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嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用

嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用是指在嘌呤核苷酸循环中,次黄嘌呤核苷酸(IMP)与Asp形成腺苷酸代琥珀酸,再经裂合酶分解AMP 和延胡索酸,产生游离NH和IMP。这些物质在骨骼肌、心肌、肝脏和脑中发挥重要的脱氨作用。

具体过程如下:

1.氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-酮戊二酸的分子上,生成

相应的α-酮酸和Glu。

2.Glu在谷氨酸脱氢酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,同时释放

出氨。

3.次黄嘌呤核苷酸与Asp作用形成中间产物腺苷酸琥珀酸。

4.腺苷酸琥珀酸在裂合酶作用下分解成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸。

5.腺嘌呤核苷酸水解生成游离氨基酸和次黄嘌呤核苷酸。

此过程在骨骼肌、心肌、肝脏及脑中存在,需要磷酸吡哆醛的参与。

生物化学试题库

核酸的酶促降解和核苷酸代谢 一、名词解释 1.核苷磷酸化酶(nucleoside phosphorylase):能分解核苷生成含氮碱和戊糖的磷酸酯的酶。 2.从头合成(de novo synthesis ):生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径,例如核苷酸的从头合成。 3.补救途径(salvage pathway):与从头合成途径不同,生物分子的合成,例如核苷酸可以由该类分子降解形成的中间代谢物,如碱基等来合成,该途径是一个再循环途径。 4.限制性内切酶: 二、单选题(在备选答案中只有一个是正确的) ( 3 )1.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是: ①GMP; ②AMP; ③IMP; ④ATP ( 2 )2.提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是: ①天冬氨酸; ②甘氨酸; ③丙氨酸; ④谷氨酸 ( 1 )3.嘌呤环中第4位和第5位碳原子来自下列哪种化合物? ①甘氨酸②天冬氨酸③丙氨酸④谷氨酸 ( 3 )4.嘌呤核苷酸的嘌呤核上第1位N原子来自 ①Gly②Gln③ASP④甲酸 三、多项选择题 1.嘧啶分解的代谢产物有:(ABC) A.CO2; B.β-氨基酸C.NH3D.尿酸 2.嘌呤环中的氮原子来自(ABC) A.甘氨酸; B.天冬氨酸; C.谷氨酰胺; D.谷氨酸 四、填空题 1.体内脱氧核苷酸是由____核糖核苷酸_____直接还原而生成,催化此反应的酶是____核糖核苷酸还原酶______酶。 2.人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是______尿酸______,与其生成有关的重要酶是___黄嘌呤氧化酶_________。 3.在生命有机体内核酸常与蛋白质组成复合物,这种复合物叫做染色体。 4.基因表达在转录水平的调控是最经济的,也是最普遍的。 五、问答题: 1.降解核酸的酶有哪几类?举例说明它们的作用方式和特异性。 2.什么是限制性内切酶?有何特点?它的发现有何特殊意义? 3.简述蛋白质、脂肪和糖代谢的关系? 蛋白质AA 糖EMP 丙酮酸乙酰辅酶A TCA 脂肪甘油 脂肪酸 六、判断对错:

氨基酸的代谢

一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质,也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外,体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行,氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程,是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用

氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶,其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨,但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强,是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化,在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用:在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下,某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此,转氨基作用既属于氨基酸的分解过程,也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应,它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase,GPT,又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase,GOT,又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广,不同的组织器官中转氨酶活性高低不同,如心肌GOT最丰富,肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶,血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时,转氨酶大量释放,血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高,心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断,也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下,α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上,生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸;而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上,生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6),可使转氨基反应可逆进行。

生物化学8 氨基酸代谢与合成

蛋白质降解和氨基酸的分解代谢 蛋白质的降解 细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨基酸。从表面上看,这样的变化过程看似是一种浪费,实际上它有二重功能,其一是排除那些不正常的蛋白质,它们一旦积聚,将对细胞有害;其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。 蛋白质降解的特性 蛋白质有选择地降解非正常蛋白质,例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合,得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min,而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。 正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的,绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置,而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。在营养条件被剥夺的情况下,细胞提高它的蛋白质降解速度,以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。 蛋白质降解的反应机制 真核细胞对于蛋白质降解有两种体系,一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。 溶酶体 溶酶体是具有单层被膜的细胞器,其中个含有50多种水解酶,包括不同种的蛋白酶,称之为组织蛋白酶。溶酶体保持其内部PH在5左右,而它含有的酶的最适PH就是酸性。如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞,因此在细胞溶胶PH下,溶酶体的大部分酶都是无活性的。 溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自(体吞)噬泡,并随即分解其内容物实现的。 溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁(是一种弱碱,在不带电形式随意穿透溶酶体,在溶酶体内积累形成特电荷型,因此增高了溶酶体内部的pH,并阻碍了溶酶体的功能。 溶酶体降解蛋白质是无选择性的,而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应,但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。 许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。 ATP-依赖 真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用,但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质,这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在 ATP依赖蛋白质需要有泛肽存在。与泛肽连接的ATP-依赖蛋白由较大的“泛肽-连接的降解酶催化降解。 机体对外援蛋白质的需要及其消化作用 外援蛋白质进入体内,总是先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才被吸收。高等动物摄入的蛋白质在消化道内消化后形成游离氨基酸。 氨基酸的分解代谢主要在肝脏内进行 蛋白质在哺乳动物消化道中降解为氨基酸经过一系列的消化过程。食物进入胃后,使胃分泌胃泌素,后者刺激胃中壁细胞,分泌盐酸。主细胞分泌胃蛋白酶原。胃液的酸性(PH1.5-2.5)可促使球状蛋白质变性和松散。胃蛋白酶原经自身催化作用,脱下自N端的42个氨基酸肽段转变为胃蛋白酶。 蛋白质在胃中消化后,随即进入小肠。在胃酸的刺激下,小肠分泌肠促胰液肽进入血液,刺激胰腺分泌碳酸进入小肠和胃中。食物中的氨基酸刺激十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋白酶

