一、填空
1）蛋白质的形成分两个阶段，第一阶段是：；第二阶段是，其中第二阶段目前尚不清楚其机制。
2）蛋白质修饰的化学途径包括和。
3）蛋白质设计分为基于及全新蛋白质设计或蛋白质从头设计。
4）定位突变可以在蛋白质中。可以进行3类突变：，，替换或取代一个或多个氨基酸残基。
5）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是。要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。可以采用不同的策略达到这个目标。最主要是使相互作用的强度与数目达到最大。另一个策略是通过共价交叉连接减小折叠的构象熵。
6）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：和。位点特异性突变又可大体分为三种类型：一类是通过寡核苷酸介导的基因突变；第二类是盒式突变或片段取代突变；第三类是。
7）在基因水平上对蛋白质进行改造，按改造的规模和程度可以分为三种：，即个别氨基酸的改变和一整段氨基酸序列的删除、置换或插入；，即蛋白质分子的剪裁，如结构域的拼接；从头设计合成新型蛋白质。
8）蛋白质修饰的化学途径包括功能基团的特异性修饰、。
9）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为、、、α＋β型结构、无规型/富含二硫键和金属离子型。
10）蛋白质工程的化学方法通常是产生半合成的结构．在此结构中一个天然的多肽与一个人造(或化学修饰)的多肽相缔合。产生这种缔合的方法主要有、产生二硫键、、产生非天然型的共价键连接。
二、名词解释
1）蛋白质工程
2）蛋白质结构域
三、判断
1）由于空间排斥较小，蛋白质的重叠构象比交错构象稳定。（）
2）二硫键的形成需要一个氧化环境，因此它一般并不存在于细胞内蛋白质中，其形成可以稳定蛋白质的三维结构。（）
3）许多蛋白质作为完整的活性分子，是两条以上的多肽链组成，它们各自以独特的一级、二级、三级结构域相互以非共价作用联结，共同构成完整的蛋白质分子。（）4）蛋白质中的螺旋结构有α螺旋、β螺旋、310螺旋和κ螺旋（）
5）计算蛋白质设计包括能量表达、能量优化、残基分类、侧链构象的离散化、功能位点设计、专一性、稳定性及序列空间的稳健性预测等方面内容。（）
6）热力学分析可以用于测量突变蛋白质的热稳定性及化学变化自由能，并可作为构象整体性的检测。X射线晶体学及NMR谱可以直接提供突变蛋白的高分辨率结构及评估结构整体性。（）
7）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：位点特异性突变和随机突变。（）8）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是设计一个具有稳定及独特的三维结构的序列。要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。可以采用不同的策略达到这个目标。最主要是使相互作用的强度与数目达到最小。另一个策略是通过共价交叉连接增大折叠的构象熵。（）
四、选择
1）下列（）不是蛋白质功能残基的鉴定方法。
A．根据结构信息确定残基的突变
B．随机突变、删除分析等实验方法可用于鉴定功能残基
C．利用蛋白质同源性鉴定功能残基
D．应用气相色谱技术鉴定功能残基
2）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为（）等。
A.α型结构B．β型结构C．α/β型结构D．α＋β型结构
E．无规型/富含二硫键和金属离子型
3）在蛋白质的各种分离方法中利用其带电性质及带电荷多少的不同分离的方法有（）。
A．离子交换色谱B．电泳技术C．疏水色谱D．双水相萃取
E．亲和色谱
4）在多肽链折叠形成蛋白质的天然结构中的非共价作用力有( )。
A．范德华力B．氢键
C．离子相互作用D．肽键
E．疏水效应
5）蛋白质工程的化学方法通常是产生半合成的结构．在此结构中一个天然的多肽与一个人造(或化学修饰)的多肽相缔合。产生这种缔合的方法主要有（）：A．非共价缔合B．产生二硫键
C．形成肽键D．产生非天然型的共价键连接。
E．酶解反应
五、问答思考题
1）蛋白质突变体的设计包括哪几个步骤？请简述蛋白质设计原理。
2）蛋白质结构的从头设计方法主要有哪些？
3）蛋白质工程改造的策略有哪些？请总结至少三点
4）重组蛋白的表达系统有哪些组成？
5）原核表达系统有什么优点和缺点？真核表达系统的必要性及优势有哪些？
6）蛋白质工程自问世以来，短短十几年的时间，已取得了引人瞩目的进展。请结合你的理解，举例说明什么是蛋白质工程？
7）蛋白质工程的基本步骤可以分为哪五步？一定要对经过改造的蛋白质进行功能性测定吗？
8）蛋白质分离纯化的原则有哪些？主要的分离纯化技术及其依据是什么？
9）葡萄糖异构酶最适pH为碱性，在80℃稳定，而在碱性条件下，80℃时使高果糖浆焦化产生有害物质，反应只能在60℃进行。如果将葡萄糖异构酶分子中酸性氨基酸(Glu 或Asp)集中的区域置换为碱性氨基酸(Arg或Lys)，就可使葡萄糖异构酶的最适pH值变为酸性，即可在高温下进行反应。请结合蛋白质工程，分析如何可以完成此项突变工作。10）Nisin是乳酸球菌分泌的有较强抗菌作用的小分子肽，可用于罐头食品、乳制品、肉制品的保藏。以Nisin为例，说明改变通过蛋白质工程改变氨基酸的序列，对这种食品防腐剂稳定性、溶解度和抑菌谱的影响。
第三章蛋白质化学 3，蛋白质的结构层次及其维持力。 蛋白质的一级结构：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构；其维持力主要为肽键，还可能存在二硫键等其他共价键。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的；其维持力为氢键。[蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，尤其是那些稳定的、有规律的周期性结构。这些结构涉及的是该段肽链主链骨架原子的相对位置，不涉及AA残基侧链的构象。]（课件概念） 蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果；其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量共价键。 蛋白质的四级结构：多亚基蛋白质的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构；其维持力为疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键。 4.比较蛋白质变性和蛋白质变构。 2.B-DNA右手双螺旋结构的基本内容。
