学依据。 1)草图，许多疾病相关的基因被识别； 2)SNP（人与人之间的区别），草图提供了一个理解遗传基础和人类特征进化的框架。 3)草图后，研究人员有了新的工具来研究调节区和基因网络。 4)比较其它基因组可以揭示共同的调控元件，和其他物种共享的基因的环境也许提供在个体水平之 上的关于功能和调节的信息。 5)草图同样是研究基因组三维压缩到细胞核中的一个起点。这样的压缩可能影响到基因调控； 6)在应用上，草图信息可以开发新的技术，如DNA芯片、蛋白质芯片，作为传统方法的补充，目前，这样的芯片可以包含蛋白质家族中所有的成员，从而在特定的疾病组织中可以找到那些是活跃的。 2、如何应用人类基因组基础研究辅助临床医学？ 答案一：人类疾病相关的基因是人类基因组中结构和功能完整性至关重要的信息。对于单基因病，采用“定位克隆”和“定位候选克隆”的全新思路，导致了亨廷顿氏舞蹈症、遗传性结肠癌和乳腺癌等一大批单 基因遗传病致病基因的发现，为这些疾病的基因诊断和基因治疗奠定了基础。对于心血管疾病、肿瘤、糖尿病、神经精神类疾病、自身免疫性疾病等多基因疾病是目前疾病基因研究的重点。健康相关研究是HGP 的重要组成部分，自1997年相继提出：“肿瘤基因组解剖计划”“环境基因组学计划”。 同时，基因诊断、基因治疗和基于基因组知识的治疗、基于基因组信息的疾病预防、疾病易感基因的识别、风险人群生活方式、环境因子的干预也为疾病诊断治疗提供重大变革。
绪论 一名词解释 新陈代谢生物化学 二．思考题 1.生物化学与人们的生产和生活的关系 2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学 一．名词解释 1.两性离子 2.必需氨基酸 3.等电点 4.稀有氨基酸 5.非蛋白质氨基酸 6.构型 7.蛋白质的一级结构 8.构象 9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用 二．思考题 1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构? 2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系? 3.蛋白质的a螺旋结构有何特点? 4.蛋白质的β折叠结构有何特点? 5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。 6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变? 7.简述蛋白质变性作用的机制。 8.蛋白质有哪些重要生物功能。 9．氨基酸的缩写符号与结构式。 第二章核苷酸和核酸 一．名词解释 DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm 二．思考题 1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？ 2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？ 3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？ 4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？ 6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？ 7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？ 11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？ 12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？ 13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。 第三章酶化学 一．名词解释
分子生物学第五章作业 1、哪些重要的科学发现和实验推动了DNA重组技术的产生及发展？ 答：近半个世纪来，分子生物学主要取得了三大成就：第一，20世纪40年代确定了遗传信息的携带者，即基因的分子载体是DNA而不是蛋白质，解决了遗传的物质基础问题；第二，50年代提示了DNA分子的双螺旋结构模型和半保留复制机制,解决了基因的自我复制和世代交替问题；第三，50年代末至60年代，相继提出了“中心法则”和操纵子学说,成功地破译了遗传密码，充分认识了遗传信息的流动和表达。 但事实上，DNA分子体外切割与连接技术及核苷酸序列分析技术的进步直接推动了重组DNA技术的产生和发展。其中，限制性内切核酸酶和DNA连接酶等工具酶的发现和应用是现代生物工程技术史上最重要的事件。DNA重组技术的产生及发展过程中比较重要的科学发现和实验如下： 1957年A.Kornberg从大肠杆菌中发现了DNA聚合酶I。 1965年S. W. Holley完成了酵母丙氨酸tRNA的全序列测定；科学家证明细菌的抗药性通常由"质粒"DNA所决定。 1967年年世界上有五个实验室几乎同时宣布发现了DNA连接酶。 1970 年H.O.Smith，K.W.Wilcox和T.J.Kelley分离了第一种限制性核酸内切酶。 H.M.Temin和D.Baltimore从RNA肿瘤病毒中发现反转录酶。 1972-1973 年H.Boyer，P.Berg等人发展了DNA重组技术，于72年获得第一个重组DNA分子，73年完成第一例细菌基因克隆。 1978 年首次在大肠杆菌中生产由人工合成基因表达的人脑激素和人胰岛素。 1981 年R. D. Palmiter和R. L. Brinster获得转基因小鼠；A. C. Spradling和G. M. Rubin得到转基因果蝇。 1982 年美、英批准使用第一例基因工程药物--胰岛素；Sanger等人完成了入噬菌体48,502bp全序列测定。 1983 年获得第一例转基因植物。 1984 年斯坦福大学获得关于重组DNA的专利。 1986 年GMO首次在环境中释放。 1989 年DuPont公司获得转肿瘤基因小氧--"Oncomouse"。 1996 年完成了酵母基因组(1.25×107bp)全序列测定。 1997 年英国爱丁堡罗斯林研究所获得克隆羊。 2001 年完成第一个人类基因组全序列测定。 2004 年中国科学家完成家蚕基因组全序列测定。 2、如何理解PCR扩增的原理及过程？ 答：（1）PCR的基本原理 首先将双链DNA在临近沸点的温度下加热分离成两条单链DNA分子，然后以单链DNA为模板，并利用反应物中的四种脱氧核苷酸合成新的DNA互补链。