生物化学试题及答案

生物化学试题及答案 一名词解释 1 糖苷:单糖半缩醛结构羟基可与其他含羟基的化合物(如醇、酚等)这类糖苷大多都有苦味或特殊香气,不少还是剧毒物质,但微量时可作药用。例:苦杏仁苷HCN 2. 糖脎:单糖游离羰基与3分子苯肼作用生成糖脎,各种糖脎的结晶形状与熔点都不相同,常用糖脎的生成判断糖的类型 3. 糖胺聚糖:同下 4.蛋白聚糖:是一种长而不分枝的多糖链,既糖胺聚糖,其一定部位上与若干肽链相连,多糖呈双糖的系列的重复结构,其总体性质与多糖更相近。 (特点:含糖量一般比糖蛋白高,糖链长而不分支 作用:由于蛋白聚糖中的糖胺聚糖密集的负电荷,在组织中可吸收大量的水而具有粘性和弹性,具有稳定、支持、保护细胞的作用,并在保持水盐平衡方面有重要作用) 5. 酸败:油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。(酸值(价)中和1g油脂中的游离脂肪酸所需KOH的mg数。 水解性酸败:由于光、热或微生物的作用,使油脂水解生成脂酸,低级脂酸有臭味,称水解性酸败。 氧化性酸败:由于空气中的氧使不饱和脂酸氧化,产生醛和酮等,称氧化性酸败。) 6. 碘价:指100克油脂与碘作用所需碘的克数。 7. 鞘磷脂:即鞘氨醇磷脂,由一个鞘氨醇、一个脂肪酸、一个磷酸、一个胆碱或乙醇胺组成。 8. 卵磷脂:磷脂酰胆碱也称卵磷脂,卵磷脂的结构中极性部分是胆

碱,胆碱成分是是一种季铵离子。卵磷脂是生物膜的主要成分之一。胆固醇:胆固醇又称胆甾醇。一种环戊烷多氢菲的衍生物。甾核C3有一个羟基,C17有8个碳的侧链,C5 ~ C6有一双键。(胆固醇主 要存在于动物细胞,是生物膜的主要成分,也是类固醇激素和胆汁酸及维生D 3的前体,过多引起胆结石、动脉硬化等) 9. 凯氏定氮法:100克有机物中蛋白质的含量=1克样品中含氮的克数×6.25×100. 10.茚三酮反应:茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应,最后茚三酮与反应产物发生作用,生成蓝紫色物质。(用于定性显色鉴定) 11.蛋白质的别构效应:寡聚蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能改变的作用 12.Edman降解:是测定蛋白质一级结构的方法,主要是从蛋白质或

生化名词解释

第四章糖代谢(一)名词解释 1. 乳酸循环(Cori循环):肌肉收缩时生成乳酸,由于肌肉内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血后,再进入肝,在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释进入血液后又可被肌肉摄取,这就构成了一个循环,称为乳酸循环。 2.糖异生:由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生,糖异生只在肝脏、肾脏发生。 3.高血糖:临床上将空腹血糖浓度高于7.22~7.78mmol/L,称为高血糖。 4.糖尿:指血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L,超过了肾小管对葡萄糖的重吸收能力,尿中出现葡萄糖,称为糖尿。 5.糖原合成与糖原分解:糖原为体内糖的贮存形式,也可被迅速动用。由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成,糖原合酶为关键酶。由肝糖原分解为6-磷酸葡萄糖,再水解成葡萄糖释出的过程称为糖原分解,磷酸化酶为关键酶。 6.血糖:血液中所含的葡萄糖称为血糖。血中葡萄糖水平的正常范围是3.89~6.11mmol/L。 7. 糖酵解和糖酵解途径:在无氧情况下,葡萄糖经丙酮酸分解成乳酸的过程称为糖酵解。自葡萄糖分解为丙酮酸的反应阶段为糖酵解和糖有氧氧化所共有,称为糖酵解途径。 8.糖酵解途径:自葡萄糖分解为丙酮酸的反应阶段为糖酵解和有氧氧化所共有,称为糖酵解途径。 9.钙调蛋白(calmoduline):是细胞内的重要调节蛋白。由一条多肽链组成,CaM上有4个Ca2+结合位点,当胞质Ca2+浓度升高,Ca2+与CaM结合,其构象发生改变进而激活Ca2+CaM激酶。 10.低血糖:临床上将空腹血糖浓度低于3.33~3.89mmo1/L,称为低血糖。