①两股DNA链反向互补形成双链结构：在该结构中，脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链，位于外面，碱基侧链位于内部。双链碱基形成Watson-Crick碱基对，即腺嘌呤（A）以两个氢键与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）以三个氢键与胞嘧啶（C）结合，这种配对称为碱基配对原则。由此，一股DNA链的碱基序列决定着另一股DNA链的碱基序列，两股DNA链称为互补链。 ②DNA双链进一步形成右手双螺旋结构：在双螺旋结构中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖基平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；双螺旋直径为2nm，每一螺旋含10bp（bp：双链核酸长度单位，1bp 为1个碱基对），螺距为3.4nm，相邻碱基对之间的轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有两条沟槽：相对较深、较宽的为大沟（轴向沟宽2.2nm），相对较浅、较窄的为小沟（轴向沟宽1.2nm）。[课件沟宽计算方式不同，如下：大沟(也称主槽 major groove)宽1.2nm，小沟(也称次槽minor groove)宽0.6nm。] ③氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性：碱基对氢键维系双链结构的横向稳定性，碱基对平面之间的碱基堆积力（属于疏水作用和范德华力）维系双螺旋结构的纵向稳定性。 3.从分子组成、结构、功能方面对蛋白质及DNA进行比较。
一、填空 1）蛋白质的形成分两个阶段，第一阶段是：；第二阶段是，其中第二阶段目前尚不清楚其机制。 2）蛋白质修饰的化学途径包括和。 3）蛋白质设计分为基于及全新蛋白质设计或蛋白质从头设计。 4）定位突变可以在蛋白质中。可以进行3类突变：，，替换或取代一个或多个氨基酸残基。 5）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是。要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。可以采用不同的策略达到这个目标。最主要是使相互作用的强度与数目达到最大。另一个策略是通过共价交叉连接减小折叠的构象熵。 6）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：和。位点特异性突变又可大体分为三种类型：一类是通过寡核苷酸介导的基因突变；第二类是盒式突变或片段取代突变；第三类是。 7）在基因水平上对蛋白质进行改造，按改造的规模和程度可以分为三种：，即个别氨基酸的改变和一整段氨基酸序列的删除、置换或插入；，即蛋白质分子的剪裁，如结构域的拼接；从头设计合成新型蛋白质。 8）蛋白质修饰的化学途径包括功能基团的特异性修饰、。 9）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为、、、α＋β型结构、无规型/富含二硫键和金属离子型。 10）蛋白质工程的化学方法通常是产生半合成的结构．在此结构中一个天然的多肽与一个人造(或化学修饰)的多肽相缔合。产生这种缔合的方法主要有、产生二硫键、、产生非天然型的共价键连接。 二、名词解释 1）蛋白质工程 2）蛋白质结构域 三、判断 1）由于空间排斥较小，蛋白质的重叠构象比交错构象稳定。（）
2）二硫键的形成需要一个氧化环境，因此它一般并不存在于细胞内蛋白质中，其形成可以稳定蛋白质的三维结构。（） 3）许多蛋白质作为完整的活性分子，是两条以上的多肽链组成，它们各自以独特的一级、二级、三级结构域相互以非共价作用联结，共同构成完整的蛋白质分子。（）4）蛋白质中的螺旋结构有α螺旋、β螺旋、310螺旋和κ螺旋（） 5）计算蛋白质设计包括能量表达、能量优化、残基分类、侧链构象的离散化、功能位点设计、专一性、稳定性及序列空间的稳健性预测等方面内容。（） 6）热力学分析可以用于测量突变蛋白质的热稳定性及化学变化自由能，并可作为构象整体性的检测。X射线晶体学及NMR谱可以直接提供突变蛋白的高分辨率结构及评估结构整体性。（） 7）根据基因突变技术待点，可将基因突变分为两大类：位点特异性突变和随机突变。（）8）设计一个新奇的蛋白质结构的中心问题是设计一个具有稳定及独特的三维结构的序列。要达到这个目标需要克服的基本障碍是线性聚合链的构象熵。可以采用不同的策略达到这个目标。最主要是使相互作用的强度与数目达到最小。另一个策略是通过共价交叉连接增大折叠的构象熵。（） 四、选择 1）下列（）不是蛋白质功能残基的鉴定方法。 A．根据结构信息确定残基的突变 B．随机突变、删除分析等实验方法可用于鉴定功能残基 C．利用蛋白质同源性鉴定功能残基 D．应用气相色谱技术鉴定功能残基 2）按照结构域分类，将蛋白质的域结构划分为（）等。 A.α型结构B．β型结构C．α/β型结构D．α＋β型结构 E．无规型/富含二硫键和金属离子型 3）在蛋白质的各种分离方法中利用其带电性质及带电荷多少的不同分离的方法有（）。 A．离子交换色谱B．电泳技术C．疏水色谱D．双水相萃取 E．亲和色谱 4）在多肽链折叠形成蛋白质的天然结构中的非共价作用力有( )。