1、蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
答：①螺旋每圈含有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴放向每圈上升0.544nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴垂直上升的距离是0.15nm。
②相邻的螺圈之间形成键内氢键氢键的取向几乎与中心轴平行由氨基酸残基的N-H与前面面隔三个氨基酸残基的C=O形成。
③α—螺旋中氨基酸残基的侧链基团伸向外侧。
④α—螺旋有左旋和右旋两种，而右旋比左旋更加稳定。
2、什么是蛋白质的变性作用和复性作用，蛋白质变性后性质如何变？
①变性作用：天然蛋白质受物理或者化学因素的影响其分子内部原有的高度规律性的结构发生变化，导致蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。
②复性作用：若蛋白质的变形程度较轻，去除变性因素后，可缓缓地自发折叠，恢复到天然构象，也称可逆变性。
③改变的性质：生物学活性丧失，理化性质，生物化学性质。
NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，简称：辅酶Ⅰ，英语：Nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+）
FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸
THFA四氢叶酸
NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸
FMN ：黄素单核苷酸
CoA ：辅酶A
3、在很多酶的活性中心均有His残基的参与，请解释。
答：酶的活性中心必须基团中，His残基侧链上的咪唑基Lys侧链上的氨基，Glu和Asp上的羧基，Cys的巯基，Tyr上的羧基等，他们既可以作为质子的受体，也可以作为质子的供体，在特定pH条件下对底物进行催化，使反应加速进行，酶活性中心常见酸碱催化功能集团。其中His侧链上的咪唑基是十分有效的酸碱催化基团，由于咪唑基的pK值在6-7之间，因此，生理pH条件下有50%是以共轭酸的形式存在，有50%是以共轭碱的形式存在，该基团既可以作为质子的受体，也可以作为质子的供体，其次咪唑基释放或接受质子的速度极快，半衰期仅为0.01ns，所以酸碱催化作用十分有效。另外，咪唑基的共轭碱形成的N：上具有孤对电子，又是一个很好的亲核催化基团，因此生物体内的大多数酶活性中心的His残基保守性相当强。
DNA的双螺旋结构有什么特点？
①两条DNA互补链反向平行。碱基在内测，磷酸和脱氧核糖在外侧，糖基环平面与碱基成90度。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36◦的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。
④两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T相配对，形成2个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。因此G 与C之间的连接较为稳定。
⑤DNA双螺旋结构比较稳定。维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力
⑥氢键维持横向稳定性，碱基维持纵向稳定性。
GOT 谷草转氨酶
GPT 谷丙转氨酶
PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸
SAM S-腺苷甲硫氨酸
GDH L-谷氨酸脱氢酶
IMP 次黄嘌呤核苷酸
1、脂肪酸氧化和合成的差异
差异氧化合成
部位线粒体细胞质
脂酰基载体CoA-sh ACP
加入或断裂的二碳单位乙酰CoA 丙二酸单酰ACP
电子供体或受体NAD+ FAD NADPH
羟脂酰基的立体异构L型D型
能量106ATP 消耗7ATP和14NADPH
对柠檬酸的需求不需要需要
底物转运肉碱转运柠檬酸穿梭系统
链变化从羧基端开始从甲基到羧基
酶四种酶七种酶
3、脂肪生物合成过程中，软脂酸和硬脂酸是怎么合成的
答：（1）软脂酸合成：CoA和碳酸氢根离子在乙酰CoA羧化酶作用下转换为丙二酸单酰CoA进入软脂酸从头合成途径。乙酰CoA和丙二酸单酰CoA在乙酰CoA：ACP酰基转移酶和丙二酸单酰CoA：ACP转移酶催化下分别行程乙酰ACP和丙二酸单酰ACP。以乙酰ACP 为起点在其羧基端由丙二酸单酰ACP逐步添加二碳单位，不断缩合，还原，脱水产生乙酰ACP和丙二酸单酰ACP
（2）硬脂酸的合成，在软脂酸的基础上，以CoA为载体进行的从头合成类似的碳链延长生成硬脂酸。
4、嘌啉核苷酸分子各原子的来源及合成特点
答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C2 和C8-甲酸盐；N7、C4 和C5-甘氨酸；C6- 二氧化碳；N3 和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖
（2）合成特点：磷酸核糖开始逐步加工原料行成嘌呤环，行成次黄嘌呤核苷酸，然后转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
5、嘧啶核苷酸分子各原子的来源及合成特点
答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
（2）合成特点：合成嘧啶环，行成尿嘧啶核苷酸，再形成其他核苷酸。
1、常见的电子传递链抑制剂有哪些？作用机制是什么？
（1）复合物Ⅰ抑制剂：鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）以及杀粉蝶菌素A(piericidin-A)，它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derris elliptica）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。
（2）复合物Ⅲ抑制剂：抗霉素A（antimycin A）是从是从链霉菌分离出来的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。
（3）复合物Ⅳ抑制剂：氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子由细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。