生物化学名词解释整理

酶的辅酶与辅基:与酶蛋白结合比较稀疏,并可用透析方法除去的成为辅酶。与酶蛋白牢固结合,不能用透析方法除去的称为辅基。蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构:指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 蛋白质变性作用:天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响,以氢键,盐键等次级键维系的高级结构被破坏,分子内部结构发生改变,致使生物学性质,物理化学性质改变,这种现象称为蛋白质的变形作用。 蛋白质的沉淀作用:当条件改变时,稳定性就被破坏,蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀作用。 超二级结构与结构域:二级结构单元a-螺旋与b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构;在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元,结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。 氧化磷酸化:有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。 核酶:具有催化作用的RNA分子。 酶的活性中心:酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象,与酶的活性直接相关的结构区域。 DNA复性:解除变性条件,满足一定条件后,解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构,并恢复有关性质与生理功能。氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 联合氨基作用:主要在肝、肾等组织中进行。氨基酸首先与a-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用,脱去氨基生成a-酮戊二酸,后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基作用全过程就是可逆的,也就是体内合成非必须氨基酸的主要途径。嘌呤核苷酸循环可瞧做另一种形式的联合脱氨基作用,主要在骨髓肌及心肌中进行。在此过程中, 天然态:就是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。 霉:就是一类由活性细胞中具有催化作用与高度统一性的特殊蛋白质。 氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子,其中一个共价键另一个为氢键。 蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受 到破坏,而引起蛋白质空间结构改变,从而 使蛋白质的理化性质与生物活性改变或丧 失这种作用称为蛋白质的变性作用。 DNA变性:DNA受到某些理化因素的影响分 子中的氢键,碱基堆积力等被破坏,双螺旋 结构解体,分子由双链变为单链的过程。 生物氧化:有机物在生物体内的氧化还原作用。 维生素:就是生物生长与代谢所必需的微量有机物。 霉原激活:霉原转变为有活性的酶的过程。呼吸毒物:能抑制呼吸传递氢与传递电子, 使氧化作用受阻,自由能释放减少ATP不能生成。 增色效应:双链DNA变性过程中光吸收增高的现象。 霉工程:就是工业上有目的地设计一定的反应器与反应条件,利用酶的催化功能在常温常压下催化化学反应生产人类需要的产品 或服务,于其她目的地一门应用技术也就就是把霉或细胞直接应用于化学工业的技术 系统。 糖的中间代谢就是指糖类物质的细胞内合 成与分解的化学变化过程。 操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子,操纵基因与在功能上相 关的几个结构基因。 呼吸链:由一系列供氢体,递电子受体按一 定顺序排列组合的连续反应体系,它将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水产生ATP 切除修复:就是普遍存在于各类生物体内的一种主要的DNA损伤修复机制。 限制性核酸内切酶:能够特异性地识别特定

氨基酸

第二节氨基酸的一般分解代谢 组成蛋白质的氨基酸有20种,20种氨基酸的化学结构不同,其代谢途径也有所差异。但它们都含有α—氨基和羧基,因此对于这两个基团来说,各种氨基酸都有共同的代谢规律。氨基酸的一般分解代谢是指具有共同性的分解途径,包括脱氨基和脱羧基作用两个方面。氨基酸分解时,多数情况下,首先脱去氨基生成NH3和α—酮酸,这是氨基酸分解代谢的主要途径。少数情况下,氨基酸首先脱去羧基生成CO2和胺,此为氨基酸一般分解代谢的次要途径。 分述如下: 一、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用(Deamination),是机体氨基酸分解代谢的第一步。氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及非氧化脱氨基作用等四种方式。 (一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination) α—氨基酸在酶的催化下氧化生成α—酮酸,此时消耗氧并产生氨,此过程称氧化脱氨基作用。 (二)转氨基作用(Transamination) 在酶的催化下,一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上,从而形成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸,这种作用称为转氨基作用,也称为氨基移换作用。催化此种反应的酶称为转氨酶。大多数转氨酶的平衡常数接近1.0,所以转氨反应都可以逆行,它不仅可使氨基酸脱去氨基形成酮酸,还可使另一个酮酸转变成氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 (三)联合脱氨基作用 转氨作用虽然在体内普遍进行,但仅仅是氨基的转移,而未彻底除去(脱掉)。也就是说,通过转氨基作用,一种α—氨基酸脱去氨基变成α—酮酸,同时另

一种α—酮酸获得氨基,而变成另一种α—氨基酸,其总结果是:一种氨基酸变成另一种氨基酸。氧化脱氨基作用虽然能把氨基酸的氨基真正移去,但又只有谷氨酸脱氢酶活跃,即只能使谷氨酸脱去氨基。因此认为,氨基酸在体内的主要脱氨基方式是联合脱氨基作用。所谓联合脱氨基作用是转氨基作用与氧化脱氨基作用或与嘌呤核苷酸循环配合进行的脱氨基方式。 1.转氨基作用与氧化脱氨基联合脱氨 2.转氨作用与嘌呤核苷酸循环联合脱氨 二、氨基酸的脱羧基作用 机体内的部分氨基酸可进行脱羧基作用,生成二氧化碳和一个伯胺类化合物。催化反应的酶为脱羧酶,除组氨酸脱羧酶无需辅酶外,其它氨基酸脱羧酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。 微生物、高等植物组织中普遍存在氨基酸脱羧酶,动物的肝、肾、脑中都发现有氨基酸脱羧酶,但在正常生理状态下,脱羧作用不是氨基酸分解代谢的主要方式。 下面列举氨基酸脱羧基作用的几种重要物质。 1. γ—氨基丁酸 2. β—丙氨酸 3.组胺和酪胺 4. 牛磺酸 5. 色氨与5 —羟色胺 三、氨基酸分解产物的代谢 (一)氨的代谢 但各种动物排泄氨的方式各不相同。在进化过程中,由于外界生活环境的改变,各种动物在解除氨毒的机制上产生了区别。 1.尿素的生成 (1)尿素的生成部位肝脏是生成尿素的最主要器官。 (2)尿素的生成机制——鸟氨酸循环