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能 【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能 1、组成及特点： (1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。 (2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。 (3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。 2、蛋白质的性质： (1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。 (2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。 (3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。 蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。 (4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。 这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质
第二章蛋白质的结构基础 一、蛋白质结构的层次体系 一级、二级、结构模体(超二级结构)、结构域、三级、四级 1．一级结构 一级结构是指多肽链中氨基酸的顺序，或氨基酸沿线性多肽链的排列。（包含二硫键的数量和配对方式） 一级结构决定高级结构，这是蛋白质结构组织的基本原理。 2．二级结构 多肽主链局部区域的规则结构，它不涉及侧链的构象和与多肽链其他部分的关系。规则构象主要被其内部形成的主链氢键所稳定，因此氢键的排布方式也是二级结构的重要特征。 3．结构模体 一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中靠近，彼此按特定的几何排布形成简单地组合，以同一结构模式出现在不同的蛋白质中，这些组合单位称为结构模体。是三级结构的建筑模块。有的模体与特定的功能相关，如与DNA结合；许多模体并没有专一的生物功能，只是大结构和组装体的一个组成部分。 4．结构域 二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体。 结构单位：结构域是蛋白质三级结构的基本单位，一个分子中的结构域区之间以共价键相连接，这是与蛋白质亚基结构(非共价缔合)的基本区别。 功能单位：不同的结构域常常与蛋白质的不同功能相关联。 5．三级结构 结构域在三维空间中以专一的方式组合排布，或者二级结构、结构模体及其与之相关联的各种环肽链在空间中的进一步协同盘曲、折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布。 6．四级结构 亚基的数目、类型、空间排布方式和亚基间相互作用 二、蛋白质结构分类 1) α型结构(αstructure) 主要由α螺旋组成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高达80％。α螺旋在这类蛋白质中大多以反平行方式排布和堆积，所以又称反平行α结构。 A) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix) B) 四螺旋束 (four helix bundle) C) 珠状折叠(globin fold) D) 复杂螺旋组合 2) β型结构(β structure) 主要由反平行β层构成。 在大小和组织上都有很大的变异范围，但在大多数情况下反平行β层都缠绕成一柱状或圆桶状，其缠绕方式可以是链间的顺序连接，也可以是链间的跨接。 A)上-下桶式(up-and-down β barrel)和开放式折叠(open βsheet)
蛋白质合成的基本原理 蛋白质合成是生物体内的基本生物化学过程之一，对于细胞和生物体的正常功能至关重要。蛋白质合成的基本原理是DNA的转录和翻译过程，通过这一过程，细胞中的基因信息得以转化为具体的蛋白质结构。本文将对蛋白质合成的基本原理进行详细论述。 一、蛋白质合成的转录过程 转录是蛋白质合成的第一步，它发生在细胞核内。具体而言，转录是指DNA中的基因信息被转录成RNA的过程。转录过程分为三个主要阶段：启动、延伸和终止。 在启动阶段，细胞核中的转录因子与DNA上的启动子结合，形成转录复合物。转录复合物的形成是转录的基础，它使得RNA聚合酶能够结合并开始向下游进行RNA链合成。 在延伸阶段，RNA聚合酶沿DNA模板链的3'方向进行滑动，并在该过程中合成RNA链。RNA链与DNA模板链遵循碱基互补规则，即A对U，T对A，C对G，G对C。这样的碱基配对确保了合成的RNA 与DNA模板的一致性。 在终止阶段，RNA聚合酶遇到转录终止序列，导致转录复合物的解体，从而终止转录过程。随后，由DNA模板合成的RNA链被释放出来，进一步进入细胞质进行蛋白质合成的下一步——翻译。 二、蛋白质合成的翻译过程
翻译是蛋白质合成的第二步，它发生在细胞质中，涉及到核糖体、tRNA和mRNA等多个元件的协同作用。与转录不同，翻译是将RNA 中的信息翻译成蛋白质的过程。 核糖体是翻译的主要场所，它由rRNA和蛋白质组成，通过与mRNA的特定序列互补匹配，使tRNA带有氨基酸的3'端与mRNA上 的密码子相互结合，从而将氨基酸连接成多肽链。 具体而言，翻译过程包括启动、延伸和终止三个阶段。 在启动阶段，mRNA的起始密码子AUG（编码甲氨酸）被识别， 并使tRNA结合在起始密码子上。随后，核糖体的大亚基与小亚基结合，形成完整的核糖体结构，并开始合成氨基酸链。 在延伸阶段，tRNA带有氨基酸的3'端与mRNA上的密码子相互配对，使氨基酸逐渐连接成多肽链。核糖体沿mRNA移动，每次读取一 个密码子，并根据密码子对应的tRNA带的氨基酸进行连接。 在终止阶段，mRNA上的终止密码子被核糖体识别，导致多肽链的 合成停止。之后，受到蛋白质释放因子的作用，核糖体与多肽链和tRNA解离，蛋白质合成过程终止。 三、蛋白质合成的调控 蛋白质合成过程受到多个因素的调控，这些因素包括转录因子的结合、转录抑制因子的作用以及蛋白质合成的其他调节机制。