2、解释氧化磷酸化作用机制的化学渗透学说的主要论点是什么？
（1）呼吸链中递氢体和递电子体是间隔交替排列的，并且在内膜中都有特定的位置，它们催化的反应是定向的。
（2）当递氢体从内膜内侧接受从底物传来的氢后，可将其中的电子传给其后的电子传递体，而将两个质子泵到内膜外侧，即递氢体具有“氢泵”的作用。
（3）因H+不能自由回到内膜内侧，致使内膜外侧的H+浓度高于内侧，造成H+浓度差跨膜梯度。此H+浓度差使膜外侧的pH较内侧低1.0单位左右，从而使原有的外正内负的跨膜电位增高。这个电位差中包含着电子传递过程中所释放的能量。
（4）线粒体内膜中有传递能量的中间物X–和IO–存在（X和I为假定的偶联因子），二者能与被泵出的的H+结合酸式中间物XH及IOH，进而脱水生成X～I，其结合键中含有自H+浓度差的能量，其反应位于与内膜外侧相接触的三分子的基底部。
3、何为三羧酸循环，有何特点和生物学意义？
三羧酸循环由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成四分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的这一循环反应过程成为三羧酸循环。
特点：反应部位在线粒体基质。整个循环不可逆。2个碳进入循环，2个碳离开，四对H离开。合成一分子ATP，消耗2分子水。
生物学意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，为其他物质的合成提供原料。羧酸循环是体内三种主要有机物互变的枢纽
4、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义？
特点：
无ATP生成，不是机体产能的方式。
为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。
提供NADPH。
分解戊糖。
意义：1 参与动植物和非生物的的抗逆性。2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成，提供还原力。3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料
5、糖异生与糖代谢途径有哪些差异？
异生是合成过程，酵解是分解。异生是耗能，酵解产能。异生在线粒体，酵解在细胞质。异生的催化酶、己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶，酵解的催化酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
1、简述中心法则
中心法则(genetic central dogma)，是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成
DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。
2、简述DNA复制过程
前导链的合成是随后链是指以冈崎片段合成的子链。随后链的模板是通过聚合酶Ⅲ全酶二聚体的一亚基，形成一个环，使随后链的方向与另一个亚基中的先导链模板的方向相同。DNA聚合酶Ⅲ全酶合成先导链的同时也合成随后链。当大约1000个核苷酸加在随后链上之后，随后链的模板就离开，然后再形成一个新的环，引物酶再合成一段RNA引物，另一冈崎片段再开始合成，这样使两条链同时同方向合成。已合成的冈崎片段由DNA聚合酶I发挥5’、3’核酸外切活性从5’端除去RNA引物，并用脱氧核苷酸填满形成的缺口，最后由DNA连接酶将各片段连接起来，形成完整的随后链。
3、简述RNA转录过程
转录过程
合成一般分两步，第一步合成原始转录产物（过程包括转录的启动、延伸和终止）；第二步转录产物的后加工，使无生物活性的原始转录产物转变成有生物功能的成熟RNA。但原核生物mRNA的原始转录产物一般不需后加工就能直接作为翻译蛋白质的模板。
启动RNA聚合酶正确识别DNA模板上的启动子并形成由酶、DNA和核苷三磷酸（NTP）构成的三元起始复合物，转录即自此开始。
延伸σ亚基脱离酶分子，留下的核心酶与DNA的结合变松，因而较容易继续往前移动。
终止转录的终止包括停止延伸及释放RNA聚合酶和合成的RNA。
4、遗传密码如何编码，有哪些基本特性？
mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信（4种核苷酸共组成64个密码子）。
其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ；②无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2—6个密码子；④通用性：不同生物共用一套密码；⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。
5、简述tRNA在蛋白质的生物合成中如何起作用的？
在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所——核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA之间的重要转换器。①其3ˊ端接受活化的氨基酸，形成氨酰-tRNA②tRNA上反密码子识别mRNA链上的密码子③合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。
糖无氧酵解与有氧氧化比较
无氧酵解有氧氧化
途径葡萄糖到丙酮酸葡萄糖到丙酮酸
部位细胞质细胞质到线粒体
是否需氧氧否是
产物乳酸，酒精二氧化碳，水
产ATP 2-3 38-39
生成方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化