生化简答和名词解释

1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别?纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用? 答:天然纤维素是由通过β(1→4)糖苷键连接的葡萄糖单位组成的,这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键,他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。糖原主要是由通过α(1→4)糖苷键连接的葡萄糖单位组成的,这种糖苷键能引起链弯曲,防止形成长的纤维。另外体验版是个具有高分支的聚合物。他的许多羟基暴露于水,可被高度水合,因此可分散在水中。纤维素由于他的坚韧特性,所以他是植物中的结构材料。糖原是动物中的贮存燃料。 2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象? 答:主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构,当葡萄糖由开链结构变为环状结构时,C1原子同时变成不对称碳原子,同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫α-D-吡喃葡萄糖,另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖,这两种物质互为异头物,在溶液中可以开链式结构发生相互转化,达到最后平衡,其比旋光度为+52°。 1.许多埋在膜内的蛋白(内在蛋白)与细胞中的蛋白质不同,他们几乎不可能从膜上转移至水溶液中。然而,此类蛋白质的溶解和转移,常可用含有十二烷基硫酸钠或其他的去污剂,这是什么道理? 答:十二烷基硫酸钠和胆酸钠等去污剂,都具有亲水和疏水两部分,他们可以破坏蛋白和膜之间的疏水相互作用,并用疏水部分结合蛋白的疏水部分,亲水部分向外,形成一个可溶性微团,将蛋白转移到水中。 2.任何动物体内胆固醇可能装备为哪些具有重要生理意义的类固醇物质? 答:激素类:雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类:维生素D、胆汁酸、牛黄胆酸和甘氨胆酸。 1.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性? 答(1)共性:用量少而催化效率高;仅改变化学反应的速度,不改变化学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。(2)特性:酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高,具有高度的专一性,容易失活,活力受条件的调节控制,全酶的活力与辅助因子有关。 2.影响酶促反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的? 答:影响酶促反应效率的有关因素包括:(1)底物和酶的邻近效应与定向效应(2)底物的形变和诱导契合(3)酸碱催化(4)共价催化(5)微环境的作用 1.简述cAMP的生成过程及作用机制? 答:激素与靶细胞膜上的特异性受体结合形成激素- 受体复合物而激活受体,通过G蛋白介导,激活腺苷 酸环化酶,腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP和焦磷 酸,cAMP在磷酸二酯酶的作用下水解为5‘-AMP而 丧失作用,cAMP作为激素作用的第二信使对细胞的 调节作用是通过激活cAMP依赖性蛋白激酶来实现 的。蛋白激酶A由两个调节亚基和两个催化亚基组成 的四聚体别构酶,当四分子cAMP与调节亚基结合后, 调节亚基与催化亚基解离,游离的催化亚基催化底物 蛋白磷酸化,从而调节细胞的物质代谢和基因表达。 活化的蛋白激酶A一方面催化细胞质内一些蛋白磷 酸化调节某些物质的代谢过程,另一方面进入细胞 核,可催化反式作用因子-cAMP应答元件激结合蛋白 磷酸化,与DNA上的cAMP应答元件结合,激活受cAMP 应答元件调控的基因转录,另外活化的蛋白激酶还可 以使核内的组蛋白、受体蛋白、酸性蛋白及膜蛋白等 磷酸化,从而影响这些蛋白的活性。 1.简述肾上腺素使血糖升高的机制? 肾上腺素与靶细胞上的肾上腺素受体结合,激活腺苷 酸环化酶形成cAMP,cAMP使无活性的磷酸化酶激酶 经过磷酸化转变成有活性的磷酸化酶激酶,有活性的 磷酸化酶激酶再去催化无活性的磷酸化酶b转变成 有活性的磷酸化酶a,磷酸化酶a由催化糖原转化成 1-磷酸葡萄糖然后1-磷酸葡萄糖再转变成葡萄糖。 1.葡萄糖分子的第二位用C14标记,在有氧情况下 进行彻底氧化。问经过几轮三羧酸循环,该同位素C 可作为二氧化碳释放? 答:经代谢转化,葡萄糖第二位标记的C14出现在 丙酮酸的羰基上,即CH3-*CO-COOH,进一步氧化产 生的CH3-*CO-CoA进入三羧酸循环后,经过第一轮 三羧酸循环标记碳原子全部进入草酰乙酸,形成两种 异构体:HOO*C-CO-CH2-COOH和HOO*C -CH2-CO-COOH,在第二轮三羧酸循环中,两种异构 体中的标记碳都可以在脱羧反应中以二氧化碳释放。 2.什么是乙醛酸循环?有何意义? 答:乙醛酸循环是有机酸代谢循环,它存在于植物和 微生物中,可分为五步反应,由于乙醛酸循环与三羧 酸循环有一些共同的酶系和反应,将其看成是三羧酸 循环的一个支路。循环每一圈消耗两分子乙酰CoA, 同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后,可进入三羧 酸循环代谢,或经糖异生途径转变为葡萄糖。乙醛酸 循环的意义:(1)乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧 酸循环相偶联补充三羧酸循环中间产物的缺失。(2) 乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。 (3)乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基 酸的途径。 3. 计算1mol葡萄糖在肝脏细胞中彻底氧化成CO2 和H2O,可产生多少摩尔ATP?如果有鱼藤酮存在, 理论上又能产生多少摩尔ATP? 答:组织中没有鱼藤酮时:1mol葡萄糖→2mol丙 酮酸,净生成2molATP并有2molNADH和H+生成;2mol 丙酮酸→2mol乙酰辅酶A+2molCO2,生成2molNADH 和H+ 2mol乙酰辅酶A→4molCO2,共生成6molNADH 和H+ ,2molFADH2 ,2molGTP。对肝脏细胞而言, 细胞质中生成的2molNADH 和H+ 是通过苹果酸-天 冬氨酸穿梭进入线粒体的,进入线粒体的依然是 2mol NADH和H+,NADH和H+生物氧化时的磷氧比值 为2.5,FADH2的磷氧比值为1.5.,所以葡萄糖彻底 氧化产生的ATP为(4+6)*2.5+2*1.5+4=32mol。如 果有鱼藤酮存在,生成的NADH和H+不产生ATP,所 以ATP为2*14.5+4=7mol。 4. 计算2mol丙酮酸转化为1mol葡萄糖需要提供多 少摩尔高能磷酸化合物? 答:首先,2mol丙酮酸+2CO2+2ATP->2草酰乙酸 +2ADP+2Pi 2草酰乙酸+2GTP->2磷酸烯醇式丙酮酸 +2ADP+2CO2 其次,2mol磷酸烯醇式丙酮酸沿糖酵解途径逆行 至转变成2mol甘油醛-3-磷酸,其中在甘油酸-3磷 酸转变成甘油酸-1,3-二磷酸过程中,消耗2molATP; 甘油酸-1,3-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸中,必须供 给2mol的NADH和H+。最后,2mol的磷酸丙糖先后 在醛羧酶,果糖-1,6-二磷酸酶、异构酶、葡萄糖-6- 磷酸酶作用下,生成1mol葡萄糖,该过程无能量的 产生和消耗。因此需要提供6mol高能磷酸化合物, 4molATP,2molGTP。 1.比较脂肪酸氧化和合成在以下几个方面的区别: (a)发生部位(b)酰基的载体组织(c)氧化剂 和还原剂(d)中间产物的立体化学(e)降解和合 成的方向(f)酶体系的组织(g)氧化时每次降解 的碳单位和合成时使用的碳单位供体。 答:(a)氧化发生在线粒体,合成发生在细胞质(b) 氧化使用辅酶A,合成使用ACP(c)氧化用NAD+ 和FAD,合成用NADPH(d)氧化是三羟酰基 CoA的L-异构体,合成是D-异构体(e)氧化 时是用羧基变甲基,合成时是甲基变羧基(f)氧化 用的酶是分立的,合成用的酶组成一酶复合物(g) 氧化为乙酰CoA,合成为丙二酸单酰CoA。 1.简述体内联合脱氨基作用的特点和意义?