2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化 合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。 3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。 4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构 (primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。 5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自 身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil） 6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。 7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排 布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。 8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转 角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构 9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的 三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。 10.蛋白质变性与复性：蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学 特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation） 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。 11.分子病：指由于遗传基因突变导致蛋白质分子中某些氨基酸序列的改变，从而造成 蛋白质功能发生变化的一种遗传病。 12.肽：肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物
1、氨基酸的活化 在进行合成多肽链之前，必须先经过活化，然后再与其特异的tRNA结合，带到mRNA相应的位置上，这个过程靠tRNA合成酶催化，此酶催化特定的氨基酸与特异的tRNA相结合，生成各种氨基酰tRNA.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化，使之和相对应的tRNA结合，在氨基酰tRNA合成酶催化下，利用ATP供蛋白质合成能，在氨基酸羧基上进行活化，形成氨基酰-AMP，再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物，此复合物再与特异的tRNA作用，将氨基酰转移到tRNA的氨基酸臂（即3'-末端CCA-OH）上（图1）。原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸tRNA，由N10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。而真核细胞没有此过程。 2、翻译起始 真核的翻译起始比原核更复杂，因为： ①真核mRNA的二级结构更为多样和复杂。真核mRNA是经过多重加工的，它被转录后首先要经过各种加工才能从细胞核进入细胞质中，并形成各种各样的二级结构。一些mRNA 与几种类型的蛋白质结合在一起形成一种复杂的颗粒状，有时称核糖核蛋白粒（ribonucleoprotein particle）,在翻译之前，它的二级结构必须改变，其中的蛋白质必须被去掉。 ②核糖体需要扫描mRNA以寻找翻译起始位点。真核mRNA没有SD序列来帮助识别翻译起点，因此核糖体结合到mRNA的5’端的帽子结构并向3’端移动寻找翻译起点。这种扫描过程很复杂，知之甚少。 真核翻译起始用到的起始因子（eIF）至少有9种，多数的功能仍需进步研究。eIF3的功能类似IF3，防止核糖体大小亚基过早结合，eIF2-GTP类似与IF2-GTP，促进起始aa-tRNA、mRNA与小亚基的结合，eIF4能识别并结合在mRNA的帽子结构上。 起始复合物的形成过程： （1）40S小亚基-(eIF-3)结合到(eIF-2-GTP)-Met-tRNAi Met复合物上形成40S前起始复合物（40S preinitiation complex）。 这里，eIF-2-GTP介导了起始tRNA与40S小亚基的结合，然后eIF-2-GDP通过eIF-2B（鸟苷酸释放蛋白）再生。此时，由于eIF-3和40S小亚基相结合，eIF-6和60S大亚基相结合，所以小亚基暂时还不能与大亚基相结合。 （2）40S前起始复合物结合到mRNA5’端形成40S起始复合物。消耗1个ATP。 该过程需要ATP，另外还需要一些起始因子（eIF-4A、eIF-4B、eIF-4F、eIF-1）。 eIF-4F能识别并结合在mRNA5’端的帽子结构上，eIF-4A（一种ATPase）和eIF-4B（一种helicase）改变mRNA的二级结构。 （3）40S起始复合物向3’端移动扫描mRNA寻找适当的起始密码子（通常是5’端附近的AUG），直到Met-tRNAiMet与之配对。除酵母外的高等真核生物：GCCGCCpurCCAUGG （4）60S大亚基与40S复合物结合形成80S起始复合物，eIF2-GDP、eIF3离开 此时，60S大亚基上的eIF-6已经被释放。在形成复合物过程中，在eIF-5参与下，eIF-2-GTP 水解成eIF-2-GDP。eIF-2，eIF-3，eIF-4A，eIF-4B，eIF-4F，eIF-1从起始复合物上释放。 3、延伸 （1）入位 真核生物入位需要延伸因子为EF-1，它是多亚基蛋白，同时具有EF-Tu、EF-Ts的功能。50kD的延伸因子eEF-1α-GTP与aa-tRNA结合，引导aa-tRNA进入A位点后，eEF-1α-GTP 水解，随后eEF-1α-GDP离开核糖体，在eEF-1β、eEF-1γ的帮助下，eEF-1α-GDP再生为eEF-1α-GTP。 在真菌（如酵母）中，需要另一个延伸因子eEF-3与eEF-1α共同引导aa-tRNA的入位。（2）肽键形成（转肽） 核糖体大亚基的肽酰转移酶活性催化A位点α-氨基亲核攻击P位点的aa的羧基，在A位