1、蛋白质的α—螺旋结构有何特点？ 答：①螺旋每圈含有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴放向每圈上升0.544nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴垂直上升的距离是0.15nm。 ②相邻的螺圈之间形成键内氢键氢键的取向几乎与中心轴平行由氨基酸残基的N-H与前面面隔三个氨基酸残基的C=O形成。 ③α—螺旋中氨基酸残基的侧链基团伸向外侧。 ④α—螺旋有左旋和右旋两种，而右旋比左旋更加稳定。 2、什么是蛋白质的变性作用和复性作用，蛋白质变性后性质如何变？ ①变性作用：天然蛋白质受物理或者化学因素的影响其分子内部原有的高度规律性的结构发生变化，导致蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。 ②复性作用：若蛋白质的变形程度较轻，去除变性因素后，可缓缓地自发折叠，恢复到天然构象，也称可逆变性。 ③改变的性质：生物学活性丧失，理化性质，生物化学性质。 NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，简称：辅酶Ⅰ，英语：Nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+） FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸 THFA四氢叶酸 NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸 FMN ：黄素单核苷酸 CoA ：辅酶A 3、在很多酶的活性中心均有His残基的参与，请解释。 答：酶的活性中心必须基团中，His残基侧链上的咪唑基Lys侧链上的氨基，Glu和Asp上的羧基，Cys的巯基，Tyr上的羧基等，他们既可以作为质子的受体，也可以作为质子的供体，在特定pH条件下对底物进行催化，使反应加速进行，酶活性中心常见酸碱催化功能集团。其中His侧链上的咪唑基是十分有效的酸碱催化基团，由于咪唑基的pK值在6-7之间，因此，生理pH条件下有50%是以共轭酸的形式存在，有50%是以共轭碱的形式存在，该基团既可以作为质子的受体，也可以作为质子的供体，其次咪唑基释放或接受质子的速度极快，半衰期仅为0.01ns，所以酸碱催化作用十分有效。另外，咪唑基的共轭碱形成的N：上具有孤对电子，又是一个很好的亲核催化基团，因此生物体内的大多数酶活性中心的His残基保守性相当强。 DNA的双螺旋结构有什么特点？ ①两条DNA互补链反向平行。碱基在内测，磷酸和脱氧核糖在外侧，糖基环平面与碱基成90度。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36◦的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。 ④两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T相配对，形成2个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。因此G 与C之间的连接较为稳定。 ⑤DNA双螺旋结构比较稳定。维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力 ⑥氢键维持横向稳定性，碱基维持纵向稳定性。
9 糖代谢 1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C 标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。 （1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。 解答： （1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。 （2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。 （3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C 标记的丙氨酸。 2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少mol ATP? 解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O, 将净生成33molATP。 3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别? 解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。 (2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。 葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡 --二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6 成2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。 4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。 5．患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。 解答：因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP作酶的辅因子, TPP 是VB1的衍生物,患脚气病病人缺VB1,丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻,因而含量比正常人高。 6．油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。 解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,表明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。 7．激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。 解答：激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO2和H2O, 因乳酸含量减少酸痛感会消失。 8．写出UDPG的结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP? 解答：以葡萄糖为原料合成糖原时, 每增加一个糖残基将消耗3molATP。过程如下：葡萄糖 ATP G6P ADP +--+ (激酶催化),