基础生物化学试题(第七章-氨基酸代谢)选择题(含答案)

《基础生物化学》试题 第七章氨基酸代谢单选题 1.生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为:[1分] A氧化脱氨基B转氨基C联合脱氨基D直接脱氨基 参考答案:C 2.成人体内氨的最主要代谢去路为:[1分] A合成非必需氨基酸B合成必需氨基酸C合成NH4+随尿排出D合成尿素 参考答案:D 3.转氨酶的辅酶组分含有:[1分] A泛酸B吡哆醛(或吡哆胺)C尼克酸D核黄素 参考答案:B 4.GPT(ALT)活性最高的组织是:[1分] A心肌B脑C骨骼肌D肝 参考答案:D 5.嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行?[1分] A肝B肾C脑D肌肉 参考答案:D 6.嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时,氨基来自:[1分] A天冬氨酸的α-氨基B氨基甲酰磷酸C谷氨酸的α-氨基D谷氨酰胺的酰胺基参考答案:A 7.在尿素合成过程中,下列哪步反应需要ATP?[1分]

A鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸C 精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D精氨酸→鸟氨酸+尿素 参考答案:B 8.鸟氨酸循环的限速酶是:[1分] A氨基甲酰磷酸合成酶IB鸟氨酸氨基甲酰转移酶C精氨酸代琥珀酸合成酶D精氨酸代琥珀酸裂解酶 参考答案:C 9.氨中毒的根本原因是:[1分] A肠道吸收氨过量B氨基酸在体内分解代谢增强C肾功能衰竭排出障碍D肝功能损伤,不能合成尿素 参考答案:D 10.体内转运一碳单位的载体是:[1分] A叶酸B维生素B12C硫胺素D四氢叶酸 参考答案:D 11.下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成?[1分] A甲状腺素B肾上腺素C多巴胺D苯丙氨酸 参考答案:D 12.下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸?[1分] A丙氨酸B苯丙氨酸C丝氨酸D羟脯氨酸 参考答案:B 13.鸟氨酸循环中,合成尿素的第二分子氨来源于:[1分] A游离氨B谷氨酰胺C天冬酰胺D天冬氨酸 参考答案:D