第十二章蛋白质的生物合成 一、蛋白质生物合成体系： 生物体内的各种蛋白质都是生物体利用约20种氨基酸为原料自行合成的。蛋白质的生物合成过程，就是将DNA传递给mRNA的遗传信息，再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，这一过程被称为翻译（translation)。参与蛋白质生物合成的各种因素构成了蛋白质合成体系，该体系包括： 1.mRNA：作为指导蛋白质生物合成的模板。 mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联体就称为密码。共有64种不同的密码。遗传密码具有以下特点：①连续性；②简并性；③通用性；④方向性；⑤摆动性；⑥起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。 2.tRNA：在氨基酸tRNA合成酶催化下，特定的tRNA可与相应的氨基酸结合，生成氨基酰tRNA，从而携带氨基酸参与蛋白质的生物合成。 tRNA反密码环中部的三个核苷酸构成三联体，可以识别mRNA上相应的密码，此三联体就称为反密码。反密码对密码的识别，通常也是根据碱基互补原则，即A—U，G—C配对。但反密码的第一个核苷酸与第三核苷酸之间的配对，并不严格遵循碱基互补原则，这种配对称为不稳定配对。 能够识别mRNA中5′端起动密码AUG的tRNA称为起动tRNA。在原核生物中，起动tRNA是tRNAfmet；而在真核生物中，起动tRNA是tRNAmet。 3．rRNA和核蛋白体：原核生物中的核蛋白体大小为70S，可分为30S小亚基和50S大亚基。真核生物中的核蛋白体大小为80S，也分为40S小亚基和60S大亚基。核蛋白体的大、小亚基分别有不同的功能： ⑴小亚基：可与mRNA、GTP和起动tRNA结合。 ⑵大亚基：①具有两个不同的tRNA结合点。A位——受位或氨酰基位，可与新进入的氨基酰tRNA 结合；P位——给位或肽酰基位，可与延伸中的肽酰基tRNA结合。②具有转肽酶活性。 在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核蛋白体结合在同一mRNA分子上，同时进行翻译。由若干核蛋白体结合在一条mRNA上同时进行多肽链的翻译所形成的念球状结构称为多核蛋白体。 4．起动因子（IF）：这是一些与多肽链合成起动有关的蛋白因子。原核生物中存在3种起动因子，分别称为IF1-3。在真核生物中存在9种起动因子（eIF）。其作用主要是促进核蛋白体小亚基与起动tRNA 及模板mRNA结合。 5．延长因子（EF）：原核生物中存在3种延长因子（EFTU，EFTS，EFG），真核生物中存在2种（EF1，EF2）。其作用主要促使氨基酰tRNA进入核蛋白的受体，并可促进移位过程。 6．释放因子（RF）：原核生物中有4种，在真核生物中只有1种。其主要作用是识别终止密码，协助多肽链的释放。 7．氨基酰tRNA合成酶：该酶存在于胞液中，与特异氨基酸的活化以及氨基酰tRNA的合成有关。每种氨基酰tRNA合成酶对相应氨基酸以及携带氨基酸的数种tRNA具有高度特异性。 二、蛋白质生物合成过程： 1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。 2．活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为三个阶段： ⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA （tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。 ⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基
蛋白质的合成与定位 摘要:生物体的一切生命活动几乎都离不开蛋白质,生物体内的蛋白质从开始合成到最终形成大概可以分为三个阶段:起动阶段,肽链的延长,肽链合成的终止.合成以后的蛋白质根据自己不同的作用,通过不同的途径被输送到细胞的各个位置. 关键词:合成起动延长终止转运定向 蛋白质是细胞的工作分子,它们催化大量的化学反应，提供各种结构的支架，参与细胞运动，控制膜的通透性，调节代谢物质的浓度，识别其他生物分子及控制基因的工作等等.可以说细胞所进行的一切功能活动，都离不开蛋白质的参与，同时蛋白质也遍布细胞的每一个角落,每一个细胞器.这里我就简单得介绍一下蛋白质在细胞内的合成与如何到达它应到的位置,即蛋白质的定位. 一、蛋白质的生物合成过程 蛋白质的合成过程可以人为的分为三个阶段:起动阶段,肽链的延长,肽链合成的终止.下面我就简单的介绍一下这三个阶段. (一)起动阶段----起始复合物的生成 翻译起始点即把带有甲硫氨酸的起始tRNA连同mRNA结合到核糖体上，生成翻译起始复合物（translational initiation complex）.此过程需要各种起始因子参加,原核生物与真核生物所需要的起始因子不相同,但却需要包括核糖体与mRNA及起动tRNA的结合，都需要三磷酸核苷酸供给能量，大致上是一样的. 1.起始复合物的合成(以原核生物为例) (1)核糖体亚基的拆离:翻译过程是在核糖体上连续进行的.翻译进行中,核糖体的大小亚基是连结成整体的.翻译终止的最后一步,实际上也是下一轮起始的第一步,核糖体大小亚基必须先分开,以利于mRNA和fmet-tRNA先结合到小亚基