生物化学课后答案 【篇一：生物化学课本课后练习题】 一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点共同点：只能催化热力学所允许的的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点：反应前后酶本身没有质和量的改变：很少量就能发挥较大的催化作用：其作用机理都在于降低了反应的活化能。 酶作为生物催化剂的特点： 1.极高的催化率； 2. 高度专一性； 3.酶活的可调节性；酶的不稳定性。 2. 简述酶的结构与功能之间的关系 3. 简述米氏方程的概念机意义 4. 举例说明抑制反应动力学的特点及实际意义 5. 酶失活的因素和机理。 酶失活的因素主要包括物理因素，化学因素和生物因素 物理因素 1 热失活：热失活是由于热伸展作用使酶的反应基团和疏水区域暴露，促使蛋白质聚合。 2 冷冻和脱水：很多变构酶在温度降低是会产生构象变化。在冷冻过程中，溶质（酶和盐）随着水分子的结晶而被浓缩，引起酶微环境中的ph 和离子强度的剧烈改变，很容易引起蛋白质的酸变性。3. 辐射作用：电离辐射和非电离辐射都会导致多肽链的断裂和酶活性丧失。 4. 机械力作用： 化学因素 1. 极端ph ：极端ph 远离蛋白质的等电点，酶蛋白相同电荷间的静电斥力会导致蛋白肽链伸展，埋藏在酶蛋白内部非电离残基发生电离，启动改变。交联或破坏氨基酸的化学反应，结果引起不可逆失活。极端ph 也容易导致蛋白质水解。 2. 氧化作用：酶分子中所含的带芳香族侧链的氨基酸以及met, cys 等，与活性氧有极高的反应性，极易受到氧化攻击。 3. 聚合作用：加热或高浓度电介质课破坏蛋白质胶体溶液的稳定性，促使蛋白质结构发生改变，分子间聚合并沉淀。
聚丙烯酰胺凝胶电泳分析小麦幼苗过氧化物酶同工酶实验的思考题要点： 1、关于电极缓冲液能否回收再用的问题： 从电极缓冲液的作用及电泳后其变化去分析。 电极缓冲液作用主要有两点：“导体”及在浓缩效应中提供慢离子。 据此：不能混合回收使用。因为电泳之后，前后槽的缓冲液的成分和pH值都发生了变化，尤其正极槽一侧掺入了Cl-，混合后的电极缓冲液中就有了Cl-，这将会破坏浓缩效应。而在实际中：由于电极缓冲液使用量大，从经济效益和实验效果均衡考虑，一次电泳之后，负极槽一侧损失少量甘氨酸、pH值略有上升，但变化不大，若单独回收还用于负极，则应该可以保证浓缩效应所要求的慢离子的特点。而正极一侧虽然掺入了Cl-，但若也单独回收还用于正极一侧，Cl-就不会影响浓缩效应。这样，分槽回收分槽使用，再使用一两次应该是可以的。或混合回收只用于正极槽，而负极槽使用新鲜配制的缓冲液，也是可以的。当然，随着使用次数的增加变化大了效果当然就不能保证了，所以一般就是再使用一到两次。 2、40%蔗糖的作用 由电泳槽回路的形成我们知道，负极的电极缓冲液与浓缩胶必须相连，这样样品槽完全浸没在缓冲液中，如何上样？？而蔗糖的加入增加了样品的密度，方便上样，使样品不会对流扩散。同时所形成的高渗透势环境对蛋白质的结构具有保护维持的作用。所以电泳的样品缓冲液里都含有终浓度一般为20%的蔗糖或者甘油。当然这两种物质的选择加入也不是随意的哦，这也是电泳发明过程中科研人员所曾经面临的一个难题，大家利用假期可以去寻古探幽，一定会得到很多极具启发性的发现的。 3、利用电泳技术获得好的实验结果的关键环节： 凝胶浓度和交联度、缓冲体系、样品制备、电泳状态、检测手段。
邓庆丽生化课后思考题 1、生物能学介绍 1. 生物圈中能量的来源和转化。 2. 什么是高能化合物？有哪几类高能化合物？掌握一些主要的高能化合物。 3. ATP提供能量的机理。 4. ATP和磷酸肌酸在生物体内能量代谢中各起什么作用？ 2、糖酵解和己糖的分解代谢 1、肿瘤组织糖酵解速度比正常组织快还是慢?为什么? 3、掌握糖酵解途径关键反应步骤及其酶的调节特性、能量的消耗与形成。 3、掌握甘油醛-3-磷酸脱氢酶、磷酸甘油酸变位酶、丙酮酸脱羧酶的反应机制。 4、脊椎动物中，糖酵解-乳酸发酵的生理意义是什么？ 5、举例说明同工酶在代谢调节中的意义。 6、磷酸戊糖途径的生理意义。 7、蚕豆病的病因是什么？如何体现遗传与环境因素相互作用？ 3、三羧酸循环 1、种子发芽时，如何将脂肪转化为糖？ 2、为什么脊椎动物不能将脂肪转化为糖？ 3、丙酮酸脱氢酶复合体的作用机制。 4、三羧酸循环的限速步骤、能量形成反应、C原子去向。 5、什么是回补反应？意义是什么？ 6、什么是乙醛酸循环？和三羧酸循环的区别是什么？有何生理意义？ 7、脚气病、汞中毒以及砷中毒的机制。 8、胞液中，一分子磷酸二羟丙酮经有氧分解，最多可产生多少个ATP分子？ 计算） 2.5ATP/NADH，1.5ATP/FADH 2 9、休克病人常常由于缺氧引起乳酸中毒，这是为什么? 休克的治疗手段之一是用二氯乙酸盐。这样处理的生化依据是什么? 4、氧化磷酸化 1、Q：在底物和氧的存在下，请根据表中三种不同抑制剂阻断呼吸作用时所产生的氧化状态，确定a，b，c，d四种电子传递体的顺序和1，2，3三种电子抑制
2、有两种化学样品A和B。当用离体的肝线粒体制备物与丙酮酸、O2、ADP和Pi一起保温时发现，当只加入样品A时，既可阻断电子传递，又可阻断氧化磷酸化，这时再加入样品B，发现，电子传递能被恢复，但氧化磷酸化却不能。①A和B在电子传递和氧化磷酸化过程中各属于哪类抑制剂？②写出一对可给出同样结果的已知抑制剂的名称。 重要电子传递抑制剂:鱼藤酮, 阿米妥, 粉蝶霉素A抗霉素A、 CN- , CO 3、丁基丙二酸是线粒体内膜的苹果酸—a-酮戊二酸运输蛋白的抑制剂。假设在有氧条件下，把丁基丙二酸加入只用葡萄糖作能源的肾脏悬浮细胞中，请问下列代谢情况如何改变？ 1. 糖酵解 2. 耗氧量 3. 乳酸生成 4. ATP合成 名词解释：标准还原势 P/O值呼吸控制（受体控制） 1．掌握根据标准还原势判断化学反应方向。 2. 什么是呼吸链？由几个复合体组成？ 3. 写出线粒体内膜呼吸链从NADH到O 的组成顺序，产生ATP的偶联部位，常 2 见的呼吸链抑制剂的作用位点。 4. 理解研究呼吸链各组分的排列顺序的方法。 5. 化学渗透学说研究的背景和主要内容。为什么说它是一个伟大的统一理论？ 6.解偶联剂的机制是什么？注意区分电子抑制剂和解偶联剂以及氧化磷酸化抑制剂。 7. 理解ATP合酶的作用机制。 5、糖异生和糖原代谢 1、试分析：骨骼肌中糖原磷酸化酶与肝脏糖原磷酸化酶相比，哪个的最大反应速率大呢？ 2、饮用乙醇，特别是在剧烈运动或空腹一段时间后，会导致低血糖症。为什么? 名词解释：巴斯德效应激酶磷酸化酶磷酸酶 1.什么是糖异生？生理意义是什么？为什么说它不是糖酵解的简单逆反应？ 2.什么是底物循环？机体发生底物循环的生理意义是什么？避免发生底物循环的意义又是什么? 3. 糖原分解有哪些酶参与？第一个产物是什么？ 4. 磷酸化酶的辅酶是什么？ 5. 简述肝脏和骨骼肌中，糖原分解有何不同的特点？ 6. 糖原合成中，糖基的供体是什么？ 7. 糖原合成如何启动？ 8. 调节血糖的激素有哪些？ 9. 糖醛酸途径的生理意义。 10. 青霉素的抗菌机制是什么？