联合脱氨作用

联合脱氨作用:氨基酸的脱氨基作用即通过转氨作用,又通过氧化脱氨基作用,这种联合脱氨基烦人方式称为联合脱氨基作用。 联合脱氨基作用主要在人体的骨骼肌,心肌,肝脏,脑等组织中。 尿素循环中友哪些物质? 氨甲酰磷酸、瓜氨酸、精氨酸、等 氨同化的两种方式? 1:形成谷氨酸。2:生成氨甲酰磷酸 嘌呤降解的最终产物是氨和二氧化碳。 嘧啶降解的最终产物是二氧化碳,氨和β-丙氨酸或β-氨基异丁酸(经过转氨作用脱去氨基后产假有机酸代谢) 嘌呤核苷酸的从头合成(主要合成途径) 嘌呤核苷酸的生物合成,简单的说,就是由5’—磷酸核糖—1—焦磷酸提供核糖部分,在磷酸核糖上逐步完成嘌呤环的”装配“,首先形成次黄嘌呤核苷酸(IMP),然后再由次黄嘌呤核苷酸转变为其他嘌呤核苷酸。从头合成的酶系包括合成AMP及GMP的酶系,均是易溶的,存在于细胞质中。 嘌呤环各组成成分的来源? 利用同位素标记化合物研究证明:合成嘌呤环前体分子中的谷氨酰胺,它提供了嘌呤环上的N3及N9两个原子;天冬氨酸提供N1,甘氨酸提供N7、C4和C5,CO2提供C6,甲酸盐提供C2及C8。 嘧啶核苷酸的从头合成 嘧啶核苷酸的生物合成与嘌呤核苷酸不同,它是先形成嘧啶环,再与磷酸核糖结合,经过乳清酸核苷酸等中间产物形成鸟嘧啶核苷酸,然后由尿苷酸转变形成其他嘧啶核苷酸。 嘧啶环组成成分的来源: 1位氨,4、5、6位碳皆来自天冬氨酸,2位碳,3位氮来自于氨基甲酰磷酸,氨基甲酰磷酸在细胞液中由谷氨酰胺和CO2在CPS-Ⅱ催化下合成,故嘧啶环上的3位氮实际上是来自于谷氨酰胺。 补救途径: 在补救反应中PRPP的核糖磷酸部分转移给嘌呤,形成相应的核苷酸。催化反应的酶是腺嘌呤磷酸核糖转移酶和鸟嘌呤磷酸核糖转移酶。它们各自催化相应的嘌呤核苷酸的合成。 补救反应和可以在特异的核苷磷酸酶作用下,各种碱基与1-磷酸核糖反应生成相应核苷;由此产生的核苷再在磷酸激酶作用下,由A TP供给磷酸基,形成核苷酸。 半保留复制:在DNA地复制时,亲代DNA的双螺旋结构模型先行解旋和分开,然后以每条链为模板,按照碱基配对原则,在这两条链上各形成一条互补链。这样从亲代DNA分子可以精确地复制成两个子代DNA分子,每个子代DNA分子中,有一条链是从亲代DNA来的,另一条则是新形成的,这叫半保留复制。 大肠杆菌的DNA聚合酶有几种?分别有什么作用? 有三种:DNA聚合酶Ⅰ,DNA聚合酶Ⅱ,DNA聚合酶Ⅲ。DNA聚合酶Ⅰ的主要功能是对DNA损伤的修复,以及在DNA复制时,切除RNA引物,填补其留下的空隙。DNA聚合酶Ⅱ的主要功能是修复紫外光照射引起的DNA损伤(尚不确定)。DNA聚合酶Ⅲ的主要功能是原核生物DNA复制的主要聚合酶。 简述原核生物的主要过程: DNA的复制过程主要包括:双链的解开、RNA引物的合成、DNA链的延长、切除RNA引物、填补缺口、连接相邻的DNA片段。 真核细胞DNA复制的特点:

生化(一)各反应的部位、关键酶和辅酶等顺口溜记忆

氨基酸代谢 转氨酶 VitB6 氨基酸转氨基 作用 氨基酸分解代谢 的最主要反应 L-谷氨酸脱氢酶 肝肾脑 VitPP NAD + /NADP + L-谷氨酸氧化 脱氨基 骨骼肌、心肌 嘌呤核苷酸循 环 骨骼肌 丙氨酸-葡萄 糖循环 氨以无毒的丙氨 酸形式从肌肉转运至肝,同时为肌提供GP 谷氨酰胺合成酶 脑、肌 氨的转运 谷氨酰胺是脑、 肌向肝肾运送氨 的形式 氨基甲酰磷酸合 成酶Ⅰ 肝脏线粒体+ 胞液 尿素循环 脱羧酶 VitB6 氨基酸脱羧 个别氨基酸代谢 转甲基酶/甲硫 氨酸合成酶 广泛存在 VitB12 (缺乏 时FH4↓) 甲硫氨酸循环 为50多种物质 提供甲基 苯丙/酪氨酸羟 化酶 四氢生 物喋呤 苯丙/酪氨酸 代谢 联合脱氨基主要在肝肾中进行。骨骼肌、心肌氨基酸分解代谢的最主要反应是嘌呤核苷酸循环。 氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用。

肝功能减退时,尿素合成↓、血氨↑,常伴氨基酸比例失调,临床上最常使用的治疗肝性脑病的药物是支链氨基酸。 甲硫氨酸可变为胱氨酸和半胱氨酸,不可逆转;苯丙氨酸可变为酪氨酸,不可逆转。 甲基的供体是甲硫氨酸,直接供体是SAM,受体是同型半胱氨酸。 缺乏苯丙氨酸羟化酶可致苯酮酸尿症。 组氨酸生成组胺,是血管舒张剂(组-舒)。 色氨酸生成5-羟色胺,是血管收缩剂(色-缩)。还生成一碳单位、和烟酸(合成维生素的特例)。 不进行转氨基作用的氨基酸:来苏水不呛俺。赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸,不呛俺:不转氨。 甘氨酸参与的物质合成:干一瓢不肌。甘:提供一碳单位、嘌呤合成、卟啉合成(血红素)、肌酸合成。 半胱氨酸参与的物质合成:搬牛吻流弹。半:牛磺酸、维持蛋白质稳定性、产生硫酸根(PAPS)、参与蛋氨酸循环。 肌酸的组成:鸡精干酵母。肌酸:精氨酸提供咪基,甘氨酸提供骨架(骨干),酵母(SAM)提供甲基。 核苷酸代谢 PRPP合成酶 (R5P→IMP),腺苷酸代琥珀酸合成酶(IMP→AMP)肝(主要)、小 肠粘膜及胸腺 的胞液 —大量 ATP 嘌呤核苷酸从 头合成 主要合成途径 (90%) APRT(腺嘌呤磷 酸核糖转移酶)、HGPRT,腺苷激酶脑、骨髓 —少量 ATP 嘌呤核苷酸补 救合成 10% 氨基甲酰磷酸合 成酶Ⅱ(人类),肝脏胞液. 嘧啶核苷酸从 头合成