第一章绪论 1．染色体具有哪些作为遗传物质的特征？ 答：①分子结构相对稳定； ②能够自我复制，使亲子代之间保持连续性； ③能够指导蛋白质的合成，从而控制整个生命过程； ④能够产生可遗传的变异。 。 2.什么是核小体？简述其形成过程。 答：由DNA和组蛋白组成的染色质纤维细丝是许多核小体连成的念珠状结构。核小体是由H2A,H2B,H3,H4各两个分子生成的八聚体和由大约200bp的DNA组成的。八聚体在中间，DNA分子盘绕在外，而H1则在核小体外面 核小体的形成是染色体中DNA压缩的第一阶段。在核小体中DNA盘绕组蛋白八聚体核心，从而使分子收缩至原尺寸的1/7。200bpDNA完全舒展时长约68nm,却被压缩在10nm的核小体中。核小体只是DNA压缩的第一步。 核小体长链200bp→核酸酶初步处理→核小体单体200bp→核酸酶继续处理→核心颗粒146bp 3简述真核生物染色体的组成及组装过程 答：组成：蛋白质+核酸。 组装过程：1，首先组蛋白组成盘装八聚体，DNA缠绕其上，成为核小体颗粒，两个颗粒之间经过DNA连接，形成外径10nm的纤维状串珠，称为核小体串珠纤维；2，核小体串珠纤维在酶的作用下形成每圈6个核小体，外径30nm 的螺线管结构；3，螺线管结构再次螺旋化，形成超螺旋结构；4，超螺线管，形成绊环，即线性的螺线管形成的放射状环。绊环在非组蛋白上缠绕即形成了显微镜下可见的染色体结构。 4. 简述DNA的一,二,三级结构的特征 答：DNA一级结构：4种核苷酸的的连接及排列顺序，表示了该DNA分子的化学结构 DNA二级结构：指两条多核苷酸链反向平行盘绕所生成的双螺旋结构 DNA三级结构：指DNA双螺旋进一步扭曲盘绕所形成的特定空间结构 6简述DNA双螺旋结构及其在现代分子生物学发展中的意义 (1)DNA双螺旋是由两条互相平行的脱氧核苷酸长链盘绕而成的,多核苷酸的方向由核苷酸间的磷酸二酯键的走向决定，一条是5---3，另一条是3-----5。（2）DNA双螺旋中脱氧核糖和磷酸交替连接，排在外侧，构成基本骨架，碱基排列在内侧（3）其两条链上的碱基通过氢键相结合，形成碱基对 意义：该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是20世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。
生物化学思考题 一、1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。 2.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 3. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。 4. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。5．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。 6．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。 7. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 8. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位。 9. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。这种抑制作用叫竞争性抑制作用。 10. 变构调节：某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 11. 化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。 12. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 13. 糖酵解: 在无氧或缺氧的情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸的过程. 14．糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程.是体内糖代谢最主要途径. 15．糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 16. 巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。 17. 脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 18．酮体：脂肪酸在肝中氧化分解产生的特有的中间产物，包括乙酰乙酸.β-羟丁酸和丙酮。19．呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链（respiratory chain）, 又称为电子传递链（electron transfer chain）。 20．氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的过程叫作氧化磷酸化（oxidative phosphorylation），又称为偶联磷酸化。是ATP生成的主要方式。 21. 磷氧比值（P/O）：P/O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。 22. 氨基酸代谢库：食物蛋白经消化吸收的氨基酸与组织蛋白降解产生的氨基酸混在一起，