蛋白质 1.何谓蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中的应用和避免蛋白质变性的例子。 2.试述蛋白质空间结构的含义和层次?维系蛋白质空间结构的键或作用力有哪些？ 核酸 1.原核生物和真核生物mRNA的结构有何异同？ 2.什么是解链温度？影响某种核酸分子Tm值大小的因素是什么？为什么？ 酶 1.酶促反映特点 2.举例说明酶的竞争性抑制作用，当一个样品中混有抑制剂时，如何鉴别是可逆抑制剂还是不可逆抑制剂？ 3.何为酶原、酶原激活？有何生理意义？ 糖代谢 1.葡萄糖是如何彻底氧化分解的?终产物为何？并计算能量，写出关键酶。 2.从部位、反应条件、关键酶、底物、终产物、能量生成的方式与数量及生理意义等方面比较糖酵解与有氧氧化的不同点。 3.糖原合成、糖原分解的特点是什么？ 脂类代谢 1.什么是酮体？它是如何产生和利用的？
2.试述血浆脂蛋白的来源及主要功能。 3.肌饿时，脂肪动员，游离脂肪酸及酮体增高，它们能转变为糖而维持血糖水平吗？ 4.软脂酸是如何彻底氧化分解的？ 核苷酸代谢 1.从头合成途径中嘌呤核苷酸的合成原料是什么？首先合成出的嘌呤核苷酸是什么？如何转变成其他嘌呤核苷酸？ 2.叙述一碳单位在联系氨基酸分解代谢和核苷酸合成代谢中的作用。 3.说出嘌呤和嘧啶核苷酸的分解产物。 氨基酸代谢 1.列举血氨的来源与去路，并分析谷氨酸和精氨酸治疗肝性脑病(危重期为肝昏迷）的生化基础。 2.何谓转氨作用？转氨酶的辅酶是何物质？体内重要的转氨酶是哪两种？测定血清中这两种转氨酶的意义如何？ 血液的生物化学 1.红细胞代谢的主要特点是什么？红细胞中的ATP生理功能有哪些？ 肝脏的生物化学 1.何谓生物转化？其反应类型及主要酶类？生物转化的重要生理意义？ 2.试述肝脏在物质代谢中的作用。分析肝病患者出现厌油腻、肝掌、蜘蛛痣、肝性昏迷、腹水等症状的生化机理。
1、在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP （腺苷三磷酸）、GTP （鸟苷三磷酸）、UTP （尿苷三磷酸）以及CTP （胞苷三磷酸）等起着重要作用。 2、怎样可以判断一个化学反应可以自发进行？ 答：只有自由能变化为负值的化学反应，才能自发进行。 3、什么是氧化--还原电势？怎样计算氧化一还原电势？ 答：还原剂失掉电子的倾向（氧化剂得到电子的倾向）称为氧化--还原电势。 氧化一还原电势等于正极的电势减去负极的电势。 4、在电子传递链中各个成员的排列顺序根据什么原则？ 答：电子从氧化还原势较低的成员转移到氧化还原势较高的成员的原则。 5、电子传递链和氧化磷酸化之间有什么关系？ 答：生物氧化亦称细胞呼吸，指各类有机物质在生物活细胞里进行氧化分解，最终生成CO2 和H2O，同时释放大量能量（ATP）的过程。包括TCA循环、电子传递和氧化磷酸化三个步骤，分别是在线粒体的不同部位进行的。其中电子传递链和氧化磷酸化之间关系密切，电子传递和氧化磷酸化偶联在一起。根据化学渗透学说，在电子传递过程中所释放的能量转化成了跨膜的氢离子浓度梯度的势能，这种势能驱动氧化磷酸化反应，合成ATP。即葡萄糖等在TCA循环中产生的NADH和FADH2只有通过电子传递链，才能氧化磷酸化，将氧化产生的能量以ATP的形式贮藏起来。 6、什么是磷氧比，测定磷氧比有何意义？ 答：呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。意义是可以知道不同呼吸链氧化磷酸化的活力。 7、为什么用蔗糖保存食品而不用葡萄糖？ 答：绝大多数微生物都具有利用糖酵解分解葡萄糖的能力，而蔗糖是一种非还原性二糖，许多微生物不能将其直接分解，因此，可以利用蔗糖的高渗透压来抑制食品中细菌等有害微生物的生长。 8、总结一下在糖酵解过程中磷酸基团参与了哪些反应，他所参与的反应有何意义？ 答：在糖酵解过程中磷酸基团参与了5步反应。 （1）葡萄糖在己糖激酶的催化下，消耗一分子ATP，生成葡萄糖-6-磷酸；（2）果糖-6-磷酸在磷酸果糖激酶的催化下，消耗一分子ATP,生成果糖-1，6-二磷酸；（3）甘油醛-3-磷酸在甘油醛-3-磷酸脱氢酶催化下，氧化为1，3-二磷酸甘油酸；（4）1，3-二磷酸甘油酸在3-磷酸甘油酸激酶催化下，生成3-磷酸甘油酸和1分子ATP；（5）2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸并在丙酮酸激酶催化下，生成丙酮酸和一份子ATP。 在磷酸基团参与的这五步反应中，前三步是将高能磷酸键转移到相应的底物上，使底物的势能提高，使后续反应成为可能；后两步是将底物上的高能磷酸键转移到ADP分子上形成ATP,将糖酵解产生的能量贮存在ATP中。 10，为什么砷酸是糖酵解作用的毒物？氧化物和碘乙酸对糖酵解过程有什么作用？ 答：碑盐酸在结构和反应方面都和无机磷酸极为相似，因此，能代替磷酸进攻硫脂中间产物的高能键，产生1-碑酸-3-磷酸甘油酸。碑酸化合物是很不稳定的化合物。它迅速地进行水解。其结果是：碑酸代替磷酸与甘油醛-3-磷酸结合并氧化，生成的不是1，3-二磷酸甘油酸，而是3-磷酸甘油酸。在砷酸盐存在下，虽然酵解过程照样进行，但是却没有形成高能磷酸键。即解除了氧化和磷酸化的偶联作用。因此说碑酸是糖酵解作用的毒物。 氧化物及碘乙酸是jing基酶的不可逆抑制剂，糖代谢中甘油醛-3-磷酸脱氢酶可被其抑制，从而抑制糖酵解。
临床生化检验学_江苏大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年 1.干扰试验判断评价方法给出的结果是否受非分析物影响及影响程度，即测定 方法的 答案: 恒定系统误差 2.几种试验联合应用时，提高灵敏度、降低特异度的方法是 答案: 并联试验 3.利用酶作为试剂进行物质测定时，下述哪种特点叙述不正确 答案: 试剂稳定性好 4.在血浆中含量最多的蛋白质是 答案: Alb
5.影响胰岛素分泌和释放的最主要因素是 答案: 血糖水平升高 6.LDL中存在的主要载脂蛋白是 答案: ApoB100 7.下列描述不正确的是 答案: pH在参考范围可见于代酸合并呼酸8.下列哪种酶是血浆特异性酶 答案: 胆碱酯酶
9.下列是哪项是主要反映肝纤维化的酶 答案: MAO 10.以下哪个不是肾小球滤过功能检查的指标 答案: 尿液α1-微球蛋白 11.甲状腺功能紊乱筛查的首选项目是 答案: TSH 12.血清静置试验出现上层乳浊下层透明，最可能是哪一型高脂蛋白血症 答案: I型
13.正常人与病人的测定值分布往往是相互重叠的，可用分界值来划分。在病人 的测定值普遍高于正常人的情况下，若分界值定得过高，则 答案: 灵敏度降低，特异度增高 14.在胸痛发作2~12小时内为阴性可排除急性心肌梗死，被誉为阴性预测值价 值为100%的检测项目是 答案: Mb 15.如果总CK浓度 >200U/L， CK-MB% 在4%~25%，可考虑下列哪种疾病 答案: AMI 16.下列哪一种属于非扩散钙 答案: 蛋白结合钙