生化题目(重点)-名词解释 简答

生化题目: 1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行? 答:(一)氧化脱氨基:第一步,脱氢,生成亚胺;第二步,水解. (二)非氧化脱氨基作用:①还原脱氨基(严格无氧条件下);②水解脱氨基;③脱水脱氨基;④脱巯基脱氨基; ⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨;⑥脱酰胺基作用. (三)转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸. (四)联合脱氨基:1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用. 2.测定血清中的转氨酶活性,作为肝脏和心脏病变的指标 转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。肝细胞是转氨酶的主要生存地。当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损,转氨酶便会释放到血液里,使血清转氨酶升高。 在高等动物各组织中,活力最高的转氨酶是谷氨酸:草酰乙酸转氨酶(GOT )和谷氨酸:丙酮酸转氨酶(GPT)。GOT以心脏中活力最大,其次为肝脏;GPT则以肝脏中活力最大,当肝脏细胞膜破裂损伤时,谷丙转氨酶GPT释放到血液内,于是血液内酶活力明显地增加。在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否,急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人;而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断,心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。 3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式? 来源: 1、食物摄入 2、自身组织蛋白分解 3、非氨基酸的转氨基作用 去路: 1、合成自身所需的蛋白质、多肽 2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等 3、转氨基作用形成非必需氨基酸 4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能 4.核苷酸在体内有哪些生命功能? (1)作为核酸DNA和RNA合成的基本原料; (2)体内的主要能源物质,如ATP、GTP等; (3)参与代谢和生理性调节作用,如cAMP是细胞内第二信号分子,参与细胞内信息传递; (4)作为许多辅酶的组成部分,如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分; (5)活化中间代谢物的载体,如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料,GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料,PAPS是活性硫酸的形式,SAM是活性甲基的载体等。 5.比较嘌呤和嘧啶核苷酸代谢的相同点和不同点 不同点:(1)从头合成 嘧啶:先成环,与嘌呤核苷酸的合成不同,先利用小分子化合物合成嘧啶环,再与磷酸核糖结合 嘌呤:由PRPP提供磷酸核糖部分,在磷酸核糖上逐步完成嘌呤环的装配,起始于5-磷酸核糖,活化形式:PRPP并在此基础上逐步合成嘌呤环,生成重要中间产物IMP,消耗氨基酸和大量能量。 (2)一个是合成嘧啶核苷酸,一个是合成嘌呤核苷酸 (3)嘧啶核苷酸分解的降解产物均易溶于水,嘌呤核苷酸分解代谢产物为尿酸。 相同点:(1)都有中间产物。 (2)补救合成途径类似 (3)合成代谢的抑制物都是嘌呤(嘧啶)、氨基酸或叶酸类似物。 6.嘌呤核苷酸补救合成的生理意义。 答:嘌呤核苷酸补救合成是一种次要途径。其生理意义一方面在于可以节省能量及减少氨基酸的消耗。另一方面对某

大学生物化学期末试卷(含答案)

大学生物化学期末试卷(含答案) 学院:专业:行政班: 姓名:学号:座位号: 要求:1、本卷考试形式为闭卷,考试时间为两小时。 2、考生不得将装订成册的试卷拆散,不得将试卷或答题卡带出考场。 3、考生只允许在密封线以外答题,答在密封线以内的将不予评分。 4、考生答题时一律使用蓝色、黑色钢笔或圆珠笔(制图、制表等除外)。 5、考生禁止携带手机、耳麦等通讯器材。否则,视为为作弊。 6、不可以使用普通计算器等计算工具。 一、判断题(正确的在括号内打“√”,错的打“×”。每小题1分,共10分) 1、某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。 答案:√ 2、构型的改变必需有旧的共价键的破坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。 答案:√ 3、镰状红细胞贫血病是一种先天性遗传病,其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。( ) 答案:× 4、维生素B5的辅酶形式是NAD+和NADP+。 答案:√ 5、提高盐浓度可使DNA分子的熔点(Tm)升高。 答案:√ 6、Ribozyme是一种能水解核酸的蛋白质。 答案:× 7、沿糖酵解途径逆行,可将丙酮酸、乳酸等小分子前体物质转化为葡萄糖。答案:× 8、高能化合物是指断裂高能键时,需要大量的能量。 答案:×

9、只有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时才能产生乙酰CoA。 答案:× 10、必需氨基酸是指蛋白质代谢中不可缺少的氨基酸。 答案:× 二.填空题 1、肽键实际上是一个________杂化体,因此肽键具有部分________的性质。答案:共振;双键 2、核苷在核苷酶催化下,水解成____________和____________,而在核苷磷酸化酶催化下核苷分解生成____________________和__________________。 答案:碱基,核糖,碱基,核糖-1-P 3、蛋白质在等电点pH时的溶解度________,由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸,所以在________nm波长附近有一特征的吸收。 答案:最小,280 4、写出参加酶活性中心出现频率最高的五种氨基酸是________、________、________、________和________。 答案:组氨酸,丝氨酸,半胱氨酸,赖氨酸,天冬氨酸 5、NADPH主要来自________,此外,当________由线粒体转移到细胞质中时也会产生NADPH。 答案:磷酸戊糖途径;乙酰CoA 6、在核酸结构研究中,1953年由Watson-Crick提出的________被认为是20世纪自然科学方面的重大突破之一,由此获得________诺贝尔奖。1979年由Rich 等人发现并提出了________模型。 答案:DNA分子双螺旋结构模型;1962年生理医学;Z-DNA 7、维生素A的活性形式是________,可与视蛋白组成________,后者是维持________视觉所必需的。 答案:11-顺视黄醛,视紫红质,暗 8、细胞色素c是唯一能溶于水的细胞色素,它接受从________来的电子,并将电子传至________。