蛋白质营养思考题 一、名词解释： 必需氨基酸：动物体内不能合成或合成数量与速度不能满足需要，必须由饲料供给的氨基酸。限制性氨基酸：与动物需要量相比，饲料（粮）中含量不足的氨基酸。 蛋白质饲料：干物质中粗蛋白质含量超过20%,纤维素含量低于18%的饲料. 〖多肽〗含10-50个氨基酸残基的蛋白质。 〖寡肽〗含2-10个氨基酸残基的蛋白质。 蛋白质周转代谢：动物机体合成新的蛋白质时，老的组织蛋白质在不断更新，被更新的组织蛋白质降解成氨基酸，进入机体氨基酸代谢，相当一部分又可重新合成蛋白质。 氨基酸拮抗：由于某种氨基酸含量过高而引起另一种或几种氨基酸需要量提高，这就称为氨基酸拮抗作用。 美拉德反应：肽链上的某些游离氨基酸特别是赖氨酸的ε-氨基与还原糖的醛基发生反应，生成一种棕褐色的氨基糖复合物。 氮素循环：饲料蛋白质在瘤胃微生物的作用下降解成氨，经瘤胃吸收入门静脉，进入肝脏合成尿素，经唾液和血液返回瘤胃再利用，这种氨和尿素的合成和不断循环称∽。 过瘤胃蛋白：饲料中没有被微生物降解，完整通过瘤胃进入真胃、小肠的那部分蛋白。 非必需氨基酸：可不由饲料提供，动物自身合成可以满足需要的氨基酸。 理想蛋白：饲料蛋白质中的氨基酸比例与动物所需要（生长、妊娠、泌乳、产蛋等）的氨基酸比例完全一致，氨基酸既没有过多造成脱氨基供能，又没有给量不足影响动物所需的蛋白质合成。 可消化氨基酸：可消化氨基酸是指食入的饲料蛋白质经消化后被吸收的氨基酸。 二填空： 1．饲料中的粗蛋白除了包括真蛋白质外，还包括（B）。 A.氨基酸 B.非蛋白氮 C.葡萄糖 D.纤维素 2．粗蛋白是饲料分析中用以估计饲料中一切含氮物质的指标，它包括了真蛋白和非蛋白氮。 3．含硫氨基酸包括：蛋氨酸，胱氨酸，半胱氨酸。 4．凡是动物体内不能合成，或者合成的数量少，合成的速度慢，不能满足动物的需要而必须由饲料中提供的氨基酸叫必需氨基酸。 5．使用禾谷类及其它植物性饲料配制家禽饲料时，（A）常为第一限制性氨基酸。 A.蛋氨酸 B.赖氨酸 C.色氨酸 D.苏氨酸 6．使用禾谷类及其它植物性饲料配制猪饲料时，（B）常为第一限制性氨基酸。 A.蛋氨酸 B.赖氨酸 C.色氨酸 D.苏氨酸 7．用凯氏定氮法测定某饲料原料的含氮量为4%，则该饲料原料的粗蛋白含量为（C）。A.4% B.6.25% C.25% D.40% 8．非反刍动物小肠蛋白质来源于饲料，内源分泌物；反刍动物小肠蛋白质来源于过瘤胃蛋白，微生物蛋白，内源分泌物。 9．在蛋白质质量的评定方法中，动物体利用的氮占吸收氮的百分比叫作（A）。 A.蛋白质的生物学价值 B.蛋白质效率比 C.可消化粗蛋白 D.化学比分 10．通常（）称为生长性氨基酸，（）称为生命性氨基酸？ （1）赖氨酸；（2）苏氨酸；（3）精氨酸；（4）蛋氨酸 11．支链氨基酸包括：，和3种；（亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸） 12.在氨基酸中，，和3种氨基酸具有部分代替或节约氨基酸的作用，常称为半必需氨基酸。（丝氨酸，胱氨酸，酪氨酸）
《基因组学与蛋白质组学》课程教学大纲 学时： 40 学分：2.5 理论学时： 40 实验学时：0 面向专业：生物科学、生物技 术课程代码：B7700005先开课程：生物化学、分子生物 学课程性质：必修/选修执笔人：朱新 产审定人： 第一部分：理论教学部分 一、课程的性质、目的和任务 《基因组学与蛋白质组学》是随着生物化学、分子生物学、结构生物学、晶体学和计算机技术等的迅猛发展而诞生的，是融合了生物信息学、计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。是当今生命科学研究的热点与前沿领域。由于基因组学与蛋白质组学学科的边缘性，所以本课程在介绍基因组学与蛋白质组学基本基本技术和原理的同时，兼顾学科发展动向，讲授基因组与蛋白组学中的热点和最新进展，旨在使学生了解现代基因组学与蛋白质组学理论的新进展并为相关学科提供知识和技术。 二、课程的目的与教学要求 通过本课程的学习，使学生掌握基因组学与蛋白质组学的基本理论、基础知识、主要研究方法和技术以及生物信息学和现代生物技术在基因组学与蛋白质组学上的应用及典型研究实例，熟悉从事基因组学与蛋白质组学的重要方法和途
径。努力培养学生具有科学思维方式、启发学生科学思维能力和勇于探索，善于思考、分析问题的能力，激发学生的学习热情，并通过学习提高自学能力、独立思考能力以及科研实践能力，为将来从事蛋白质的研究奠定坚实的理论和实践基础。 三、教学内容与课时分配 第一篇基因组学 第一章绪论（1学时） 第一节基因组学的研究对象与任务； 第二节基因组学发展的历程； 第三节基因组学的分子基础； 第四节基因组学的应用前景。 本章重点： 1. 基因组学的概念及主要任务； 2. 基因组学的研究对象。 本章难点： 1.基因组学的应用及发展趋势； 2.基因组学与生物的遗传改良、人类健康及生物进化。 建议教学方法：课堂讲授和讨论 思考题： 查阅有关资料，了解基因组学的应用发展。 第二章人类基因组计划（1学时） 第一节人类基因组计划的诞生； 第二节人类基因组研究的竞赛； 第三节人类基因组测序存在的缺口； 第四节人类基因组中的非编码成分； 第五节人类基因组的概观； 第六节人类基因组多样性计划。 本章重点：