17.皮质醇增多症诊断的金标准是下列哪一项 答案: 24h尿液皮质醇检测 18.下列关于糖化血红蛋白描述错误的是 答案: 反映的是过去2~3周的平均血糖浓度 19.下列哪个指标是反映溃疡性结肠炎活动性的指标 答案: AAG 20.下列哪个指标可以对急性溶血性疾病具有一定的鉴别诊断价值 答案: Hp
生物化学（下）_西北大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年 1.在新陈代谢过程中，物质代谢和能量代谢是同时进行的 答案: 正确 2.如果给一只老鼠喂食含有15N标记的Ala,老鼠分泌出的尿素有可能两个氨 基都被标记了15N 答案: 正确 3.蛋白质生理价值的高低主要取决于氨基酸的种类和数量 答案: 错误 4.某些氨基酸对人类而言之所以是必需氨基酸，是因为人类不能合成其骨架的 碳链部分 答案: 正确 5.下列既参与嘌呤核苷酸合成又参与嘧啶核苷酸合成的物质是 答案: 谷氨酰胺
6.人体内嘌呤化合物分解代谢的最终产物是 答案: 尿酸 7.体内进行嘌呤核苷酸从头合成的最主要组织是 答案: 肝脏 8.嘌呤核苷酸从头合成的特点是 答案: 是在磷酸核糖的基础上逐步合成的 9.在禁食或饥饿期间脂肪被动员，这时从脂肪细胞的脂肪分子中释放出来的甘 油的主要代谢命运是 答案: 进入糖异生途径转变成葡萄糖 10.真核生物的脂肪酸β-氧化主要发生在 答案: 线粒体 11.脂肪酸合成发生在 答案: 细胞质基质
12.下列哪种物质不可以产生乙酰CoA 答案: 磷脂 13.脂肪酸氧化分解的限速酶是 答案: 肉碱脂酰转移酶I 14.脱氧核糖核苷酸的生成是在什么物质的基础上 答案: NDP 15.肌细胞和肝细胞具有相同的 答案: 基因组 16.代谢途径：A——B——C——D——E——F，如果催化D生成E的催化酶的 活性被抑制，那些反应物的生成量会增加 答案: A, B, C, D 17.关于新陈代谢描述正确的是
答案: 代谢只能在活细胞中发生_代谢反应离不开酶的催化 18.在能量储存和传递中，下列哪些物质起着重要作用？ 答案: ATP_GTP_UTP 19.关于代谢途径的描述不正确的是 答案: 代谢途径在所有细胞都是相同的_其中任何一个化学反应被抑制后，代谢途径就会被阻断 20.在脂类代谢中，CoA和ACP都是脂酰基的载体。 答案: 正确 21.肝细胞因缺乏甘油激酶，因此不能利用甘油合成脂肪。 答案: 错误 22.哺乳动物的脂肪酸合成酶是由7种酶蛋白聚合在一起所构成的多酶体系。 答案: 错误
第一单元 1.生物化学成为一门独立学科的时间是( )。 A.19 世纪初 B.20世纪初 C.20世纪60年代 D.20世纪70年代 E.20世纪80年代 2.在人体中含量最多的物质是( )。 A.糖类 B.脂类 C.蛋白质 D.核酸 E.水 3.生物体进行一切生命活动的基础是( )。 A.新陈代谢 B.生长现象 C.生殖和发育 D.遗传和变异 E.应激性 .4. 分子生物学阶段的标志是（)。 A.提出中心法则 B.血滤液的制备 C.提出DNA双螺旋结构模型 D.提出蛋白质变性理论 E.人工合成有生物学活性的结晶牛胰岛素 第二单元 1. 测得某一蛋白质样品的氮的含量为0.40 g，此样品约含蛋白质( ）。 A.2.00 g B.2.50 g C.6.40 g D.3.00 g E.6.25 g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是( ）。 A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是( ）。 A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是( ）。 A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是( )。 A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多链的基础上，链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具有三级结构的多链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定？( ) A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH 值等于7.4 E.在水溶液中 第三单元 1.关于酶的叙述哪一项是正确的？（ A.所有的酶都含有辅基或辅酶 B.只能在体内起催化作用 C.大多数酶的化学本质是蛋白质 D.能改变化学反应的平衡点，加速反应的进行 E.都具有立体异构专一性(特异性) 2.酶原之所以没有活性是因为( A.酶蛋白肽链合成不完全 B.活性中心未形成或未暴露 C.酶原是普通的蛋白质 D.缺乏辅酶或辅基 E.酶原是已经变性的蛋白质 3. 磺胺类药物的类似物是( )。 A.四氢叶酸 B.二氢叶酸 C.对氨基苯甲酸
生物化学思考题答案 【篇一：生物化学课后答案】 s=txt>第三章氨基酸 提要 氨基酸是两性电解质。当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部 质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一ph 〔因不同氨基酸而异〕，氨基酸以等电的兼性离子〔h3n+chrcoo-〕状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有 光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振〔nmr〕波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析别离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常 用方法有离子交换柱层析、高效液相层析〔hplc〕等。 习题 以下氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷 氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 名称三字母符号单字母符号名称 丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leu l m 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met