上. (2)mRNA在核糖体小亚基上就位：研究发现多种原核生物mRNA的碱基序列，在翻译起始密码子AUG的上游，相距约8～13个核苷酸组成的富含嘌呤的序列以……AGGA……为核心，称为S-D序列.后来又发现,原核细胞核糖体小亚基上的16S-rRNA，在其近3`末端处，有一段短序列是与S-D序列互补区.mRNA上的S-D序列又称为核糖体结合位点（ribosomal binding site, RBS）.紧接AGGA的小段核苷酸，又可以被核糖体小亚基蛋白（rps-1）辨认结合.原核细胞就是靠这种核酸-核酸、核酸-蛋白质之间的辨认结和,而把mRNA连结到核糖体小亚基上的. (3)fmet-tRNA的结合：此过程与mRNA在核糖体小亚基就位的同时发生，fmet-tRNA只能辨认和结合于mRNA的起始密码子AUG上，推动了mRNA的前移，保证了mRNA就位的准确性. (4)核糖体大亚基的结合:最后,在已有的mRNA和fmet-tRNA的小亚基上,加入核糖体的大亚基,成为一个已经准备好的翻译系统整体,即翻译起始复合物.此时,核糖体的p位已被fmet-tRNA上的AUG所占据,但A位是空的,而且mRNA上仅次于AUG的第二个三联体已相应于A位上,所对应的氨酰-tRNA即可加入A位而进入延长阶段. 二、肽链的延长 每次核糖体循环又可分为三个步骤,进位(entrance)又称注册(registration)、成肽(peptide board formation)和转位(translocation).循环一次,肽链延长一个氨基酸,如此不断重复,直至肽链合成终止. 1.进位 与起始合成复合物受位上的mRNA密码相对应的氨酰-tRNA进入受位,形成复 . 合物,此步骤需要GTP、Mg2+和EFT 1 2.成肽 大亚基的给位上有转肽酶(transpeptidase)存在,可催化肽键的形成.在转肽酶的催化下,”给位"上的他RNA所携带的甲硫氨酰基或肽链转移给”给位”上新进入的氨酰-tRNA,形成肽链,此步骤需Mg2+及K+的存在.原在给位上的、脱去甲硫氨酰基的tRNA,从复合物中迅速脱落,使P位留空. 3.转位
名词解释： 1.解偶联剂：接触电子传递与磷酸化偶联作用的化合物。 2.磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。 3.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2个碳原子的脂肪酸。 4.第一信使：指细胞间或胞外信号分子，是细胞信号转导过程中的初级信号，包括来自胞外的各种物理和化学刺激信号。 5.交叉适应：交叉适应性植物经历了某种逆境后，能提高对另一些逆境的抵抗能力，这种对不同种逆境间的相互适应作用。 6.G蛋白：由异源三聚体蛋白，具有GTP结合蛋白与GTP水解酶的活性，自身的活化和非活化作为一种分子开关，将膜外的信号转换为膜内信号并进一步放大信号。 7.操纵子：编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成一个基因表达的协同单位。 8.荧光现象：叶绿素吸收的光能从第一单线态以红光的形式散失，回到基态的现象。 9.酮体：酮体是脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所生成的特殊中间产物，包括乙酰乙酸(，β-羟丁酸和极少量的丙酮。 10.第二信使：称次级信使，是指细胞感受胞外环境信号和胞间信号后产生的胞内信号分子，从而将细胞外信息转换为细胞内信息。 简答题： 1.俗话说：“根深叶茂，叶多根好”，你认为这话有何道理?（5分） 答：地上部分与地下部分的协调关系。 (1)植物的地上部分和地下部分有维管束的联络，存在着营养物质与信息物质的大量交换。 (2)地上部分的生长和活动则需要根系提供水分、矿质、氮素以及根中合成的植物激素(CTK、GA与ABA)、氨基酸等。 (3)地下部分的活动和生长有赖于地上部分所提供的光合产物、生长素、维生素等。 2.试述爱尔兰人H.H.Dixon提出的解释水分长距离运输的学说。 答：也称“内聚力学说”，这是用来解释为什么蒸腾作用产生的强大拉力把导管中的水往上拉，而导管中的水柱可以克服重力的影响而不中断。他认为水分子的内聚力远大于张力，从而能保证水分在植物体内的向上运输。 然而，植物可通过某些方式消除气穴造成的影响。 3.下列表格是交替地暴露在红外光（R）和远红光（FR）下的莴苣种子萌发率的实验，你从中得出什么结论？结论和什么有关？（5分） （在温度26度，连续地以1分钟的R和4分钟的FR曝光） 光处理萌发率% R 70 R-FR 6 R-FR-R 74
《食品生物化学》考试题型 （2019年秋季） 一、英文缩写的中文名称（10个，共10分） 二、名词解释（10个，20分） 三、填空（20分） 四、判断正误（10题，共10分） 五、选择题（10题，共10分） 六、问答、计算及案例分析题（5题，共30分） 《食品生物化学》复习重点 一、名词解释 简单蛋白质：蛋白质按组成分为简单蛋白质和结合蛋白质，简单蛋白质从组成上来说只含有α-氨基酸，如溶菌酶。 结合蛋白质：蛋白质按组成分为简单蛋白质和结合蛋白质，结合蛋白质从组成上来说除氨基酸外，还含有非蛋白质成分如金属离子、核酸、糖等，色蛋白是结合蛋白质。稀有氨基酸：除20种常见氨基酸外，还有由相应的氨基酸衍生而来的氨基酸，这些氨基酸被称为稀有氨基酸，如羟基脯氨酸。 非蛋白质氨基酸：除了参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，还有不构成蛋白质的氨基酸，这些氨基酸被称为非蛋白质氨基酸，如γ-氨基丁酸。 氨基酸的等电点：对于某一氨基酸来说，总有溶液在某一pH时，氨基酸的氨基和羧基解离度完全相同，此时，氨基酸分子所带的正负电荷相等，及氨基酸分子的净电荷等于0，它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，氨基酸溶液所处的pH被称为该氨基酸的等电点。（pI=(pK1+pK2)/2） 氨基酸的光吸收性：由于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的R基具有苯环共轭双键系统，因此在280nm处有最大吸收波长。 肽键：氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成肽键，肽键是维系蛋白质一级结构的主要化学键之一。 肽平面：肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键中的C、H、O、N与相邻的两个α-碳原子这6个原子所组成的基团叫做肽单位或者肽平面。 二面角：两肽平面可以绕α-碳原子旋转，旋转的角度分别用Ψ和Φ来表示，这两个角称为二面角。 氨基酸顺序：多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的顺序以及二硫键的位置，称为氨基酸顺序。