各章思考题及答案 一糖类化学 糖蛋白中的寡糖链有些什么功能？ 糖蛋白的种类繁多，功能也十分广泛。一般来说，糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解，而延长其生物半衰期。此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。一些属于糖蛋白的酶，其寡糖链结构可影响酶的活性。许多激素为糖蛋白，其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。存在于细胞表面的糖蛋白，其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。 二脂类化学 试述生物膜的两侧不对称性。 生物膜的不对称性表现在： a) 磷脂成分在膜的两侧分布是不对称的。 b) 膜上的糖基（糖蛋白或糖脂）在膜上分布不对称，在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。 c) 膜蛋白在膜上有明确的拓扑学排列。 d) 酶分布的不对称性。 e) 受体分布的不对称性。 膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。 三蛋白质化学 1 某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6? 氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中，pH从7下降到6，说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子，为了使该氨基酸达到等电点，只有加些酸，因此氨基酸的等电点小于6。 2 一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10 000到100 000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化? 随着蛋白质相对分子质量的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质相对分子质量的增加，表面积随r2的增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。 3 从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么? 当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键，因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种
蛋白质思考题总汇 蛋白质化学思考题总汇 绪论 基因组，蛋白质组，功能基因组 为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？ 蛋白质一级结构 1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。 2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。 3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系. 蛋白质的空间结构 1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.613螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、 2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键. 3、二级结构的类型有哪些？ 4、举例说明5种motif的结构特征。 蛋白质的分离纯化 1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。 2.如何理解分子筛分离pr的原理。 3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。 4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？ 5.常用的选择性吸附剂有哪几种？ 6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？ 7.测定pr分子量有哪些方法？ 8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。 9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。
10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。 蛋白质转运和修饰 1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。 2、蛋白质的修饰包括哪些内容。 3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。 4、受体介导的内化的生物学意义。 5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。 6、如何理解小泡介导的蛋白质转运的“生物膜不对称性”的意义。 7、简述SRP介导的蛋白质转运。 免疫球蛋白 1、Ig, V区，C区，抗原决定族，D基因，J基因，超变区(补体决定区，CDR),类别转换(CH启换)，12－23bp规则，茎环结构，Fab,Fc,去环缺失模式，Ig的分类与重链。 2、描述Ig四链单位的分子特征(结构域，功能域)。 3、如何根据Ig分子的V区和C区的结构变化，将Ig分子的变异体分成类、亚类、型、亚型、群和亚群。 4、如何从基因水平上解释Ig的多样性。 脂蛋白 1、名词及符号： LP,Apo,TG,FC,PL,CM,VLDL,LDL,HDL,IDL,HL,LPL,LCAT,LTP;郭清作用，增加调节。 2、简述一种脂蛋白受体的分子结构特征。 3、主要脂蛋白的密度分类、电泳分类、功能及缩写符号间的关系。 4、Apo可分哪些大类。 5、CM,VLDL,LDL,HDL代谢的基本情况及其相互关系