天冬氨酸(aspartic acid) asp d asn和/或asp asx b 半胱氨酸(cysteine) cys c 谷氨酰氨(glutamine) gln q 谷氨酸(glutamic acid) glu e gln和/或glu gls z 甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w 组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y 异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v 解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133) 4、计算以下物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。 [(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05] 5、根据表3-3中氨基酸的pka值，计算以下氨基酸的pi值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。[pi:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pi = 1/2〔pka1+ pka2〕 pi(ala) = 1/2〔〕 pi(cys) = 1/2〔〕 pi(glu) = 1/2〔〕
请认真思考书本每章课后思考题 第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 蛋白质的等电点、肽单元（peptide unit）肽键平面，酰胺平面、模体（motif ）超二级结构（supersecondary structure）、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)、协同效应(cooperativity)、蛋白质组（proteome） 变构效应(allosteric effect)、蛋白质变性( denaturation of protein)、蛋白质家族、蛋白质超家族 二、填空： 1. 维系蛋白质二级结构的化学键为________________，维系一级结构的化学键是________________。 2. 各种蛋白质的平均含氮量为，据此可通过测定组织样品的含氮量来计算含量。 3. 蛋白质的四级结构是由两条以上具有_________结构的多肽链，通过______键相互结合构成的。 4. 蛋白质二级结构的主要形式是_________和_________。 5. 由于所有的氨基酸都含有碱性的_________和酸性的________，因此氨基酸是两性电解质。 6.蛋白质的最大紫外吸收峰值在_________附近，而核酸则在_________附近。 7. 蛋白质的特征元素是________，平均含量约为________。 8.________、________和____氨酸在280nm波长附近具有最大的光吸收峰。 9. 蛋白质的基本组成单位为________，构成人体蛋白质的氨基酸有________种。
10.根据侧链基团的结构和性质可将20种氨基酸分为________、________、________、________和________五类。 三、问答题 1.氨基酸的结构通式、特点、分类、三字符？ 2.蛋白质的主要理化性质有哪些？ 3.举例说明蛋白质变性、沉淀和凝固的关系。 4.简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性机会。 5.简述蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维持各结构的化学键和结构单位。 6.蛋白质二级结构的主要形式有几种？各有何特点？哪些氨基酸残基影响二级结构的形成。 7.蛋白质元素组成有何特点？如何检测含有三聚氰胺的牛奶中的纯蛋白含量？ 8.分离纯化蛋白质的方法有哪些？各基于何原理？各有何用途？ 9．简要描述应用化学或反向遗传学方法如何分析多肽链的氨基酸序列。 10.多肽链水解成肽段的常用方法有几种？作用何种化学键？ 11.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 12.以疯牛病为例解释蛋白质构象改变引起蛋白质构象病的发病机理。 13．通常采用哪些方法测定蛋白质的二级和三级结构。目前预测蛋白结构的方法有哪三种？ 14．如何计算氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48)
2 蛋白质化学 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426⨯⨯=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为： 1.65%: 2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ⨯⨯=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ⨯⨯=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 6．由下列信息求八肽的序列。 （1）酸水解得 Ala ，Arg ，Leu ，Met ，Phe ，Thr ，2Val 。 （2）Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 （3）胰蛋白酶处理得Ala ，Arg ，Thr 和 Leu ，Met ，Phe ，2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 （4）溴化氰处理得 Ala ，Arg ，高丝氨酸内酯，Thr ，2Val ，和 Leu ，Phe ，当用Sanger 试剂处理时，分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答：由（2）推出N 末端为Ala ；由（3）推出Val 位于N 端第四，Arg 为第三，而Thr 为第二；溴化氰裂解，得出N 端第六位是Met ，由于第七位是Leu ，所以Phe 为第八；由（4），第五为Val 。所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm ，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm 。 8．当一种四肽与FDNB 反应后，用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸；