高三生物必背知识点梳理5篇 高三生物知识点1 名词:1.染色质:在细胞核中分布着一些容易被碱性染料染成深色的物质,这些物质是由DNA和蛋白质组成的.在细胞分裂间期,这些物质成为细长的丝,交织成网状,这些丝状物质就是染色质. 2.染色体:在细胞分裂期,细胞核内长丝状的染色质高度螺旋化,缩短变粗,就形成了光学显微镜下可以看见的染色体. 3.姐妹染色单体:染色体在细胞有丝分裂(包括减数分裂)的间期进行自我复制,形成由一个着丝点连接着的两条完全相同的染色单体.(若着丝点分裂,则就各自成为一条染色体了).每条姐妹染色单体含1个DNA,每个DNA一般含有2条脱氧核苷酸链. 4.有丝分裂:大多数植物和动物的体细胞,以有丝分裂的方式增加数目.有丝分裂是细胞分裂的主要方式.亲代细胞的染色体复制一次,细胞分裂两次. 5.细胞周期:连续分裂的细胞,从一次分裂完成时开始,到下一次分裂完成时为止,这是一个细胞周期.一个细胞周期包括两个阶段:分裂间期和分裂期.分裂间期:从细胞在一次分裂结束之后到下一次分裂之前,叫分裂间期.分裂期:在分裂
间期结束之后,就进入分裂期.分裂间期的时间比分裂期长. 6.纺锤体:是在有丝分裂中期细胞质中出现的结构,它和染色体的运动有密切关系. 7.赤道板:细胞有丝分裂中期,染色体的着丝粒准确地排列在纺锤体的赤道平面上,因此叫做赤道板. 8.无丝分裂:分裂过程中没有出现纺锤体和染色体的变化.例如,蛙的红细胞. 公式:1)染色体的数目=着丝点的数目. 2)DNA数目的计算分两种情况:①当染色体不含姐妹染色单体时,一个染色体上只含有一个DNA分子;②当染色体含有姐妹染色单体时,一个染色体上含有两个DNA分子. 语句:1.染色质.染色体和染色单体的关系:第一,染色质和染色体是细胞中同一种物质在不同时期细胞中的两种不同形态.第二,染色单体是染色体经过复制(染色体数量并没有增加)后仍连接在同一个着点的两个子染色体(姐妹染色单体);当着丝点分裂后,两染色单体就成为独立的染色体(姐妹染色体). 2.染色体数.染色单体数和DNA分子数的关系和变化规律:细胞中染色体的数目
中国科学院上海生化与细胞所2002年招收硕士研究生入学考试： ［分子遗传学(上海命题)］ 一、名词解释：(6题，每题3分，共18分) 1．分子伴侣(molecular chaperone) 2．核糖核酸质酶(ribozyme) 3．光复活 4．基因组(genome) 5．异染色质化 6．诱导物(inducer) 二、是非题：(20题，每题1分，共20分)，答"是"写(+)，答"非"写(-)。 1．拓扑异构酶是一类改变DNA结构的酶，因此在反应中总是需要能量的。 (-) 2．RNA聚合酶I是转录核糖体RNA的。 (+) 3．自然界每个基因的第一个密码子，都是ATG，编码甲硫氨酸。 (-) 4．蛋白质由二十种氨基酸组成，包括胱氨酸。 (-) 5．有信号肽的蛋白就能被分泌到细胞外。 (-) 6．大肠杆菌DNA聚合酶I具有的5'-3'外切酶活性也可以以RNA为底物 (+) 7．基因组DNA复制时，先导链的引物是DNA，后随链的引物是RNA (-) 8．人腺病毒基因组DNA复制时DNA5'端的结合蛋白起到了最初的引物作用 (+) 9．新生DNA链上的甲基化修饰在帮助DNA修复系统识别亲本链过程中起决定作用。 (-) 10．SV40DNA在复制后老的组蛋白都分布在先导链上。 (+) 11．真核生物的染色体中，DNA约上80%，其余为RNA的蛋白质。 (-) 12．在成人血红蛋白中，大约有97%都是α2β2，此外还有约2%的α2δ2以及儿阶段遗留下来大约1%的α2γ2 (+) 13．哺乳动物某一类型细胞中，只有大约10%的mRNA各类是该类型细胞所特有的，这类基因称为持家基因(-) 14．端粒酶与真核细胞内染色体DNA末端复制有关，它是一种逆转录酶 (+) 15．活跃转录的基因均位于常染色质中，处于异染色质中的基因通常不表达。 (+) 16．Tn10转座到一个新的DNA靶点时，在靶点两侧形成倒转重复序列。 (-) 17．联会丝复合体的形成是真核生物同源重组的充分必要条件 (+) 18．逆转录酶以RNA或DNA为模板以tRNA为引物合成DNA (-) 19．第二类限制性酶识别的序列都是廻文结构。 (-) 20．Rec BCD蛋白能在Chi位点发挥单链内切酶活性而产生一条单链尾巴 (+) 三、选择题：(14题，每题1分，共14分)。 1．双链DNA的稳定性是由_____决定的。 (D) A A/T比例 B DNA修饰 C 核苷酸排列 D 上述所有原因总和 2．蛋白质的翻译后修饰主要包括____。 (D) A 乙酰化 B 糖基化 C 磷酸化 D 上述各种修饰 3．内含子的主要功能不包括下列哪一种？ (D) A 作为Ribozyme B 作为基因调节区域 C．作为复制起始区 D 作为反义核酸 4．信号识别颗粒(Signal recognition particle)的作用是____。 (B) A 指导RNA剪切 B 引导分泌蛋白质跨膜 C 指引核糖体大小亚基结合 D 指导转录终止 5．大肠杆菌中哪种酶是承担基因组DNA复制的聚合酶 (C) A Pol I; B Pol II; C Pol III D Klenow 酶 6．E. Coli 的修复内切酶能识别___？ (D)