1.蛋白质组学概念？ 蛋白质组学是以蛋白质组为研究对象，从蛋白质整体水平上来认识生命活动规律的科学。 2.蛋白质分离纯化的基本原则？ （1）获得尽可能多的样品蛋白 （2）不同的制备方法配合使用 （3）制备的方法与后续研究相结合 3.细胞破碎的方法有哪些？ （1）温和裂解方法：冻融，渗透，去污剂，酶消化法，匀浆法 （2）强烈裂解方法：超声波，玻璃珠，研磨法 4.蛋白质裂解液使用还原剂、去污剂及变性剂的作用分别是什么，熟悉经常用到的试剂？ （1）去污剂：有助于溶解膜蛋白质，并有助于膜蛋白质与脂类的分离。常用的有离子型去污剂（SDS），非离子型去污剂（TritonX-100），两性离子去污剂(CHAPS)。 （2）变性剂：通过改变溶液中的氢键结构使蛋白质充分伸展，将其疏水中心完全暴露，降低接近疏水残基的能量域。常用的有尿素和硫脲。 （3）还原剂：用于还原二硫键或防止蛋白质氧化，增加蛋白质的溶解性。常用的有具游离巯基的β－巯基乙醇（β－ME），二硫苏糖醇（DTT）和不带电荷的三丁基膦（TBP）。 5.蛋白质裂解液中加入两性电解质的作用是什么？ （1）起载体作用 （2）捕获样品中的少量盐分，从而保证蛋白质的溶解性 6.影响样品制备的干扰物质有哪些？ （1）盐（NaCl） （2）离子去污剂（SDS） （3）核酸、脂类及多聚糖 （4）酚类复合物 （5）不溶物质 7.实验时去除植物材料中酚类物质的方法是什么？ （1）还原状态：通过氢键与蛋白结合；处理方法：添加PVPP，形成多酚物（2）氧化状态（醌）：发生共价结合；处理方法：添加还原剂 (DTT, 抗坏血酸, 亚硫酸盐) 8.凝胶的分子筛效应？ 凝胶分离不同分子量大小的分子的特性称为分子筛效应。 9.双向电泳第一向进行胶条水化时的两种方式是什么？各有什么特点？ （1）主动水化：低电压可以让高分子量的蛋白更好地进入胶条 （2）被动水化：蛋白自然地进入胶条；用于高盐浓度的蛋白样品；水化后, 在电极处使用滤纸片除盐，如果在水化前使用滤纸片会导致蛋白被吸附在滤纸片上10.双向凝胶电泳的基本原理？ 2D-SDS-PAGE是两种分离方法的结合 （1）根据等电点用IEF分离蛋白质 （2）在聚丙烯酰胺凝胶上电泳进一步分离聚焦的蛋白质根据等电点的不同，第二向电泳根据分子质量的不同分离蛋白质
《蛋白质》思考题 二、判断题 1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。√ 2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。 3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。 4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。 5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。 ６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。 ７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。 8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。 9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。 10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。√ 11、蛋白质都具有四级结构。 12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。√ 13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。√ 14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。√ 15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。 16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。√ 17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。 18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √ 19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。 20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。 三、填空题 1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和His 。 2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。 3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。 4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。 5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。 6、两分子氨基酸脱水缩合成二肽，多个氨基酸分子间脱水成多肽，其中含有氨基的一端叫 N末端，含有羧基的一端叫 C末端。 7、使蛋白质沉淀常用的盐试剂有硫酸铵、硫酸钠、和氯化钠。 8、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的pH须大于蛋白质的pI，当用生物碱试剂沉淀蛋白质时，溶液的pH则须小于蛋白质的pI。 9、血浆清蛋白的pI=4、6，在血液中带负电荷，置入电场中向阳极移动。 10、蛋白质分子直径一般在 1-100 nm之间，同时又带有许多亲水基团，所以蛋白质溶液 是一种胶体溶液。 11、蛋白质空间结构被破坏，不对称性增加，粘度随之增大。 12、按蛋白质的分子形状可将其分为球状和纤维状两大类。按照化学组成成分可分为单纯蛋白质和结合蛋白质，可溶性蛋白质分为清蛋白、球蛋白质、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白和硬蛋白七个小类。