2021年农学模拟试卷与答案解析(48)

2021年农学模拟试卷与答案解析48 一、单选题(共40题) 1.下列有关RNA编辑的说法错误的是()。 A:RNA编辑实际上是遗传信息从一种RNA传递到另一种RNA B:RNA编辑都依赖于一种特殊的小分子RNA C:在RNA编辑过程中插入或删除的核苷酸以UMP为主 D:RNA编辑都需要一系列蛋白质的参与 E:RNA编辑是一种重要的转录后加工方式,有些RNA编辑的缺失突变甚至是致死型突变 【答案】:B 【解析】:RNA编辑有两种方式,一种依赖于gRNA,另一种依赖于特定的核苷酸脱氨酶。 2.1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验首先证明了下列哪一种机制?() A:DNA可转录为rnRNA B:DNA半保留复制 C:DNA能被复制 D:生物的遗传物质为DNA或RNA 【答案】:B 【解析】:1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验首先证明了DNA半保留复制。DNA半保留复制是DNA 在进行复制的时候链间氢键断裂,双链解旋分开,每条链作为模板在其上合成互

补链,经过一系列酶(DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等)的作用生成两个新的DNA分子。 3.合成后无需进行转录后加工修饰就具有生物活性的RNA是: A:tRNA B:rRNA C:原核细胞mRNA D:真核细胞mRNA 【答案】:C 【解析】: 4.通过化学计算,一分子葡萄糖经过糖酵解和柠檬酸循环产生()个ATP。 A:32 B:25 C:12.5 D:10 【答案】:A 【解析】:1分子葡萄糖经无氧酵解净产生2分子ATP,经彻底氧化产生30或32分子ATP。具体如下:①糖酵解:葡萄糖→丙酮酸+2NADH +2ATP;②丙酮酸→乙酰CoA,产生1分子NADH;③一分子乙酰CoA 经过三羧酸循环,产生3NADH+1FADH2+1ATP/GTP;其中经过呼吸链:1NADH→2.5ATP;1FADH2→1.5ATP所以,10NADH→25ATP,2FADH2→3ATP,4ATP,共生成32ATP。如果细胞质基质中的NADH(糖酵解步骤

2021年农学模拟试卷与答案解析(31)

2021年农学模拟试卷与答案解析31 一、单选题(共40题) 1.细胞膜电位变为外负内正的状态称为()。 A:极化 B:超极化 C:去极化 D:反极化 E:复极化 【答案】:D 【解析】:静息状态下膜电位的状态为外正内负,当膜内负值减小时称为去极化,去极化到膜外为负而膜内为正时称反极化。 2.可兴奋细胞受到刺激后,首先可出现()。 A:峰电位 B:阈电位 C:负后电位 D:局部电位 E:正后电位 【答案】:D 【解析】:细胞受到阈下刺激所产生的小的电位变化称为局部电位。包括去极化局部电位(又称为局部兴奋),如终板电位、兴奋性突触后电位等;超极化突触后电位,如抑制性突触后电位和感受器电位。局部电位的特点有:为等级性电位,即局部电位随刺激强度增大而增

大;呈电紧张性扩布,不能远传;无不应期,可时间总和及空间总和。因此,当可兴奋细胞受到刺激后,首先由于刺激强度没有达到阈强度而出现局部电位。 3.C4途径是澳大利亚的植物生理学家()首先提出的。 A:Calvin B:Hatch和Slack C:Mitchell D:Emerson 【答案】:B 【解析】:在20世纪60年代,澳大利亚科学家Hatch和Slack发现玉米、甘蔗等热带绿色植物,除了和其他绿色植物一样具有卡尔文循环外,CO2首先通过C4途径被固定。 5.植物细胞分化的第一步是() A:细胞分裂 B:合成DNA C:合成CTK D:产生极性 【答案】:D 【解析】: 6.三羧酸循环的限速酶是: A:丙酮酸脱氢酶 B:顺乌头酸酶

C:琥珀酸脱氢酶 D:异柠檬酸脱氢酶 E:延胡羧酸酶 【答案】:D 【解析】: 7.阻遏蛋白识别操纵子中的()。 A:结构基因 B:调节基因 C:启动基因 D:操纵基因 E:coli的乳糖操纵子含Z、Y及A三个结构基因,此外还有一个操纵序列O;一个启动序列P及一个调节基因I。I基因编码一种阻遏蛋白,它与O序列结合,使乳糖操纵子受阻遏而处于关闭状态。【答案】:D 【解析】:E.coli的乳糖操纵子含Z、Y及A三个结构基因,此外还有一个操纵序列O;一个启动序列P及一个调节基因I。I基因编码一种阻遏蛋白,它与O序列结合,使乳糖操纵子受阻遏而处于关闭状态。 8.关于小肠运动的调节,错误的是() A:肠道内的神经丛对小肠运动的调节起主要作用 B:切断迷走神经并不影响小肠的正常消化功能 C:交感神经使运动减弱

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