高一生物必修一知识点总结(人教版)第六章 与学习其它理科一样，生物学的知识也要在理解的基础上进行记忆，但是，高中阶段的生物学还有着与其它理科不一样的特点。今天小编在这给大家整理了高一生物必修一知识点总结(人教版)第六章，接下来随着小编一起来看看吧! 第 6 章细胞的生命历程 第 1 节细胞的增殖 一、限制细胞长大的原因 ①细胞表面积与体积的比。 ②细胞的核质比 二、细胞增殖 1.细胞增殖的意义：生物体生长、发育、繁殖和遗传的基础 2.真核细胞分裂的方式：有丝分裂、无丝分裂、减数分裂 (一)细胞周期 (1)概念： 指连续分裂的细胞，从一次分裂完成时开始，到下一次分裂完成时为止。 (2)两个阶段： 分裂间期：从细胞在一次分裂结束之后到下一次分裂之前 分裂期：分为前期、中期、后期、末期 (3)特点：分裂间期所占时间长。 (二)植物细胞有丝分裂各期的主要特点： 1.分裂间期 特点：完成 DNA 的复制和有关蛋白质的合成 结果：每个染色体都形成两个姐妹染色单体，呈染色质形态
2.前期 特点：①出现染色体、出现纺锤体②核膜、核仁消失 染色体特点：1、染色体散乱地分布在细胞中心附近。2、每个染色体都有两条姐妹染色单体 3.中期 特点：①所有染色体的着丝点都排列在赤道板上②染色体的形态和数目最清晰 染色体特点：染色体的形态比较固定，数目比较清晰。故中期是进行染色体观察及计数的最佳时机。 4.后期 特点：①着丝点一分为二，姐妹染色单体分开，成为两条子染色体。并分别向两极移动。②纺锤丝牵引着子染色体分别向细胞的两极移动。这时细胞核内的全部染色体就平均分配到了细胞两极 染色体特点：染色单体消失，染色体数目加倍。 5.末期 特点：①染色体变成染色质，纺锤体消失。②核膜、核仁重现。③在赤道板位置出现细胞板，并扩展成分隔两个子细胞的细胞壁 前期：膜仁消失显两体。中期：形定数晰赤道齐。 后期：点裂数加均两极。末期：膜仁重现失两体。 四、植物与动物细胞的有丝分裂的比较 相同点：1、都有间期和分裂期。分裂期都有前、中、后、末四个阶段。 2、分裂产生的两个子细胞的染色体数目和组成完全相同且与母细胞完全相同。染色体在各期的变化也完全相同。 3、有丝分裂过程中染色体、DNA 分子数目的变化规律。动物细胞和植物细胞完全相同。 不同点： 植物细胞动物细胞
高中生物必修知识点总结 有用的知识才是真正的知识，知识的实用才有价值意义。智商的高低体现知识多少，情商的高低体现能力的大小。下面小编给大家分享一些高中生物必修知识总结，希望能够帮助大家，欢迎阅读! 高中生物必修知识总结1 必修一《分子与细胞》重点句 第一章走近细胞1.细胞是生物体的结构和功能的基本单位;细胞是一切动植物结构的基本单位。病毒没有细胞结构。 2.真核细胞和原核细胞的主要区别是有无以核膜为界限的细胞核。 3.细胞学说的主要内容：细胞是一个有机体，一切动植物都由细胞发育而来，并由细胞和细胞的产物所构成;细胞是一具相对独立的单位，既有它自己的生命，又对与其他细胞共同组成的整体的生命起作用;新细胞是从母细胞分裂产生。 4.生命系统的结构层次：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统→生物圈。第二章组成细胞的分子 5.细胞中的化学元素，分大量元素和微量元素。组成生物体的化学元素在无机自然界都可以找到，没有一种化学元素是生物界所特有的，说明生物界和非生物界具统一性。 6.细胞与非生物相比，各种元素的相对含量又大不相同，说明生物界与非生物界还具有差异性。 7.细胞内含量最多的有机物是蛋白质。蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫作肽键。 8.一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。蛋白质的功能有：结构蛋白、催化(酶)、运输(载体)、信息传递(激素)、免疫(抗体)等。 9.核酸是由核苷酸(由一分子含氮碱基、一分子五碳糖和一分子磷酸组成)连接而成的长链，是一切生物的遗传物质。是细胞内携带遗传
蛋白质合成的三个主要阶段启动延伸和终止蛋白质合成的三个主要阶段：启动、延伸和终止 蛋白质合成是生物体内重要的生物化学过程之一，它在细胞中发挥着重要的功能。蛋白质合成包括三个主要阶段：启动、延伸和终止。本文将详细介绍这三个阶段的过程和机制。 一、启动 蛋白质合成的启动阶段是合成过程的起点，它涉及到核糖体的装配和起始tRNA的选择。在细胞内，启动的第一步是mRNA与小核仁RNA（snRNA）和一些蛋白质结合形成前启动复合体（pre-initiation complex）。 在前启动复合体形成后，核糖体的装配开始。核糖体由rRNA和蛋白质组成，起始tRNA通过与mRNA上特定的起始密码子相互作用，将核糖体招募到mRNA上。核糖体与起始tRNA的结合完成后，蛋白质合成就进入了第二个阶段，即延伸。 二、延伸 延伸阶段是蛋白质合成的核心过程，通过将氨基酸连接在蛋白质链上来合成蛋白质。在启动后的第一个氨基酸连接到起始tRNA上后，氨基酸tRNA和核糖体顺着mRNA逐个读取密码子并将相应的氨基酸带入核糖体的P位。然后，氨基酸上的羧基与前一个氨基酸上的氨基酸羟基形成肽键，使蛋白质链不断延伸。
延伸阶段的过程需要依赖于两个特殊的位点：A位和E位。A位（acceptor site）用于接受氨基酸tRNA，E位（exit site）用于释放之前 经过合成的肽链。核糖体会在读取完一个密码子后，将tRNA从A位 转移到P位，然后再转移到E位，最后释放出已合成的肽链，并准备 读取下一个密码子。 三、终止 蛋白质合成的终止阶段是合成过程的最后一步，它涉及到停止密码 子的识别和肽链的释放。在延伸阶段，当核糖体读取到终止密码子时，它会停在该位置，不再读取新的氨基酸tRNA。 终止密码子识别后，释放因子会结合到终止密码子上，从而导致蛋 白质链释放出来。释放因子的结合会引起核糖体的解体，并将合成的 蛋白质链释放到细胞质中。随后，核糖体的两个亚单位会重新分离， 准备进行下一轮合成。 结论 蛋白质合成是一个复杂而精确的过程，涉及到多个分子的相互作用 和协调。启动、延伸和终止是蛋白质合成的三个主要阶段，每个阶段 都有特定的机制和分子参与其中。了解这些阶段及其机制有助于我们 更好地理解蛋白质合成的过程和调控机制，在生物医学研究和治疗中 有重要的应用价值。