《生物化学》复习资料 第二章核酸化学 2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA DNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA 仅是比DNA小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶（T）,但无尿嘧啶（U），但RNA则相反，DNA主要生物的遗传信息的载体，指导蛋白质的合成等，而RNA则在于遗传信息的转录，翻译与蛋白质的合成等，有时也可以作为一种催化剂在生物的生命活动起一定的作用.DNA主要存在于细胞核与线粒体，RNA主要存在细胞质基质中。 3. 试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA. 1. mRNA勺结构与功能：mRN是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA大多数真核成熟的mRN分子具有典型的5'-端的7- 甲基鸟苷三磷酸（m7GTP帽子结构和3'-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗 传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码 （coden）。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNAtRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形， 故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA的
5'-端和3'-端构成的局部双螺旋，3'-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂:含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNAt相 应的密码，故称为反密码(anticoden )。④T®C臂：含保守的T®C 顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA促使tRNA与核蛋白体结合。⑤ 可变臂：位于T®C臂和反密码臂之间，功能不详。 3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA 有三种：5S, 16S, 23S 真核生物中的rRNA有四种：5S, 5.8S, 18S, 28S。 4、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些? (1)、天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链组成，一条的走向为,5]-3；另一条链的走向为3’ -5'。两条链沿一个假想 绕，形成大沟和小沟。 (2)、磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。 (结构每螺旋的直碱基重复一相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm 。螺 (是碱基堆积螺旋个是碱分稳定氢键(稳定力量主要有两个：一5. 原核生物与真核生物mRNA勺结构有哪些区别?
生化课后题 一、绪论 1.生物化学：研究生物体内化学分子与反应的基础生命科学。 2.分子生物学：研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、 表达与调控的内容。 3.七大营养素：糖、脂、蛋白质、水、无机盐、激素和空气中的氧。 4.生物大分子：主要有核酸、蛋白质、多糖、蛋白聚糖和复合脂类等。其分 子结构复杂，但有一定规律性，都是由基本结构单位按一定顺序和方式连接而形成的多聚体，分子量一般大于104。 5.物质代谢：在细胞内酶催化下发生的化学反应系列组成了代谢途径，分为 合成代谢和分解代谢。是生命的基本特征之一，伴有能量的储存和释放。 6.生物化学与医学的关系 ①正常的生物化学反应是健康的基础，生命活动依赖于生物体内进行的各种 生化反应。 ②各种疾病均有其生物化学基础，在生物分子机构异常、生化反应或生化过 程不能正常进行时就会导致疾病。 ③生物化学技术可以为疾病的诊断提供手段 ④通过对疾病状态下人体的结构与功能的研究课以为疾病的治疗提供依据。 二、蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的生物学功能：作为生物催化剂（酶）、代谢调节作用、免疫保护作 用、物质的转运和存储、运动与支持作用、参与细胞间信息传递、氧化供能。 2.蛋白质的元素组成：主要为C、H、O、N、S。 3.平均含氮量？有何实际用途？ 100克样品中蛋白质的含量( g % )=每克样品含氮克数×6.25×100 可用于蛋白质样品中的氮含量测定，平均为16%。 4.10. 蛋白质的分子组成是什么？ L-α-氨基酸是构成蛋白质的基本单位。相邻氨基酸通过肽键相互连接形成肽链。 5.氨基酸通过肽键连接成肽（肽的两端） 6.蛋白质的结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的种类和排列顺序。主要化学键为肽键，还有少量二硫键。 （2）二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的空间结构。主要化学键是氢键。 （3）三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要化学键是疏水键、氢键、离子键和范德华力。 （4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。主要化学键是疏水键有的四级结构还有二硫键。 6.蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础、 蛋白质的功能依赖特定的空间结构、蛋白质构象改变可引起疾病。 7.血红蛋白与肌红蛋白的功能？
一绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（C）、羧基（—COOH）、
巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB）（反应（Sanger 反应）生成DNP―