《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词： 氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基； 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？ 答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？ 答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理； 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。0),在pH 5。0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。0； 答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4。9＜环境pH 6。0,带负电荷,向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动; α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。0，带负电荷，向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解. 蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮)短时间作用蛋白质。 （2)不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
生物化学复习思考题答案2022 一、是非题 1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。 对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。错，肽键有部分双键性质 4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。错，氢键一般保藏在蛋白质的非 极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。对 6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大 的后下来。错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。错，只是高级 结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。功能相同 但结构不同 9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近， 而在空间结构上却处于相近位置。对 10.Km值随着酶浓度的变化而变化。错 11.酶的最适温度是酶的特征常数。错，不是酶的特性常数 12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。错，C-N连 接 13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。错，是A-T对先分开 14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。对，增色效应
15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。错，是互 补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量 相等。对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。对，核酸是 信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体 供能的主要途径。错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖 20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。对 21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。错，三步22.糖 的有氧氧化是在线粒体中进行的。错，胞液和线粒体 23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。错， 奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热 的形式被散失。对25.脱氧核糖核苷在它的糖环3’位置上不带羟基。错，在2’位置 26.在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。错，真核细胞是，原核生物的DNA结合蛋白称类组蛋白或非组蛋白。 27.所有核酸的复制都是由互补碱基的配对指导的。对 28.因为所有已知的DNA聚合酶都是按5’→3’方向催化DNA的延长，所以必然还有一种未被发现的酶，它能按3’→5’方向催化复制第二股 链使之延长。错 29.由于tRNA的二级结构都很相似，因而它能作为任何氨基酸的载体。错，氨酰tRNA合成酶的专一性决定了特定氨基酸与tRNA结合 30.蛋白质生物合成时，DNA可以作为模板将信息传递给蛋白质。错，是mRNA31.第一个获得结晶的酶是脲酶。对